• 제목/요약/키워드: angiotensin-converting enzyme (ACE)

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Fractionation and Angiotensin I-converting Enzyme (ACE) Inhibitory Activity of Gelatin Hydrolysates from by-products of Alaska Pollock Surimi

  • Park, Chan-Ho;Kim, Hyung-Jun;Kang, Kyung-Tae;Park, Jae-W.;Kim, Jin-Soo
    • Fisheries and Aquatic Sciences
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    • 제12권2호
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    • pp.79-85
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    • 2009
  • Gelatin hydrolysates with a high inhibitory activity against angiotensin I-converting enzyme (ACE) were fractionated from Alaska pollock surimi refiner discharge. The ACE-inhibitory activity, expressed as $IC_{50}$ (mg/mL), was highest (0.49 mg/mL) in gelatin hydrolysates formed by sequential 2-hr treatments of Pronase and Flavourzyme. After fractionation through four different membrane filters with molecular weight cut-offs of 3, 5, 10, and 30 kDa, the highest ACE-inhibitory activity (0.21 mg/mL) was observed with the 3-kDa filtrate.

장내 가수분해조건에 의한 Casein 가수분해물의 Angiotensin Converting Enzyme 저해 효과

  • 황유진;양희진;도정룡;이수원
    • 한국축산식품학회:학술대회논문집
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    • 한국축산식품학회 2005년도 제36차 추계 학술발표대회
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    • pp.290-293
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    • 2005
  • 장내 단백질 가수분해효소에 의한 casein 분해산물들의 ACE 저해 활성을 비교하기 위하여 인공위액, 인공장액 및 인공위액과 장액 연속처리를 각각 반응조건으로 일정시간 casein을 가수분해한 후 각 효소 가수분해물이 혈압상승 peptide 생성효소인 Angiotensin converting enzyme(ACE)에 대한 저해활성을 측정하였다. 각 소화액에 따른 가수분해물은 모두 ACE 저해활성을 나타내었으며, 2시간 효소처리를 하였을 때, 인공위액, 인공장액, 인공위액과 장액 가수분해물은 각각 69%, 80% 및 88%로 최대 ACE 저해활성을 보였다. 그리고 casein의 가수분해 정도를 확인하기 위한 SDS-PAGE에서는 인공위액으로 처리한 군보다 인공장액으로 처리한 군이 더 작은 분자량으로 분해되는 것을 확인할 수 있었고, 인공위액과 장액을 함께 처리한 군에서는 1시간 안에 대부분의 분해가 이루지는 것을 관찰할 수 있었다.

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약용식물의 Angiotensin Converting Enzyme 저해활성 탐색 (Screening of Inhibitory activities on Angiotensin Converting Enzyme from Medicinal plants)

  • 최근표;정병희;이동일;이현용;이진하;김종대
    • 한국약용작물학회지
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    • 제10권5호
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    • pp.399-402
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    • 2002
  • 50가지 식물자원을 대상으로 혈압상승을 주도하는 효소인 angiotensin converting enzyme의 저해활성을 검색하였다. 그결과 추출물농도 1mg/ml에서 50%이상의 높은 저해활성을 보인 식물은 산뽕나무, 머위, 산부추, 돌나물, 꿀풀, 쇠비름, 마가목, 복분자, 속새, 감초, 창포 등 11종으로 나타났다. 또한 1mg/ml농도에서 목단, 곰취, 도인, 길경, 만형자, 참취, 익모초, 산조인, 가래나무, 석곡, 오갈피, 목향 등 12종은 $40{\sim}49%$의 비교적 높은 ACE 억제활성을 보였다. 1mg/ml에서 $30{\sim}39%$의 억제율을 보인 식물은 백부자, 백출, 세신, 당귀, 인삼, 천궁, 치자 등이었으며 현호색, 행인, 단삼, 백작약, 두충 강활 박하, 진피, 방기, 고본, 구기자, 홍화, 포황, 음양곽, 원지등은 $10{\sim}29%$의 낮은 저해활성을 보였다. 앞으로 ACE 억제활성이 높은 식물자원의 유효성분에 대한 물질확인과 동물모델을 이용한 효능검증에 대하여 더 많은 연구가 있어야 할 것으로 사료된다.

