호르텐스극구흡충 성충 (adult worm)을 재료로 하여 acid phosphatase (Acp)와 alkaline phosphatase (Alp)의 조직 세포에 대한 분포 및 동위효소의 특성을 규명하기 위하여 Gomori lead nitrate 및 Gomori calcium방법 그리고 전기영동법 등을 시행하였다. 조직 내의 Acp및 Alp의 분포는 충체의 소장 (intestine)과 난황선 (vitellaria)그리고 인두 (pharynx)에서 강한 반응을 나타냈다. 동위효소 유형은 Acp에서 179.5 및 209.4 kDa 두 개의 분획이 분리되었고, Alp는 145.9, 207.5 및 220.8 kDa의 세 개의 분획이 분리되었다. 열에 대한 안정도는 Alp가 9$0^{\circ}C$에서 12초경과 후에 완전히 불활성화 되었으며, Alp의 최적 온도 및 pH는 4$0^{\circ}C$와 pH 9이었고 Acp의 치적 pH는 5였다. 그리고 Acp및 Alp의 최대 활성도 (unit)는 Acp가 71 범위였고, Alp는 189의 범위에 있었다. 이상에서와 같이 호르텐스극구흡충은 phosphatase가 소화관과 난황선에서 주로 분포하고 있었으며 숙주 체내에서 소화관을 중심으로 대사가 활발하게 이루어지고 있음을 알 수 있었다.
The effects of intravenous administration of high concentration of taurocholic acid (TCA) on cathepsin B and D, and acid phosphatase activities in rat liver lysosome were studied. These liver lysosomal enzymes were determined from the experimental rats with choledocho-caval shunt (CCS). The activities of liver lysosomal cathepsin B and D, and acid phosphatase were found to be significantly increased in the CCS plus TCA injection group than in control group, such as group of CCS alone group. However, these hepatic enzyme activities did not change in the CCS plus tauroursodeoxycholic acid injection group. The above results suggest that TCA stimulates the biosynthesis of the lysosomal cathepsin B and D, and acid phosphatase in the liver.
The branched-chain ${\alpha}$-keto acid dehydrogenase (BCKAD) complex is a rate limiting enzyme which catalyzes the oxidative decarboxylation of branched-chain ${\alpha}$-keto acids. Numerous studies have suggested that BCKAD is subject to covalent modification in vitro via phosphorylation and dephosphorylation, which are catalyzed by a specific kinase and phosphatase, respectively. The biggest difficulty in the assay of BCKAD activity is to arrest the interconversion between the active and inactive forms. BCKAD activity was determined from fresh rat heart and liver tissues using homogenizing and assay buffers containing inhibitors of phosphatase and kinase. The results suggest that a radiochemical assay using ${\alpha}$-keto[1-$^{14}C$]-isovalerate as a substrate for the enzyme can be applied as a reliable method to determine in vitro enzyme activity with arrested interconversion between the active and inactive forms of the BCKAD complex.
Rhizopus oryzae를 액체배양하는 동안, $\alpha$-amylase, acid phosphatase 그리고 alkaline phosphatase와 같은 분비효소의 분비능에 대한 계면활성 제의 촉진효과를 조사하였다. 그 결과 집락의 형태적인 변화를 볼 수 있었는바, 0.18mM SDS 처리구에서는 작은 pelletal형, 0. 48mM DOC 처리구에서는 pulpy형, 계면활성제를 처리하지 않은 시험구에서는 사상형의 집 락을 나타내었다. SDS를 첨가함으로써 $\alpha$-amylase는 9배, acid phosphatase는 25배의 활성도 증가가 유도되었다. DOC첨가 시험구에서 alkaline phosphatase 활성도는 배양액에서 11배 증가가 나타났을 뿐 아니라 세포질에서도 역시 상승하였다.
표고버섯(Lentinula edodes)의 동위효소 양상을 표고 연구의 기초 연구의 일환으로 실시하였다. 균사체의 Tris-HCl 완충액에 용해되는 세포내 효소를 nondenaturing polyacrylamide gel 전기영동 법으로 분리후, peroxidase, esterase, superoxide dismutase, acid phosphatase, alkaline phosphatase, alcohol dehydrogenase, ${\alpha}-amylase$ 효소 활성을 측정하였다. 표고는 peroxidase, esterase, superoxide dismutase, acid phosphatase 활성이 검출되었으며, 본 연구에서 사용한 방법으로 alkaline phosphatase, alcohol dehydrogenase, ${\alpha}-amylase$ 효소 활성은 검출되지 않았다. 표고버섯의 peroxidase, esterase band는 배양 기간에 따라 큰 차이가 없이 안정하였으며, 동위효소는 표고의 유전적 연구 및 원형질체 융합 후 융합체의 특성 연구에 중요하다.
