Enzyme-linked fluorescent immunoassay(ELFA)를 이용하여 가공식품 중 땅콩을 분석하고, 그 결과가 표시내용과 일치하는지를 조사하였다. 땅콩으로부터 분리한 조단백질(CPP)을 토끼에게 면역하여 생산한 특이항체 및 horseradish peroxidase-항체 복합물을 이용하여 sandwich ELFA를 확립하였다. 특이항체의 교차반응은, CPP, 땅콩, 아몬드, 콩, 호도에 대하여 각각 100, 9.8, $1.1{\times}10^{-2},\;4.4{\times}10^{-3}$, 0%로 나타났다. 시료로는 비스킷, 스낵, 초콜릿 등 19점을 사용하였다. 이들의 분석결과, 7점의 시료에서 땅콩이 검출 되었으며, 이 중 땅콩의 함유가 표시된 제품은 5점이었고 그렇지 않은 제품은 2점이었다. 이들 2점 중 하나는 아몬드를 함유하고 있다고 표시된 비스킷으로 분석 상 미량($2.1{\times}10^{-3}%$)의 땅콩이 검출되었는데, 이는 교차반응 때문으로 추측된다. 나머지 1점은 대두의 함유가 표시된 스낵으로 분석 상 $9.8{\times}10^{-2}%$의 땅콩이 검출되었다. 이는 대두의 매우 낮은 교차반응율을 감안하면 제조공정상 땅콩의 교차오염 때문으로 추측된다. 이와 같이 ELFA에 의하여 가공식품 중 땅콩의 검출이 가능하였고, 현재 유통 되는 일부 가공식품 중 알레르겐의 표시를 정확히 할 필요가 있다고 생각한다.
기능성 식품과 생약재로의 이용을 위한 연구의 일환으로 한국산 녹차로부터 탄닌을 분리하여 angiotensin converting enzyme 저해효과를 측정하였다. 녹차의 acetone 추출물에서 angiotensin converting enzyme 저해효과가 있음이 확인되었고 정제된 탄닌의 효소저해효과를 검토한 결과 angiotensin converting enzyme 저해는 galloyl tannin류가 nongalloyl tannin류 보다 활성이 더 우수하였고 구조적 이성체에서도 (+)-catechin류 보다 (-)-epicatechin류가 효소저해효과가 더 좋았으며, 각 물질 간 상승효과가 인정되었다. 녹차에서의 탄닌류는 angiotensin converting enzyme에 대해 비경쟁적 저해를 하는 것을 알 수 있다.
Food allergy represents a severe problem for many societies, including sensitive populations, academies, health authorities, and the food industry. Peanut allergy occupies a special place in the food allergy spectrum. To prevent consumption by consumers suffering from a peanut allergy, a rapid and sensitive detection method is essential to identify unintended peanut adulteration in processed foods. In this study, we produced four monoclonal antibodies (MAbs; RO 3A1-12, PB 4C12-10, PB 5F9-23, and PB 6G4-30) specific to thermo-stable and soluble proteins (TSSPs) of peanut and developed an enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) based on the MAbs. Among them, PB 5F9-23 MAb was firmly bound to Ara h 1, and other MAbs strongly reacted to Ara h 3 in the Western blot analysis. An antibody cocktail solution of the MAbs was used to enhance the sensitivity of an indirect ELISA, and the limit of detection of the indirect ELISA based on the antibody cocktail solution was 1 ng/ml and improved compared to the indirect ELISA based on the single MAb (11 ng/ml). The cross-reaction analysis revealed the high specificity of developed MAbs to peanut TSSPs without cross-reaction to other food allergens, including nuts. Subsequently, analyzing processed foods by indirect ELISA, all foods labeled as containing peanuts in the product description were confirmed to be positive. The results indicate that the developed antibodies exhibit high specificity and sensitivity to peanuts and can be used as bio-receptors in immunoassays or biosensors to detect intentional or unintentional adulteration of peanuts in processed foods, particularly heat-processed foods.
