A peptide inhibiting HIV-1 pretense was isolated from the hydrolysate of manila clam (Ruditapes philippinarum) proteins digested with thermolysin. The peptide was purified by using membrane filtration, gel permeation chromatography, ion exchange chromatography, and reverse phase HPLC, The amino acid sequence of the peptide was determined to be Ile-Tyr-Glu-Gly. This tetrapeptide sequence exists in some proteins of Physarum polycephalum and Mycobacterium smegmatis. Chemically synthesized Ile-Tyr-Glu-Gly showed the $IC_{50}$/ value of 22.3 $\mu$M.
To isolate a calcium-binding peptide from chlorella protein hydrolysates, chlorella protein was extracted and hydrolyzed using Flavourzyme, a commercial protease. The degree of hydrolysis and calcium-binding capacity were determined using trinitrobenzenesulfonic acid and orthophenanthroline methods, respectively. The enzymatic hydrolysis of chlorella protein for 6 hr was sufficient for the preparation of chlorella protein hydrolysates. The hydrolysates of chlorella protein were then ultra-filtered under 5 kDa as molecular weight. The membrane-filtered solution was fractionated using ion exchange, reverse phase, normal phase chromatography, and fast protein liquid chromatography to identify a calcium-binding peptide. The purified calcium-binding peptide had a calcium binding activity of 0.166 mM and was determined to be 700.48 Da as molecular weight, and partially identified as a peptide containing Asn-Ser-Gly-Cys based on liquid chromatography/electrospray ionization tandem mass spectrum.
Proceedings of the Membrane Society of Korea Conference
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1997.06a
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pp.143-158
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1997
Electrochemical deionization (EDI) offers continuous demineralization at higher water recovery rates (>90%), compared with mixed bed ion exchange, and without the use of chemical regenerants and the associated production of saline waste water. Although EDI technology has been used in some power generation applications, its wider application requires the satisfactory resolution of outstanding capital cost and performance issues. This paper reports on the field evaluation of a new cost-effective EDI technology in a power generation application. The E-Cell System$^{TM}$, which became commercially available in the fourth quarter of 1996, consists of a rugged, modular system, based on a new high-performance EDI stack. Starting in May 1996, a 100 gpm modular EDI pilot system, rated for operation at 100 psi, was evaluated at the TVA Brown's Ferry Nuclear Plant. The feed consisted of Reverse Osmosis (RO) permeate with a conductivity of 4-7 $\mu$S/cm. The pilot system reliably produced 17.8-18.0 M$\Omega$.cm water under design operating conditions, independent. Silica levels were reduced from ca. 50 ppb to 4 ppb, while TOC levels were reduced from ca. 120 ppb to 30 ppb.
Amyloid plaque is a product of aggregation of ${\beta}$-amyloid peptide ($A{\beta}$) and is an important factor in the pathogenesis of Alzheimer's Disease (AD). $A{\beta}$ is a major component of amyloid plaque and vascular deposits in the AD brain. The enzyme ${\beta}$-secretase is required for the production of $A{\beta}$; thus, prevention of the formation of $A{\beta}$ through the inhibition of ${\beta}$-secretase is a major focus in the study of the treatment of AD. In this study, we investigated ${\beta}$-secretase inhibitory activity of an Arctoscopus japonicus peptide. An Alcalase hydrolysate had the highest ${\beta}$-secretase inhibitory activity. A ${\beta}$-secretase inhibitory activity peptide was separated using ion exchange column chromatography (carboxy-methyl: CM, quaternary methyl ammonium: QMA) and reverse phase high performance liquid chromatography (RP-HPLC) on a C18 column. The $IC_{50}$ value of the purified peptide was $248.2{\pm}1.73{\mu}g/mL$. The ${\beta}$-secretase inhibitory peptide was identified as a six amino acid residue of Gly-Pro-Val-Gly-Ala-Pro (MW: 497.27 Da). In cell viability experiments, the final purified fraction, the carboxy-methyl ion exchange column fraction (CM-F1) showed no significant cytotoxic effect in SH-SY5Y cells at concentrations below $100{\mu}g/mL$ in 24 h. The results of this study suggest that peptides separated from Arctoscopus japonicus may be beneficial as ${\beta}$-secretase inhibitor compounds in functional foods.
