• 한국식품영양과학회지
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• 제34권5호
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• pp.700-706
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• 2005

본 연구는 물리적 전분 변성방법으로서 유체전단 균질기와 초음파 균질기를 이용하여 쌀 전분의 크기 감소로 인한 물리적 변성 쌀 전분의 이화학적 특성을 분석하는데 있다. 물 대 전분의 비가 5:1이고, 20,500 rpm조건의 유체전단 균질기와 5초의 파동과 40 kHz의 주파수조건의 초음파 균질기로 각각 10분간 처리하였을 때 생전분과 호화전분의 크기를 1/3수준으로 줄일 수 있었으며 동시에 균질화시 킬 수가 있었다. 균질화된 전분과 균질화된 호화전분은 대조구에 비하여 높은 값의 비표면적, 광투과도, 용해도 및 팽윤력을 나타내었으며, 매우 큰 폭의 겉보기 점도 감소를 보였다. 반면에, 초음파 균질기로 처리한 변성전분의 호화과정은 대조구에 비하여 어려웠으나 유체전단 균질기의 경우는 대조구와 비슷하였다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제16권6호
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• pp.457-462
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• 1988

방사균이 생산하는 생전분 분해효소를 식품공업에 이용하기 위한 자료를 얻고자 메주로부터 생전분 분해력이 강한 방사균을 분리하여 Streptomyces sp.로 동정하였다. 밀기울침출액 기본배지에 4%의 호화옥수수전분과 0.16%의 KNO$_3$를 첨가하고 pH를 6.2 로 조정한 다음 분리균주를 접종한 후 3$0^{\circ}C$에서 5~6일간 진탕배양하였을 때 33RSU/$m\ell$의 생전분 분해효소를 생산하였다. 또한 효소생산에 효과적인 금속 이온은 인정되지 않았으며 Hg$^{2+}$ 및 Co$^{2+}$ 등은 저해가 현저하였다.

• 미생물학회지
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• 제49권2호
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• pp.200-204
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• 2013

생전분으로부터 에탄올을 효율적으로 생산하는 전분 분해성 산업용 Saccharomyces cerevisiae를 제조하기 위해 생전분을 발효하는 모균주(ATCC 9763/$YIp{\delta}AGSA{\delta}$)의 염색체내 ribosomal DNA loci에 double 18S rDNA-integration 시스템을 이용하여 Bacillus amyloliquefaciens ${\alpha}$-amylase 유전자(Amy) 혹은 Aspergillus awamori glucoamylase 유전자(GA1)를 다중도입시켰다. 얻어진 형질전환 균주들 중 생전분으로부터 가장 효율적으로 에탄올을 생산하는 균주(ATCC 9763/$YIp{\delta}AGSA{\delta}$/YIpAG2rD)의 발효 3일째 에탄올 생산은 모균주에 비해 1.5배 높았다. 이 새로운 균주는 생옥수수 전분이 20% (w/v) 함유된 배지에서 3일간 발효를 통해 에탄올 9.2% (v/v) (72 g/L)를 생산하였고, 생전분 함유량의 75%를 소비하였다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제16권3호
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• pp.231-237
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• 1988

Tapioca 전분으로부터 ethanol을 생산하기 위한 여러 방법을 비교한 결과 extrudate를 이용하는 것이 460.5ι/ton의 alcohol 수율을 보여 가장 효과적이었다. Rhizopus sp. glucoamylase로 69시간 반응시켰을 때 extrudate로부터는 108.7mg/$m\ell$, 생 tapioca chip에서는 43.8mg/$m\ell$의 환원당이 생성되어 생전분보다 extrudate에 대한 glucoamylase의 분해력과 분해속도가 월등함을 알 수 있었다. Extrudate를 이용한 alcohol 발효를 수행한 결과 발효 초기에 alcohol 농도가 높아져 세균 오염방지 및 발효시간을 단축시키는 효과를 얻을 수 있었으나 extrusion 온도가 alcohol 발효에 미치는 영향은 크지 않았다. Glucoamylase가 생tapioca 보다는 extrudate에 더 용이하게 작용할 수 있는 것은 전분입자의 구조적 차이 때문임을 전자현미경으로 확인하였으며 extrudate와 생전분에 대한 분해력은 Rhizopus sp. glucoamylase 가 Aspergillus usamii glucoamylase보다 높았다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제2권3호
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• pp.183-188
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• 1992

A soil bacterium which produces raw starch-digesting $\beta$-amylase in culture medium, has been screened from soils. One strain, isolated and identified as Bacillus polymyxa No. 26, was selected as a $\beta$-amylase producing bacterium. Morphological and biological characteristics of the strain were found to be similar to those of a strain belonging to B. polymyxa. The electron microscopic observations of the bacterial vegetative cells and sporulated cells were extensively done to know the corelation between the enzyme synthesis and sporulation. When the bacterium was cultured on the appropriate media (3% dextrin, 0.3% beef extract, 0.5% polypeptone, 1% yeast extract and 0.3% NaCl at pH 7.0 for 4 days) raw starch-digestible $\beta$-amylase was produced extracellularly. This strain produced 130 units of $\beta$-amylase per ml in a culture medium containing 3% dextrin at $30^\circ{C}$. This value is compared to those of other $\beta$-amylase-producing strains. The optimum pH and temperature for crude enzymes were pH 6.5 to 7.0 and $50^\circ{C}$, respectively. The enzymes were stable between pH 5.5 and 9.0 for 30 min at $45^\circ{C}$.

