Mammalian pyruvate dehydrogenase complex(PDC) enzyme consists of multiple oopies of three major oligomeric enzymes-El, E2 E3. And protein X is one of the enzymatic constituents which is tightly bound to E2 subunit This complex enzyme is responsible for the oxidative decarboxylation of pyruvate producing of acetyl CoA which is a key intermediate for the entry of carbohydrates into the TCA cycle for its complete metabolic conversion to CO$_2$. And the overall activity of the complex enzyme is regulated via covalent nodification of El subunit by a El specific phosphatase ad kinase. Protein X has lipoyl moiety that undergoes reduction and acetylation during ezymatic reaction and has been known h be involved in the binding of E3 subunit to E2 core and in the regulatory activity of kinase. The purification of protein X has not been achieved majorly because of its tight binding to E2 subunit The E2-protein X subcomplex was obtained by the established methods and the detachment of protein X from E2 was accomplished in the 0.1M borate buffer containing 150mM NaCl. During the storage of the subcomplex in frozen state at -70$^{\circ}C$, the E2 subunit was precipitated and the dissociated protein X was obtained by cntrifegation into the supernatant The verification of protein X was accomplished by (1)the migration on SDS-PAGE, (2)acetylation by 〔2$\^$-l4/C〕 pyruvate, and (3)internal amino acid sequence analysis of tryptic digested enzyme.
A $CaCO_3$-alginate beads system was developed for high cell density cultivation of Bifidobacterium longum and the cost-effective media were also screened. In batch process with $CaCO_3$, beads, two strains of B. longum showed both the highest viable cells and optical density in TPY medium, resulting in maximum optical density and viable cell counts of 12.40, $2.22{\times}10^10$ cfu/ml for B. longum ATCC 15707 and 13.71, $3.93{\times}10^10$ cfu/ml for B. longum HLC 3742. Released size distribution, according to $CaCO_3$-alginate bead size preparation, was smaller than others. These results were also examined by observing their morphology. The skim milk-based medium was most adequate to cultivate B. longum as the cheapest medium, and $10\%$ skim milk supplemented with $2\%$ glucose and $1\%$ yeast extract was a suitable medium, supporting the growth to $5.57{\times}10^10$ cfu/ml for ATCC 15707 and $6.82{\times}10^9$ cfu/ml for HLC 3742. During the long-term storage at $4^{\circ}C\;and\;-20{\circ}C$, B. longum cultivated with $CaCO_3$ beads had the highest stability. Consequently, $CaCO_3$-alginate beads buffer was found to be useful not only to cultivate B. longum but also to preserve cultures.
The co-immobilization of Aspergillus niger glucose oxidase (GOD) with bovine liver catalase (CAT) onto florisil (magnesium silicate-based porous carrier) was investigated to improve the catalytic efficiency of GOD against $H_2O2$ inactivation. The effect of the amount of bound CAT on the GOD activity was also studied for 12 different initial combinations of GOD and CAT, using simultaneous and sequential coupling. The sequentially co-immobilized GOD-CAT showed a higher efficiency than the simultaneously co-immobilized GOD-CAT in terms of the GOD activity and economic costs. The highest activity was shown by the sequentially co-immobilized GOD-CAT when the initial amounts of GOD and CAT were 10 mg and 5 mg per gram of carrier. The optimum pH, buffer concentration, and temperature for GOD activity for the same co-immobilized GOD-CAT sample were then determined as pH 6.5, 50 mM, and $30^{\circ}C$, respectively. When compared with the individually immobilized GOD, the catalytic activity of the co-immobilized GOD-CAT was 70% higher, plus the reusability was more than two-fold. The storage stability of the co-immobilized GOD-CAT was also found to be higher than that of the free form at both $5^{\circ}C\;and\;25^{\circ}C$. The increased GOD activity and reusability resulting from the co-immobilization process may have been due to CAT protecting GOD from inactivation by $H_2O2$ and supplying additional $O_2$ to the reaction system.
