이 연구의 목적은 철근콘크리트 기둥에서 외부띠철근 상세로 이용되는 갈고리 양단 135도 교차 시공 상세에 대해, 대등한 구조적 성능을 확보하면서, 동시에 시공성을 개선할 목적으로 클립형 연결장치로 띠철근 갈고리 보강하는 방법을 제시하였다. 제안한 클립형 연결장치로 결속한 띠철근의 정착거동 및 강도를 파악하기 위해 콘크리트 압축강도, 클립형 연결장치의 묻힘길이, 설치 위치를 주요 변수로 28개 인발 실험체를 제작하여 실험하였다. 실험결과, 정착강도는 콘크리트 압축강도, 띠철근 직경, 클립의 묻힘길이, 설치 위치에 관계없이 클립형 연결장치로 결속하는 경우, 표준 갈고리 상세보다 모두 높게 나타났고 표준 갈고리 상세의 정착거동과 유사한 거동을 보여주었다. 그러므로, 90도 갈고리에 클립형 연결장치로 결속하는 상세는 표준 갈고리 상세와 대등한 정착거동 및 성능을 발휘할 수 있는 것으로 평가할 수 있다.
The change of interactions of anionic surfactants, sodium dodecyl sulfate(SDS) and sodium tetradecyl sulfate(575) in the presence of electrolytes, to the chitosan-based polyelectrolyte(sol'n and gel phase) were studied. The chitosan gel used in this study were crosslinked with epichlorohydrin(ECH). Binding isotherms were determined by potentiometric technique using a surfactant ion selective solid-state electrode and the results were represented by using the sequence generating function(SGF) method. The results of binding isotherm were shown comparatively high cooperativity. The addition of electrolytes in the chitosan/SDS system resulted in a shift of the binding to higher free surfactant concentration because of screen effect by the electrolytes. Degree of binding of chitosan gel was higher than that of chitosan sol'n. And also a conformational phase transition of the chitosan gel in the presence of electrolytes has been investigated.
The change of interactions of anionic surfactants, sodium dodecyl sulfate(SDS) and sodium tetradecyl sulfate(575) in the presence of electrolytes, to the chitosan-based polyelectrolyte(sol'n and gel phase) were studied. The chitosan gel used in this study were crosslinked with epichlorohydrin(ECH). Binding isotherms were determined by potentiometric technique using a surfactant ion selective solid-state electrode and the results were represented by using the sequence generating function(SGF) method. The results of binding isotherm were shown comparatively high cooperativity. The addition of electrolytes in the chitosan/SDS system resulted in a shift of the binding to higher free surfactant concentration because of screen effect by the electrolytes. Degree of binding of chitosan gel was higher than that of chitosan sol'n. And also a conformational phase transition of the chitosan gel in the presence of electrolytes has been investigated.
Kovalev, Valeri V;Khotimchenko, Maxim Y;Khotimchenko, Yuri S
Advances in Traditional Medicine
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제7권2호
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pp.171-181
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2007
Metal binding activity of the pectin samples with different physicochemical properties was studied. It was found that in vitro copper binding capacity of pectins is depending on the following factors: degree of esterification, content of non-methylated anhydrogalacturonic acid, and pH of solution. There was found that the maximum copper uptake capacity increases correspondingly to reduction of the degree of esterification of pectin, rise of the non-methylated anhydrogalacturnic acid content and the solution pH. It is proposed to use for standardization of pectin samples such parameters as the degree of esterification, content of anhydrogalacturonic acid, and intrinsic viscosity.
Leucine zipper dynamically tunes the degree of bifurcation of the DNA binding segments in the basic region of the Fos-Jun bZIP complex. Molecular dynamics simulation indicated that site-specific mutagenesis of conserved leucine residues inside the leucine zipper domain caused the change of dynamic behavior of the basic region, and efficient DNA binding occurs only within a certain range of distance between the two DNA binding segments in the basic region. Distribution of α-helices in the hinge region is also suggested to influence the bifurcation of the DNA binding segments.
