Park Myung-Ryeol;Lee Sun-Woo;Han Tae-Ho;Oh Byung-Tack;Shim Jae-Han;Kim In-Seon
Journal of Microbiology and Biotechnology
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v.16
no.8
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pp.1306-1310
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2006
Sphingomonas sp. strain SB5 could degrade carbofuran and carbofuran-7-phenol to a hydrolytic product, 2-hydroxy-3-(3-methlypropan-2-o1)phenol, and several red metabolites. However, the chemical structures of the red metabolites have largely remained unidentified. In this study, we identified the structure of one of the red metabolites as 5-(2-hydroxy-2-methyl-propyl)-2,2-dimethyl- 2,3-dihydro-naphtho[2,3-6]furan-4,6,7,9-tetrone by using mass spectrometric and NMR ($^1$H, $^{13}$C) analyses. It is suggested that the red metabolite resulted from condensation of some metabolites in the degradation of 2-hydroxy-3-(3-methlypropan-2-o1)phenol, a hydrolytic product derived from carbofuran. To our knowledge, this is the first paper to report a red metabolite in bacterial degradation of the insecticide carbofuran.
A new moderate thermophilic bacterial strain DG-22 which produces thermostable xylanase was isolated from a timber yard soil in Kyungju, Korea. On the basis of morphological, biochemical and phylogenetic studies the new isolate was identified as a Paenibacillus species. Production of xylanase in this strain was strongly induced by adding xylan to the growth medium and repressed by glucose or xylose. No cellulase activity was detected. The temperature and pH for optimum activity were 8$0^{\circ}C$ and 5.0-5.5, respectively. The crude xylanase was stable at $60^{\circ}C$ and retained 60% of initial activity after 2h at $70^{\circ}C$. Zymogram analysis of the culture supernatant showed two xylanase active bands with molecular masses of 22 and 30 kDa.
Polycyclic aromatic hydrocarbons (PAHs), including naphthalene, are widely distributed in nature. Naphthalene has been regarded as a model PAH compound for investigating the mechanisms of bacterial PAH biodegradation. Pseudomonas sp. AS1 isolated from an arseniccontaminated site is capable of growing on various aromatic compounds such as naphthalene, salicylate, and catechol, but not on gentisate. The genome of strain AS1 consists of a 6,126,864 bp circular chromosome and the 81,841 bp circular plasmid pAS1. Pseudomonas sp. AS1 has multiple dioxygenases and related enzymes involved in the degradation of aromatic compounds, which might contribute to the metabolic versatility of this isolate. The pAS1 plasmid exhibits extremely high similarity in size and sequences to the well-known naphthalene-degrading plasmid pDTG1 in Pseudomonas putida strain NCIB 9816-4. Two gene clusters involved in the naphthalene degradation pathway were identified on pAS1. The expression of several nah genes on the plasmid was upregulated by more than 2-fold when naphthalene was used as a sole carbon source. Strains have been isolated at different times and places with different characteristics, but similar genes involved in the degradation of aromatic compounds have been identified on their plasmids, which suggests that the transmissibility of the plasmids might play an important role in the adaptation of the microorganisms to mineralize the compounds.
A bacterial strain was screened and identified from sea sediments in Tongyeong coastal area in order to obtain proteases or peptidase cleaving C-terminal of glutamic acid. Strain TS0611, which showed the highest activity from 5 isolated protease producing strains, was selected and its properties investigated. Strain TS0611 was a gram-positive rod, $1.2\;{\mu}m$ in cell length, catalase positive, motility-positive, melanin-negative and grew at 15~$50^{\circ}C$, and hydrolyzed gelatin and casein. This strain was identified as Bacillus thuringiensis or Bacillus cereus based on results from the API system(API 50 CHB) which examined saccharides properties, fatty acid composition of cell wall, and 16S rRNA gene sequence.
Bacterial strains which degrade Arabian Light crude oil were isolated by enrichment culture from oil-spilled soil. The strain A54 was finally selected after testing emulsifying activity and oil conversion rate. Strain A54 was identified as a Acinetobacter sp. based on the morphological, biochemical and physiological characteristics. It appears to be highly specialized for growth on Arabian Light crude oil in minimal salts medium since it showed preference for oil or degradation products as substrates for growth. It was found that it could grow on at least fifteen different hydrocarbons. The optimum cultural and environmental conditions were as follows; 25$\circ$C for temperature, 7,5 for pH, 2.0% for NaCl concentration and 2.0% for crude oil concentration. Additionally, the optimal concentration of NH$_{4}$NO$_{3}$, and K$_{2}$HPO$_{4}$, were 12.5 mM and 0.057 mM, respectively. Cell growth and emulsifying activity as a function of time were also determined. Crude oil degradation and the reduction of product peaks were identified by the analysis of remnant oil by gas chromatography. Approximately 63% of crude oil were converted into a form no longer extractable by mixed organic solvents.
