The adsorption structure and binding of maleimide (MI) and succinimide (SI) on silver nanocolloidal surfaces have been comparatively investigated by means of pH-varied surface-enhanced Raman scattering (SERS). The two molecules appeared not to adsorb onto Ag surfaces at pH values below 5. The appearance of a ring ν (CH) band at ~3100 $cm^{-1}$ denoted the standing geometry of MI’s aromatic ring on Ag. The absence or weakness of in-plane vibrational modes of MI and SI also supported a perpendicular orientation of MI and SI on Ag from the electromagnetic selection rule. Density functional theory (DFT) calculations were employed to examine the vibrational frequencies of MI’s and SI’s neutral and anionic states.
본 보에서는 지난 호에 이어 내연기관용 윤활유 첨가제 중 청정제로 사용되는 과염기성 Ca-phenate와 산화방지제 및 마모방지제로 널리 사용되는 Zn-dialkyldithiophosphate (Zn-DTP), 분산제인 polyisobutenyl succinimide(PIBSI)의 국산화에 대한 연구결과를 요약하여 기술하였다.
In this study, Cordyceps militaris was grown in a liquid medium containing colloidal chitin. A chitinase was purified from the supernatant or cultured medium by ammonium sulfate fractionation, DEAE-Sephadex A-25 and Sephadex G-50 column chromatography. Optimum temperature and pH of this enzyme were $35^{\circ}C$ and 5.5, respectively. The molecular weight of the chitinase was estimated to be 48.5 kDa by SDS-PAGE and its Km value was 0.57 mM. The activity of this enzyme was inhibited by $Cu^{2+},\;Mn^{2+},\;Hg^{2+},\;Zn^{2+},\;CO_{3}^{2-},\;SO_4^{2-},\;CN^-,\;ion,\;and\;OCN^-$ maleic anhydride, acetic anhydride or N-bromo succinimide, especially strongly inhibited by sodium cyanate for 84.0 percentage. But its activity wag slightly stimulated by $Mg^{2+}\;and\;K^+$ ion, respectively. The products formed during hydrolysis of the hexa-N-acetylchitohexaose with this enzyme were N,N'-diacetylchitobiose and N,N',N'-triacetylchitotriose. These results imply that this purified enzyme may be an endo-chitinase.
The N-[1H-6-fluoro-1,4-dihydro-4-oxo-7-chloroquinoline-3-carboxy] succinimide was reacted with amoxicillin, ampicillin and 6-APA to give 6-[D-(-)-$\alpha$-{1H-6-fluoro-1,4-dihydro-4-oxo-7-chloroguinoline-3-carboxamido} p-hydroxyphanyl acetamido] penicillanic acid [1], 6-[D-(-)-$\alpha$-{1H-6-fluoro-1,4-dihydro-4-oxo-7-chloroquinoline-3-carboxamido} phenylacetamido] penicillanic acid [10] and 6-[1H-6-fluoro-1,4-dihydro-4-oxo-7-chloroquinoline-3-carboxamido] penicillanic acid [19]. The 1-alkyl-6-fluoro-1,4-dihydro-4-oxo-7-substituted quinoline-3-carboxylic acids were reacted with ethyl chloroformate for making mixed anhydride; these mixed anhydrides were reacted with amoxicillin, ampilcillin and 6-APA to give 6-[D-(-)-$\alpha$-{1-alkyl-6-fluoro-1,4-dihydro-4-oxo-7-substituted quinoline-3-carboxamido} p-hydroxyphenylacetamido] penicillanic acid [2-9], 6-[D-(1)-$\alpha$-{1-alkyl-6-fluoro-1,4-dihydro-4-oxo-7-substituted quinoline-3-carboxamido} phenylacetamidod penicillanic acid [11-18] and 6-[1-alkyl-6-fluoro-1,4-dihydro-4-oxo-7-substituted quinoline-3-carboxamido] penicillanic acid [20-27].
Extracellular fructosyl transferase from Aureobasidium pullulans C-23 was characterized. The molecular weight of the isolated enzyme was determined to be approximately 170,000 by SDS polyacrylamide gel electrophoresis. The enzyme has the pI value of about 3.7. The enzyme was almost completely inhibited by 5mM $Hg^{2+}$ , but was not significantly affected by other cations tested. The enzyme was inactivated by treatment of tryptophan-specific reagent N-bromo- succinimide and tyrosine-specific reagent iodine. The substrate sucrose showed protective effect on the inactivation of the enzyme by the both reagents. These results suggest that tryptophan and tyrosine residues are probably located at or near active site of the enzyme.
