• 한국미생물·생명공학회지
• /
• 제18권1호
• /
• pp.44-48
• /
• 1990

토양에서 분리한 호알카리성 Bacillus sp. YC-335가 생산하는 CGTase를 ethanol 침전법, DEAE-Toyopearl column chromatography, Sephadex G-100 column chromatography 방법 등에 의해 대량 정제 하였다. 이때 수율은 17.8 이었고 52.9배의 정제도를 가진 효소단백질을 얻을 수 있었다. 정제효소는 SDS-polyacrylamide gel 전지영동에 의해 분자량이 75,000 정도인 단일 peptide의 단백질임을 확인하였고 효소의 최적활성 pH는 6.0 있었으며 pH 안정성은 pH 6-10까지 안정하였다. 최적활성온도는 5$0^{\circ}C$이었으며 열안정성은 5$0^{\circ}C$까지 안정하였고 이는 15mM CaCl$_2$에 의해 열안정성이 보호되었다.