이온교환막을 이용한 전기적 탈염기술은 막모듈 내에 양이온교환막과 음이온교환막을 교대로 장착시키고 모듈의 양단 전극에 전압을 적용함으로써 물속에 용존되어 있는 양이온과 음이온들을 전기의 힘을 이용하여 선택적으로 투과시키는 원리를 기반으로 하는 청정공정 기술이다. 이온교환막 공정은 전통적으로 산/알칼리의 생산, 산업폐수의 중금속의 제거, 해수의 담수화, 반도체 산업의 초순수의 제조, 해수에서 식염의 제조, 발효산업의 유기산 및 아미노산의 회수 등 다양한 산업분야에서 응용되어 왔다. 최근에는 이러한 기존의 응용분야에서 벗어나 새롭게 응용분야가 넓어지고 있다. 이온교환막과 다공성 탄소전극을 결합한 막축전식 해수담수화기술, 해수와 담수의 염도차를 이용한 역전기투석식 해수발전 등의 새로운 선택분리기능 및 응용분야를 가진 이온교환막의 개발 및 공정에 관한 연구가 활발히 이루어지고 있다. 그러나 국내에서는 이온교환막이 아직 상용화되지 않고 있어 이온교환막을 이용한 응용연구가 활발하게 진행되지 못하고 있어 그 개발이 시급하다. 본 논문에서는 먼저 이온교환막을 이용한 전기투석식 탈염기술, 물분해 전기투석, 전기탈이온 공정에 관한 동향을 조사하였다. 아울러 미래의 이온교환막의 응용기술인 해수담수화기술로서 역삼투법과 경쟁하여 에너지를 낮게 소모할 것으로 예상되는 분리막을 이용한 막축전식 탈염기술과 무한한 신재생에너지원인 해수와 담수를 이용한 역전기투석 해수발전기술에 대해 기술의 원리들과 최근의 연구동향 등을 정리하였다.
Angiotensin converting enzyme(ACE) inhibitory peptides lowering blood pressure were fractionated from a commercial soybean paste(Doenjang). When the freeze-dried sample of soybean paste was extracted with cold water, the recovery yield of total nitrogen(TN) was shown to be 73.3% in 30 minutes. The cold water extract was filtered through PM-10 membrane(Amicon) for 3 hours in order to remove high molecular weight polypeptides. The TN and salt of ultrafiltrate were recovered to 80.8% and 99.2%, respectively, and its ACE $IC_{50}$ was $41.8{\mu}g/ml$. When the ultrafiltrate was divided into 7 fractions by reverse phase prep-HPLC, F5 fraction showed the highest ACE inhibitory activity ($IC_{50}=6.8{\mu}g/ml$) and salt could be collected into F1 fraction. Subsequently, the F5 fraction was divided into another five fractions by ion exchange prep-HPLC, all of which appeared to be high ACE inhibitory activity($IC_{50}=2.5{\sim}8.3{\mu}g/ml$). Among them, F53 fraction had the highest ACE inhibitory activity, and its main amino acid component was found to be histidine.
Kim, Jeong;Yun, Chang Ju;Yu, Han Jun;Kim, Geon;Kim, Si Jung
Journal of the Korean Chemical Society
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v.38
no.1
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pp.41-49
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1994
Exchange reaction mechanisms of the Pb(II) ion for the complexes between Pb(II) ion and nitrogen oxygen donor macrocyclic ligands, such as 1,13-diaza-3,4 : $1011-dibenzo-59-dioxacyclohexa-decane(NtnOtnH_4)$, 1,15-diaza-3,4 : $1213-dibenzo-5811-trioxacycloheptadecane(NenOdienH_4)$, and 1,15-diaza-3,4 : $1213-dibenzo-5811-trioxacyclooctadecane(NtnOdienH_4)$, were studied by $^{207}Pb-NMR$ spectroscopy in N,N'-dimethylformamide(DMF) solutions. The associative-dissociative mechanism dominated in $NtnOtnH_4-Pb(II)$ and $NtnOdienH_4-Pb(II)$ system. For $NenOdienH_4-Pb(II)$ system, the bimolecular exchange mechanism prevailed below $-5^{\circ}C$, and both bimolecular exchange and associative-dissociative mechanism dominated above $+5^{\circ}C.$ The order of activation energies for dissociation was $NtnOdienH_4\;<\;NtnOtnH_4\;<\;NenOdienH_4$ which was reverse to the order of stabilities.
