• 한국식품과학회지
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• 제25권1호
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• pp.39-45
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• 1993

대두 단백분해효소(pepsin, actinidin)를 작용시켜 단백질 분자에 변형을 줌으로써 이에 따른 식품학적인 기능성의 변화에 대하여 연구하였다. 효소와의 반응시간에 따른 변화에 대하여 연구하였다. 효소와의 반응시간에 따른 대두단백질의 가수분해도를 측정한 결과, pepsin은 초기부터 매우 급격히 대두단백을 가수분해 시켰으며 반면 actinidin에 의한 가수분해는 반응시간이 경과함에 따라 완만하게 진행되었다. PAGE에 의한 결과는 두 효소가 비슷한 경향을 보여 반응이 진행될수록 아랫쪽으로 점차 이동하는 하나의 넓은 band를 보였다. SDS-PAGE에 서는 native SPI가 약 9개의 뚜렷한 band를 보였으나 actinidin에 의한 경우 $3{\sim}4$개의 band를 나타내었다. 그러나 pepsin으로 5분 반응시킨 경우 MW $24,000{\sim}13,000$에 이르는 하나의 band를 나타내어 actinidin이 특정한 band를 선택적으로 가수분해하는 경향과는 다른 결과를 보였다. 대두 단백 가수분해물의 기능적 특성을 측정한 결과, pepsin으로 반응시킨 경우 용해도는 대조군이나 actinidin의 경우보다 뚜렷이 증가했고, 전 pH 범위에서 유화형성력이 향상되었다. 또한 모든 실험군의 기포형성력이 전 pH에서 증가했으며, 등전점 부근에서는 효소반응 시간이 경과할수록 기포안정성도 증가하였다. 그러나 actinidin 처리시 등전점 부근에서만 유화형성력이 향상되었고, 5분 반응시킨 실험군의 기포형성력이 가장 높았으며, alkaline 범위에서 기포안정성이 증가되었다. 이와 같이 각 가수분해물의 기능성의 차이는 단백분해효소마다 그 작용부위가 다르고 이에 따른 단백 가수분해물의 물리, 화학적 특성이 달라져, 그 결가 가수분해물의 기능적 특성에 영향을 끼치는 것으로 사료된다.

• Preventive Nutrition and Food Science
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• 제2권4호
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• pp.321-327
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• 1997

High Temperature-cooking conditions of cultured fishes(loach, crucian carp, bastard halibut, and jacopever) were optimized by response surface methodology(RSM), and plastein products were prepared using enzymatic hydrolysis. Four models were proposed with regard to effects of time(t), temperature(T), and water/fish meat (w/f) ratio on the amount of 0.3M TCA soluble fractions. The model coefficients were ranged from p<0.0001 for jacopever to p<0.0433 for bastared halibut. Cooking conditions for 60% hydrolysis were optimized at 1) 14$0^{\circ}C$ except for crucian carp(136$^{\circ}C$); 2) 10.08 hours(loach), 7.25 hours(crucian carp), 9.85 hours(ba-stard harlibut), and 9.37 hours(iacopever); 3) 1:1(w/f) ratio except for the crucian carp(1.1:1). When protein hydrolyzates were employed for the plastein synthesis, optimum plastein-reaction conditions were determined to be pH 9.0 with chymotrypsin for the loach and crucian carp hydrolyzates, pH 9.0 with papain for the bastard halibut hydrolyzate, and pH 11.0 with trypsin for the jacopever hydrolyzate. Plastein reaction could be performed in water at concentration up to 20%(w/f).

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제8권4호
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• pp.318-324
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• 1998

A ${\beta}$-galactosidase with high transgalactosylic activity was purified from a Bacillus species, registered as KFCC10855. The enzyme preparation showed a single protein band corresponding to a molecular mass of 150 kDa on SDS-PAGE and gave a single peak with the estimated molecular mass of 250 kDa on Sephacryl S-300 gel filtration, suggesting that the enzyme is a homodimeric protein. The amino acid and sugar analyses revealed that the enzyme is a glycoprotein, containing 19.2 weight percent of sugar moieties, and is much more abundant in hydrophilic amino acid residues than in hydrophobic residues, the mole ratio being about 2:1. The pI and optimum pH were determined to be 5.0 and 6.0, respectively. Having a temperature optimum at $70^{\circ}C$ for the hydrolysis of lactose, the enzyme showed good thermal stability. The activity of the enzyme preparation was markedly increased by the presence of exogenous Mg (II) and was decreased by the addition of EDTA. Among the metal ions examined, the most severely inhibitory effect was seen with Ag (I) and Hg (II). Further, results of protein modification by various chemical reagents implied that 1 cysteine, 1 histidine, and 2 methionine residues occur in certain critical sites of the enzyme, most likely including the active site. Enzyme kinetic parameters, measured for both hydrolysis and transgalactosylation of lactose, indicated that the enzyme has an excellent catalytic efficiency for formation of the transgalactosylic products in reaction mixtures containing high concentrations of the substrate.

