• 한국축산식품학회:학술대회논문집
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• 한국축산식품학회 2002년도 정기총회 및 제29차 춘계국제 학술발표대회
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• pp.140-140
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• 2002

• 대한약리학회지
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• 제8권2호
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• pp.55-61
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• 1972

Superprecipitation of actomyosin has been considered to be an in vitro model of the muscle contraction. The superprecipitation and ATPase activity (which supplies the energy for contraction) are influenced by several factors which are the large amount of changes in ionic strength, Mg and ATP concentrations. But those behaviors are found to be promptly influenced by the change in a small range of calcium concentration which can be controlled by the cellular function of muscle physiologically only in the presence of the modullatory proteins, tropomyosin and troponin. In order to elucidate the precise roles of calcium in the muscle contraction and relaxation, the effects of calcium on the actin- myosin interaction was observed in the presence of tropomyosin and troponin using the superprecipitation system. The results are summarized as follows: 1. EGTA (glycol ether diaminetetraacetic acid)prolonged the initiation of the superprecipitation of natural actomyosin. 2. Superprecipitation curve was declined by adding EGTA at the time when tile curve reached the half- maximum. The degree of declining was proportional to the amount of EGTA added. Especially, upon adding 0.25 mM EGTA the curve was lowered to the level before the protein superprecipitated. But addition of EGTA did not affect the curve after attaining the maximum. 3. Superprecipitation of Perry myosin B was not affected by EGTA added both before and during the course of the reaction. 4. Tropomyosin did not change the response of Perry myosin B to EGTA added at any time of the reaction. 5. Troponin also did not change the response of Perry myosin B to EGTA. 6. Both tropomyosin and troponin together rendered the Perry myosin B to obtain the same response as natural actomyosin to EGTA. 7. It was concluded that actin-myosin interaction was influenced by the minute change of calcium concentration only in the presence of both tropomyosin and troponin. We could reproduce the contraction and relaxation of the muscle in vitro under the presence of ATP by changing the calcium concentration.

• 한국식품과학회지
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• 제20권3호
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• pp.371-379
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• 1988

한류성 어류(연어, 명태)와 난류성 어류(상어, 조기)의 근원섬유 단백질의의 생화학적인 특성을 규명하기 위하여 각각으로부터 actomyosin과 myofibril을 조제하여 생물활성 및 SDS-polyacrylamide gel 전기영동상을 조사하였으며, 또한 어류의 환경온도에 대한 적응성을 알아보기 위하여 생물활성의 온도 의존성을 조사하였다. 각 어류의 myofibril의 SDS-polyacrylamide gel 전기영동상으로부터 SDS-PAGE pattern은 어종간에 차이를 보였으며 또한 myofibril과 actomyosin의 생물활성과 activity-ph curve도 어종간에 차이를 나타내었다. 한류성 어류인 명태의 근원섬유 단백질의 ATPase의 활성은 환경온도$(5^{\circ}C-10^{\circ}C)$ 부근에서 상어보다 높은 활성을 나타내었다.

• 한국가금학회지
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• 제14권2호
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• pp.137-143
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• 1987

