Effects of organic solvent fractions from perilla ethanol extract on alcohol metabolism in rats were examined and the results were as follows: Ethanol souble fraction, after a single oral administration to rats, was found to cause a significant decrease in the serum ethanol concentration as well as enhancement of liver cytosolic alcohol dehydrogenase (ADH) activity. On the other hand, the fraction insouble in ethanol was found to increase ethanol concentration in the blood and inhibit ADH activity.
To study the effects of ginseng saponin components on the signal transduction in the ac tivation of murine macrophages, phagocytosis and Intracellular calcium concentration of peritoneal exuded mouse macrophages were examined. The phagocytosis was increased significantly after treatment with total saponin, diol-saponin, $Rg_1$ and $Rg_2$, but triol-saponin was unable to increase phagocytosis. The phagocytosis were increased when H7, a PKC inhibitor, was pretreated and increased significantly by saponin fractions except total saponin. Pertussis toxin, which inactivates G-protein, decreased the phagocytosis. But the phagocytosis was restored to the control level by saponin fractions and the phagocytosis was increased significantly by $Rg_2$ and $Rg_2$. The triol saponin increased phagocytosis approximately by 2-fold as compared with the TMB-8 treated group. Peritoneal exuded macrophages displayed a prominent rise in cytosolic calcium following treatment with triol-saponin, $Rg_1$, $Rg_2$ and $Rg_2$. Incubation of macrophages with PT resulted in an inhibition of cytosolic calcium mobilization, but increased cytosolic calcium mobilization with saponin fraction.
The relationship between MDHA reductase activity and ascorbate, dehydroascorbate, and hydrogen peroxide content was evaluated, and this experiment was conducted to determine the change of MDHA reductase activity and the level of steady-state mRNA abundance of MDHA reductase in lettuce leaves subjected to low temperature stress. MDHA reductase activity of chloroplastic and cytosolic fraction in lettuce leaves subjected to $4^{\circ}C$ for 24 hr increased, followed by a steady decrease during the duration of recovery to $20^{\circ}C$ for 48 hr. The content of ascorbate slowly increased during low temperature treatment, followed by a rapid increase during the duration of recovery to $20^{\circ}C$ for 48 hr, while dehydroascorbate content rapidly decreased. The relationship between MDHA reductase activity of chloroplastic and cytosolic fraction in lettuce leaves subjected to $4^{\circ}C$ and ascorbate content correlated positively ($R^2$=0.9240, 0.9108, respectively), but MDHA reductase activity of chloroplastic and cytosolic fraction and dehydroascorbate were reversely correlated ($R^2$=0.8638, 0.8980, respectively). Hydrogen peroxide content and MDHA reductase activity of chloroplastic and cytosolic fraction in lettuce leaves subjected to $4^{\circ}C$ correlated positively ($R^2$=0.9443, 0.9647, respectively). Northern blot analysis showed that the level of mRNA transcript of MDHA reductase was similar to total activity of MDHA reductase, and also that the level of mRNA of MDHA reductase after recovery to $20^{\circ}C$ for 24 hr decreased.
Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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v.22
no.2
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pp.116-126
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1993
The purposes of this study were to investigate the effect of seleniumc (Se) and vitamin E on activity of enzyme relevant to lipid peroxidation in alcohol administrated rats. Seventy two male rats of Sprague-Dawley strain weighing about 58~62g were divided into 12groups. The dietary Se levels were 0, 0.4 and 10mg and the dietary vitamin E levels were 0 and 150mg per kg diet, respectively. Alcohol-administrated groups received drinking water solution containing 10% of ethanol from the 3-weeks of experimental periods. The obtained experimental results are summarized as follow: The ${\gamma}$-GTP activity in plasma was higher in alcohol administrated groups and high selenium group (HSe) and low selenium group (LSe) than in control groups (CSe). The ${\gamma}$-GOT and GPT activities were higher in alcohol groups. The ${\gamma}$-GTP activity was significantly influenced by alcohol in LSe groups than in other groups. The glutathione peroxidase (GSH-Px) activity of plasma was significantly lower in LSe groups than HSe and CSe groups. The GSH-Px activity of microsomal and cytosolic fraction was slightly lower in alcohol groups and was about a half value lower in HSe and LSe groups than CSe groups. There was negative correlation between plasma Se level and GSH-Px activity of cytosolic fraction in HSe groups (r=- 0.662, p<0.001) and positive correlation in LSe groups (r=0.640, p<0.001). The GSH S-transferase activity in microsomal and cytosolic fraction was slightly higher in alcohol administrated but vitamin E nonadministrated groups, and significantly higher in LSe groups than in other groups. The catalase activity in mitochondria was lower in HSe than CSe groups, but rather higher in LSe groups. The superoxide dismutase (SOD) activity in cytosolic fraction of liver was not found any effect in all groups. The cytochrome P-450 was higher in alcohol groups, but significantly lower in HSe groups. In conclusion, the deficiency of Se and vitamin E develops the hyperoxidation of liver lipid through the increase of activity of enzyme related to the lipid peroxidation and alcohol administration appears to further increase of hyperoxidation of liver lipid.
