Objective: This research aims to explore the nutritional and bioactive peptide properties of goat meat taken from various primal cuts, including the breast, shoulder, rib, loin, and leg, to produce these bioactive peptides during in vitro gastrointestinal (GI) digestion and absorption. Methods: The goat meat from various primal cuts was obtained from Boer goats with an average carcass weight of 30±2 kg. The meat was collected within 3 h after slaughter and was stored at -80℃ until analysis. A comprehensive assessment encompassed various aspects, including the chemical composition, cooking properties, in vitro GI digestion, bioactive characteristics, and the bioavailability of the resulting peptides. Results: The findings indicate that the loin muscles contain the highest protein and essential amino acid composition. When the meats were cooked at 70℃ for 30 min, they exhibited distinct protein compositions and quantities in the sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis profile, suggesting they served as different protein substrates during GI digestion. Subsequent in vitro simulated GI digestion revealed that the cooked shoulder and loin underwent the most significant hydrolysis during the intestinal phase, resulting in the strongest angiotensin-converting enzyme (ACE) and dipeptidyl peptidase-IV (DPP-IV) inhibition. Following in vitro GI peptide absorption using a Caco-2 cell monolayer, the GI peptide derived from the cooked loin demonstrated greater bioavailability and a higher degree of ACE and DPP-IV inhibition than the shoulder peptide. Conclusion: This study highlights the potential of goat meat, particularly cooked loin, as a functional meat source for protein, essential amino acids, and bioactive peptides during GI digestion and absorption. These peptides promise to play a role in preventing and treating metabolic diseases due to their dual inhibitory effects on ACE and DPP-IV.
The effects of sodium copper chlorophyllin (SCC) on bioaccessibility and uptake of mercury from fish were investigated using an in vitro digestion coupled with a Caco-2 cell. Fish along with SCC was subjected to a simulated in vitro digestion, which simulates both the gastric and small intestinal phase in vivo. Mercury bioaccessibility, the amount of mercury released from fish to aqueous phase following a digestion, was measured. Various amounts of SCC (0.1-25 mg) significantly reduced mercury bioaccessibility in a dose dependent manner by 49-89% compared to the negative control (fish without SCC) (p<0.05). Mercury bioaccessibility in varying molar ratios of mercury to positive control, 2,3-dimercapto-1-propane sulfonate (DMPS) was between 24 and 52%. Mercury uptake by Caco-2 cells from test media containing aqueous phase following in vitro digestion was measured after 6 hr incubation at $37^{\circ}C$. Cellular mercury uptake with increasing amount of SCC ranged from 0.352 to $0.052\;{\mu}g$ mercury/mg protein, while those in DMPS treatment were between 0.14 and $0.27\;{\mu}g$ mercury/mg protein. Our study suggests that SCC can reduce mercury absorption following fish consumption and may be efficient as a synthetic chelating agent for long term chronic mercury exposure in fish eating populations.
Proteomics for biomarker validation needs high throughput instrumentation to analyze huge set of clinical samples for quantitative and reproducible analysis at a minimum time without manual experimental errors. Sample preparation, a vital step in proteomics plays a major role in identification and quantification of proteins from biological samples. Tryptic digestion a major check point in sample preparation for mass spectrometry based proteomics needs to be more accurate with rapid processing time. The present study focuses on establishing a high throughput automated online system for proteolytic digestion and desalting of proteins from biological samples quantitatively and qualitatively in a reproducible manner. The present study compares online protein digestion and desalting of BSA with conventional off-line (in-solution) method and validated for real time sample for reproducibility. Proteins were identified using SEQUEST data base search engine and the data were quantified using IDEALQ software. The present study shows that the online system capable of handling high throughput samples in 96 well formats carries out protein digestion and peptide desalting efficiently in a reproducible and quantitative manner. Label free quantification showed clear increase of peptide quantities with increase in concentration with much linearity compared to off line method. Hence we would like to suggest that inclusion of this online system in proteomic pipeline will be effective in quantification of proteins in comparative proteomics were the quantification is really very crucial.
