• 한국식품저장유통학회지
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• 제18권2호
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• pp.208-211
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• 2011

Limonoid는 항바이러스 및 항균제로써의 치료적인 목적으로 널리 연구되고 있는 성분으로 감귤에서 풍부하게 존재한다. 그러나 성분 자체의 쓴맛으로 인하여 기호성이 저하되므로 이를 해결하는 노력이 필요하며 제품 개발이 요구되고 있는 실정이다. 이러한 쓴맛을 제거할 수 있는 훌륭한 효소로써 LUGT가 주목되고 있으며, 이에 효소의 특성화 연구를 위하여 분리 및 정제를 시도하였다. Plasmid vector인 pET30a(+)을 사용하여 대장균에서 효소 생성 을 위한 최적 발현조건을 검토한 결과, 0.5 mM IPTG 조건에서 $37^{\circ}C$에서 5시간동안 배양하는 것이 최적 과발현 조건이었다. 그러나 세포내 효소 발현은 불용성의 inclusion body로 존재하므로 단백질 변성제인 urea와 재생제인 ${\beta}$-cyclodextrin을 사용하여 순수분리가 가능하였다. 이러한 방법은 LUGT의 당단백질의 특성연구는 물론 이를 이용한 제주 감귤의 고부가가치를 위한 기초연구에 많은 도움을 줄 것으로 판단된다.

• 한국식품과학회지
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• 제31권4호
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• pp.957-963
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• 1999

두부의 냉동저장중에 일어나는 단백질 변성과 이로 인하여 일어나는 조직감 열화현상을 완화하기 위하여 항냉동제 첨가 두부의 제조 공정을 개발하고 항냉동제 최적 배합비율과 첨가량을 조사하였다. 여러 가지 항냉동제를 첨가하여 비압착 두부를 제조하여 냉동저장한 후 다시 해동한 냉동저장 두부의 조직감 변화를 반응표면분석법(RSM)으로 분석하고 관능검사 결과와 비교하였다. 냉동으로 인한 두부의 조직감 변화를 최소화하는데는 glucose, glycerol, sorbitol, sodium tripolyphosphate가 단일 항냉동제로서 효과가 있었으며, glycerol과 sodium tripolyphosphate 사이에서는 상호작용도 있는 것으로 나타났다. 결론적으로 냉동두부에 항냉동제를 단독으로 첨가하는 것보다는 여러 가지를 혼합하여 첨가하는 것이 두부조직의 열화방지에 더 효과적인 것으로 나타났다. 조직감 변화만을 고려한 절단시험의 RSM을 통하여 계산된 냉동두부의 항냉동제 최적 첨가량은 glucose 2.1%, glycerol 6.9%. sorbitol 2.1%, propylene glycol 0.4%, sodium tripolyphosphate 0.3% 이었으며, 조직감과 함께 맛과 향까지 고려한 전체 기호도 조사에 의한 항냉동제 최적 첨가량은 glucose 1%, glycerol 2%, sor-bitol 1%, propylene glycol 0.2%, sodium tripolyphosphate 0.5% 이었다.

• 한국식품과학회지
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• 제25권4호
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• pp.327-333
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• 1993

정어리 냉동고기풀의 최적 가공조건은 원료 정어리를 알칼리 염수수세한 후 정어리 육에 대해 분리 대두단백질 : 물 : 정제 정어리유(1:5:2.6)로 만든 유화커드를 20%, 솔비톨 4%, 설탕 4%, 중합인산염 0.2% 및 항산화제로서 에리소르빈산나트륨을 0.1% 첨가하여 고기갈이한 후 $-35^{\circ}C$에서 급속동결시켜 carbon box로 포장하여 동결저장한 제품이 가장 좋았다. 본 제품의 수분함량은 73.3%, 조단백질 15.0%, 조지방은 6.9%였으며, 생균수는 $1.6{\sim}1.8{\times}10^4/g$으로 동결저장 중 변화는 거의 없었다. 제품의 주요 구성지방산은 16:0, 16:1, 18:1, 20:5 및 22:6 등으로 고도 불포화지방산이 47.7% 함유되어 있었다. 동결저장 중 120일 동안 제품의 물성, 지질산화 및 지방산의 변화 등을 측정한 결과, 유화커드와 에리소르빈산나트륨을 첨가함으로서 동결저장 중 단백질 변성, 지질의 산화 및 변색을 효율적으로 억제시킬 수 있었으며, 품질이 안정하게 유지되었다. 한편, 본 시제품과 명태 냉동고기풀을 혼합하여 가공한 어묵의 품질을 측정한 결과, 어묵의 품질에 큰 저하됨이 없이 명태 고기풀을 본 정어리 고기풀로 40%까지 대체할 수 있었으며 어육의 풍미를 갖는 연제품을 가공할 수 있다는 결론을 얻었다.