Inhibition of angiotensin I-converting enzyme (ACE) activity is the most common mechanism underlying the lowering of blood pressure. In the present study, five organic extracts of a marine brown seaweed Ecklonia cava were prepared by using ethanol, ethyl acetate, chloroform, hexane, and diethyl ether as solvents, which were then tested for their potential ACE inhibitory activities. Ethanol extract showed the strongest ACE inhibitory activity with an $IC_{50}$ value of 0.96 mg/ml. Five kinds of phlorotannins, phloroglucinol, triphlorethol-A, eckol, dieckol, and eckstolonol, were isolated from ethanol extract of E. cava, which exhibited potential ACE inhibition. Dieckol was the most potent ACE inhibitor and was found to be a non-competitive inhibitor against ACE according to Lineweaver-Burk plots. Dieckol had an inducible effect on the production of NO in EAhy926 cells without having cytotoxic effect. The results of this study indicate that E. cava could be a potential source of phlorotalnnins with ACE inhibitory activity for utilization in production of functional foods.
In salt-preserved foods of every kinds, it was examined the growth condition of halophilic bacteria that induced a change of colour, taste, nutritive substance, a production condition of enzyme and a character of crude enzyme. Used bacteria is H. halobium a kind of extremely halophilic bacteria, and the required of optimum culture needed a quite long time of crude enzyme production is 168 hours. Optimum pH is about 7-7.5, so the traditional food of such neutrality pH as soybean paste and soy sauce particularly come into trouble because the growth can flourish in neutrality or alkaliescence, and the crude enzyme also appeared that best activation between pH 6 and pH 8. The optimum temperature is about 37$^{\circ}C$, the optimum temperature of enzyme is about 40 $^{\circ}C$ and the temperature stability is settled for 15 minutes and it is completely inactivated at 10 minutes. In the influence of each metal ion, Fe++ and Mn++ a stimulated the growth of H.halobium and the activation of enzyme, Cu++ and Zn++ were identified that made the growth and the activation of enzyme inhibit.
본 연구는 시판 건강보조식품 중 효소식품의 성분을 분석하고 그 제조공정을 조사하여 HACCP system에 근거한 품질관리 개선 방안을 수립하고자 하였다. 이를 위하여 시중에서 가장 많이 판매되고 있는 12종류의 효소식품을 대상으로 일반성분, 효소활성도 및 미생물과 아플라톡신의 오염 등을 측정하였다. 실험결과 효소식품의 제품포장에 표시된 일반성분함량과 실험치와 차이가 큰 것으로 나타났다. 효소식품의 가장 큰 유효성으로 알려진 효소활성의 측정결과에서도 ${\alpha}-amylase$의 경우, 최고 $1793\;{\mu}g/min$ g에서 최저 $159\;{\mu}g/min$ g으로 커다란 편차를 보였으며, ${\beta}-amylase$의 경우, 최고 $171\;{\mu}g/min$ g와 최저 $11\;{\mu}g/min$ g, 그리고 protease이 경우 최고 $27.57\;{\mu}g/min$ g와 최저 $0.18\;{\mu}g/min$ g으로 나타나 단지 ${\alpha}-amylase$와 protease의 활성이 양성일 경우 적합판정을 내리는 현 공전상의 규정에 문제가 있음을 알 수 있었다. 또한 규정상 대장균 군에 대하여 음성이여야 함에도 불구하고 효소식품의 반수가 대장균 군에 양성으로 나타났으며 일반세균수에 있어서도 $1.3{\times}10^5-1.2{\times}10^9$로 큰 차이를 보이고 있어 효소활성을 위해 저온살균공정을 거치는 이들 제품의 위생적 관리가 시급함을 알 수 있었다. 이에따라 위해요소 중점 관리기준(HACCP)을 작성하여 효소식품의 품질향상을 위한 관리지침을 수립하였다.
