• Molecules and Cells
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• 제20권2호
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• pp.247-255
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• 2005

Three different catalase cDNA clones (CaCat1, CaCat2, and CaCat3) were isolated from hot pepper (Capsicum annuum L.), and their expression patterns were analyzed at the levels of mRNA and enzyme activity. Northern hybridization showed that the three catalase genes were differentially expressed in various organs, and that expression of CaCat1 and CaCat2 was regulated differently by the circadian rhythm. In situ hybridization revealed different spatial distributions of CaCat1 and CaCat2 transcripts in leaf and stem. In response to wounding and paraquat treatment, CaCat1 mRNA increased at 4-12 h in both paraquat-treated and systemic leaves. In contrast, wounding had no significant effect on expression of the catalase genes. The increase of catalase activity in the paraquat-treated and systemic leaves paralleled that of CaCat1 mRNA, but did not match that of CaCat1 mRNA in paraquat-treated stems. Our results suggest that CaCat1 may play a role in responses to environmental stresses.

• 미생물학회지
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• 제30권4호
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• pp.291-298
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• 1992

비변성 폴리아크릴 아미드 겔에서 Streptomyces coelicolor 의 catalase 활성 염색을 실시하여 여러개의 catalase 활성 띠를 관찰하였으며, 그 유형이 성장기에 따라 달라짐을 알았다. 포자와 정체 성장기에는 정체 성장기에만 특이적인Cat1(760kD) 이 관찰되었고, Cat2(300kD) 를 제외한 모든 활성 띠들이 나타났다. 중기 대수 성장기에는 Cat2 와 Cat 3-2, Cat3-2(140kD) 등 2개의 catalase 띠가 나타나며, 후기 대수 성장기에는 Cat3-1(170 kD), Cat3-2, Cat3-3(130kD). Cat4(70kD)등의 활성 띠가 나타났다. NTG 처리로 돌연변이화된 S. coelicolor 의 포자를 Bennet 평판 배지네서 배양한 후 과산화수소 거품 test 를 실시하여, 약 5000 여개의 콜로니 중 거품형성 속도나 양이 감소한 콜로니를 12개 얻었다. 야생형에 견주어 대부분 catalase 활성이 감소하였으며, 대수 성장기와 정체 성장기에서 모두 감소하였다. 거품형헝을 하지 않는 모든 돌연변이에서 Cat3-2 띠의 강도라 현저히 약해저 있음으로 보아 Cat3-2가 주된 catalase 인 것으로 추정된다. 대수 성장기에서 수확한 S. coelicolor 세포 추출액에서 Sepharose CL-4B, DEAE Sepharose CL-6B, Phenyl Sepharose CL-4B, Hydroxylapatite 크로마토그래피등 4단계의 크로마토그래피를 수행하여 Cat3-2 를 정제하였다. 비변성 폴리아크릴마드 겔 전기 영동을 수행한 결과 Cat3-2 는 67 kD 의 동일한 subunit 을 2개 가지고 있는 효소로 추정된다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제49권4호
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• pp.287-292
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• 2006

명조건과 암조건에서 카드뮴이 벼 유묘 뿌리와 줄기의 카탈라제 총 활성과 동위효소 발현에 미치는 영향을 조사하였다. 카드뮴을 처리하면 명조건과 암조건의 뿌리와 줄기에서 과산화수소 함량이 현저하게 증가하였다. 뿌리의 카탈라제 동위효소는 잎과는 서로 다른 조직 특이적 발현양상을 보여주었다. 또한 카드뮴을 처리하게 되면 명조건 뿌리는 암조건 뿌리와 카탈라제 동위효소의 발현 패턴에 차이를 보였다. 1 mM 카드뮴 처리에 의하여 명조건 뿌리의 카탈라제 총 활성은 약 16배 증가하였는데 이러한 활성증가는 동위효소 CAT1l과 CAT2의 증가에 의한 것이었다. 반면 암조건 뿌리의 카탈라제는 0.1mM 카드뮴에 의하여 약 3배 증가하였느나, 0.5와 1mM카드뮴에 의하여 오히려 효소활성이 감소하였다. 0.1mM카드뮴에 의한 효소활성 증가는 CAT1, CAT3, CAT4 동위효소의 활성 증가에 기인하였으나 카드뮴 농도를 더 높였을때 CAT2와 CAT4가 감소하였다. 대조군 잎에는 양극 동위효소인 CATc, 중성 동위효소인 CATn와 음극 동위효소인 CAT1가 존재하였다. 잎에서는 명조건과 암조건 모두에서 카드뮴을 처리하여도 카탈라제 활성과 동위효소 발현에 차이가 없었다. 이러한 결과들은 카드뮴에 의한 뿌리 카탈라제 효소의 발현변화는 빛에 의하여 조절되지만 잎 카탈라제의 발현은 빛에 의하여 조절되지 않음을 보여준다.