• 한국축산식품학회지
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• 제39권6호
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• pp.980-987
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• 2019

This study was conducted to investigate the hypotensive effect of egg white protein (EWP) hydrolysate (EWH) in spontaneously hypertensive rats (SHRs). The hydrolysis of EWP was effectively performed with a combination of 0.5% bromelain and 1% papain at 50℃ for 60 min. The resulting hydrolysate did not elicit an allergic reaction as confirmed by human mast cell activation test. The systolic and diastolic blood pressures of the SHRs fed the EWH diet were observed to be significantly or numerically lower than those of the other groups during the experimental period of 28 d. EWH treatment significantly (p<0.05) upregulated the nitric oxide levels in hCMEC/D3 cells and the plasma of the SHRs compared to those in the control. Moreover, EWH ingestion significantly (p<0.01) reduced the plasma angiotensin II level of the SHRs compared with that in the control. In conclusion, beyond its basic nutritional value, EWH prevents and manages hypertension, and thus can be an invaluable resource for functional food development.

• 한국의류학회지
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• 제35권6호
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• pp.670-677
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• 2011

This study is to optimize the enzymatic processing conditions of Polylactic Acid (PLA) fiber using lipase from Porcine pancreas as an environmental technology. Hydrolytic activity dependent on pH, temperature, enzyme concentration, and treatment time, and structural change of PLA fiber were evaluated. The PLA fiber hydrolysis by lipase was maximized at 50% (o.w.f) lipase concentration $50^{\circ}C$ for 120 minutes under pH 8.5. There was a change of the protein absorbance in the treatment solution before and after the lipase treatment. In addition, there was no substantial change in the molecular and crystalline structures of PLA by lipase treatment as confirmed by DSC, XRD, and FT-IR.

• 한국수산과학회지
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• 제12권3호
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• pp.143-153
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• 1979

정어리를 효율적으로 이용하기 위한 방법으로써 저장성이 길고 용해성이 좋은 액화단백질 농축물의 제조에 관하여 실험하였다. 정어리를 통째로 마쇄하고 같은 량의 물과 산소를 가하여 가수분해할 때, 첨가하는 단백질 분해산소의 온도는 육량에 대하여 $0.2\%$, 처리온도는 $55^{\circ}C$, 처리시간은 4시간이 적당하였다. 액화단백질에 $15\%$의 활성탄을 가하여 실온에서 30분간 처리함으로써 탈색 및 탈취를 동시에 행할 수 있었다. 제품의 지방 및 단백질함량과 용해성으로보아 정어리를 가수분해, 용매 추출, 탈색, 탈취 및 농축하는 방법보다는 isopropyl alchol로써 추출하여 얻은 분말단백질을 액화하는 방법이 유리하였다.

• 생명과학회지
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• 제21권2호
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• pp.309-315
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• 2011

쌀 부산물인 쌀 시럽박을 상업적으로 사용되는 8가지 protease로 최적화된 조건에서 단일 혹은 혼합 처리하여 수용성 단백질을 분리하였다. 이렇게 분리된 단백질을 Lowry, Kjeldahl 그리고 Gravimetric method 등 총 3가지 방법으로 분석을 한 결과 Protease M, Protease N, Protease A이 가장 높은 분해율을 나타내었다. 3가지 방법에서 모두 Protease M, Protease N, Protease A가 가장 높은 분해율을 나타내었지만, 특히 Gravimetric method의 경우 다른 두 분석방법에 비해 더 높은 단백질 함량을 보였다. 또한 위의 단일처리 결과를 바탕으로 3가지 protease를 혼합하여 처리하였을 때 단일처리와는 달리 상승효과가 나타나는 것을 알 수 있었다. 효소 처리를 하여 얻어진 단백질의 사이즈를 알아보기 위해 SDS-PAGE를 한 결과 어떠한 밴드도 형성이 되지 않았고, 이는 단백질이 마커의 최소사이즈 15 kDa보다 작은 것으로 생각할 수 있다. 아미노산분석의 경우 총 아미노산의 함량은 Protease M을 단일 처리하였을 때와 비슷함을 알 수 있었다. 이는 Protease M의 경우 단백질을 분해할 때 peptide와 amino acid를 동시에 생성하는 특성을 가지고 있지만 Protease N의 경우는 peptide만을 생성하는 특성을 가지고 있어서 상대적으로 Protease M을 처리하였을 때 총 아미노산의 함량이 Protease N에 비해 높음을 알 수 있었으며 이러한 특성으로 인해서 효소를 혼합하였을 때도 총 아미노산의 함량은 같은 것으로 판단된다. 효소 처리 후 생성된 총 단백질 함량은 효소를 혼합할수록 증가하였지만 아미노산의 함량은 단일과 비교하였을 때 비슷한 결과를 나타내었는데 이것 또한 Protease M의 특성으로 인해서 기인된 것으로 판단되며 상대적으로 효소를 혼합할수록 아미노산으로 분해되지 못한 polypeptide가 단일 처리에 비해 다량 존재 할 것으로 판단된다.