The distribution and Properties of branched chain amino acid aminotransferase (EC 2.6. 1.42) was investigated in adult Fasciola hepatica. Fascicla hepatica was fractionated by differential centrifugation into nuclear, mitochondrial and cytosolic fractions. The activity of branched chain amino acid aminotransferase was measured by the method of Ichihara and Koyama (1966) . Isozyme patterns of this enzyule was also examined by DEAE-cellulose column chromatography. The results obtained were as follows; 1. The activity in homogenate was found to be 12.69 units/g wet tissue. The activity of this enzyme was relatively high compared with those in rat tissues. 2. The distribution of branched chain amino acid aminotransferase in the subcellular organelles showed that 87.8% of the activity was in cytosolic, 10.9% in mitochondrial and 1.3% was in nuclear fraction. 3. Cytosolic fraction of Fasciola hepatica contained Enzyme I, but not Enzyme II and III, of branched chain amino acid aminotransferase. Ensyme I was eluted by 50mM phosphate buffier from DEAE-cellulose column and catalyzed the transamination of all three branched chain amino acids. 4. The Enzyme I was purified about 22-folds increase in specific activity after chromatography on DEAE-cellulose. 5. The best substrate among three amino acids (leucine, isoleucine and valise) was L-isoleucine. 6. The optimal temperature of Enzyme I was $45^{\circ}C$ and the optimal pH was 8.2. 7. The Km value for leucine of Enzyme I was 4.17 mM. 8. The Km values for a-ketoglutarate and pyridoxal phosphate of Enzyme I were 0.41mM and $4.76{\times}10^{-3}{\;}mM$, respectively.
Rhodanese was isolated and purified from the cytosolic fraction of liver tissue homogenate of the fruit bat, Eidolon helvum, by using ammonium sulphate precipitation and CM-Sephadex C-50 ion exchange chromatography. The specific activity was increased 130-fold with a 53% recovery. The $K_m$ values for KCN and $Na_2S_2O_3$ as substrates were $13.5{\pm}2.2\;mM$ and $19.5{\pm}0.7\;mM$, respectively. The apparent molecular weight was estimated by gel filtration on a Sephadex G-100 column to be 36,000 Da. The optimal activity was found at a high pH (pH 9.0) and the temperature optimum was $35^{\circ}C$. An Arrhenius plot of the heat stability data consisted of two linear segments with a break occurring at $35^{\circ}C$. The apparent activation energy values from these slopes were 11.5 kcal/mol and 76.6 kcal/mol. Inhibition studies on the enzyme with a number of cations showed that $Mg^{2+}$, $Mn^{2+}$, $Ca^{2+}$, and $Co^{2+}$ did not affect the activity of the enzyme, but $Hg^{2+}$ and $Ba^{2+}$ inhibited the enzyme.
Sucrose synthase (EC 2.4.1.13) has been purified from the plant cytosolic fraction of chickpea (Cicer arietinum L. cv. Amethyst) nodules. The native enzyme had a molecular mass of $356{\pm}15kD$. The subunit molecular mass was $87{\pm}2kD$, and a tetrameric structure is proposed for sucrose synthase of chickpea nodule. Optimum activities in the sucrose cleavage and synthesis directions were at pH 6.5 and 9.0, respectively. The purified enzyme displayed typical hyperbolic kinetics with substrates in cleavage and synthesis reactions. Chickpea nodules sucrose synthase had a high affinity for UDP ($K_m$, $8.0{\mu}M$) and relatively low affinities for ADP ($K_m$, 0.23 mM), CDP ($K_m$, 0.87 mM), and GDP ($K_m$, 1.51 mM). The $K_m$ for sucrose was 29.4 mM. In the synthesis reaction, UDP-glucose ($K_m$, $24.1{\mu}M$) was a more effective glucosyl donor than ADP-glucose ($K_m$, 2.7 mM), and the $K_m$ for fructose was 5.4 mM. Divalent cations, such as $Ca^{2+}$, $Mg^{2+}$, and $Mn^{2+}$, stimulated the enzyme activity in both the cleavage and synthesis directions, and the enzyme was very sensitive to inhibition by $HgCl_2$ and $CuSO_4$.
A Cd-binding protein was identified in the renal cytosol of the Antarctic clam Laternula elliptica which naturally contains high concentrations of Cd. The Cd-binding protein showed similar characteristics of metallothionein (MT) in molecular weight (about 10-12 kDa) and low spectral absorbance at 280 nm with relatively high absorbance at 254nm. Results of immuno-histochemical staining suggested that the MT-like Cd-binding protein was mainly located in the epithelial cells of the kidney. The MT-like protein was a major ligand of cytosolic Cd as shown in the elution profiles of chromatography and may play an important role in Cd sequestration and accumulation in L. elliptica kidney. A considerable amount of Cd was also found to be associated with particulate fraction, indicating the sequestration to particulate fraction is as important as binding to the cytosolic MT-like protein in Cd accumulation in the kidney.
The intracellular localizations of polyamines and their related enzymes were investigated from young spinach leaves. Polyamines were present in all parts of plant cells, both in the subcellular organelles and in the soluble fraction of cytoplasm, however, polyamines were mainly located in the cytosolic fraction. Most activities of L-arginine decarboxylase(ADC) and L-ornithine decarboxylase(ODC), two important enzymes of putrescine and polyamine biosynthesis, were detected in cytosol fraction, while in subcellular organelles the activities were very low. Activities of diamine oxidase(DAO) and polyamine oxidase(PAO), the catabolic enzyme of diamine and polyamine, were not detected in spinach leaves. It was suggested that polyamines and their related synthetic enzymes were located in the soluble fraction of cytoplasm.
Effect of various fraction from corn silk on alcohol metaholism in rats were examined and the results were as follows: ethanol souhle fraction. after a single oral administration to rats. was found to cause a significant deL'I'ease in the serum ethanol concentration as well as enh.lJ1cement of liver eytosolie ADH activity, on the other hand. the fraction imouhle in ethanol was found to cause an increase in the blood ethanol concentration and inhihit ADH activity.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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