• 대한화학회지
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• 제29권1호
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• pp.31-37
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• 1985

N-아세틸-ㅣ-페닐 알라닐-ㅣ-페닐 알라닌 메틸 에스테르(APhPhMe)와 N-아세틸-ㅣ-페닐 알라닌메틸에스테르(APhMe) 그리고 N-아세틸-ㅣ- 페닐알라닐-l-알라닌메틸에스테르(APhAlMe)를 모델화합물로 사용하여 단백질 변성을 연구하였다. APhPhMe는 압력이 증가하면 물에서의 용해도가 증가하였고 APhMe는 반대로 크게 감소하였지만 APhAlMe는 측정한 온도에서 거의 변화가 없었다. APhPhMe의 부피 변화는 20, 30, 40, 50$^{\circ}C$에서 각각 -0.9, -1.47, -1.09, -1.52 ml/mole이었고 APhMe는 20, 30, 40$^{\circ}C$에서 +6.0, +7.0, +7.5 ml/mole이었지만 APhAlMe는 세 온도 모두 0에 가까왔다. 이러한 결과를 소수성 상호작용과 펩티드 결합에 의한 수소결합으로 설명하였다. 즉 펩티드 결합만 존재하거나, 비교적 큰 소수성 작용기 1개와 펩티드 결합 1개가 동시에 있을 경우에는 펩티드 결합만 존재하거나, 비교적 큰 소수성 작용기 1개와 펩티드 결합 1개가 동시에 있을 경우에는 펩티드 결합사이의 수소결합이 소수성 상호 작용보다 우세하였고, 펩티드 결합과 소수성 작용기가 동시에 1개씩 증가할때는 소수성 상호작용이 우세한 것 같다.

• 한국식품과학회지
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• 제26권4호
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• pp.436-441
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• 1994

Chymotrypsin, trypsin, pancreatin, 그리고 Aspergillus oryzae 유래 단백질분해효소의 in vitro처리에 의하여 유청단백질(WPI)의 가수분해물(WPH)중 ${\alpha}-LA$ 유래의 항원성변화를 조사하기 위하여 토끼 항 ${\alpha}-LA$ 항혈청을 이용한 competitive inhibition ELISA(cELISA)와 heterologous PCA를 실시하였다. cELISA에 의하여 WPH의 monovalent항원성을 분석한 결과, pepsin전처리는 chymotrypsin, trypsin 그러고 pancreatin 가수분해물의 항원성을 더욱 감소시키는 효과가 있었으며, 열 전처리는 Asp. oryzae 유래효소 및 trypsin 가수분해물의 항원성을 더욱 감소시켰다 전체적으로 ${\alpha}-LA$유래의 monovalent 항원성은 효소처리에 의하여 $10^{-2.5}-10^{-5.5}$배 또는 그 이하로 저하되었으며, 특히 열 및 pepsin 전처리후 trypsin으로 가수분해한 경우(TDP)의 항원성은 거의 상실되었다. WPH의 가수분해도와 ${\alpha}-LA$유래의 monovalent 항원성 감소는 그다지 일치하지 않았다. Guinea pig를 이용한 PCA test에 의하여 ${\alpha}-LA$유래의 polyvalent 항원성을 분석한 결과 WPI 및 ${\alpha}-LA$는 양성으로 높게 나타났으나, WPH는 전처리유무에 관계없이 모두 음성으로 나타났다. 이는 WPI의 가수분해로 생성된 ${\alpha}-LA$유래의 peptide가 특이항체와 결합은 가능하나 생체내에서 알레르기를 유발하지 않음을 뜻하였다. 따라서, 유청단백질을 효소로 가수분해하면 유청단백질중 ${\alpha}-LA$의 allergenicity는 쉬 파괴됨을 알 수 있었다.