During the monolayer assembly of zeolite microcrystals using sonication with stacking (SS) method, the factors that govern the degree of close packing (DCP) between the microcrystals, the rate of attachment (rA) of microcrystals onto the substrate, the degree of coverage (DOC), and the binding strength (BS) between each crystal and the substrate were investigated for each mode of binding linkage (MBL). The tested MBLs were covalent linkage (CL), ionic linkage (IL), and polyelectrolyte-mediated ionic linkage (p-IL). Unlike the monolayers of zeolite crystals assembled on glass with a covalent linkage, the strong BS, very high DOC, and very high DCP do not decrease during monolayer assembly on glass through ionic linkages. This results indicate that the surface migration of crystals undergo linkage-nondestructively when crystals were attached to the substrates through ionic linkages.
The purpose of this study was to investigate the influence of processing conditions (temperature and time) and binding agent types (glutinous rice flour, potato starch, bean flour, and acorn flour) on the physicochemical and sensory characteristics of ground dried-pork meat product. For this purpose, ground dried-pork meat product was produced by adding several binding agents at different drying temperatures and times. The drying time affected moisture content and water activity in all drying temperature. However, under the similar drying conditions, the extent of drying varied depending on the type of binding agents. The results of sensory evaluation for texture degree and overall acceptability indicated the following: overall, higher drying temperatures and longer drying time heightened the degree of texture, and the overall acceptability varied depending on binding agent type. Physicochemical and sensory characteristics were analyzed to determine any possible correlation. The results revealed a high correlation between moisture content, water activity, shear forces, and sensory evaluation (p<0.01). However, there was no correlation with respect to overall acceptability.
대한약학회 2003년도 Proceedings of the Convention of the Pharmaceutical Society of Korea Vol.2-2
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pp.242.3-243
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2003
The compound of 2"-O-benzoylcinnamaldehyde(CB-ph) is a derivative of 2"-hydroxycinnamaldehyde whcih is a methanol extract of cinnamomum cassia blume. It"s a new anti-cancer agent which has been showed to inhibit the growth of various tumor cells in vitro and in vivo. In order to investigate the effective drug concentration and bio-distribution of CB-ph, the plasma protein binding was studied. In this study, the degree of the binding of Cb-ph to various serum proteins, the binding parameters, the binding site of CB-ph in human serum albumin, and the effect of some extensive protein-binding drugs on the protein binding of CB-ph in human serum ablumin were investigated respectively by ultrafilteration and fluorescence spectrometry. (omitted)
Binding of four cephalosporins(cefaclor, cefpiramide, ceftazidime, ceforanide) to bovine serum albumin was studied. Difference spectrophotometry was employed to evaluate the nature and the degree of association of cephalosporin-albumin complex. 2-(4'-hydroxybenzen azo) benzoic acid was used as the uv spectrophotometric probe for measuring the binding of cephalosporins to bovine serum albumin. Competitive bindings between cephalosporins and probe were observed. For the binding of cephalosporins to bovine serum albumin, three binding sites were identified. The binding constants of cefaclor, ceforanide, ceftazidime and cefpiramide were $12.57\;{\times}\;10^{-2}M^{-1}$, $6.49\;{\times}\;10^{-2}M^{-1}$, $4.70\;{\times}\;10^{-2}M^{-1}$ and $6.20\;{\times}\;10^{-2}M^{-1}$ respectively.
To isolate a calcium-binding peptide from chlorella protein hydrolysates, chlorella protein was extracted and hydrolyzed using Flavourzyme, a commercial protease. The degree of hydrolysis and calcium-binding capacity were determined using trinitrobenzenesulfonic acid and orthophenanthroline methods, respectively. The enzymatic hydrolysis of chlorella protein for 6 hr was sufficient for the preparation of chlorella protein hydrolysates. The hydrolysates of chlorella protein were then ultra-filtered under 5 kDa as molecular weight. The membrane-filtered solution was fractionated using ion exchange, reverse phase, normal phase chromatography, and fast protein liquid chromatography to identify a calcium-binding peptide. The purified calcium-binding peptide had a calcium binding activity of 0.166 mM and was determined to be 700.48 Da as molecular weight, and partially identified as a peptide containing Asn-Ser-Gly-Cys based on liquid chromatography/electrospray ionization tandem mass spectrum.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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