Objective: The study was conducted to investigate the dephosphorylation of Pseudomonas aeruginosa flagellin (PA FLA) by sweet potato purple acid phosphatase (PAP) and the effect of the enzyme on the flagellin-mediated inflammatory response in the A549 lung epithelial cell line. Methods: The activity of sweet potato PAP on PA FLA was assayed at different pH (4, 5.5, 7, and 7.5) and temperature (25℃, 37℃, and 55℃) conditions. The release of interleukin-8 (IL-8) and the activation of nuclear factor kappa- light-chain-enhancer of activated B cells (NF-κB) in A549 cells exposed to PA FLA treated with or without sweet potato PAP was measured using IL-8 and NF-κB ELISA kits, respectively. The activation of toll-like receptor 5 (TLR5) in TLR5-overexpressing HEK-293 cells exposed to PA FLA treated with or without sweet potato PAP was determined by the secreted alkaline phosphatase-based assay. Results: The dephosphorylation of PA FLA by sweet potato PAP was favorable at pH 4 and 5.5 and highest at 55℃. PA-FLA treated with the enzyme decreased IL-8 release from A549 cells to about 3.5-fold compared to intact PA FLA at 1,000 ng/mL of substrate. Moreover, PA-FLA dephosphorylated by the enzyme repressed the activation of NF-κB in the cells compared to intact PA FLA. The activation of TLR5 by PA-FLA was highest in TLR-overexpressing HEK293 cells at a substrate concentration of 5,000 ng/mL, whereas PA FLA treated with the enzyme strongly repressed the activation of TLR5. Conclusion: Sweet potato PAP has the potential to be a new alternative agent against the increased antibiotic resistance of P. aeruginosa and may be a new conceptual feed additive to control unwanted inflammatory responses caused by bacterial infections in animal husbandry.
spirometra ernacei의 제3기 유충 plerocercoid(sparganum)를 중간숙주인 흰쥐와 종숙주인 고양이에게 감염시켜서 회수한 sparganum과 성충의 non-specific esterase와 acid,alkaline phosphatased의 분포 및 isozyme pattern 변화를 비교하기 위하여 효소조직화학적 방법과 전기영동법을 이용하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 첫째,non-specific esterase는 sparganum과 성체의 근층과 유조직층에 많이 분포하였고 표피층에는 거의 분포가 없었다. 이의 isozyme band pattern은 sparganum에서 7개의 성체에서 8개의 isozyme band로 분리 되었는데 sparganum과 성체의 major band는 각각 3번과 4번 band였다. 둘째,acid phosphatse는 sparganum과 성체의 표피층과 근층에서 많이 부포하였고 유조직층에는 거의 분포가 없었다. isozyme band pattern은 sparganum과 성체에서 각각 3개의 band로 분리되었는데 3번 band가 major band였다.셋째, alkaline phoosphatase는 sparganum과 성체의 표피층과 근층에서 많은 분포를 보였으며 유조직층에서 더 상당한 분포가 있었다. isozyme band pattern은 sparganum에서 2개 성체에서 4개가 분리되었는데 sparganum성체 모두 2번 band가 major band였다.
우라늄 피폭후 효소활성도가 내부피폭의 biomarker로서의 가능성을 연구하기 위하여 수서생물인 잉어(Caprinus carpio)의 복강내 우라늄 투여시 간조직에서 일어나는 여러가지 효소계의 변화를 조사하였다. 이러한 효소활성도의 변화는 우라늄 내부피폭의 biomarker로서 가능성을 가지고 있으며 연구결과는 다음과 같다. 1) 6일째까지 우라늄을 주사하여 적출한 간에서의 전체단백질량은 계속 감소하고 있다. 2) 세포내의 lysosome내에 함유하고 있는 acid pretense와 ${\beta}-glucuronidase$의 활성도는 6일째 투여후까지 활성도가 감소하고 있다. 3) Alkaline phosphatase의 경우 6일째 우라늄 투석후까지 증가하고 있으며 반대로 acid phosphatase의 경우 6일째 우라늄 투여후까지 활성도가 급격히 증가하였고 glutamate oxaloacetate transaminase의 활성도는 완만하게 증가하고 있다. 4) Creatine kinase의 활성도는 완만한 감소를 보이고 있으며 malate dehydrogenase는 첫번 우라늄 투여후에 활성도가 급격히 감소하였고 3일째 우라늄 투여후에는 활성도가 거의 나타나지 않았다.