• 한국식품저장유통학회지
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• 제10권1호
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• pp.80-88
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• 2003

대두단백 가수분해 산물의 맛과 향을 개선하기 위해 효소에 의한 가수분해 system을 확립하기 위하여 단백질 가수분해 패턴이 서로 다른 효소로 생산된 단백 분해산물의 가수분해도와 표면 소수도 등을 측정하였다. 이들 분해물의 pattern을 SDS 전기영동으로 조사하였고, 효소반응에 의한 단백질분해물의 관능검사를 실시하였다. 각 균주가 생산한 단백질 분해효소의 pH 변화에 따른 효소의 활성은 No. 16 효소(Bacillu megarerium Bl6)와 No. 4효소(Aspergillus oryzae M4)는 pH 7.0에서 No. 95효소(Bacillu subtilis YG 95)와 No. 5효소(Mucor circinelloides M5)는 8.0에서 가장 높은 효소반응 활성을 보였다. 또한 반응온도에 따른 효소활성의 크기는 4가지 효소 모두 45$^{\circ}C$에서 가장 높은 활성을 나타내었다. 대두단백질 분해물의 SDS 전기영동 pattern변화에서, Bacillus megaterium Bl6과 Mucor circinelloides M5의 효소 (No. 16, No. 5)는 반응 후 분자량이 비교적 큰 peptide가 많이 생성되었으며, 효소반응 3시간 경과 후에도 분자량 66KD의 peptide를 확인할 수 있었다. 반면에 Bacillus subtilis YG 95와 Aspergillus oryzae M4의 효소(No. 95, No. 4)는 분자량 15KD∼45KD 미만의 작은 분자량의 peptide 물질이 주로 생성되었으며, 반응 2시간 경과후에는 30KD 미만의 저분자 Peptide가 주로 생성되었다. 이와 같은 결과는 HPLC 분석 결과와 일치하였다. 가수분해가 진행됨에 따라서 SDS 표면소수도가 크게 저하되었으며, Aspergillus oryzae M4 효소의 분해물의 가수분해도가 가장 높았다. 관능검사 결과, No. 4(Aspergillus oryzae M4)와 No. 95(Bacillus subtilis YG 95) 가 강한 쓴맛을 나타내었다. 각각의 효소들을 조합해서 분해한 단백분해물을 관능검사한 결과, Aspergillus oryzae M4 효소와 조합된 것의 대두단백질 분해물이 비교적 강한 쓴맛을 나타내었다. 분해물의 단맛은 시료별로 큰 차이가 나타나지 않았으나 Bacillu megarerium Bl6과 Aspergillus oryzae M4를 조합하였을 때 상대적으로 단맛의 정도가 높게 나타났다. 따라서 이와 같은 효소특성을 이용하여 대두단백질을 가수분해를 하였을 때 다양한 단백질 분해물의 제조에 이용이 가능할 것으로 사료된다.

• 한국식품저장유통학회지
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• 제22권2호
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• pp.297-302
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• 2015

저활용 단백질로부터 칼슘 결합물질을 분리하기 위해 돼지 육골분과 진주담치 단백질을 단백질 분해 효소인 alcalase를 이용하여 가수분해물을 제조하였고, 체내 흡수가 용이한 3 kDa 이하로 한외여과 하였다. 돼지 육골분 가수분해물은 Mono Q 컬럼을 통해 분리하였고, 진주담치 가수분해물의 경우 Q-Sepharose로 분리 하여 각각 2개, 3개의 peptide fraction을 얻어 각 fraction의 칼슘 결합력을 측정하였다. 그 결과 MBM F2와 Mussel F3에서 가장 높은 칼슘 결합력을 나타내었고, 따라서 본 연구 결과로 얻어진 가수분해물들은 칼슘 보충 소재로 활용될 수 있다고 판단된다.

• Journal of Dairy Science and Biotechnology
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• 제26권1호
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• pp.27-36
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• 2008

This review was written to introduce updated data on the structure and function of the major milk proteins identified as allergens, the characterization of their epitopes in each allergenic milk proteins, and the reduction of milk protein allergenicity. Most mammalian milk protein, even protein present at low concentration, are potential allergens. Epitopes identified in milk proteins are both conformational(structured epitope) and sequential epitopes(linear epitope), throughout the protein molecules. Epitopes on casein and whey proteins are reported to be sequential epitope and conformational epitopes, respectively. Conformational epitopes on whey protein are changed into sequential epitope by heat denaturation during heat treatment. Several methods have been proposed to reduce allergenicity of milk proteins. Most ideal and acceptable method to make hypoallergenic milk or formula, so far, is the hydrolysis of allergenic milk proteins by enzymes that has substrate specificity, such as pepsin, trypsin, or chymotrypsin. Commercial formulas based on milk protein hydrolysate are available for therapeutic purpose, hypoantigenic formula for infants from families with a history of milk allergy and hypoallergenic formula for infants with existing allergic symptoms.