Purpose: This study investigated the effect of bioactive Yeonsan Ogye peptides (YOPs) intake on changes in the hepatic anti-oxidant indexes in male rats. Methods: Sprague-Dawley male rats were divided into 3 groups and given a casein-based AIN-93G diet and distilled water ad libitum without any added YOPs (control), distilled water with 250 mg of YOPs (Y250), or 500 mg of YOPs (Y500) per kg of body weight for 4 weeks. YOP dose was decided as referred to in the referenced study where toxicity did not occur. The hepatic anti-oxidant indexes were determined using a commercial kit. Statistical analysis was performed using SPSS version 23.0 and are expressed as $mean{\pm}standard$ error of mean. Differences among the groups were evaluated by one-way analysis of variance followed by post hoc Duncan's multiple comparisons test. Results: There were no differences in the body weights, weight gain, food intake, food efficiency ratio, or organ weight, including liver, kidney, spleen, thymus, and epididymal fat, among all of the groups. The hepatic nitric oxide (NO) level in the Y500 group was lower than that in the control and Y250 groups, and the hepatic malondialdehyde (MDA) level was lower in the Y500 group than in the Y250 group. The differences in hepatic superoxide dismutase (SOD) and catalase (CAT) activities were not statistically significant between the groups. From these results we speculated that YOPs may have anti-oxidative abilities to regulate NO and MDA production without affecting SOD and CAT activities. Conclusion: YOPs are presumed to act as anti-oxidants in the animal or human body.
Kim, Il-Suk;Bang, Woo Young;Bang, Kyu Ho;Kim, Sam Woong
Journal of Life Science
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v.31
no.2
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pp.219-222
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2021
In this study, we examined low molecular weight peptides using proteomics in order to identify their original proteins, derive their peptides, and determine the functions of the proteins in Tenebrio molitor, the mealworm (larvae, pupae, or adult) from which the peptides were extracted. Fifty-four proteins were finally identified through an analysis of proteome to derive the analyzed peptides. The proteins that induced low molecular weight peptides were identified to be the most abundant in adults only, and the next highest were derived from a group containing both adults and larva. However, other groups, including pupa, were detected to have a lower frequency of peptides. As a result of orthologous classification of the detected proteins, the general function prediction was only investigated at the highest frequency among the examined proteins. Proteins related to chromatin structure and dynamics were detected by their higher frequency among functional classes. The next highest frequency was shown by proteins related to amino acid transport and metabolism and carbohydrate transport and metabolism. Therefore, it is assumed that proteins correlated with chromatin, amino acid, and carbohydrate metabolisms are easily induced into low molecular weight peptides, and that their peptides could play a role as bioactive substances.
Recently, marine organisms are emerging as a leading group for identifying and extracting novel bioactive substances. These substances are known to possess a potential regarding not only as a source of pharmaceutical products but also their beneficial effects on humans. Among the substances, antimicrobial peptides (AMPs) specifically have attracted considerable interest for possible use in the development of new antibiotics. AMPs are characterized by relatively short cationic peptides containing the ability to adopt a structure in which cationic or hydrophobic amino acids are spatially scattered. Although a few reports address novel marine organisms-derived AMPs, their antimicrobial mechanism(s) are still remain unknown. In this review, we summarized the peptides previously investigated, such as Pleurocidin, Urechistachykinins, Piscidins and Arenicin-1. These peptides exhibited significant antimicrobial activities against human microbial pathogens without remarkable hemolytic effects against human erythrocytes, and their mode of actions are based on permeabilization of the plasma membrane of the pathogen. Therefore, the study of antimicrobial peptides derived from marine organisms may prove to be useful in the design of future therapeutic antimicrobial drugs.