• KSBB Journal
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• 제10권1호
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• pp.63-70
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• 1995

실험실에서 자체 제작한 자유유통 전기이동 장치 에서 등전집속법을 이용한 대두 단백질의 분리를 통 해 운전 조건들이 분리에 미치는 영향을 조사하였 다. 매 실험마다 pH, 전기전도도, uv 흉광도 (280nm) 등을 측정하였고 시료의 순도는 SDS­P PAGE 분석을 통해 점검하였다. Tris와 boric acid로 처리한 대두단백질 추출액에 g glutamic acid, histidine, argmme, glycine 등 아 미노산 각 ImM과 dipeptide로 glycyl-glycine 2mM, 배경 전해액으로서 KCI ImM로 구성된 시료 의 완충액을 혼합하여 시료로 사용하였다. 분리막을 셀룰로오스 아세테이트를 사용할 경우 pH는 양극쪽에서 3, 음극쪽에서 8 정도의 값을 보였으며 2개의 변곡점을 나타내었다. 가해준 전압은 3 300V에서 lOOOV의 범위였으며 전압이 높을수록 더 나은 분리도를 얻었으나 전압을 더 높일 경우 과도한 Joule열의 발생으로 인해 한계가 있었다. 시간이 지남에 따라 단백질들은 분리조 중앙 부근에서 집속이 일어났으며 pH와 전기전도도의 변화로부터 분리 조내의 이온들이 막을 통해 전극쪽으로 이통해 가고 있음을 알 수 있었다. 완충용액의 농도를 5배로 증 가시킬 경우 300V에서 좋은 집속을 얻었으냐 10배 이상으로 농도를 높일 경우에는 분리조 입구와 출구 의 유체 온도차가 $25^{\circ}C$ 이상이 되어 단백질의 변성 이 일어날 수 있어 더 높일 수 없었다. 이온교환막을 사용할 경우 이온의 분극화현상을 일으켜 U자 형태 의 전기전도도 분포를 나타내었다. 아미노산 혼합물 대신 상용의 ampholyte를 사용하더라도 분리도에 있어 큰 차이가 없었다.

• 한국식품과학회지
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• 제28권4호
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• pp.624-631
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• 1996

가정용 냉장고의 제상 횟수와 제상에 따른 온도 상승이 냉동식품의 품질에 미치는 영향을 조사하기 위하여, 육류, 생선, 과일 및 아이스크림을 냉동실에 저장하면서 품질변화를 측정하였다. 냉동실의 제상 주기가 16시간 정도이고, 제상시 온도는 $-5^{\circ}C$로 상승하는 기존의 일반 냉장고와, 제상주기가 30시간 정도이고 제상시 온도는 $-15^{\circ}C$로 조절되어 제조된 냉동실에서의 품질변화를 비교하였다. 냉동저장 중에 일어난 육류와 생선의 단백질 변성 정도와 육즙의 생성율 및 육류의 색깔 변화 정도는, 제상 주기가 짧고 온도 상승폭이 보다 큰 기존의 냉동실에서 변화가 훨씬 심한 것으로 나타났다. 냉동저장 중 얼음의 재결정화로 인한 조직의 파괴 정도와 얼음 결정의 크기를 광학현미경과 전자현미경으로 각각 관찰한 결과, 온도 변동이 심할 경우 육류의 조직이 더욱 많이 파괴되었고, 아이스크림에서는 얼음 결정이 훨씬 커진 것을 알 수 있었다. 시간-온도 지시계에 의한 냉동실의 저장 효과를 비교한 결과 위에 서 측정한 품질변화 속도와 잘 일치하였다. 따라서 냉동실의 제상 주기를 길게 하고 제상시 온도 상승폭을 줄인다면 가정용 냉장고에서 유발되는 냉동식품의 2차적인 품질 저하를 크게 감소시킬 수 있음을 알았다.