• Journal of Microbiology
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• 제39권3호
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• pp.168-176
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• 2001

Five different types of catalases from photosynthetic bacterium Rhodospirillum rubrum S1 grown aerobically in the dark were found in this study, and designated Catl (350 kDa), Cat2 (323 kDa), Cat3 (266 kDa), Cat4 (246 kDa), and Cat5 (238 kDa). Analysis of native PAGE revealed that Cat2, Cat3, and Cat4 were also produced in the cells anaerobically grown in the light. It is notable that only Cat2 was expressed much more strongly in response to the anaerobic condition. Enzyme activity staining demonstrated that Cat3 and Cat4 had bifunctional catalase-peroxidase activities, while Catl, Cat2, and Cat5 were typical monofunctional catalases. S1 cells grown aerobically in the presence of malate as the sole source of carbon exhibited an apparent catalase Km value of 10 mM and a Vmax of about 705 U/mg protein at late stationary growth phase. The catalase activity of Sl cells grown in the anaerobic environment exhibited a much lower Vmax of about 109 U/mg protein at late logarithmic growth phase. The catalytic activity was stable in the broad range of temperatures (30$\^{C}$-60$\^{C}$), and pH (6.0-10.0). R. rubrum S1 was much more resistant to H$_2$O$_2$in the stationary growth phase than in the exponential growth phase regardless of growth conditions. Cells of stationary growth phase treated with 15 mM H$_2$O$_2$for 1 h showed 3-fold higher catalase activities than the untreated cells. In addition, L-glutamate induced an 80-fold increase in total catalase activity of R. rubrum S1 compared with magic acid. Through fraction analyses of S1 cells, Cat2, Cat3, Cat4 and Cat5 were found in both cytoplasm and periplasm, while Catl was localized only in the cytoplasm.

• Molecules and Cells
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• 제24권1호
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• pp.37-44
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• 2007

Three catalase cDNA clones were isolated from the small radish (Raphanus sativus L.). Their nucleotide and deduced amino acid sequences showed the greatest homology to those of Arabidopsis. Genomic Southern blot analysis, using RsCat1 cDNA as a probe, showed that catalases are encoded by small multigene family in the small radish. Nondenaturing polyacrylamide gels revealed the presence of several catalase isozymes, the levels of which varied among the organs examined. The isozyme activities were assigned the individual catalase genes by Northern analysis using total RNA from different organs. The three catalase genes were differentially expressed in response to treatments such as white light, xenobiotics, osmoticum, and UV. Their expression in seedlings was controlled by the circadian clock under a light/dark cycle and/or in constant light. Interestingly, RsCat1 transcripts peaked in the morning, while those of RsCat2 and RsCat3 peaked in the early evening. Our results suggest that the RsCat enzymes are involved in defense against the oxidative stress induced by environmental changes.

• 대한수의학회지
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• 제31권2호
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• pp.167-170
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• 1991

The catalase phenotypes and the gene frequencies in erythrocyte of 223 Cheju native horses were studied by starch gel electrophoresis. The results obtained were as follows: 1. In the catalase phenotypes, three phenotypes, CatF, CatM and CatS, which were controlled by two allelic genes, $Cat^F$ and $Cat^S$, were observed and their frequencies of appearance were 24.21%, 47.53%, and 28.25% respectively. 2. The distribution of gene frequency was calculated as 0.480 in $Cat^F$ and 0.520 in $Cat^S$.

• Applied Biological Chemistry
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• 제27권3호
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• pp.180-186
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• 1984

비교적 높은 역가의 glucose oxidase(GOD)와 catalase(CAT)를 세포의 효소로 생산하는 균주인 Penicillium spp., PS-8을 선별배지를 사용하여 액체 배양하였으며, 그 결과 배양액 1ml당 2.7units의 glucose oxidase와 2.0units의 catalase를 얻었다. Glucose oxidase와 catalase를 분리하기 위하여 $60{\sim}90%\;(NH_4)_2SO_4$ 분별침전을 행한후 DEAE-cellulose column을 사용하여 두 효소를 완전히 분리하였으며, 이들 효소의 회수율은 54%와 34%이었다. 분리된 glucose oxidase와 catalase는 PS-8 균주를 효소 고정 매개체로 하여 2.5% glutaraldehyde를 가교제로 12시간 동안 처리함으로써 효소를 고정시켰다. 이들 고정화 효소는 CAT/GOD 값이 서로 다르게 동시 고정, 고정후 혼합, glucose oxidase만의 고정 등의 형태로 만들었다. pH에 따른 효소의 활성변화에서는 동시고정 및 고정후 혼합 방법이 수용성 효소보다 안정화됨을 보여 주었으며, 동시 고정에서는 CAT/GOD값이 높을수록 보다 완만한 pH 활성곡선을 나타내었다. GOD와 CAT/GOD=10의 Km' 값은 각각 $7.1{\times}10^{-2}$ 및 $5.1{\times}10^{-2}M$이었으며, 이들의 활성화 에너지값은 각각 3.97 및 2.98 kcal/mole/deg이었다.

