To increase the solubility of sibutramine freebase, the solid dispersion was prepared using a fluid-bed granulator. The solid dispersion containing sibutramine freebase was characterized by differential scanning calorimetry (DSC) and powder X-ray diffraction (XRD). After filling the sibutramine solid dispersion in the gelatin hard capsule, we performed in vitro dissolution test, the stability test under accelerated conditions and pharmacokinetic study in beagle dogs. The DSC and XRD data showed that sibutramine solid dispersion would be amorphous state. The dissolution rate of sibutramine solid dispersion was significantly increased about 70% than sibutramine freebase. The stability of sibutramine solid dispersion capsules was equivalent or above to commercial product of sibutramine. In beagle dogs, the sibutramine solid dispersion showed equivalent pharmacokinetic behavior with commercial product of sibutramine hydrochloride. In conclusion, the solid dispersion system provided a possible way to overcome the low solubility of sibutramine freebase, and the sibutramine solid dispersion can be a bioequivalent with the commercial product in humans.
This study was carried out to investigate the functional properties such as nitrogen solubility, emulsifying property , foaming capapcity , water and oil absorption of Camellia (Camellia japonica .) seed protein isolate in condition of distilled water and 0.5M NaCl solution at pH 2.0∼10.0. Nitrogen solubility of Camellia protein isolate in distilled water showed the minimum value at pH 4.0 and increased at pH lower or higher than the isoelectric point(pH 4.0). It was 90.0 %at pH 10.0 Nitrogen solubility of 0.5M NaCl solution showed a similar pattern with that of distrille dwater but was higher than that of distilled water except pH 2.0 and pH 10.0. Emulsifying activity of Camellia seed protein islate showed the minimum value at pH 4.0, but was higher at ether value of pH. Emulsifying stability of protein isolate was stable by heat treatment for 30min, at 80℃ and increased in 0.5M NaCl solution more than that of distille dwater. Foaming capacity of Camellia seed protein isolate in distill3ed water showed the minimum value near the isoelectric point, While it changed little at other values of pH. Foaming stability slowly decreased as, but didn't make a significant difference as time was delayed . Oil absorption was 1.4ml per a sample of 1g and water absorption was 0.9ml per a sample of 1g. The former was higher than the latter . The content of total amino acid of Camellia protein isolate was 43.67% and the major total amino acid of Camellia protein isolate was 43.67% and the major total amino acid was in the order of glutamic acid , arginine, aspartic acid, and leucine.
Soybean phytosterols는 혈중 콜레스테롤 수치를 낮추는 효과를 지닌 것으로 알려져 있다. 이를 이용한 기능성 마요네즈 제조를 위하며 대두 scum으로부터 soybean phytosterols를 분리한 후 여러 농도로 마요네즈에 첨가하였다. Soybean Phytosterols 첨가가 마요네즈의 품질에 미치는 영향을 살펴보기 위하여 용해성, 점도, 유화안정성, 관능평가를 통하여 soybean phytosterol의 마요네즈 적정 첨가량을 조사하였다. 마요네즈 제조시 가장 바람직한 soybean phytosterol의 첨가량은 용해성, 점도, 유화 안정성과 관능평가에서 0.5% 첨가가 가장 바람직한 것으로 평가되었다.
This research was to examine the effects of various cyclodextrins on the solubility and stability of prodigiosin in seawater. Among them, ${\beta}$-cyclodextrin was found to have the best efficiency and formation of the inclusion complex was saturated when prodigiosin and ${\beta}$-cyclodextrin were mixed in a ratio of 1:8 and shaken at $25^{\circ}C$ and pH 8.0 for 6 h. The maximum algicidal activity against Chattonella antiqua using the inclusion complex stored at $4^{\circ}C$ for 5 weeks of culture was obtained, $52.28{\pm}3.41%$, which was about 5.0 fold higher than that of control. Our results suggest that inclusion complexes of prodigiosin and ${\beta}$-cyclodextrin could serve as effective algicidal agents.
Chitosan was depolymerized by oxidizing agent, hydrogen peroxide ($H_2O_2$) and general properties of resulting low molecular weight chitosan(LMWC) were studied. Effect of amount of $H_2O_2$, ratio of $H_2O_2$/chitosan, and reaction temperature were investigated in preparing LMWC. In addition, the reduction of molecular weight of prepared LMWC were measured after a certain time passage. Pre-swelling treatment of starting chitosan affected uniform and mild reaction of depolymerization and increased the solubility of resulting LMWC. Prepared LMWC (Mw 100,000) showed a decrease in Mw by 25-35%. Prepared LMWC(Mw 60,000-70,000) showed a decrease in Mw by 10-15% after 7 months. Therefore, this depolymerizing process can be concluded desirable in terms of stability. In addition, yellowing of pre-swelling treated chitosan upon time passage was insignificant compared with that of untreated chitosan. Therefore, pre-swelling treatment of chitosan before depolymerization would be beneficial in terms of stability of physical state.