• 한국식품과학회지
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• 제48권6호
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• pp.548-554
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• 2016

본 연구에서는 커드가 잘 생성 되는 김치 젖산세균을 탐색 및 동정을 통한 L. plantarum YD2, YD9, YD12을 분리하였으며, 분리한 젖산세균을 이용한 요구르트를 제조하여 이화학적인 특성을 알아보았다. pH와 산도의 변화는 발효시간에 따라 크게 달라졌으며, 12시간 이후 pH는 감소하는 반면 산도는 증가하였다. 점성의 경우 젖산세균의 pH와 산도에 따라 값의 변화가 있었고, pH가 낮고 산도가 높은 경우, 시간에 지남에 따라 점성 값이 감소하는 경향을 보았다. 이는 생성된 유기산이 단백질의 변성을 일으켜 요구르트 내 겔의 형성을 방해하여 점성을 떨어뜨리는 것으로 사료된다. 요구르트의 이화학적 실험 결과에 있어서 김치에서 얻어낸 젖산세균인 L. plantarum에서 커드를 형성하는 균주를 이용하여 요구르트를 제조하였을 때, 커드의 형성이 잘 이루어졌으므로, 요구르트 제조에 있어서 L. plantarum 젖산세균이 적합한 것으로 사료된다. 관능검사 결과, 대조군을 제외한 실험군 중 YD12군이 전체적인 기호도에서 가장 높은 값을 얻었으나 대조군에 비하여 낮은 값을 나타내었다. YD12군을 이용해 요구르트를 제조할 때 풍미와 신맛, 쓴맛을 보완시킨다면 시판되는 요구르트와 유사한 혹은 더 높은 기호도를 얻을 수 있을 것으로 기대한다. 김치 젖산세균을 이용한 요구르트 제조 시, 김치 젖산세균이 위산에 대해 내성을 가지고 있으므로 젖산세균이 장까지 잘 전달이 될 것 이라 기대한다.

• 한국식품과학회지
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• 제21권4호
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• pp.480-485
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• 1989

인삼갈변기작을 연구하기에 앞서 인삼갈변에 따른 갈색도 및 성분변화에 대해 조사한 결과는 다음과 같다. $100^{\circ}C$에서 120시간까지 열처리하여도 갈색화반응은 계속 지속되었으며 갈변에 대한 활성화에너지는 약 16kcal/mole, $Q_{10}$값은 평균치가 $70{\sim}80^{\circ}C$에서는 1.90, $80{\sim}90^{\circ}C$에서는 1.67, $90{\sim}100^{\circ}C$에서는 1.46이었다. 반응액의 pH는 $90^{\circ}C$와 $100^{\circ}C$의 경우 약간씩 증가하는 경향이었다. 인삼사포닌 중에는 ginsenoside-Re가 열에 불안정하였으며 diol계 사포닌은 비교적 열에 안정하였다. 항산화능과 DNA 양성물질량은 온도가 높을수록, 반응시간이 경과할수록 증가하였으며, folin 양성물질량은 반응초기에 단백질의 침전과 함께 감소했다가 서서히 증가하였다.

• KSBB Journal
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• 제15권6호
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• pp.649-657
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• 2000

주입법을 이용하여 AOT 역미셀 용액에 가용화된 BSA를 과잉 수용액으로 역추출할 때 효율에 영향을 미치는 요인들 에 대하여 조사하였다. 특히 수용액의 pH, 수용액에 가한 염 의 종류와 농도, 알코올의 종류에 따른 영향을 검토하였다. 더하여, 역추출된 BSA의 CD 스펙트럼을 원래의 BSA의 CD 스펙트럼과 비교하여 추출공정 중에 발생하는 구조적 변화를 결정하였다. KCI이나 NaCI과 같은 1: 1염을 수용액에 첨가하 면 BSA의 등전점 이상의 pH에서는 거의 100% 역추출 효율을 보였다. 이것은 첨가된 염에 의하여 유발되는 역미셀과 단백질 간의 전기적 상호작용의 변화에 기인한 것으로 추측 된다 $CaCl_2$ 과 $MgCl_2$, 와 같은 1:2염의 경우에는 20% 이하의 역추출 효율을 보였다. 1가 염과 2가 염의 경우 각각 pH=7 과 pH=8에서 최고의 효율을 보였다 표면활성시약으로써 알 코올을 침가하는 경우에는 역추출 효율이 향상됨을 보였다. 과잉 수용액으로 추출된 BSA의 CD 스펙트럼으로부터 추출 공정 중에는 특이할 만한 구조적 변성은 관찰되지 않았으며, 특정된 추출조건에서는 원래의 단백질 보다 높은 활성을 보이기도 하였다.