• 한국식품과학회지
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• 제18권4호
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• pp.288-293
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• 1986

유안염석과 column chromatography 및 gel여과 등으로 비활성이 45.2U/mg가 되는 정제된 Rhizopus oryzae의 생전분 분해효소를 16.2%의 수율로 얻었다. 정제효소는 전기영동상에서 그 순도가 인정되었고 분자량은 67000, Km값은 4.082mg/ml이었다. 정제효소는 $50^{\circ}C$, pH $4.0{\sim}5.0$에서 잘 작용하였으며 옥수수amylose가 가장 적합한 전분이었고 옥수수 생전분에 작용한 분해산물은 거의 glucose였다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제18권6호
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• pp.547-552
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• 1990

산업적인 응용을 위한, 생 전분 분해력이 높고 액체 배양에 적용 가능한 균을 토양으로부터 분리한 결과, 옥수수 생 전분 당화 효소 생산력이 높은 곰팡이 No.55 균주를 분리하고 이 균주의 형태적, 생리적, 배양특성을 조사, 균 동정을 행한 결과 No.55 분리균은 Aspergillus niger 또는 그 유연균으로 동정되었다.

• Journal of Microbiology
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• 제37권2호
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• pp.80-85
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• 1999

The purification system of glucoamylase (glucan 1,4-${\alpha}$-glucosidase, EC 3. 2. 1. 3), some characteristics of the purified enzyme and hydrolysis rate of various raw starch were investigated through several experiments. The enzyme was produced on a solid, uncooked wheat bran medium of Aspergillus oryzae NR 3-6 isolated from traditional Korean Nuruk. The enzyme was homogeneously purified 6.8-fold with an overall yield of 28.3% by the criteria of disc- and SDS-polyacrylamide gel electrophoresis. The molecular weight was estimated to be 48 kDa by SDS-PAGE. The optimum temperature and pH were 55$^{\circ}C$ and 4.0, respectively. The enzyme was stable at a pH range of 3.0∼10.0 and below 45$^{\circ}C$. Enzyme activity was inhibited about 27% by 1mM Hg2+. The hydrolysis rate of raw wheat starch was shown to be 17.5-fold faster than the hydrolysis rate of soluble starch. The purified enzyme was identified as glucoamylase because the product of soluble starch by the purified enzyme was mainly glucose by thin layer chromatography.

• 한국식품영양과학회지
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• 제31권3호
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• pp.405-410
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• 2002

생전분 분해효소를 이용한 타피오카의 당화 및 알콜 병행복발효에 적합한 조건을 조사하였다. 그 결과 가수량 250% (v/w), 효소제 사용량 0.5%(w/w)를 사용하여 96시간 발효하였을 때 알콜 함량이 가장 높았다. 알콜발효 96시간째에 알콜함량 및 환원당은 11.7% 및 306mg%으로 각각 나타났다. pH 변화는 발효초기 pH 6.2에서 발효 후 pH 4.2 범위로 감소하였으며, 총산은 발효초기 0.11에서 0.43가지 증가하였으나 큰 변화는 없었다. 알콜성분은 ethanol, methanol, iso-propanol, n-proylalcohol, iso-butylalcohol 및 iso-amylalcohol이 분석되었으며 그외에 acetaldehyde가 확인되었다. 생전분분해효소제를 이용한 타피오카의 알콜발효 조건은 가수량250%, 효소제 0.5%로 설정할 수 있었다. 그러나 전반적인 발효수율은 증자방법에 비하여 낮게 나타났다.

• BMB Reports
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• 제37권4호
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• pp.429-438
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• 2004

Complementary DNAs encoding $\alpha$-amylases (Amyl I, Amyl III) and glucoamylase (GA I) were cloned from Aspergillus awamori KT-11 and their nucleotide sequences were determined. The sequence of Amyl III that was a raw starch digesting $\alpha$-amylase was found to consist of a 1,902 bp open reading frame encoding 634 amino acids. The signal peptide of the enzyme was composed of 21 amino acids. On the other hand, the sequence of Amyl I, which cannot act on raw starch, consisted of a 1,500 bp ORF encoding 499 amino acids. The signal peptide of the enzyme was composed of 21 amino acids. The sequence of GA I consisted of a 1,920 bp ORF that encoded 639 amino acids. The signal peptide was composed of 24 amino acids. The amino acid sequence of Amyl III from the N-terminus to the amino acid number 499 showed 63.3% homology with Amyl I. However, the amino acid sequence from the amino acid number 501 to C-terminus, including the raw-starch-affinity site and the TS region rich in threonine and serine, showed 66.9% homology with GA I.