• Journal of Microbiology
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• 제38권1호
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• pp.18-23
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• 2000

Streptomyces coelicolor produces three kinds of catalases to cope with oxidative stress and to allow normal differentiation. Catalase A is the major vegetative catalase which functions in removing hydrogen peroxide generated during the process of aerobic metabolism. To understand the regulatory mechanism of response against oxidative stress, hydrogen peroxide-resistant mutant (HR4O) was isolated from S. coelicolor J1501 following UV mutagenesis. The mutant overproduced catalase A more than 50-fo1d compared with the wild type. The mutation locus catRI was mapped closed to the mthB2 locus by genetic crossings. An ordered cosmid library of S. coelicolor encompassing the mthB2 locus was used to isolate the regulator gene (catR) which represses catalase overproduction when introduced into HR4O. A candidate catR gene was found to encode a Fur-like protein of 138 amino acids (15319 Da).

• 미생물학회지
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• 제32권2호
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• pp.155-162
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• 1994

포도당을 이용하여 성장하고 있는 호기성 일산화탄소 산화 세균인 Acinetobacter sp. Strain JC1 DSM 3808애 존재하는 catalase의 활성은 지수성장기 중반에서 높게 나타났으나, 지수성장기 후반 및 정체기 초기에서 낮아졌다가 정체기 중기에서 급격히 증가한 후 다시 감소하였다. 이 세균에는 세종류(Cat1, Cat2, Cat3)의 catalase가 존재하였는데, Cat1과 Cat3의 활성은 성장시기에 따라 큰 차이를 보이지 않았으나 Cat2의 활성은 성장시기에 따라 큰 변화를 나타내었다. Cat3는 이 세균이 포도당을 이용하여 성장할 때만 생성되었고, 일산화탄소나 메탄올을 이용하여 성장할 때는 생성되지 않았다. 세포추출액을 ethanol과 chloroform으로 처리한 후 활성염색을 하였을 때 Cat1과 Cat3의 활성은 안정하였으나 Cat2는 활성을 상실하였다. 세포추출액을 20mM $H_2O_2$와 3-amino-1,2,4-triazole(AT)을 처리하였을 때 Cat1과 Cat3의 활성이 반감되었고, Cat2는 $H_2O_2$에 의해서는 불활성되었으나 AT의 영향은 받지 않았다. Cat1은 80$^{\circ}C$ 1분간 열처리후에도 활성을 나타내었으나, Cat2와 Cat3는 60$^{\circ}C$와 70$^{\circ}C$에서 1분간의 열처리 후 각각 활성을 상실하였다. Cat2는 catalase 활성외에 peroxidase의 활성도 나타내었다. 일곱단계의 과정을 거쳐 포도당에서 성장시에만 생성되는 Cat3를 정제하였다. 정제된 Cat3의 크기는 150,000이었고, 63,000의 크기를 가진 두개의 동일한 소단위로 구성되어 있었으며, $H_2O_2$에 대한 K_m값은 39mM과 58mM로 나타났다. 정제된 효소의 활성을 위한 최적 pH는 7.0이었으나 전반적으로 pH 6~9에서 비슷하게 높은 활성을 나타내었다. 정제된 효소의 최적온도는 40$^{\circ}C$이었으며 20~50$^{\circ}C$에서 비슷한 활성을 나타내었고, 30$^{\circ}C$에서는 60분동안 효소활성이 거의 상실되지 않았다. 정제된 효소는 ethanol과 chloroform 처리에는 안정하였으나 12mM AT 와 0.1mM $NaN_3$ 및 1mM KCN에 의해 90% 이상의 활성이 억제되었다.

• 한국가축번식학회지
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• 제27권2호
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• pp.115-123
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• 2003

본 연구는 돼지난포란의 체외배양액에 황화합물인 Catalase 첨가 및 저분압산소조건 하에서 첨가배양함으로서 돼지난포란의 체외성숙과 체외배발달에 미치는 영향을 구명하고자 실시하였다. 본 연구에서 얻어진 결과를 요약하면 다음과 같다. 1. 돼지난포란을 체외성숙배양액인 0.9mM cy-steine이 함유된 NCSU-23 배양액에 CAT를 각각 0, 100, 500 및 1000uni1s/m1 첨가하여 체외성숙 및 수정을 실시한 결과, 모든 평가요소에서 처리구가 대조구에 비하여 유의적으로 낮은 결과를 나타내어 체외수정에 좋지 않은 영향을 미치는 것으로 판단된다(P>0.05). 2. 체외수정을 실시한 후, 배발달배양액인 NCSU-23에 7일 동안 배양한 결과, 배반포형성률과 총세포수에 있어서 처리구가 대조구에 비하여 유의적으로 낮은 결과를 나타내어 체외성숙시 CAT 첨가배양은 배발달에 좋지 않은 것으로 판단된 다(P>0.05). 3. 배발달배양액인 NCSU-23에 CAT를 각각 0, 100, 500 및 1000units/m1을 첨가하고 5 및 20% 산소농도하에서 7일간 배양을 실시한 결과, 산소농도에 따른 차이는 인정되지 않았으며, CAT 첨가에 따른 배반포형성률과 총세포수에 있어서도 처리구가 대조구보다 유의적으로 낮은 결과를 나타냈다(P>0.05). 결론적으로 돼지난포란을 이용하여 체외수정란을 생산할 때, NCSU-23 배양액에 catalase의 첨가 및 산소조건은 영향을 미치지 않는 것으로 조사되었다.