된장으로부터 Angiotensin Converting Enzyme(ACE) 저해 Peptide의 분획 (Fractionation of Angiotensin Converting Enzyme(ACE) Inhibitory Peptides from Soybean Paste)

  • 신재익;안창원;남희섭;이형재;이형주;문태화
    • 한국식품과학회지
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    • 제27권2호
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    • pp.230-234
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    • 1995
  • 식품 유래의 생리활성 peptide를 분리할 목적으로 전통발효식품인 된장으로부터 혈압강하기능을 가지는 ACE(angiotensin converting enzyme)저해활성 peptide를 분획하였다. 시판 된장의 동결건조분말을 냉수로 추출했을 때 총질소의 회수율은 추출시간 30분에 73.3%를 보였다. 용매추출액에서 고분자 polypeptide를 제거하고 저분자 peptide만을 얻기 위해 PM-10 membrane(Amicon)을 이용하여 3시간 동안 한외여과한 결과, 질소성분의 회수율은 80.8%, 염의 회수율은 99.2%에 달했고 투과액의 ACE $IC_{50}$$41.8{\mu}g/ml$이었다. 한외여과 투과액을 reverse phase prep-HPLC로 분획하여 7개의 획분을 얻었으며, 그 중 F5분획물의 ACE저해활성이 $IC_{50}=6.8{\mu}g/ml$로 비활성이 가장 높았다. 염은 F1분획물에서 모두 회수되었다. F5분획물을 ion exchange prep-HPLC로 다시 분획하여 얻은 5개의 모든 획분에서 높은 비활성을 보였다($IC_{50}=2.5{\sim}8.3{\mu}g/ml$). 그 중 F53분획물의 비활성이 가장 높았으며($IC_{50}=2.5{\mu}g/ml$), F53의 구성아미노산 분석 결과 histidine의 함량이 특징적으로 높았다.

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Ovotransferrin 가수분해물의 Angiotensin-converting Enzyme 활성억제 효과 및 생산 최적화 (Inhibitory Effect on Angiotensin-converting Enzyme (ACE) and Optimization for Production of Ovotransferrin Hydrolysates)

  • 이나경;안동욱;박근규;백현동
    • 한국축산식품학회지
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    • 제30권2호
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    • pp.286-290
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    • 2010
  • 본 연구를 통해 난백 단백질인 ovotransferrin 및 가수분해물의 항고혈압 효과를 얻을 수 있는 ACE 저해효과가 최초로 확인되었다. Ovotransferrin과 산 분해 및 효소 가수분해물의 ACE 저해효과 순서는 trypsin>pepsin>산 분해순인 것으로 나타났다. 따라서, trypsin에 의해 가수분해되어 생산된 가수분해물이 가장 큰 ACE 저해효과(60.2%)를 나타내는 것으로 확인되었으며, 이 결과를 토대로 trypsin에 의한 가수분해물의 최적화 연구를 수행하였다. ACE 저해효과를 효소 반응시간에 따른 생산을 검토한 결과, 7시간 일 때 64%로 가장 높게 나타났으며, 7시간을 반응시간으로 최적화 실험을 계속 진행하였다. 기질과 효소의 비, pH, 반응온도를 변수로 사용하여 중심합성계획에 의해 총 16개의 조건으로 하여 최적화 하였다. 회귀식의 전체 $R^2$는 0.9908이었고, 0.01% 유의수준을 나타내었다. 중심합성계획에 따른 maximum response는 기질 농도 26.32%, pH 6.32, $51.29^{\circ}C$에서 ACE 저해효과 70.67%로 예측되어졌으며, 실제 실험으로 검증한 결과도 이와 유사하게 69.1%로 확인됨으로써, 본 실험을 통해 ACE 저해활성을 나타내는 가수분해물의 생산이 최적화되었다.

