• Nuclear Medicine and Molecular Imaging
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• 제41권4호
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• pp.326-334
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• 2007

에스트로젠 수용체 양성 유방암에서 과발현되는 에스트로젠 수용체는 $[^{18}F]FES$와 같은 $^{18}F$이 표지된 스테로이드계 에스트로젠 수용체 리간드를 사용하여 양전자방출단층촬영기로 영상을 얻을 수 있다. 반감기가 12.7시간인 $^{64}Cu$에 비해 1.8시간인 $^{18}F$은 반감기가 짧고, $^{64}Cu$로 표지 하는 경우보다 수율이 낮은 단점이 있다. 사이클렌은 구리, 인듐, 갈륨, 가돌리륨 등과 같은 금속과 안정한 착물을 형성한다. 이를 근거로 2개의 페놀 하이드록시 그룹을 가지고 있는 사이클렌을 기본구조로 한 구리 착물을 합성하였다. 재료 및 방법 : 1,7 위치에 보호기를 가지고 있는 1,7-bis(benzyloxy-carbonyl)-cyclen은 기존에 알려진 방법에 따라 합성 되어졌다. 여기에 4,10 위치에 2개의 4-benzyloxybenzyl groups을 도입한 후, Pd/C상에서의 수소화 반응으로 benzyloxycarbonyl과 benzyl groups이 모두 제거됨으로써 1,7-bis(4-hydroxybenzyl)-cyclen (1)을 성공적으로 합성할 수 있었다. 결과: 우리가 합성한 물질 1은 $^1H,\;^{13}C-NMR$ 그리고 질량분석기로 만들어졌는지 여부를 확인하였다. 이 물질들은 구리 이온과 반응하여 $[Cu(1)]^{2+}2(ClO_4)^-$와 $[Cu(1)Cl]^+Cl^-$를 형성하였고, 고분해능 FAB 질량분석기로 확인하였다. 결론: 우리는 질소원자에 trans 방향으로 2개의 페놀 그룹을 가지고 있는 cyclen 유도체를 합성하는데 성공하였고, 구리이온과 반응하여 각각 전체 전하가 +2그리고 +1인 구리 착물을 합성하였으며, 이들은 에스트로젠 수용체의 영상화를 위한 PET 추적자로 쓰일 수 있는 가능성이 있다.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제25권12호
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• pp.1917-1923
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• 2004

Although the proteolytic activity of the Cu(II) complex of cyclen (Cyc) is greatly enhanced upon attachment to a cross-linked polystyrene (PS), the Cu(II)Cyc-containing PS derivatives reported previously hydrolyzed only a very limited number of proteins. The PS-based artificial metalloproteases can overcome thermal, mechanical, and chemical instabilities of natural proteases, but the narrow substrate selectivity of the artificial metalloproteases limits their industrial application. In the present study, artificial metalloproteases exhibiting broad substrate selectivity were synthesized by attaching Cu(II)Cyc to a PS derivative using linkers with various structures in an attempt to facilitate the interaction of various protein substrates with the PS surface. The new artificial metalloproteases hydrolyzed all of the four protein substrates (albumin, myoglobin, ${\gamma}$-globulin, and lysozyme) examined, manifesting $k_{cat}/K_m$ values of 28-1500 $h_{-1}M_{-1}$ at 50 $^{\circ}C$. The improvement in substrate selectivity is attributed to steric and/or polar interaction between the bound protein and the PS surface as well as the hydrophobicity of the microenvironment of the catalytic centers.