The effects of irradiation on the functional and structural characteristics of soy protein isolates were studied. Soymilk was irradiated at 1, 5, and l0kGy, after which soy protein isolates were prepared. The functional properties of soy protein isolates were examined including solubility, emulsion capacity and stability, foam capacity and stability, structural properties as represented by SDS-PAGE pattern, and secondary and tertiary structures. The solubility and emulsion capacity were increased by radiation treatment at 1kGy however the values were adversely affected again as dosage was increased above 5kGy. As irradiation dosage increased, an increase of foaming capacity at 1kGy and a decreasing turnover afterwards were also noted in foaming capacity, although the differences were not statistically significant. The SDS-PAGE pattern showed fragmentation and aggregation of protein molecules as affected by irradiation in proportion to the dosage increase. The results of CD and fluorescence spectroscopy revealed increased aperiodic structure contents with the dosage increase. It was assumed that irradiation dosagefrom 5 to l0kGy could initiate minimal denaturation of protein in various foods compared to general heat treatment.
Sesame protein concentrate(SPC) was prepared from defatted sesame flour(DSF) at several different pH(2.0, 7.0, 9.0, 11.0) for protein extraction. Some of their functional properties were determined in order to compare the effects of pH during preparation of concentrates. Compared with DSF, nitrogen solubility was markedly improved in all SPC, and SPC extracted at pH 11.0 showed the highest solubility at all pH leaves examined. Fatabsorption was increased in all SPC prepared, but water absorption was decreased as the extraction pH of protein increased. The emulsifying properteis and foaming properties of SPC were remarkably higher than DSF. As the extraction pH of protein was increased, the emulsion activity was also increased, but emulsion stability was decreased. SPC extracted at pH 7.0 showed the highest foaming capacity on the other hand, the highest foaming stability was shown in SPC extracted at pH 2.0. As the protein extraction pH increased, the viscosity of the protein solution was increased. SPC extracted at pH 11.0 showed highest viscosity at all protein concentrations tested.
We focused on the development of red azo colorants with high thermal stability and good solubility for LCD color filter in this research. For the synthesis of hybrid azo colorants, we used the couplers of aniline, naphthol and benzoimidazol functional group. The synthesized hybrid azo colorants were charaterized by using NMR, UV/visible spectroscopy, FT-IR, EA and TGA. They represented the maximum absorption wavelengths which are longer than 500 nm in UV/visible spectrum. So they were confirmed to be suitable for red colorants of LCD color filter. Azo compound (1a, 1b) with aniline functional group had good solubility in organic solvents such as acetone, methanol, chloroform and PGMEA. Moreover azo compounds (1c, 1d and 1e) with naphthol and benzoimidazolone functional group gave excellent thermal stability higher than $250^{\circ}C$ in TGA thermograms.
$\small{D}$-Phenylglycine aminotransferase ($\small{D}$-PhgAT) from Pseudomonas stutzeri ST-201 is useful for enzymatic synthesis of enantiomerically pure $\small{D}$-phenylglycine. However, its low protein solubility prevents its application at high substrate concentration. With an aim to increase the protein solubility, the N-terminus of $\small{D}$-PhgAT was genetically fused with short peptides ($A_1$${\alpha}$-helix, $A_2$${\alpha}$-helix, and ALAL, which is a hybrid of $A_1$ and $A_2$) from a ferredoxin enzyme of a halophilic archaeon, Halobacterium salinarum. The fused enzymes $A_1$-$\small{D}$-PhgAT, $A_2$-$\small{D}$-PhgAT, and ALAL-$\small{D}$-PhgAT displayed a reduced pI and increased in solubility by 6.1-, 5.3-, and 8.1- fold in TEMP (pH 7.6) storage, respectively, and 5-, 4.5-, and 5.9-fold in CAPSO (pH 9.5) reaction buffers, respectively, compared with the wild-type enzyme (WT-$\small{D}$-PhgAT). In addition, all the fused $\small{D}$-PhgAT displayed higher enzymatic reaction rates than the WT-DPhgAT at all concentrations of L-glutamate monosodium salt used. The highest rate, $23.82{\pm}1.47$ mM/h, was that obtained from having ALAL-$\small{D}$-PhgAT reacted with 1,500 mM of the substrate. Moreover, the halophilic fusion significantly increased the tolerance of $\small{D}$-PhgAT in the presence of NaCl and KCl, being slightly in favor of KCl, where under the same condition at 3.5 M NaCl or KCl all halophilic-fused variants showed higher activity than WT-$\small{D}$-PhgAT.
To formulate the stable preparation of Gingko extract injection and to evaluate the stability of the preparation, Gingko extract aqueous solutions having various pH values were prepared and the stability of ginskoflavonglycoside (GFG) was investlfated by high performance liquid chromatography. The stability of GFG decreased as pH increased, while the water solubility of Gingko extract decreased as pH decreased. The optimal pH of the Gingko extract aqueous solution was found to be pH 6.5. The shelf life $(T_{90%})$ of the Gingko extract aqueous solution of pH 6.5 at $20^{\circ}C$ was extrapolated to be four years.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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