• Journal of Plant Biology
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• 제20권4호
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• pp.151-155
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• 1977

Ultrastructural changes of the protein bodies in Glycine max during early germination were studied. There were no major morphological changes in protein bodies within 3 days after the imbibition, but from the 4th day the expanse of protein bodies could be observed. In subsequent stages, the aggregation of protein bodies coalesced into a large mass and then less electron-dense material in the central part of the cell. At last it bacame highly vacuolated.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제6권4호
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• pp.225-231
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• 1996

The production of recombinant proteins in Escherichia coli often leads to the formation of an intracellular inclusion body. Key process steps that can determine the economics of large-scale protein production from inclusion bodies are fermentation, inclusion body recovery, and protein refolding. Compared with protein refolding and fermentation, inclusion body recovery has received scant research attention. Nevertheless, it can control the final product yield and hence process cost for some products. Optimal separation of inclusion bodies and cell debris can also aid subsequent operations by removing contaminant particulates that foul chromatographic resins and contain antigenic pyrogens. In this review, the properties of inclusion bodies and cellular debris are therefore examined. Attempts to optimise the centrifugal separation of inclusion bodies and debris are also discussed.

• Applied Microscopy
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• 제24권4호
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• pp.86-97
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• 1994

Protein bodies in the endosperm cells of mature red ginseng (Panax ginseng C.A. Meyer) were distributed evenly in the cytoplasm and their size varied from 1 to $8{\mu}m$. Three types of protein bodies were detected and they are spherical or egg-shaped ones containing homogeneous matrix only, spherical ones containing globoids, and irregular shaped ones. Protein bodies degraded in two patterns, one is to start the degration of the body from the surface toward the center, while the other is that the body was broken evenly and then degraded gradually. After degradation, only the limiting membrane remained, that causes the body to be empty. The limiting membranes fused with each other to form a large vacuole. Vicilin and legumin decreased in the endosperm cells as the protein bodies degraded gradually whereas they increased in the umbiliform layers.

• Journal of Plant Biology
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• 제39권2호
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• pp.123-126
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• 1996

The pattern of seed storage protein, vicilin, deposition and site of intracellular localization was examined in cotyledon cells of pea (Pisum sativum) seed using the immunocytochemical methods. The vicilin was confined to the cisternae fo the rough endoplasmic reticulum and dictyosome as well as protein granules newly formed in rough endoplasmic reticulum. Vacuolar protein deposites and protein bodies were also labelled by gold particles. After small protein bodies were formed in the rough endoplasmic reticulum, they were transported to large protein bodies and then fused together. Electron dense protein granule, elaborated in the dictyosome, appears to be transported from dictyosome to protein body. A few unlabelled protein granules seem to be accumulated in other type of proteins than vicilin.

• Journal of Ginseng Research
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• 제19권3호
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• pp.267-274
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• 1995

Vicilin and legumin, the storage Proteins of seed, were Purified from ginseng (Panax ginseng C.A. Meyer) endosperm cells. They were immunized in rabbits, and antibodies were raised respectively. Using these two antibodies, double immunogold labeling of vicilin and legumin was carried out to determine the gap of synthetic time and the transport pattern of vicilin and legumin in the ginseng endosperm cells. Vicilin and legumin were synthesized at the same time at early embryo developmental stage. They were secreted from the Golgi bodies and accumulated into the small vacuoles. As the endosperm cells developed, vicilin and legumin localized in the small vacuoles were gradually transported toward the large central vacuole where they were stored. Protein bodies were derived from the vacuoles filled with proteins and distributed in the endosperm cells of mature red seed. Protein bodies were various in size from 1 to 8 ${\mu}{\textrm}{m}$ in which vicilin and legumin were mixed each other. The number of small particles labeled on the vicilin was greater than that of large particles labeled on the legumin in the protein bodies indicating that the amount of vicilin is higher than that of legumin in the protein bodies.

• Journal of Plant Biology
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• 제35권1호
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• pp.45-51
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• 1992

인삼(Panax ginseng C.A. Meyer)의 채종전 홍숙 종자로부터 채종 후 미개갑 종자까지 단계별 배발달에 따른 배유세포내 단백과립의 변화상을 확인하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 홍숙 초기단계의 종자의 배유세포에는 구형의 스페로솜이 산재하였으며, 액포내에는 저장 단백질이 축적되어 단백과립을 형성하였다. 홍숙 말기단계의 종자의 배유세포내 세포질은 대부분 스페로솜과 단백과립으로 충만하였고, 세포소기관은 거의 관찰할 수 없었으며, 단백과립은 전자밀도가 높은 무정형의 함유물을 가지고 있는 것과 균일한 단백질 기질로만 이루어져 있는 것 등으로 크게 구분되었다. 채종 후 후숙 처리를 하지 않은 미개갑 종자에서, 배유세포내 단백과립은 구상체(globoid), 단백질 결정체 등을 함유하고 있었고, 구상체는 다양한 형태의 전자밀도가 높은 물질을 가지고 있었다. 제형층은 배와 배유조직 사이에 위치하였으며, 이와 인접하여 배유세포벽의 분해양상과 셀루로우즈 미세섬유상이 관찰되었다. 제형층은 lipid body와 분해된 배유세포의 잔유물로 이루어져 있었다. 제형층과 인접한 배유세포의 단백과립은 퇴행성 변화를 나타내었고, 이로 인해 단백질 기질은 전자밀도가 점진적으로 낮아지는 결과를 얻었다.