A high-performance liquid chromatographic method was validated for quantitation of nadolol in human plasma. Nadolol and internal standard, pindolol, were extracted with tert-butyl methyl ether after addition of 10 M sodium hydroxide solution. The analytes were separated on a reverse phased C18 column using a mobile phase consisting of 0.05 M ammonium phosphate monobasic buffer, acetonitrile and methanol (81: 17:2 v/v/v) and detected using a fluorescence detector (excitation wavelength 230 nm, emission wavelength 294 nm). The method was specific and sensitive enough to detect as low as 3 ng/mL of nadolol in human plasma. Linear calibration range was 3-150 ng/mL with correlation coefficient greater than 0.999. The overall accuracy was in the range of 96.8 to 103% and precision C.V.(%) 7.30 to 12.2%. The recovery was approximately 100% and stability was confirmed during storage and sample preparation. The present HPLC method was successfully applied to study bioavailability after oral administration of 80 mg of nadolol in healthy Korean subjects. The mean $AUC_{t}$ was $1968{\pm}397\;ng{\cdot}hr/mL$ and $C_{max}$ of $186{\pm}79.3\;ng/mL$ was reached at $3.5{\pm}0.76\;hr$. The mean $t_{1/2}$ of nadolol was $17.3{\pm}2.59\;hr$.
LFS(Log-structured File System)는 쓰기 요청을 세그먼트 버퍼에 모으고, 세그먼트 단위로 순차 기록함으로써 무작위 쓰기에서도 최적의 성능을 보여준다. 그러나 디스크의 공간이 유한하여, LFS는 여유 세그먼트를 생성하는 클리닝을 수행해야 한다. 파일 시스템의 사용률이 증가함에 따라 세그먼트 클리닝 비용이 급격히 증가하는 단점이 있다. 본 논문에서는 LPS의 쓰기 성능 최적화를 위한 세그먼트 공간 재활용 기법을 설명한다. 이 기법은 유효 세그먼트를 재활용하여 여유 공간을 생성하는 방법으로 빈 세그먼트가 없이 쓰기요청을 처리 할 수 있다. 따라서 높은 비용의 클리닝 동작 없이, 데이터를 세그먼트 내 여유공간에 동적 재배치하여 쓰기요청을 처리한다. 또한 효율적인 세그먼트 공간 재활용을 위해 데이터 및 세그먼트의 지역성을 고려하는 분류기법을 설명한다. 실험 결과에서 이 기법은 파일 시스템의 사용률이 90%인 경우에도 기존 WOLF 기법을 사용한 LFS 보다 HDD에서 1.9배, SSD에서 1.6배의 성능향상을 보여준다.
본 논문에서는 MZR 디스크의 특성과 VOD에서 사용자들의 접근 편기성을 고려한 비디오 블록의 효율적 배치방법을 제안한다. 또 제안된 방법에 대하여 VOD 서버의 모델링과 모의실험을 통하여 성능을 평가하였다. 기본적인 방법은 인기도에 따라 Zipf 분포를 고려하여 MZR 디스크상에 선형배치나 편기된 휴리스틱(SH) 방법으로 배치시키는 것이다. 제안된 방법의 타당성을 검증하기 위해서, 2 대의 디스크를 설치한 워크스테이션에서 다양한 편기요인 하에서의 성능을 실험하였다. 실험결과 여기에서 제시한 방법이 임의배치 방법보다 좋은 성능을 보여주고 있음을 알 수 있다. 디스크 그룹으로 배치방법을 확장하기 위하여 동시에 지원 가능한 최대 사용자 수와 사용자당 필요한 버퍼의 크기를 분석하였다. 제안된 방법의 수행력에 관련한 변수로는 디스크헤드 스케쥴링 방법, 배치방법, 스트라이핑 단위 등을 고려하였으며 실험결과 본 논문에서 제시한 방법이 효율적임을 알 수 있다.
Chemical and photochemical processes during storage and preparation rapidly degrade retinol, the most active form of vitamin A. therefore, the efficacy of incorporation into liposomes in order to modulate the kinetics of retinol degradation was investigated. Retinol was readily incorporated into multilamellar liposomes that were prepared form soybean phosphatidylcholine; the extent of the incorporation was 98.14±0.93% at pH 9.0 at a ratio of 0.01 : 1 (wt:wt) retinol : phospholipid. It was only marginally lower at higher retinol concentrations. The pH of the hydration buffer had a small effect. The incorporation efficiency ranged from 99.25±0.47% at pH 3 to 97.45±1.13% at pH 11. The time course of the retinol degradation in the aqueous solution in liposomes was compared to that of free retinol and free retinol with α-tocopherol under a variety of conditions of pH(3, 7, and 11), temperature(4, 25, 37, and 50℃), and light exposure(dark, visible, and UV). The retinol that was incorporated into the liposomes degraded significantly slower than the free retinol or retinol with α-tocopherol at pH 7 and 11. At pH 3, where the free retinol degrades rapidly, the degradation kinetics were similar in liposomes and the presence of α-tocopherol. At pH 7.0 and 4℃ in the light, for example, free aqueous retinol was completely degraded within 2 days, while only 20% of the retinol in the liposomes were degraded after 8 days. In general, the protective effect of the liposome incorporation was greater at low temperatures, at neutral and high pH, and in the dark. The results suggest that protection is greater in the solid, gel phase than in the fluid liquid crystalline phase lipids. These results indicate that the incorporation into liposomes can extend the shelf-life of retinol under a variety of conditions of temperature, pH, and ambient light conditions.
