• 한국방사선학회논문지
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• 제11권7호
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• pp.547-553
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• 2017

현재 의료분야에서는 방사선 차폐체로서 납(Pb)이 널리 쓰이고 있다. 하지만 납은 무게가 매우 무거워 납치마 등의 방호복은 장시간 착용이 어려우며, 인체에 치명적인 납 중독의 위험이 상시 가지고 있다는 문제점을 가지고 있다. 이러한 문제점을 해결하고자 납을 대체 할 수 있는 물질에 대한 많은 연구가 진행되고 있다. 현재 납의 대체물질로써 대표적인 바륨(Ba)과 요오드(I) 등은 우수한 차폐능을 가지고 있지만, 30keV 근처의 에너지 영역에서 특성 X선을 방출하는 특성을 가지고 있다. 환자나 방사선 종사자의 경우 차폐체를 인체에 접촉하고 있는 경우가 많으므로 차폐체에서 발생되는 특성 X선이 인체에 직접 조사되어 방사선 피폭을 증가시킬 위험이 매우 높다. 본 연구에서는 바륨(Ba)과 요오드(I)등에서 발생되는 특성 X선을 제거하기에 적절한 이중구조 차폐체를 방사선 수송코드 중 하나인 FLUKA 수송코드를 개발하여 선행연구로서 진행된 MCNPX 시뮬레이션과 비교 분석하여 이중구조 차폐체의 차폐율에 대한 신뢰성을 검증하고자 하였다. MCNPX와 FLUKA를 이용하여 황산바륨($BaSO_4$)과 산화비스무스($Bi_2O_3$)로 이루어진 다양한 두께조합의 이중구조 차폐체를 설계하였으며, IEC61331-1에 제시된 모식도를 기하학적으로 동일하게 시뮬레이션 상에 구현하였다. 또한, 120 kVp의 연속 X선 스펙트럼에 대한 차폐체의 투과스펙트럼과 흡수선량을 납과 비교 평가하였다. 평가결과, $0.3mm-BaSO_4/0.3mm-Bi_2O_3$ 와 $0.1mm-BaSO_4/0.5mm-Bi_2O_3$ 구조에서는 33 keV와 37 keV의 특성 X선을 모두 흡수하였으며, 90 keV 이상의 고에너지 X선에 대해서도 납과 거의 유사한 차폐효율을 보였다. 또한, FLUKA의 수송코드는 33 keV 이하에서는 cut-off 가 발생하여 저에너지 X선 광자에 대한 전산모사에 제약이 있지만, 40 keV 이상의 고에너지 영역에서 MCNPX와의 상대오차가 6 % 이내로 신뢰성이 매우 우수하다는 것을 확인할 수 있었다.

• Toxicological Research
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• 제8권2호
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• pp.343-357
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• 1992