Nadalian, Mehdi;Kamaruzaman, Nurkhuzaiah;Yusop, Mohd Shakir Mohamad;Babji, Abdul Salam;Yusop, Salma Mohamad
Food Science of Animal Resources
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v.39
no.6
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pp.966-979
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2019
Muscle-based by-products are often undervalued although commonly reported having a high amount of natural bioactive peptides. In this study, elastin was isolated from the protein of broiler hen skin while its hydrolysate was prepared using Elastase. Assessment of antioxidative properties of elastin-based hydrolysate (EBH) was based on three different assays; 2,2-diphenyl-1-picryl-hydrazyl-hydrate (DPPH) radical, 2,2'-azinobis (3-ethylbenzothiazoline-6-sulphonic acid) (ABTS) radical and metal chelating ability. The EBH was purified further using ultrafiltration, gel filtration and Reverse- Phase High-Performance Liquid Chromatography (RP-HPLC). The IC50 of ABTS radical activities for EBH were decreased as EBH further purified using ultrafiltration (EBH III; 0.66 mg/mL)>gel filtration (EB-II; 0.42 mg/mL)>RP-HPLC (EB-II4; 0.12 mg/mL). The sequential identification of the peptide was done by matrix-assisted laser desorption/ionization time-of-flight/time-of-flight mass spectrometry (MALDI-TOF/ TOF-MS) of the potent fractions obtained from RP-HPLC (EB-II4). The presence of hydrophobic amino acids (Val and Pro) in the peptide sequences could potentially contribute to the high antioxidant activity of EBH. The sequences GAHTGPRKPFKPR, GMPGFDVR and ADASVLPK were identified as antioxidant peptides. In conclusion, the antioxidative potential from poultry skin specifically from elastin is evident and can be explored to be used in many applications such as health and pharmaceutical purposes.
Bioactive peptides have great potentials as nutraceutical and pharmaceutical agents that can improve human health. The objectives of this research were to produce functional peptides from ovotransferrin, a major egg white protein, using single enzyme treatments, and to analyze the properties of the hydrolysates produced. Lyophilized ovotransferrin was dissolved in distilled water at 20 mg/mL, treated with protease, elastase, papain, trypsin, or α-chymotrypsin at 1% (w/v) level of substrate, and incubated for 0-24 h at the optimal temperature of each enzyme (protease 55℃, papain 37℃, elastase 25℃, trypsin 37℃, α-chymotrypsin 37℃). The hydrolysates were tested for antioxidant, metal-chelating, and antimicrobial activities. Protease, papain, trypsin, and α-chymotrypsin hydrolyzed ovotransferrin relatively well after 3 h of incubation, but it took 24 h with elastase to reach a similar degree of hydrolysis. The hydrolysates obtained after 3 h of incubation with protease, papain, trypsin, α-chymotrypsin, and after 24 h with elastase were selected as the best products to analyze their functional properties. None of the hydrolysates exhibited antioxidant properties in the oil emulsion nor antimicrobial property at 20 mg/mL concentration. However, ovotransferrin with α-chymotrypsin and with elastase had higher Fe3+-chelating activities (1.06±0.88%, 1.25±0.24%) than the native ovotransferrin (0.46±0.60%). Overall, the results indicated that the single-enzyme treatments of ovotransferrin were not effective to produce peptides with antioxidant, antimicrobial, or Fe3+-chelating activity. Further research on the effects of enzyme combinations may be needed.
Milk contains essential nutrients and functional compounds, such as calcium, fat-soluble vitamins A, D, E, and K, carotenoids, bioactive peptides, and sphingolipids. The bioactive molecules from milk are not expensive and have an added advantage of being derived from food. Therefore, they are more stable and have a broader spectrum than that of other chemicals. Bioactive milk components are useful for treating non-digestive tract disorders, such as cancer, cognitive decline, and hypertension. However, the clinical application of certain breast milk ingredients is limited due to the lack of a large-scale production technology. Once the scaled-up production of lactoferrin became possible, clinical applications were devised and evaluated. Similarly, human alpha-lactalbumin made lethal to tumor cells (HAMLET) can be produced on a large scale as a recombinant protein in microorganisms or in transgenic cattle using suitable separation systems. HAMLET can be used to treat human skin papilloma and cancer. Studies on breast milk that explored the clinical applications of the bioactive components of breast milk have spurred the development of translational medicine and breast milk-derived therapeutics. Some breast-milk derived therapeutic agents are already available to clinicians. Many components of breast milk have shown efficacy in pre-clinical studies and have valid clinical evaluations.
