• 제목/요약/키워드: Paper electrophoresis

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노지(瀘紙) 및 한천(寒天) 전기영동법(電氣泳動法)에 의(依)한 중추혈청단백분획(中錐血淸蛋白分劃)에 대(對)한 연구(硏究) (Paper and Agar Electrophoretic Studies of Serum Proteins of the Cockerels and Pullets)

  • 이정돈
    • 대한수의학회지
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    • 제8권2호
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    • pp.117-120
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    • 1968
  • Normal value of serum proteins of cockerels and pullets was obtained by seperating serum proteins of 80(♂40, ♀40)immature domestic fowls for routine clinical application purpose, using paper and agar electrophoresis. The concentration count of serum proteins which were fractionated was determined by using densitometer and planimeter. The fractionation value of serum proteins (of cockerels and pullets was indicated in the table 1. The composition of serum proteins by paper and agar electrophoresis showed remarkable differences between cockerels and pullets, but only ${\beta}$-globulin could not found difference between them.

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Synthesis of N$^6$-Aminoalkyl-5'-adenylic Acid Derivatives

  • Kang, Jung-Bu
    • Bulletin of the Korean Chemical Society
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    • 제1권4호
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    • pp.126-131
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    • 1980
  • Seventeen new $N^{6}$-aminoalkyl derivatives of 5'-adenylic acid and adenosine 5'-triphosphate (Compound I-XVII) were synthesized from 6-chloropurine ribonucleoside by reaction with appropriate diamines. This paper discusses the procedure of synthesis and the identification of the derivatives by ultraviolet spectra, high voltage electrophoresis, paper chromatography, elemental analyses, and other chemical methods.

쌀단백질(蛋白質)에 관(關)한 연구(硏究) (여지전기영동법(濾紙電氣泳動法)에 의(依)한 쌀단백질(蛋白質)의 획분(劃分)) (A Study on the Rice Protein (Fractionation of the Protein of Korean Rice by Paper Electrophoresis))

  • 이춘영;변시명;이홍원;김수영
    • Applied Biological Chemistry
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    • 제10권
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    • pp.15-21
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    • 1968
  • 한국산(韓國産) 벼 9 품종(品種) (Japonica type)과 Indica type인 1품종(品種)을 대상으로하여 각(各) Protein fraction을 정량(定量)하고 여지전기영동(濾紙電氣泳動)으로 protein의 fraction을 행하여 다음의 결과(結果)를 얻었다. 1. 각시료(各試料)에서 albumin은 distilled water로 추출(抽出)하고 globulin은 10% Nacl로, prolamine은 70% ethanol로 oryzenin은 0.05N-NaOH로 추출(抽出)하여 정량(定量)한 결과(結果) albumin은 0.26%, globulin은 0.65%, prolamine은 0.41%, oryzenin은 5.01%이었으며 albumin은 모든 시료(試料)에 대해서 거의 비슷하였고 globulin은 조생종(早生種), 중생종(中生種), 만생종(晩生種)의 차례로 증가하였으며 prolamine은 조생종(早生種)과 만생종(晩生種)이 거의 비슷하고 중생종(中生種)이 낮으며 oryzenin은 중생종(中生種), 만생종(晩生種), 조생종(早生種)의 순서로 증가(增加)된 경향을 보여주었다. 2. 10개 품종(品種)에 대해 albumin과 globulin은 phosphate buffer (pH 7.6, ${\mu}$ 0.18) , prolamine은 70% alcoholic buffer(pH 9.0, ${\mu}$=0.0095), orzenin은 Sorensen's buffer을 사용하여 여지전기영동(濾紙電氣泳動)을 행한 결과(結果)로서, albumin과 prolamin은 각시료(各試料)에서 모두 1 component였으며 globulin은 globunlin I, globunlin II의 두 component로 분리(分離)되었고 oryzenin은 시료(試料) 육우(陸羽) 132호(號), 등판(藤坂) 5호(號), 관산(關山) 재건(再建)에서는 oryzenin I, oryzenin II, oryzenin III의 3 component를 분리(分離)하였고 팔달(八達), 진흥(振興), 서광(瑞光), 은방주(銀坊主), 다마금(多摩錦), Pin Galw56의 6시료(試料)에서는 oryzenin II, oryzenin III의 2 component만 분리(分離)하였다. 3. 각(各) fraction을 여지전기영동(濾紙電氣泳動)하여 각(各) component의 농도곡선(濃度曲線)에 의해 함량(含量)을 구(求)한 결과(結果) albumin 0.26%, globulin I, 0.35%, globulin II, 0.32%, prolamin, 0.41%, oryzenin I, 0.30%, oryzenin II, 2.23%, oryzenin III, 2.66%이었다.

