• 한국식품과학회지
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• 제26권1호
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• pp.81-87
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• 1994

하늘타리박의 뿌리인 괄루근에서 분리 정제한 trypsin inhibitor는 TRTI-1과 TRTI-2 두 종류였으며 gel-filtration과 SDS-PAGE 전기영동에서 얻은 결과로부터 TRTI-1은 $4,000{\sim}5,000\;Da$의 분자량을 가진 monomer이며 TRTI-2는 $20,000{\sim}24,000\;Da$의 분자량을 가친 homodimer임을 알 수 있었다. 온도의 안정성에 있어서는 TRTI-1은 $100^{\circ}C$에서 2시간 이상 안정하였으며, TRTI-2는 $0{\sim}70^{\circ}C$의 온도에서는 안정하였으나 $80^{\circ}C$에서부터는 안정성이 떨어지면서 $100^{\circ}C$에서는 저해능이 완전히 소실되었다. Trypsin 활성에 대해서 TRTI-1, TRTI-2 및 상품화된 soybean BBI의 농도에 따른 저해능을 보면 TRTI-1, TRTI-2 및 soybean BBI의 각각의 농도가 $0.8{\mu}M,\;6{\mu}M,\;4{\mu}M$일 때 1mg/ml의 trypsin을 50% 저해하였으며, trypsin의 반응속도에 대한 TRTI의 저해 실험에서 TRTI-1와 TRTI-2 모두 trypsin의 가수분해를 경쟁적으로 저해하였으며 $K_{m}$값은 저해제가 없는 경우 $0.37\;{\mu}M$에 대해 각각 0.97, $0.63\;{\mu}M$이었다. 여러 protease에 대한 TRTI-1과 TRTI-2의 저해능 실험 결과 elastase, pepsin, Nagarase, papain, thermolysin, chymotrypsin, thrombin 및 collagenase 등은 저해하지 못하였고 trypsin만을 특이하게 저해하였다.