Isolation and identification of angiotensin I-converting enzyme inhibitory peptides derived from thermolysin-injected beef M. longissimus

  • Choe, Juhui;Seol, Kuk-Hwan;Kim, Hyun-Jin;Hwang, Jin-Taek;Lee, Mooha;Jo, Cheorun
    • Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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    • 제32권3호
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    • pp.430-436
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    • 2019
  • Objective: This study identified angiotensin I-converting enzyme (ACE) inhibitory peptides in beef M. longissimus injected with thermolysin (80 ppm) and stored for 3 days at $5^{\circ}C$. Methods: Crude peptides (molecular weight <3 kDa) were obtained from the thermolysin hydrolysate and separated into seven fractions. Fraction V showing the highest ACE inhibitory activity was further fractionated, yielding subfractions V-15, V-m1, and V-m2, and selected for superior ACE inhibitory activity. Finally, twelve peptides were identified from the three peak fractions and the ACE inhibitory activity ($IC_{50}$) of each peptide was evaluated. Results: The Leu-Ser-Trp, Phe-Gly-Tyr, and Tyr-Arg-Gln peptides exhibited the strongest ACE inhibitory activity ($IC_{50}$ values of 0.89, 2.69, and 3.09 mM, respectively) and had higher concentrations (6.63, 10.60, and 29.91 pg/g; p<0.05) relative to the other peptides tested. Conclusion: These results suggest that the thermolysin injection process is beneficial to the generation of bioactive peptides with strong ACE inhibitory activity.

Antioxidant and Angiotensin I Converting Enzyme Inhibitory Activities of Red Snow Crab Chionoecetes japonicas Shell Hydrolysate by Enzymatic Hydrolysis

  • Yoon, Na Young;Shim, Kil-Bo;Lim, Chi-Won;Kim, Sang-Bo
    • Fisheries and Aquatic Sciences
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    • 제16권4호
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    • pp.237-242
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    • 2013
  • We investigated the antioxidant and angiotensin I converting enzyme (ACE) inhibitory activities of red snow crab Chionoecetes japonicas shell (RSCS) hydrolysate by enzymatic hydrolysis and its molecular weight cut-off fractions. The RSCS hydrolysate was fractionated through two ultrafiltration membranes of 3 and 10 kDa cut-offs. Three fractions (<3 kDa, 3-10 kDa, and >10 kDa) were evaluated for total amino acid composition, antioxidant activities using 2'-azino-bis[3-ethylbenzthiazoline-6-sulfonic acid] ($ABTS^+$) radical scavenging and superoxide dismutase (SOD)-like activities and reducing power assays, and ACE inhibitory activity using Hou's method. Although all fractions showed activity, the <3 kDa fraction of RSCS hydrolysate exhibited the greatest $ABTS^+$ radical scavenging, SOD-like and ACE inhibitory activities. However, these fractions exhibited low reducing power. These results suggest that the low-molecular-weight enzymatic hydrolysate of RSCS could be used as a functional ingredient to control oxidative stress and ACE activity.

Hypoglycemic and Angiotension Converting Enzyme Inhibitory Effect of Water and Ethanol Extracts from Haesongi Mushroom (Hypsizigus marmoreus)

  • Jung, Eun-Bong;Jo, Jin-Ho;Cho, Seung-Mock
    • Food Science and Biotechnology
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    • 제18권2호
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    • pp.541-545
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    • 2009
  • Water and ethanol extracts were prepared from the haesongi mushroom (Hypsizigus marmoreus) to measure functional components. The ability of the extracts to inhibit angiotensin-converting enzyme (ACE) and their hypoglycemic effects were also determined; the latter was measured by $\alpha$-amylase and glucosidase inhibition. Extraction yield, protein content, total phenol, and $\beta$-glucan in the water extracts were 55.86, 17.71, 1.89, and 21.93%, respectively. The respective values for the ethanol extracts were lower than those for water extracts. Both water and ethanol extracts showed dosedependent ACE inhibition, the effect of the former being greater. The water extract inhibited ACE activity by 95.34% at 40 mg/mL. The $IC_{50}$ values of the water extracts were 63.32 and 0.41 mg/mL for $\alpha$-amylase and glucosidase, respectively. Thus, the water extracts had a greater hypoglycemic effect than the ethanol extracts. From these results, water is a better solvent than ethanol to extract from the haesongi mushroom functional components that show ACE inhibition and have hypoglycemic effects.

