• 생명과학회지
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• 제27권3호
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• pp.370-381
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• 2017

단백질 탈 인산화는 단백질 탈 인산화 효소에 의해 매개되는 과정으로 세포 생존에 매우 중요하다. 단백질 탈 인산화 효소 중에서 최근 CTD (carboxy-terminal domain) 탈 인산화 효소들이 등장하고 있으며 이들에 대한 새로운 생물학적 역할이 밝혀지고 있다. 이 효소의 그룹에는CTD 탈 인산화 효소 1(CTDP1), CTD 소형 탈 인산화 효소 1(CTDSP1), CTD 소형 탈 인산화 효소 2(CTDSP2), CTD 소형 탈 인산화 효소 유사(CTDSPL), CTD 소형 탈 인산화 효소 유사 2(CTDSPL2), CTD 핵 탈 인산화 효소(CTDNEP1) 및 유비퀴틴 유사 도메인 함유CTD 탈 인산화 효소 1(UBLCP1)들이 존재한다. CTDP1은 RNA 중합 효소 II (RNAPII)의 CTD의 두 번째 인산화 된 세린을 탈 인산화 시키고, CTDSP1, STDSP2 및 CTDSPL은 RNAPII의 CTD의 다섯 번째 인산화 된 세린을 탈 인산화 시킨다. 그리고 CTDSP1은 SMAD들, CDCA3, Twist1, 종양억제 단백질인 PML, c-Myc과 같은 새로운 기질을 탈 인산화 시키는 것으로 밝혀지고 있다. CTDP1은 유사 분열 조절 및 암세포 성장과 관련이 있다. CTDSP1, CTDSP2 및 CTDSPL은 종양 억제 기능 및 줄기 세포 분화와 관련이 있다. CTDNEP1은 LIPIN1을 탈 인산화 시키고 핵막 형성과 관련이 있다. CTDSPL2는 조혈 줄기 세포 분화와 관련이 있다. UBLCP1은 26S 프로테아좀을 탈 인산화 시키고 핵 프로테아좀 활성 조절과 관련이 있다. 결론적으로, CTD 탈 인산화 효소의 새로운 기능과 역할은 최근의 연구에서 밝혀지고 있으며, 이 리뷰는 CTD 탈 인산화 효소의 새롭게 밝혀진 역할들을 요약하고자 정리한 것이다.

• BMB Reports
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• 제47권4호
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• pp.192-196
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• 2014

RNA polymerase II carboxyl-terminal domain (pol II CTD) phosphatases are a newly emerging family of phosphatases that are members of DXDX (T/V). The subfamily includes Small CTD phosphatases, like SCP1, SCP2, SCP3, TIMM50, HSPC129 and UBLCP. Extensive study of SCP1 has elicited the diversified roles of the small C terminal domain phosphatase. The SCP1 plays a vital role in various biological activities, like neuronal gene silencing and preferential Ser5 dephosphorylation, acts as a cardiac hypertrophy inducer with the help of its intronic miRNAs, and has shown a key role in cell cycle regulation. This short review offers an explanation of the mechanism of action of small CTD phosphatases, in different biological activities and metabolic processes.

• BMB Reports
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• 제49권6호
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• pp.319-324
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• 2016

RNA polymerase II C-terminal domain phosphatases are newly emerging family of phosphatases that contain FCPH domain with Mg⁺²-binding DXDX(T/V) signature motif. Its subfamily includes small CTD phosphatases (SCPs). Recently, we identified several interacting partners of human SCP1 with appearance of dephosphorylation and O-GlcNAcylation. In this study, using an established cell line with inducible CTDSPL2 protein (a member of the new phosphatase family), proteomic screening was conducted to identify binding partners of CTDSPL2 in nuclear extract through immunoprecipitation of CTDSPL2 with its associated. This approach led to the identification of several interacting partners of CTDSPL2. This will provide a better understanding on CTDSPL2.

• BMB Reports
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• 제47권10호
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• pp.593-598
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• 2014

RNA polymerase II carboxyl-terminal domain (RNAPII CTD) phosphatases are responsible for the dephosphorylation of the C-terminal domain of the small subunit of RNAPII in eukaryotes. Recently, we demonstrated the identification of several interacting partners with human small CTD phosphatase1 (hSCP1) and the substrate specificity to delineate an appearance of the dephosphorylation catalyzed by SCP1. In this study, using the established cells for inducibly expressing hSCP1 proteins, we monitored the modification of ${\beta}$-O-linked N-acetylglucosamine (O-GlcNAc). O-GlcNAcylation is one of the most common post-translational modifications (PTMs). To gain insight into the PTM of hSCP1, we used the Western blot, immunoprecipitation, succinylayed wheat germ agglutinin-precipitation, liquid chromatography-mass spectrometry analyses, and site-directed mutagenesis and identified the $Ser^{41}$ residue of hSCP1 as the O-GlcNAc modification site. These results suggest that hSCP1 may be an O-GlcNAcylated protein in vivo, and its N-terminus may function a possible role in the PTM, providing a scaffold for binding the protein(s).

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제35권11호
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• pp.3385-3388
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• 2014