Tumor necrosis factor-${\alpha}$(TNF), a polypeptide hormone secreted primarily by activated macrophages, was originally identified on the basis of its ability to cause hemorrhagic necrosis and tumor regression in vivo. Subsequently, TNF has been shown to be an important component of the host responses to infection and cancer and may mediate the wasting syndrome known as cachexia. These systemic actions of TNF are reflected in its diverse effects on target cells in vitro. TNF initiates its diverse cellular actions by binding to specific cell surface receptors. Although TNF receptors have been identified on most of animal cells, regulation of these receptors and the mechanisms which transduce TNF receptor binding into cellular responses are not well understood. Therefore, in the present study, the mechanisms how TNF receptors are being regulated and how TNF receptor binding is being transduced into cellular responses were investigated in rat liver plasma membranes (PM) and ME-180 human cervical carcinoma cell lines. $^{125}I$-TNF bound to high ($K_d=1.51{\pm}0.35nM$)affinity receptors in rat liver PM. Solubilization of PM with 1% Triton X-100 increased both high affinity (from $0.33{\pm}0.04\;to\;1.67{\pm}0.05$ pmoles/mg protein) and low affinity (from $1.92{\pm}0.16\;to\;7.57{\pm}0.50$ pmoles/mg protein) TNF binding without affecting the affinities for TNF, suggesting the presence of a large latent pool of TNF receptors. Affinity labeling of receptors whether from PM or solubilized PM resulted in cross-linking of $^{125}I$-TNF into $M_r$ 130 kDa, 90 kDa and 66kDa complexes. Thus, the properties of the latent TNF receptors were similar to those initially accessible to TNF. To determine if exposure of latent receptors is regulated by TNF, $^{125}I$-TNF binding to control and TNF-pretreated membranes were assayed. Specific binding was increased by pretreatment with TNF (P<0.05), demonstrating that hepatic PM contains latent TNF receptors whose exposure is promoted by TNF. Homologous up-regulation of TNF receptors may, in part, be responsible for sustained hepatic responsiveness during chronic exposure to TNF. As a next step, the post-receptor events induced by TNF were examined. Although the signal transduction pathways for TNF have not been delineated clearly, the actions of many other hormones are mediated by the reversible phosphorylation of specific enzymes or target proteins. The present study demonstrated that TNF induces phosphorylation of 28 kDa protein (p28). Two dimensional soidum dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis(SDS-PAGE) resolved the 28kDa phosphoprotein into two isoforms having pIs of 6.2 and 6.1. The pIs and relative molecular weight of p28 were consistent with those of a previously characterized mRNA cap binding protein. mRNA cap binding proteins are a class of translation initiation factors that recognize the 7-methylguanosine cap structure found on the 5' end of eukaryotic mRNAs. In vitro, these proteins are defined by their specific elution from affinity columns composed of 7-methylguanosine 5'-triphosphate($m^7$GTP)-Sepharose. Affinity purification of mRNA cap binding proteins from control and TNF treated ME-180 cells proved that TNF rapidly stimulates phosphorylation of an mRNA cap binding protein. Phosphorylation occurred in several cell types that are important in vitro models of TNF action. The mRNA cap binding protein phosphorylated in response to TNF treatment was purifice, sequenced, and identified as the proto-oncogene product eukaryotic initiation factor-4E(eIF-4E). These data show that phosphorylation of a key component of the cellular translational machinery is a common early event in the diverse cellular actions of TNF.

• 한국식품과학회지
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• 제7권4호
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• pp.229-237
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• 1975

Protease생산(生産)을 위한 Asp. oryzae의 배양조건(培養條件), 생산효소(生産酵素)의 정제(精製) 및 정제효소(精製酵素)의 육연화(肉軟化)에 관한 효과(效果)에 대(對)하여 연구 하였다. Asp. oryzae가 생산(生産)하는 proteolytic enzyme이 육연화(肉軟化)에 미치는 영향(影響)을 조사한 결과(結果)는 다음과 같다. 1. Asp. oryzae를 밀기울에 고체배양(固體培養)한 결과(結果) 최적조건(最適條件)은 배양일수(培養日數) 3일, 산수량(散水量) 130%, pH 6.5와 탄소원(炭素原)으로는 glucose 2%, 질소원으로는 urea 0.03%, mineral salts로 $MgSO_4$ 0.1%가 가장 좋았다. 2. Asp. oryzae 고정(固定)배양액으로부터 효소(酵素)를 추출(抽出)하고 그 추출액으로부터 유안염석(硫安鹽析) 및 Sephadex G-75 columm chromatography에 의하여 정제(精製)하였다. 3. 정제(精製)된 enzyme은 산성(酸性)에서는 hemoglobin, 중성(中性), alkali성(性)에서는 casein를 기질(基質)로 사용한 결과 작용최적(作用最適) pH가 3.0, 6.6, $8.4{\sim}8.5$, $10{\sim}10.5$이었으며 pH의 안정성(安定性)범위는 $pH\;6{\sim}10$이었다. 4. 최적온도(最適溫度)는 $50^{\circ}C$ 이었으나 안정성(安定性)은 $40^{\circ}C$ 까지였다. 5. Metal ion 및 EDTA에 미치는 영향은 protease는 Ag ion에 저해 되었다. 또 ion 농도가 낮아짐에 따라 금속 ion에 의한 조해(阻害)는 감소되었다. EDTA에 의하여서도 조해(阻害)되었다. 6. Chicken과 bovine으로부터 myofibril과 actomyosin을 추출(抽出) 정제(精製)하여 attack시킨 결과(結果) 근원섬유단백질(筋原纖維蛋白質)의 MgATPase활성(活性) 및 Ca-ATPase활성(活性)은 현저하게 변화(變化)하였다. 따라서 본(本) 효소(酵素)는 연육소(軟肉素)로서 이용(利用)할 수 있음을 알았다.