To treat effectively EDIR (electrodeposition ion removal) wastewater in terms of CO$_{Mn}$ 1,500~2,000 ppm generated from aluminum painting process, a RO (reverse osmosis) process was designed and installed to recover and reuse the concentrated solvent sent back to the electrocodeposition tank while the permeate reused as rinse water. A RO system in which three polyamide-spiral wound modules ($102\Phi \times 1,016L$ mm) connnected in series had been running to treat 20 m$^3$ in waste volume in 3 days batch operation at the condition of system recovery of 30 %, applied pressure 11.5 $kg_f/cm^2$ and room temperature. During 42 hours continuous operation leading to 5-fold decrease in waste volume, nearly constant permeation flux of 390 l/m$^2$-hr was maintained and the permeate with average CO$_{Mn}$, 300 ppm was obtained which could be used for washing the remaining paint solution in ion-exchange tower instead of demineralized water. Also COD$_{Mn}$ rejection as a function of running time was observed to be in the range of 78~87 % and the observed solvent rejections for ethyl cellusolve, buthyl cellusolve and n-butanol were 79 %, 87 % and 70 %, respectively.
The aim of this study is to determine the phagocytosis-promoting factor(s) for feline peripheral blood polymorphonuclear cells (PMN) by culture supernatant from mono-nuclear cells (MNC) treated with egg white derivatives (EWD). The phagocytic activity of PMN was analyzed by a flow cytometry system. The EWD did not show direct effect on the phagocytic response of PMN. The phagocytic activity of PMN was enhanced by culture supernatant from MNC but not PMN treated with EWD. Therefore, it was suggested that the enhanced phagocytic activity of feline PMN could be mediated by humoral factor(s) released from MNC treated with EWD. Thus, the phagocytosis-promoting factor(s) in supernatant fraction from MNC culture treated with EWD were isolated by reverse phase high pressure liquid chromatography. The resulting supernatant fraction on 29.02 minutes of retention time showed high phagocytic activity of PMN. The molecular weight of this supernatant fraction was 16 to 18 kDa when analyzed by capillary electrophoresis. The isoelectric point was pH 5.76 when assessed by ion-exchange chromatography. These results suggest that EWD stimulates feline MNC to elaborate a phagocytosis-promoting factor, 16 to 18 kDa of molecular weight, which could be an important mediator for the enhancement of phagocytic activity of feline peripheral blood phagocytes. Further study will be needed to elucidate this phagocytic factor.
Botrytis cinerea T91-1 has been shown to produce at least four different polygalacturonases into a liquid medium containing citrus pectin, a carbon sousrce. One of the enzymes, which had an apparent molecular weight of 66 kDa estimated by denatured polyacrylamide gel electrophoresis, was purified to electrophoretic homogeneity by a series of procedures including a cetone precipitation, ion exchange, heparin affinity, and reverse phase column chromatographies. The molecular weight of native enzyme was determined to be 64 kDa by gel permeation chromatography indicating the enzyme to be a single polypeptide chain. By viscometric analysis, the enzyme was revealed as exo-polygalacturonase. The enzyme activity was inhibited by divalent cations such as $Ca^{2+}$, $Mg^{2+}$, and Cu$^{2+}$. Km and Vmax for polygalacturonic acid hydrolysis were 0.33 mg/ml and 28.6 nM/min, respectively. The optimum temperature for enzymatic activity was 5$0^{\circ}C$. And the enzyme showed optimal pH values between 4.0 and 5.0. The enzyme was stable upto 12 hours in the range of pH 3 to 8 and at temperature below 3$0^{\circ}C$.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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