The functional peptides from protein hydrolysates of various fishery sources have been identified such as antioxidant activity. The main intention of this study was purification and characterization of antioxidative peptide from black eelpout muscle. The antioxidative peptides were purified from black eelpout (Lycodes diapterus) muscle using different proteases. Antioxidant activity of black eelpout hydrolysates was evaluated using DPPH radical scavenging activity. Among six hydrolysates, the pepsin hydrolysate had the highest antioxidant activity compared to the other hydrolysates. Therefore, it was further purified and a peptide with seven amino acid residues of DLVKVEA (784 Da) was identified by amino acid sequence analysis. The EC50 value for scavenging DPPH radicals by purified peptide was 688.77 μM. Additionally, the purified peptide exhibited protective effect against DNA damage induces by oxidation in mouse macrophages (RAW 264.7 cells). The results of this study suggest that black eelpout muscle protein hydrolysate could potentially contribute to development of bioactive peptides in basic research.
Incorporation of bioactive compounds such as vitamins, probiotics, bioactive peptides, and antioxidants into Nutrient Delivery System (NDS) for 'nanofood' provides simple way to develop novel functional foods that may have physiological benefits or reduce risks of diseases. As vital nutrient in nanofood, proteins possess unique functional properties including ability to form gels and emulsions, which allow them to be ideal nanofood materials for encapsulation of bioactive compounds. Based on protein physico-chemical properties, this review describes potential role of nanofood materials for development of NDS in hydrogel form, micro-or nano-particles. Applications of these nanofood materials to protect delivery-sensitive nutraceutical compounds are illustrated, and impacts of particle size on release properties are emphasized.
Marine bioactive substances (MBS), such as phlorotannins, collagens, peptides, sterols, and polysaccharides, are increasing attention as therapeutic agents for several diseases due to their pharmacological effects. Previous studies have demonstrated the biological activities of MBS including antibacterial, anticoagulant, antidiabetic, antimicrobial, anti-inflammatory activities. Among numerous human diseases, periodontitis is one of the high-prevalence inflammatory diseases in the world. To treat periodontitis, several surgeries (bone grafting, flap surgery, and soft tissue graft) are usually used. However, the surgery for patients with chronic periodontitis induces several side effects, including additional inflammatory responses at the operated site, chronic wound healing, and secondary surgery. Therefore, this review assessed the most recent trends in MBS using Google Scholar, PubMed, and Web of Science search engines to develop marine-derived therapeutic agents for periodontitis. Further, we summarized the current applications and therapeutic potential of MBS to serve as a reference for developing novel technologies applied to MBS against periodontitis treatment.
Daliri, Eric Banan-Mwine;Lee, Byong H.;Park, Byun-Jae;Kim, Se-Hun;Oh, Deog-Hwan
Food Science and Biotechnology
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v.27
no.6
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pp.1781-1789
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2018
In this study, whey proteins were fermented with 34 lactic acid bacteria for 48 h at $37^{\circ}C$ and their ability to inhibit angiotensin 1-converting enzyme (ACE) activity were compared. All the lactic acid bacteria displayed varying proteolytic abilities in whey. Their fermentates also displayed varying abilities to inhibit ACE in vitro. Seven fermentates showed strong ACE inhibitory abilities between $84.70{\pm}0.67$ and $52.40{\pm}2.1%$ with $IC_{50}$ values between $19.78{\pm}1.73$ and $2.13{\pm}0.7mg/ml$. Pediococcus acidilactici SDL1414 showed the strongest ACE inhibitory activity of $84.7{\pm}0.67%$ ($IC_{50}=19.78{\pm}1.73{\mu}g/ml$). Mass spectrometry revealed that more than half (57.7%) of the low molecular weight peptides (< 7 kDa) in the P. acidilactici SDL1414 fermented samples were ACE inhibitory peptides. Our results show that P. acidilactici SDL1414 could be used as a starter culture in the dairy industry to develop antihypertensive functional foods for hypertension management.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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