양조간장 분말을 Sephadex 겔 여과 크로마토그래피법으로 분획한 후, 가장 갈색도가 높은 melanoidin 관련 물질의 획분인 melanoidin related products(MRPs)을 모아 동결 건조시킨 다음, 이의 free redical scavenger 기능, 항산화 효력상승제의 기능과 금속 킬레이터로서의 기능, 리폭시게나아제 활성 저해능, 그리고 저장안전성 등에 대한 항산화 특성을 고찰한 결과 다음과 같다. MRPs는 첨가농도(혹은 갈색도)의 증가에 따라 과산화물의 생성을 저해하였으며, 그 항산화력은 ${\alpha}-토코페롤$ 보다는 낮았다. 그리고 free redical scavenger로서의 능력을 가지고 있어 리놀레산 혼합물의 산호를 지연 시켰으며, 염화제일철에 의하여 촉매된 산화반응에서 synergistic antioxidative effect를 나타내었다. 또한 양조간장 MRPs는 리폭시게나아제 활성을 저해하여 conjugated dienoic acid 생성량을 감소시켰다. 한편, 이 MRPs는 저장 안전성이 상당히 있어, $50^{\circ}C$에서 15일간 저장되어 있어도 항산화 효과의 상실이 거의 없음이 관찰되었다.
DVR은 감시를 위한 가장 기본적인 저장 및 전송 장비다. 영상 압축은 DVR 저장 공간의 절약을 위해 중요한 역할을 하는데 영상 압축의 표준인 H.264/AVC가 최근 DVR을 위해 주로 선택 되고 있다. DVR은 빠른 순방향, 역방향 재생과 정지 같은 다양한 출력 모드를 요구하는데, 이러한 것들을 트릭 모드라고 한다. 정밀한 트릭 모드재생의 구현은 복잡한 연산을 처리하기 위한 매우 높은 디코딩 능력이나 지능적인 구조가 요구된다. 이 복잡 도는 하나 이상의 카메라를 사용하여 여러 장소를 모니터 하거나 하나의 장소를 다양한 각도에서 모니터하는 많은 감시 어플리케이션일 때 증가한다. 본 논문에는 여러 채널을 위한 하드웨어 기반의 H.264/AVC 코덱의 트릭 모드재생 구현과 프레임 버퍼 운용 기법을 제시하고 있다. 실험 결과는 비트스트림 크기의 증가를 대가로 키 프레임 인코딩 특성으로 H.264/AVC 비디오 코덱 표준을 사용한 정확한 트릭 모드 재생이 가능하다는 것을 보여준다.
Cation exchange resin complex of amlodipine free base has been investigated to improve the stability and dissolution profile. The complex was prepared by reacting amlodipine solution with activated cation exchange resin, and amlodipine content in the complex was 31.6% calculated by HPLC determination. Its product was not physical mixture but the complex formed by ionic bond, which was identified by microscope system, differential scanning calorimetry and X-ray diffractometry. Each tablet containing amlodipine free base(I) and its complex(II) was prepared for the accelerated stability test ($40^{\circ}C$, 75%RH) and dissolution test in the pH 1.2 buffer solution and purified water media. Dissolution patterns of formulation II in both media were similar to those of $Norvasc^{(R)}$ tablet, but the pattern of formulation I in purified water was different. After 6 months storage under stability test, amlodipine content of formulation I, II and $Norvasc^{(R)}$ tablet were $99.3{\pm}1.2%,\;98.9{\pm}1.4%\;and\;83.9{\pm}3.4%$, respectively. While amlodipine free base was unstable at the condition, its complex was not only significantly stable, but also similar in the dissolution pattern. These results suggest the usefulness of complex as a stable carrier for amlodipine free base.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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