육계육의 가승근육과 다리근육을 4$^{\circ}C$ 및 -2$0^{\circ}C$에 저장하면서 근원섬유단백질과 actomyosin을 추출하고 그 추출성, 생물활성 및 용해도를 비교한 결과는 다음과 같다. 1. Myofibril의 추출성은 가슴 및 다리근육 모두 냉장기간이 길어지면서 점차 높아지고. 동결저장기간이 경과되면서 다소 낮아졌다. Actomyosin의 추출성은 가슴 및 다리근육 모두 냉장 중에 큰 변화를 보이지 않았으며, 동결저장의 경우 저장기간이 경과하면서 점차 감소하였다. 2. Myofibril의 $Ca^{2+}$-ATPase 활성은 가슴 및 다리근육 모두 냉장 7일까지 큰 변화는 없었으며, 동결저장의 경우 2주째 가장 농은 활성을 보였고 그 이후는 감소하였다. Actomyosin의 $Ca^{2+}$-ATPase 활성은 가슴 및 다리근육 모두 냉장 중에 큰 변화를 보이지 않았으며, 동결저장의 경우 저장기간이 경과하면서 점차 감소하였다. 3 근원섬유단백질은 염농도에 따라 신선육의 경우 가슴 및 다리근육 모두 0.20M KCl, 냉장육은 가슴 및 다리근육이 각각 0.25M KCl. 0.30M KCl, 그리고 동결저장육은 가슴 및 다리근육 모두 0.30M KCl 에서 용해되었다. Actomyosin은 염농도에 따라 신선육의 경우 가슴 및 다리근육 모두 0.20M KCl에서 용go되기 시작하였고, 가슴근육은 냉장 1일에 0.25M KCl. 냉장 3. 5, 7일에 0.30M KCl, 다리근육은 냉장기간에 관계없이 모두 0.25M KCl에서 용해되기 시작하였다. 또한, 동결저장 중 가승근육은 0.30M KCl, 다리근육은 0.25M KCl에서 용해되기 시작하여 모두 0.40M KCl에서 완료되었다.

• 한국수산과학회지
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• 제31권6호
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• pp.823-828
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• 1998

명태 actomyosin 용액에 대한 옥수수전분 가수분해물의 동결 보호 효과는 전기영동상 패턴, 용해도 및 $Ca^{2+}$-ATPase 활성 변화로 알아보았다. 먼저 전기영동상 패턴에서 0일차와 저장 30일차를 비교하였을 때, control의 경우 저장온도에 관계없이 각 band들의 변화가 수반되었고, 특히 MHC의 변화가 두드러졌다. Sucrose 첨가구의 경우, 저장온도에 상관없이 band상의 변화가 거의 없는 것으로 나타났다. 전분가수분해물이 첨가된 시료들에서는 온도 의존성이 현저하여 $-5^{\circ}C$에서 저장한 시료들은 MHC band가 나타나지 않았고 반면에 $-20^{\circ}C$에서는 저장 30일 째에도 0일차와 거의 같은 양상을 보였다. 시료들을 $-5^{\circ}C$에서 저장할 때 용해도 변화는 sucrose의 경우 저장 30일 후에도 $90\%$ 이상의 높은 값을 유지한 반면에 나머지 시료들은 저장과 함께 급속히 감소하였다 $-20^{\circ}C$에서는 sucrose, D.E. 10, 15 및 20을 함유한 시료들은 약 $90\%$ 정도를 나타내었다. 잔존 활성 변화에서도 용해도 변화와 거의 유사한 경향을 나타내었다. 이상에서 살펴보았듯이 명태 actomyosin 용액의 동결변성에 대한 옥수수전분가수분해물들의 보호효과는 저장온도에 따라 많은 차이를 나타내었고, 특히 D.E. 10의 경우는 기존의 동결변성 방지제인 sucrose와 비교하여 $-12^{\circ}C$ 이하에서는 거의 같은 효과를 나타내는 것을 알았고, 저감미, 저열량의 동결변성 방지제로서 가능한 것으로 사료된다.

• BMB Reports
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• 제51권4호
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• pp.182-187
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• 2018

In carcinoma, cancer-associated fibroblasts participate in force-mediated extracellular matrix (ECM) remodeling, consequently leading to invasion of cancer cells. Likewise, the ECM remodeling actively occurs in glioblastoma (GBM) and the consequent microenvironmental stiffness is strongly linked to migration behavior of GBM cells. However, in GBM the stromal cells responsible for force-mediated ECM remodeling remain unidentified. We show that tumor-associated mesenchymal stem-like cells (tMSLCs) provide a proinvasive matrix condition in GBM by force-mediated ECM remodeling. Importantly, CCL2-mediated Janus kinase 1 (JAK1) activation increased phosphorylation of myosin light chain 2 in tMSLCs and led to collagen assembly and actomyosin contractility. Collectively, our findings implicate tMSLCs as stromal cells providing force-mediated proinvasive ECM remodeling in the GBM microenvironment, and reminiscent of fibroblasts in carcinoma.