콩종피의 구조적 특성을 전자현미경과 광학 현미경으로 각기 관찰하였고 발아초기 수분흡수 단계에큰 가수분해효소의 활성, 배출 경로와 이에 대한 GA$_3$의 생리적 영향을 구명하고자 본 실험이 수행되었으며 그 결과를 요약하면 다음과 같다. 1. 콩종피는 크게 세층으로 구성되어 있으며 제일 안쪽에 호분층세포가 1열로 배열되어 있는 것을 보리에서와 같이 여러 층의 복합층으로 구성되어 있는 것과는 다른 구조적 특성을 보였고 이러한 특성이 품종간에 차이가 있는지에 대해서는 본 실험에서는 관찰되지 않았다. 2. 콩종피의 일부인 제의 중앙부위는 수분 및 가스의 흡수와 배출이 용이하도록 많은 망사로 구성되어 있었으며 이러한 구조적 특성이 hard seed에 대해서는 어떠한가에 대해 본 실험에서는 구명되지 못했으나 앞으로 이 분야에 대해서 보다 진전된 연구가 필요하다고 사료뒨다. 3. 콩종피를 증류수에 침지하여 Acid phosphatase의 활성변화를 측정한 결과 침지시간이 경과함에 따라 효소활성이 증가하는 경향을 보였고 이러한 활성의 차이가 품종간에는 유의성이 없었지만 단엽콩이 황금콩보다 다소 높은 경향이였다. 실제로 단엽콩이 황금콩보다 발아력이 높은 원인이 이러한 가수분해 효소의 활성차이에 있지 않을까 추정된다. 4. GA$_3$를 첨가하지 않은 배양처리에서 Acid phosphatase의 활성은 6시간부터 12시간까지는 호분세포 밖으로 배출된 것과 호분세포내에 남아 있는 것과는 거의 차이가 없이 같았으나 12시간이후부터 차이가 나타났고 18시간 배양처리에서 가장 효소의 활성이 높았다. 또한 배출된 효소의 활성양이 점차적으로 증가한 것은 호분층세포의 팽압이 증가함으로서 수동적 확산작용때물인 것으로 사료된다. 5. GA$_3$를 첨가한 배양처리에서 Acid phosphatase는 24시간 이후부터 호분층세포 밖으로 크게 배출되어 나왔고 반면 18시간 이후부터 호분층 세포내에 축적되어 있는 Acid phosphatase는 점차적으로 감소하였다. 이러한 결과는 초기 콩종자의 발아단계에서 GA$_3$의 역할은 종피의 호분세포막을 분해시켜 효소가 세포막을 뚫고 배출이 용역하게 하는 역할을 하는 것으로 추정된다.
The purple acid phosphatases comprise a family of binuclear metal-containing enzymes. The metal centre contains one ferric ion and one divalent metal ion. Spectroscopic studies of the monomeric, ${\sim}$36 kDa mammalian purple acid phosphatases reveal the presence of an Fe(III)Fe(II) centre in which the metals are weakly antiferromagnetically coupled, whereas the dimeric, ${\sim}$110 000 kDa plant enzymes contain either Fe(III)Zn(II) or Fe(III)Mn(II). The three dimensional structures of the red kidney bean and pig enzymes show very similar arrangements of the metal ligands but some significant differences beyond the immediate vicinity of the metals. In addition to the catalytic domain, the plant enzyme contains a second domain of unknown function. A search of sequence databases was undertaken using a sequence pattern which includes the conserved metal-binding residues in the plant and animal enzymes. The search revealed the presence in plants of a 'mammalian-type' low molecular weight purple acid phosphatase, a high molecular weight form in some fungi, and a homologue in some bacteria. The catalytic mechanism of the enzyme has been investigated with a view to understanding the marked difference in specificity between the Fe-Mn sweet potato enzyme, which exhibits highly efficient catalysis towards both activated and unactivated phosphate esters, and other PAPs, which hydrolyse only activated esters. Comparison of the active site structures of the enzymes reveal some interesting differences between them which may account for the difference. The implications fur understanding the physiological functions of the enzymes will be discussed.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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