A bacterial strain, 13-$25^T$ with xylanolytic activity isolated from a single soil sample, was characterized with respect to its phenetic and phylogenetic characteristics. The cells of the isolate are Gram-staining variable rods, but spore formation was not observed. This strain is catalase- and oxidase-positive, and able to degrade starch and xylan. The predominant fatty acids are anteiso-$C_{15:0}$, $C_{16:0}$, and iso-$C_{16:0}$. The major respiratory quinone is menaquinone 7(MK-7), with a polar lipid profile consistent with the genus Cohnella. The DNA G+C content is 54.3 mol%. The 168 rRNA gene sequence analysis indicates that this organism belongs to the genus Cohnella, with Cohnella panacarvi as the closest phylogenetic neighbor. Low levels of 168 rRNA gene sequence similarity (<97.0%) with respect to other taxa with published names and the identification of distinctive phenetic features in the isolate indicate that the strain 13-$25^T$ represents a novel species of the genus Cohnella, for which the name Cohnella damensis sp. novo is proposed. The type strain is 13-$25^T$ (=CCTCC AB $208103^T$=KCTC $13422^T$).
A bacterial strain, designated T116, degrading terephthalic acid (TPA) was isolated from the soil around Taegu industrial area into which dye works wastewater flow. The isolate was identified as pseudomonas sp. based on its morphological and physiological characteristics. Degradation of TPA by the strain T116 was confirmed with UV scanning and HPLC. About 90% and 98% of TPA were degraded after 36 and 60 hours, respectively, during the culture in a liquid medium containing 0.1% TPA. Addition of KH2PO4 at a final concentration of 100ppm enhanced the chemical oxygen demand (COD) removal rate about 50% from dye works wastewater by Pseudomonas sp. T116. Optimum pH and temperature for COD reduction from wastewater were 7.0 and 3$0^{\circ}C$, respectively. The bacterium was applied to the continuous culture for the treatment of dye works wastewater whose TPA concentration and CODMn were 2,200ppm and 1,620ppm, respectively. It was observed that 90-95% of COD was eliminated after 4 days culture in the continuous culture with a retention time of 37 or 47 hours.
The cellabiase (${\beta}$-glucosidase) gene in a Cellulomonas sp. CS1-1 was cloned into E. coli HB101 using the vector plasmid pBR322, and the expression of the gene in E. coli studied. The chromosomal DNA of the cellulomonas was digested by seveal restriction enzymes, each of which has only one cleaving site in plasmid pBR322. The recombinant plasmid, pSB2, created with Sal I frament, was expressed for the cellobiase gene in E. coli. The recombiant plasmid was estimated to contain 6.4 Kb foreign DNA at the Sal I site of plasmid pBR322 and the inserted DNA was mapped by single and double digestion with several enzymes. E. coli HB101(pSB2) has slowly grown in a mineral liquid medium containing cellobiose as a sole carbon source. The cellobiase activity in the transformed E. coli was 132 units per liter, which is equivalent to one twenty fifth of that in doner strain Cellulomonas sp. CS1-1. The transforned cell with plasmid containing cellulase gene grow well in the LB mediuns. The synthesis of cellobiase in the strain, E. coli HB101 (pSB2), was inhibited by glucose and at high concentration of cellobiose, and induced by cellobiose at low concentration.
The biological removal of 2,4,6-trinitrotoluene (TNT) was studied in a bench-scale bioreactor using a bacterial culture of strain OK-5 originally Isolated from soil samples contaminated with TNT. The TNT was completely removed within 4 days of incubation in a 2.5 L bench-scale bioreactor containing a newly developed medium. The TNT was catabolized in the presence of different supplemented carbons. Only minimal growth was observed in the killed controls and cultures that only received TNT during the incubation period. This catabolism was affected by the concentration ratio of the substrate to the biomass. The addition of various nitrogen sources produced a delayed effect for the TNT degradation. Tween 80 enhanced the degradation of TNT under these conditions. Two metabolic intermediates were detected and identified as 2-amino-4, 6-dinitrotoluene and 4-amino-2, 6-dinitrotoluene based on HPLC and GC-MS analyses, respectively. Strain OK-5 was characterized using the BIOLOG system and fatty acid profile produced by a microbial identification system equipped with a Hewlett Packard HP 5890 II gas chromatograph. As such, the bacterium was identified as a Stenotrophomonas species and designated as Stenotrophomonas sp. OK-5.
A bacterial strain LC-413, producing an extracellular inulin fructotransferase (depolymerizing) which converts inulin into di-D-fructofuranose dianhydride (DFAIII), was isolated from soil. Inulin fructotransferase from the isolate identified as a strain Flabobacterium sp. was purified from the culture broth by ammonium sulfate precipitation, followed by column chromatograpies on DEAE-Toyopearl 650 M and phenyl-Toyopearl 650 M. The purified enzyme gave a single band on an electrophoretic disc-gel. The molecular weight of the enzyme was estimated to be 44, 000 Da by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis, and 45, 000 Da by gel filtration, suggesting the monomeric state of the enzyme. The isoelectric point of the enzyme was about pH 4.5. The optimal pH and temperature for the enzyme reaction were 6.0 and $50^{\circ}C$, respectively. The purified enzyme digested inulin into di-D-fructofuranose-l, 2': 2, 3'-dianhydride, confirming the enzyme was an inulin fructotransferase (inulinase II).
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[게시일 2004년 10월 1일]
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