A series of N-arylsuccinanilic acids, N-arylsuccinimides, N-arylmaleanilic acids, and N-arylmaleimides was prepared and their NMR spectra were examined by correlating the $^1H\;and\;^{13}C$ chemical shift values with the corresponding Hammett $\sigma$ values. The carbonyl carbons of the amides show a normal correlation with $\sigma$ but those of the imides show an inverse correlation.
2-Oxazolidinones and 1,3-oxazine-2-ones, key moieties of new antiulcer agents, were prepared successfully by treating corresponding hydroxyamide with N-bromosuccinimide (NBS) and silveracetate in acetonitrile. From the fact that the methods for the preparation of hydoxy amides are versatile and such amides could be converted to the corresponding 2-oxazolid-iones and 1,3-oxazine-2-one under our reaction condition, we think that our method is very practical one for the preparation of such compounds. In addition, the above synthetic example affords a good evidence of the synthetic applicability of our improved Hofmann rearrangement.
Methamphetamine is an amine-containing illegal drug and is distributed unlawfully in South Korea. Finding a rapid, convenient and semi-quantitative determination method for methamphetamine is a very important issue in the area of forensic drug testing. As an effort to develop new screening method, the reactions between three organic compounds which are structurally similar to methamphetamine and N-(9-fluorenylmethoxycarbonyloxy) succinimide (FMOC-NHS) were performed on silica gel ($SiO_2$) TLC plates. Three reference compounds were synthesized and used for the identification, comparison and study of the limit of detection (LOD) of the products obtained from a direct reaction on a TLC plate. As a result, FMOC-NHS as a derivatization reagent generated compounds containing highly UV-active functional groups on the TLC plate after reacting with primary- and secondary amines. In the experiment 2D the LOD of amines was in the range of 0.045 and 0.01 mg/mL ($2{\mu}L/spot$), and in 1D the LOD was in the range of 0.002 and 0.007 mg/mL ($2{\mu}L/spot$). The LODs of the compounds tested were dependent on the concentration of the derivatizing reagent.
Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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v.22
no.6
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pp.811-814
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1993
Properties of a protease purified from Sarcodon asparatus(Berk.) S. Ito have been investigated. The enzyme displays as a glycosylated serine protease. The sequence for the 21 amino acids of the N-terminal side in the enzyme was determined by automated sequence analysis. The sequence was V-T-T-K-Q-T-N-A-P-W-G-L-G-N-I-S-T-T-N-K-L-.
In connection with the development of new anticonvulsant agents with a broad spectrum, we found that N-Cbz-alpha-amino-alkylsuccinimides showed significant anticonvulsant activities, and the pharmacological activities of these compounds were dependent on their stereochemistry and N-substituted alkyl group. These results prompted us to define the effects of other functional group on the anticonvulsant activities of these compounds. Therefore a series of N-alkoxycarbonyl-alpha-amino-N-methylsuccinimide were prepared from N-Cbz-aspartic acid and were evaluated with their anticonvulsant activities againt the MES and PTZ tests, in order to define the effect of N-substituted alkoxy carbonyl group with the anticonvulsant activities. From these studies, it was found that all the tested N-alkoxycarbonyl-alpha-amino-N-methylsuccinimides exhibited significant anticonvulsant activities in the PTZ test and were not active in the MES test. The most active compound in the PTZ test was (S) N-ethoxycarbonyl-alpha-amino-N-methyl-succinimide. We found that the pharmacological activities in the PTZ test were dependent on their N-alkoxycarbonyl groups. They follow as such: The order of anticonvulsant activities for (R) series as evaluated by $ED_{50}$ was N-phenoxycarbonyl=N-4-nitrobenzyloxycarbonyl > N-ethoxycarbonyl > N-allyloxycarbonyl > N-tert. butoxycarbonyl compound: For the (S) series N-ethoxycarbonyl > N-phenoxycarbonyl > N-allyloxycarbonyl compound. From the above results, it was conceivable that N-substituted alkoxycarbonyl group had certain effects on the anticonvulsant activities of N-alkoxycarbonyl-${\alpha}$-amino-N-methylsuccinimides.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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