A highly specific antigenic protein of 31 kDa from plerocercoid of Spirometra mansoni (sparganum) was obtained by gelatin affinity and Mono Q anion-exchange column chromatography. The purified 31 kDa protein was subjected to N-glycan enzymatic digestion for structural analysis. The relative electrophoretic mobility was analyzed by SDS-PAGE, before and after digestion. On SDS-PAGE after enzymatic digestion, the 31 kDa protein showed a molecular shift of approximately 2 kDa, which indicated the possession of complex N-linked oligosaccharides (N-glycosidase F sensitive) but not of high-mannose oligosaccharides (endo-beta-N-acetylglucosaminidase H, non-sensitive). Chemically periodated 31 kDa protein showed statistically non-significant changes with human sparganosis sera by enzyme linked immunosorbent assay (ELISA). Therefore, the dominant epitopes of the 31 kDa molecule in human sparganosis were found to be mainly polypeptide, while N-glycans of the antigenic molecule in sparganum was minimal in anti-carbohydrate antibody production.
Microbial digestion of feed in the rumen involves a sequential attack culminating in the formation of fermentation products and microbial cells that can be utilized by the host animal. Most feeds are protected by a cuticular layer which is in effect a microbial barrier that must be penetrated or circumvented for digestion to proceed. Microorganisms gain access to digestible inner plant tissues through damage to the cuticle, or via natural cell openings (e.g., stomata) and commence digestion from within the feed particles. Primary colonizing bacteria adhere to specific substrates, divide to form sister cells and the resultant microcolonies release soluble substrates which attract additional microorganisms to the digestion site. These newly attracted microorganisms associate with primary colonizers to form complex multi-species consortia. Within the consortia, microorganisms combine their metabolic activities to produce the diversity of enzymes required to digest complex substrates (e.g., cellulose, starch, protein) which comprise plant tissues. Feed characteristics that inhibit the microbial processes of penetration, colonization and consortia formation can have a profound effect on the rate and extent of feed digestion in the rumen. Strategies such as feed processing or plant breeding which are aimed at manipulating feed digestion must be based on an understanding of these basic microbial processes and their concerted roles in feed digestion in the rumen.
It was reported that the digestion ratio of chlorella was low because it had a low metabolic rate in body. Generally, the thickness of a cell membrane of it is $200-250\;{\AA}$, the weight of it is approximatly 13% of the total weight of a dry cell. And it is composed of protein, lipid, hemicellulose and ash etc. So, in order to elevate the digestion ratio of chlorella in body, we experimented the crude treatment methods of chlorella. The results obtained in this experiment are summarized as follows : 1. The digestion ratios calculated from ordinary N- balance method were 83.05% for 10% chl. (b) plus diastase group ; 81.25% for 10% chl. (b) plus amylase group, and 79.23% for 10% chl. (b), 58.55% for 10% chl. (a). 2. Biological values from this method were 80.25% for 10% chl. (b) plus diastase group, and 60% for 10% for chlorella(a).
International Journal of Internet, Broadcasting and Communication
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제7권2호
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pp.155-160
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2015
The objective of this study was to develop the classification method of various organic wastes. Specifically, the effects of proximate composition on the biogas production and degradation rates of agricultural by-production was investigated and a new standards for mixture of various organic wastes based on proximate composition combination was developed. Agricultural by-products (ABPs) with medium total carbohydrate, medium crude protein and low fat contents demonstrated the single step digestion process. ABPs with low total carbohydrate, high crude protein and high fat contents demonstrated the two step digestion process of Diauxic growth. The single ABP (Class No. 15) and the mixed ABPs (Class No. 12+18, 6+12+22, 9+12+18) after 10days showed the similar biogas yield pattern. We can use the classification method for the more ABPs and organic wastes from factory and municipal waste treatment plant for the high efficient biogas production.
Katayama, K.;Fuchu, H.;Sakata, A.;Kawahara, S.;Yamauchi, K.;Kawamura, Y.;Muguruma, M.
Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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제16권3호
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pp.417-424
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2003
Inhibitory activities against angiotensin I-converting enzyme (ACE) of enzymatic hydrolysates of porcine skeletal muscle proteins were investigated. Myosin B, myosin, actin, tropomyosin, troponin and water-soluble proteins extracted from pork loin were digested by eight kinds of proteases, including pepsin, $\alpha$-chymotrypsin, and trypsin. After digestion, hydrolysates produced from all proteins showed ACE inhibitory activities, and the peptic hydrolysate showed the strongest activity. In the case of myosin B, the molar concentration of peptic hydrolysate required to inhibit 50% of the activity increased gradually as digestion proceeded. The hydrolysates produced by sequential digestion with pepsin and $\alpha$-chymotrypsin, pepsin and trypsin or pepsin and pancreatin showed weaker activities than those by pepsin alone, suggesting that ACE inhibitory peptides from peptic digestion might lose their active sequences after digestion by the second protease. However, the hydrolysates produced by sequential digestion showed stronger activities than those by $\alpha$-chymotrypsin, trypsin or pancreatin alone. These results suggested that the hydrolysates of porcine meat were able to show ACE inhibitory activity, even if they were digested in vivo, and that pork might be a useful source of physiologically functional factors.
The reaction center Dl protein of photosystem II is the target of photodamage by excess illumination. The Dl protein is damaged by reactive oxygen species generated by photochemical reactions and then degraded by specific proteolytic enzymes. We found that the Dl protein also cross-links with the surrounding polypeptides, such as D2 and CP43 in isolated thylakoids or photosystem II-enriched membranes from spinach under the illumination with strong visible light. The cross-linking was observed in spinach leaf discs as well when they were illuminated at higher temperature (40°C). It was also shown that the cross-linked products are digested efficiently by a protease(s) in the stroma. Thus the cross-linking/digestion processes of the Dl protein seem to comprise a new pathway in the turnover of the photodamaged Dl protein. It should be noted, however, that the cross-linked products of the Dl protein and CP43 induced by endogenous cationic radicals in the donor-side photoinhibition are resistant to proteolytic digestion. Accumulation of these cross-linked products in the thylakoids may lead to the decay of the function of chloroplasts and finally to the death of plant cells. Thus, we suggest that the quality control of photosystem II, especially removal of the cross-linked products of the Dl protein, is crucial for the survival of chloroplasts under the light stress.
The effects of micronization on in situ and in vitro nutrient disappearances of wheat, barley and corn were investigated in a series of experiments. In Experiment 1, chemical composition and in situ dry matter disappearance (DMD) of six varieties of wheat were determined. In addition, an in vitro study was completed using ground micronized and unmicronized wheat (var. Kansas). In Experiment 2, three varieties of wheat (Kansas, Sceptre and Laura) and in Experiment 3, three cereal grains (wheat, barley and corn) were either micronized for 1 min to attain internal kernel temperatures of 90-100$^{\circ}C$ or not (controls), and DM, protein and starch disappearances were estimated. In Experiment 2, an in vitro study was also completed using ground micronized and unmicronized wheat (var. Kansas). Wheat samples varied with respect to crude protein (10.0-21.2%), starch (61.6-73.9%), NDF (8.5-11.8%), volume weight (753-842 g/L) and kernel hardness (0.0-32.0). Rate (p = 0.003) and extent (p = 0.001) of in situ DMD differed among wheat varieties. Correlations between in situ kinetics, and chemical and physical properties of wheat varieties showed that protein content was negatively correlated with the rate of disappearance ($r^2$ = -0.77). Micronization of all grains markedly reduced (p = 0.001) the rate and extent of DM, and protein disappearances as compared to control samples. Micronization increased (p<0.05) the digestion of starch in wheat. However, release of ammonia into the incubation medium was markedly reduced (p<0.05), suggesting that micronization increased the resistance of protein to microbial digestion. Disappearances of DM, protein and starch differed (p = 0.001) among cereal grains with wheat>barley>corn. Micronization reduced the rate of DM disappearance (p = 0.011) and slowly degradable protein fractions (p = 0.03), however, increased (p = 0.004) slowly degradable starch fractions of all three cereals. Examination of in situ samples by scanning electron microscopy confirmed that microbial colonization focused on starch granules in micronized grains, and that the protein matrix exhibited resistance to microbial colonization. These results suggest that micronization may be used to increase the ruminal escape value of protein in cereal grains, but may lead to increased starch digestion if grains are finely ground.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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