• 한국식품과학회지
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• 제6권4호
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• pp.199-208
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• 1974

근육의 수축 및 사후강직은 myosin 과 actin 그리고 ATP 와의 상호작용에 의한 것임은 널리 알려진 정설(定說)이다. 최근 myosin 과 actin 및 ATP 의 상호작용이 근조절단백질의 지배를 받고 Ca ion 이 관여하고 있다는 것이 알려졌다. 그런데 이들 조절단백질은 수용성단백질로써의 성질을 가지고 있음에도 불구하고 염용성단백질 구분에 들어 있다. 본 연구의 목적은 염용성단백질 구분에 들어 있는 이들 조절단백질의 새로운 분리정제방법을 연구하는 데 있었다. 이를 위하여 본 연구에서는 새로운 정제방법의 flow sheet 를 작성하였다. 이 제안된 새로운 정제방법은 근원섬유중의 조절단백질의 함량을 정량적으로 추적할 수 있는 장점을 가지고 있다는데 그 특색이 있다.

• 한국응용과학기술학회지
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• 제24권4호
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• pp.362-368
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• 2007

To study the relationship between elementary biochemical states and structural states of the actomyosin crossbridges in muscle, the effects of binding of MgADP to myosin heads in the rigor muscle were examined by X-ray diffraction using synchrotron radiation. X-ray diffraction studies have been made to investigate the effects of binding of ADP on the structure of glycerinated rabbit skeletal muscle in the rigor state. The intensity increase was accompanied by a slight but distinct decrease in the 5.9 am layer-line intensity close to the meridian. These results strongly suggest that myosin heads altered their attached conformation in the proximal end toward the plane perpendicular to the fiber axis when MgADP was bound to them. We found that the intensity of the 14.5 nm-based meridional reflections increase by 20-50% when MgADP was added to the rigor muscle in the presence of hexokinase and myokinase inhibitor.

• 한국어업기술학회:학술대회논문집
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• 한국어업기술학회 2002년도 추계 수산관련학회 공동학술대회발표요지집
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• pp.112-113
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• 2002

생선회의 품질을 결정하는 중요한 요인은 씹힘성(촉감)으로, 생선회의 단단함(toughness)은 어종, 원료어의 신선도, 조리 후의 저장조건 및 치사방법 등에 따라 달라진다. 어육의 단단함은 생선회의 맛에 직결되어 육질이 단단한 어종일수록 양질의 횟감으로 선호되기 때문에 육질을 개선하기 위한 일련의 연구가 진행되고 있다. 즉, 운동사육에 의하여 근육의 장력을 발생시키는 방법, 사육수온을 변화시키는 방법, 한약재를 사료에 투여하여 육중의 결합조직의 함량을 증대시키는 방법 및 절식사육에 의하여 양식어의 육질을 개선하는 방법 등으로, 이 방법들은 어육의 actomyosin toughness나 background toughness를 향상시키는 방법들이다. (중략)

• 한국식품영양과학회지
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• 제28권2호
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• pp.292-298
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• 1999

Myofibril and actomyosin were prepared from red muscle and white muscle of fresh water fish and sea water fish, and their biochemical characteristics and SDS PAGE patterns of myofibril were compared. SDS PAGE analysis showed that electrophoretic patterns of myofibril were similar be tween white muscle and red muscle, while difference of 30kDa component of myofibril was detected between fresh water fish and sea water fish. When myofibril were treated with trypsin, difference in hydrolysis of heavy chain was observed between white muscle and red muscle. In activities of Ca ATPase, Mg ATPase, EDTA ATPase and ATPase activity pH curve, myofibrillar protein from fresh water fish showed higher specific activity than those from sea water fish.