• Applied Microscopy
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• 제29권4호
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• pp.499-509
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• 1999

완두 종자에 축적되는 저장물질은 주로 전분과 단백질로서 이러한 저장물질 때문에 고정이나 전자현미경 관찰시료를 제작하기가 쉽지 않다. 따라서 자엽을 얇게 절편을 만들고 효소를 사용하여 단일세포로 분리한 다음 고정하여 관찰하였다. 완두의 저장단백질이 축적되는 단백질 저장 액포는 종자발달의 이른 시기에 기존의 액포를 둘러싸고 발달하게 되므로서 액포는 수축되고 단백질 저장 액포는 점점 발달하여 그 가장자리에 단백질 덩어리가 축적되게 된다. 이와는 별도로 종자발달의 이른 시기에 조면소포체의 내강에 전자밀도가 높은 단백질이 축적되기 시작하여 늦은 시기에 이 소포체의 끝이 부풀어서 구형의 단백과립으로 발달하였다. 완두종자의 저장단백질은 주로 vicilin과 legumin으로서 단백과립에 대한 면역세포화학적 방법으로 확인한 결과 vicilin은 세포질에 발달된 작은 단백과립과 단백질 저장액포의 가장자리에 축적된 단백질 덩어리에 모두 반응하였으나 legumin은 세포질의 단백과립에만 반응하였다. 또한 소포체에 존재하는 단백질인 Bip은 단백질 저장액포에 축적된 단백질 덩어리의 안쪽 가장자리에만 반응하였다. 이는 단백질이 활발하게 축적되고있는 시기에 특징적으로 작용하는 Bip의 기능과 관련되는 것으로 사료된다.

• Applied Microscopy
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• 제41권1호
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• pp.61-67
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• 2011

헴프종자는 보통 길이 2~6 mm, 직경 2~4mm의 크기를 갖는 무배유종자로서 두껍고 단단한 외종피와 얇은 녹색의 내종피에 의해 둘러싸여 있었다. 외종피의 외부는 과피가 이를 전체적으로 둘러싸고 있었으며 과피의 표면은 부분적으로 목화된 각두가 덮고 있었다. 파편상의 각두는 과경의 부착흔적인 함몰된 기부쪽에서 합쳐있었다. 종피의 내부에는 2장의 자엽과 하배축-유근 주축으로 구성된 U자형의 구부러진 배가 발달하였다. 배의 표피조직은 크기가 다른 장방형 세포들로 구성되어 있었으며 자엽을 이루는 세포는 $1.8{\sim}5.0{\mu}m$의 단백질과립과 $0.8{\sim}3.0{\mu}m$의 지질과립이 분포하였다. 단백질과립의 중심부에는 전자밀도가 높은 globoid crystal 구조가 형성되어 있었고, 내부는 격자구조를 이루고 있었다. 한편, 단백질과립의 가장자리는 전자밀도가 낮은 이질적인 matrix로 구성되어 있었다. Globoid의 단백질과립은 이후 주변부로부터 분해되는 양상이 나타났다. 단백질과립이 분해가 일어난 뒤 지질과립은 불규칙한 형태로 분해, 소실되었다. 이들은 이후 단백질 과립과 융합되어 큰 액포를 형성하였다.

• 한국잠사학회:학술대회논문집
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• 한국잠사학회 2003년도 International Symposium of Silkworm/Insect Biotechnology and Annual Meeting of Korea Society of Sericultural Science
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• pp.118-119
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• 2003

Baculovirus occlusion bodies have been recently engineered to incorporate foreign protein such as the Bacillus thuringiensis (Bt) CrylAc protein for improvement of insecticidal activity. In this study, polyhedrin, cylAc, egfp and crylCa genes were fused to produce occlusion bodies that contain novel recombinant crystal protein by homologous recombination between cylAc and crylCa genes in insect cells. (omitted)

• 한국식품과학회지
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• 제20권5호
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• pp.650-658
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• 1988

발아 중인 대두와 두채 자엽부에서의 단백지 유동 현상을 광학현미경(LM)과 주사 전자현미경(TEM)을 이용하여 epidermis, vascular tissue 그리고 storage parenchyma에서 비교 관찰하였다. 발아 초기의 자엽에는 직경이 $0.1-15{\mu}m$에 해당하는 다양한 크기의 단백질 체(protein bodies)로 채워져 있었으며 epidermis와 vascular tissue의 단백질체는 parenchyma 세포보다 훨씬 적은 크기의 $0.1-5{\mu}m$였다. 발아가 진행됨에 따라, 단백질의 분해현상은 epidermis와 vascular tissue에서 먼저 시작되었다. 그 분해 유형은 먼저 침투한 수분에 의해 팽창된 단백질체의 외막에는 손상이 없어 단백질 체 내부와 외부로부터 가수분해가 일어났으며, 단백질이 완전히 분해도기 전에 단백질체 끼리의 융합 또한 관찰 되어졌다. 단백질체 분해의 결과는 세포내에 중심액포를 만든다는 것이며, 두채 성장 말기에는 액포막의 파괴현상도 관찰되었다.