Dong Hyun Kim;Byung Hee Chun;Jae-Jung Lee;Oh Cheol Kim;Jiye Hyun;Dong Min Han;Che Ok Jeon;Sang Hun Lee;Sang-Han Lee;Yong-Ho Choi;Seung-Beom Hong
Journal of Microbiology and Biotechnology
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제34권3호
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pp.654-662
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2024
To investigate the effect of the predominant fungal species from Korean traditional meju and doenjang on soybean fermentation, the enzymatic activity and amino acid production of twenty-two fungal strains were assessed through solid- and liquid-state soybean fermentation. Enzymatic activity analyses of solid-state fermented soybeans revealed different enzyme activities involving protease, leucine aminopeptidase (LAP), carboxypeptidase (CaP), glutaminase, γ-glutamyl transferase (GGT), and amylase, depending on the fungal species. These enzymatic activities significantly affected the amino acid profile throughout liquid-state fermentation. Strains belonging to Mucoromycota, including Lichtheimia, Mucor, Rhizomucor, and Rhizopus, produced smaller amounts of total amino acids and umami-producing amino acids, such as glutamic acid and aspartic acid, than strains belonging to Aspergillus subgenus circumdati. The genera Penicillium and Scopulariopsis produced large amounts of total amino acids and glutamic acid, suggesting that these genera play an essential role in producing umami and kokumi tastes in fermented soybean products. Strains belonging to Aspergillus subgenus circumdati, including A. oryzae, showed the highest amino acid content, including glutamic acid, suggesting the potential benefits of A. oryzae as a starter for soybean fermentation. This study showed the potential of traditional meju strains as starters for soybean fermentation. However, further analysis of processes such as the production of G-peptide for kokumi taste and volatile compounds for flavor and safety is needed.
Streptococcal nuclease가 Streptococcus sp. 발효액으로부터 stepwise CM-Sepharose 컬럼을 이용하여 완전히 분리 정제되었다. 역가 높은 효소 분획은 0.2 M 용리시 나왔고 분리 정제된 효소의 분자량은 35,000으로 전기영동상 밝혀졌으며 최적 pH와 온도는 각각 pH 9.0, $60^{\circ}C$로 밝혀졌다.
This study was devised to elucidate whether soused shrimp exhibits a digestive action on boiled pork meats. and the mechanism by which sousing with a high concentration of sodium chloride preserves nutrients in foods for a prolonged pe\ulcornerriod. Protease was isolated from soused shrimp using a combination of ammonium sulfate fractionation. DEAE - cellulose ion exchange chromatography and gel filtra\ulcornertion. The isolated protease had specific activity of 1.560 units. 210 purification fo\ulcornerld with an yield of 38%. Its optimum pH and temperature were 8.0 and $43^{\circ}C$ respectively. The molecular weight of the enzyme was 35.000. The Km value of the enzyme for casein was 1.6 x $10^{-6}$ M The e=yme required the presence of cu\ulcornerpric ion to exhibit its full activity. Eighty eight percent of the enzyme activity was in\ulcornerhibited by 3.5M NaCI showing a reversibly linear decrease of the enzyme activity as NaCI concentration increased. The nature of the inhibition by NaCl was rever\ulcornersible and noncompetitive. The protease activity in soused shrimp was well preser\ulcornerved with the elapse of time at least in part due to NaCI induced suppression of autodigestion. The enzyme was denatured by acid easily. i.e. 1% of the original activity remained after staying at pH 2 for 10 minutes. which is within the norm\ulcorneral range of pH of the human stomach. Soused shrimp was observed to be one of those containing the highest protease activity compared with the other soused foo\ulcornerds such as soused oyster. squid. clam. and Pollack intestine with respect to spec\ulcornerific activities of dialized 1:4 whole homogenates(w/v) in 5 mM sodium phospha\ulcornerte - 2.4 mM j3 - mercaptoethanol buffer. pH 8.0. Casein and boiled meats including pork, beef, and chicken appeared to be the good substrates for the protease. Casein was the best. Therefore. the ingestion of boiled meats including pork together with soused sh\ulcornerrimp would help digestion of boiled pork in human not only by increasing appe\ulcornertite also by the direct proteolytic digestion of boiled meats by soused shrimp to\ulcorner some extent. And a high concentration of sodium chloride inhibited the protease activity reversibly in a remarkable degree, which ensued in a significant retardat\ulcornerion of autodigestion of protein in foods by proteases, and hereby contributed to the preservation of foods for an extended period.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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