• 제목/요약/키워드: Science Park

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박태준과 과학기술 (Park Tae-Joon and Science & Technology)

  • 임경순
    • 과학기술학연구
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    • 제10권2호
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    • pp.37-76
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    • 2010
  • 한국의 철강 산업 분야에서 커다란 족적을 남긴 박태준은 비단 경제 분야뿐만이 아니라 한국 과학기술의 발전에도 많은 영향을 미쳤다. 우선 그는 포항제철이라는 공기업은 단순히 이윤 추구의 수단만이 될 수는 없으며, 국가경륜의 보다 높은 차원에서 경영되어야 한다고 생각했다. 국가적인 차원에서 기업을 운영하려던 그의 생각은 훗날 종합연구소, 연구중심대학, 거대규모의 과학기술 연구개발 장치를 건설하는 밑거름이 되었다. 박태준이 다른 기업인들과 달리 연구중심대학을 설립하고 기초과학의 육성에 힘쓴 것은 공(公)에 대한 그의 신념과 밀접한 연관을 맺고 있다. 철강 산업이 산업의 기초라는 측면에서 국가적 차원에서 육성되어야 하는 것처럼 대학과 기초과학 역시 국가적 차원에서 육성되어야만 했다. 그의 이런 철학이 있었기 때문에 포항공과대학교는 산업체에 인력을 공급하는 단순한 공업대학이 아니라 국가 과학기술을 획기적으로 진흥시킬 수 있는 연구중심대학으로 성장할 수 있었다. 기업체의 이익을 대학과 방사광가속기와 같은 국가적 설비를 건설하는 데 사용하였다는 것 역시 박태준이 기초과학을 국가라는 이미지를 가지고 육성했다는 것을 말해주고 있다.

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Mycobacterium intracellulare Pulmonary Disease with Endobronchial Caseation in a Patient Treated with Methotrexate

  • Park, Jin Sun;Jung, Eul Sik;Choi, Woosuk;Park, Soo Yong;Rim, Min Young;Yu, Inku;Park, Hyeonsu;Lee, Sang Min;Park, Jeong-Woong;Jeong, Sung Hwan;Lee, Sang Pyo;Park, Sanghui
    • Tuberculosis and Respiratory Diseases
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    • 제75권1호
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    • pp.28-31
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    • 2013
  • Methotrexate (MTX) has been established as a standard disease-modifying anti-rheumatic drug. If adequate disease control is achieved for a reasonable period of time, tapering the MTX dosage is recommended because the chronic use of MTX can result in opportunistic infection. We present here a case of a woman with rheumatoid arthritis taking MTX, and the woman developed actively caseating endobronchial Mycobacterium intracellulare disease with pulmonary infiltrations. After discontinuing the MTX, the patient was able to tolerate 18 months of antimycobacterial treatment without flare ups of rheumatoid arthritis, and she completely recovered from nontuberculous mycobacterial respiratory disease.

Cloning and Characterization of TMPRSS6, a Novel Type 2 Transmembrane Serine Protease

  • Park, Tae Joo;Lee, Yong Jae;Kim, Hye Jin;Park, Hye Gyeong;Park, Woo Jin
    • Molecules and Cells
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    • 제19권2호
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    • pp.223-227
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    • 2005
  • We have identified TMPRSS6, a novel type 2 transmembrane serine protease. TMPRSS6 possesses all the signature motifs of the family of transmembrane serine proteases (TMPRSSs), including a transmembrane domain, an LDL receptor class A (LDLRA) domain, a scavenger receptor cysteine-rich (SRCR) domain, and a serine protease domain. The substrate specificity of TMPRSS6 is slightly different from those of other TMPRSS family members. Combined with the finding that TMPRSS6 is expressed strongly in the thyroid and weakly in the trachea, this may indicate that TMPRSS6 has a specialized role.

Structural basis of Shank PDZ interaction with the C-terminal peptide of GKAP protein and the mode of PDZ domain dimerization

  • Im, Young-Jun;Lee, Jun-Hyuck;Park, Seong-Ho;Park, Seong-Hwan;Park, Soo-Jeong;Kang, Gil-Bu;Kim, Eunjoon;Eom, Soo-Hyun
    • 한국결정학회:학술대회논문집
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    • 한국결정학회 2003년도 춘계학술연구발표회
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    • pp.14-14
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    • 2003
  • We have crystallized and determined the structures o the Shank PDZ domain, alone and in complex with the synthetic C-terminal hexapeptide of GKAP protein at resolutions of 1.8Å and 2.5Å, respectively. The structure revealed the structural basis of the ligand recongition by Class I PDZ-ligand interaction. Moreover, dimeric structureof shank PDZ domain suggests that the βA strand is a common surface for dimerization of PDZ domains.

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