Angiotensin-I Converting Enzyme(ACE) 저해효과를 갖는 Sodium Caseinate 가수분해물의 기능적 특성에 관한 연구: 총설 (Functional Properties of Sodium Caseinate Hydrolysates with Angiotensin-I-Converting Enzyme (ACE) Inhibitory Activity: A Review)

  • 이건봉;백승천;천정환;김현숙;송광영;서건호
    • Journal of Dairy Science and Biotechnology
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    • 제32권1호
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    • pp.7-16
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    • 2014
  • 최근 성인병 중에서 가장 높은 빈도로 발병하는 것이 고혈압인데, 이 고혈압의 예방하기 위해서 가장 손쉽게 일상적으로 섭취할 수 있는 것이 바로 우유의 성분인 카제인염이다. 일반적으로 우유 펩타이드는 혈압조절자인 ACE를 방해함으로써 혈압을 줄여주는 항고혈압 효과와 관련이 있으며, 또한 혈액의 혈소판 응집을 저해해 심근경색이나 뇌경색의 원인인 혈전을 방지한다라고 알려져 있다. 따라서 이러한 기능을 가지고 있는 우유의 카제인염을 다양한 단백질가수분해 효소로 처리하여 가수분해 시간에 따른 특성 그리고 ACE 저해효과가 높은 가수분해물을 제조하기 위해서 대표적인 막여과 방법인 한외여과법이 이용되고 있는 것을 살펴보았다. 향후 가수분해물들의 (1) 항산화 효과, 세포독성 및 용해성, 기포성 등이 더 향상될 수 있도록 효소선발과 효소처리에 대한 폭 넓은 조사와 연구, (2) 고품질 대량생산법 확립, 그리고 (3) 건강기능성식품으로의 산업화 이용이 가능하도록 지속적인 기초 연구가 신속히 진행되어야 할 것이다.

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굴 효소 가수분해물의 angiotensin converting enzyme 저해작용 (Angiotensin-Converting Enzyme Inhibitory Activity of Enzymatic Hydrolysates of Crassostrea gigas (Oyster))

  • 도형주;박혜진;김옥주;김안드레;최영준;정세영;하종명
    • 생명과학회지
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    • 제22권2호
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    • pp.220-225
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    • 2012
  • 굴 효소 가수분해물은 굴을 alcalase, protamex, neutrase, flavourzyme, pepsin으로 각각 처리하였고, 이들의 ACE 저해활성을 측정하였다. ACE 저해활성은 가수분해 시간에 따라 증가 또는 감소하였으며, 그 중 10시간 이상 가수분해 처리한 PEH에서 가장 높은 ACE 저해활성을 나타내었다. PEH 가수분해물을 한외여과(30, 10 kDa) 하여 낮은 분자량의 분획물을 얻었다. 30 kDa와 10 kDa 이하 분자량 별 ACE 저해활성은 각각 $69.18{\pm}0.75$, $83.71{\pm}1.12$의 활성을 나타내었다. 이 결과 10 kDa 이하의 시료로부터 HPLC column (watchers 120 ODS-AP $250{\times}4.6$ ($5{\mu}m$))을 이용하여 각각의 활성 분획을 분취하여 얻은 6분획의 ACE 저해 활성은 29.56~85.85% 로 나타났다. 그 중 저해활성이 가장 높게 나타나는 B fraction의 아미노산 서열을 확인한 결과 Leu-Gln-Pro 임을 확인하였고, peptide합성하여 얻은 저해활성 농도($IC_{50}$)가 1.18 uM임을 확인하였다. 이러한 결과는 PEH를 이용하여 건강 기능성 식품의 개발에 도움이 될 수 있을 것으로 생각된다.