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사상균 Naringin 분해효소에 관한 연구 - 제 2 보 Aspergillus 속 Naringin 분해효소의 정제에 관하여 - (Studies on Naringinase of Mold - Part 2. Purification of Aspergillus Naringinase -)

  • 기우경;김종규;김명찬
    • 한국식품과학회지
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    • 제5권2호
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    • pp.78-83
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    • 1973
  • 선별된 Aspergillus 속의 한 균주인 S-1의 조(粗) naringin 분해효소의 정제에 관하여 검토한 결과 정제도의 관점에서 Sephadex G-200, starch gel electrophoresis, DEAE-Cellulose column chromatogram, 황산암모늄분획의 순위로 좋았으며 각 정제법에 따른 결과는 다음과 같다. 1) 조효소(粗酵素)를 starch gel electrophoresis 한 결과 단백 mg 당 naringinase 활성이 1,000 unit 로 정제되었다. 2. 단백 mg 당 0.37 unit, naringinase 활성인 조효소(粗酵素)를 황산암모늄분획한 결과 0.25포화 이하에서는 protein per mg 3 unit, 0.75포화 이하에서는 12 unit, 075포화 이상 완전포화 fraction 에서는 34 unit 로 정제되었으며 회수율로 볼때는 황산암모늄 0.75포화 이하에서 가장 좋았다. 3. Sephadex G-200에 의해 정제한 결과 protein per mg 1,337 unit 였으며 DEAE-Cellulose column chromatography 한 결과는 430 unit per protein mg 으로 정제되었다. 4. DEAE-Cellulose column chromatography 후 sephadex G-200에 의해 정제한 결과는 여지전기영동에 의해 단일 단백으로 나타났으며 이 단일 단백은 naringin 을 purunin 까지만 분해하였다.

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Cytokinin과 대두(Glycine max) 잎단백질의 결합에 대하여 (Binding of Cytokinin to Proteins of Soybean (Glycine max) Leaves)

  • 정창조;류기중;박창규
    • Applied Biological Chemistry
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    • 제29권1호
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    • pp.10-15
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    • 1986
  • Cytokinin과 단백질의 결합을 간단하게 결정하는 방법으로서 전기 영동법을 시도하고, 대두의 잎단백질과 cytokinin의 결합여부, cytokinin에 대한 affinity가 있는 단백질의 종류와 상대적 affinity를 조사하였다. 검토된 전기 영동법은 cytokinin과 단백질의 결합뿐만 아니라, cytokinin에 대한 상대적 affinity를 동시에 검정할 수 있는 장점을 가지고 있었다. Ammonium sulfate 침전법, Sephadex G-25 chromatography, paper chromatography, 그리고 전기영동법으로 대두의 잎단백질 중에 BA와 결합하는 단백질이 있음을 확인할 수 있었다. 전기영동법으로 검정한 결과 BA와 결함하는 것이 3 group이 있고, 이중에서 전기영동 이동도로보아 분자량이 작은 단백질 분획과 전기영동 이동도 0.4부근의 분획은 BA에 대한 affinity가 비교적 낮은 반면, 이동도 $0.0{\sim}0.2$의 분획은 affinity가 큰 것으로 생각되었다.

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보조전계를 이용한 전기영동 초전도 막의 제작 (Superconducting Film Fabrication using Field Assisted Electrophoresis)

  • 소대화;박정철;전용우;조용준
    • 한국전기전자재료학회:학술대회논문집
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    • 한국전기전자재료학회 2002년도 하계학술대회 논문집
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    • pp.105-108
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    • 2002
  • For fabricating high T$\sub$c/ superconducting deposited film, novel electrophoretic deposition technique applied to deposit surface charged Particles on metal substrate with oxy d.c field has been studied. The electric properties of superconducting film don't improve easily because the particles of deposition film are deposited randomly on substrate and don't make orientation affected to its critical current density. In this paper, we studied conventional electrophoresis in addition to a.c field assisted for the improvement of BSCCO superconducting film with high orientation of deposition particles.

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전기영동법에 의한 양서류 혈청단백질의 비교분석 (Comparative Analysis of the Amphibian Blood Serum Protein by Electrophoresis)

  • 김창환;구해갑
    • 한국동물학회지
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    • 제8권2호
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    • pp.47-50
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    • 1965
  • 양서류 오종 Bombina orientalis , Cacopoides borealis , Bufo bufo asiaticus, Rana nigromaculata nigromaculata, Rana rugosa 의 혈청단백질을 Paper electrophoresis 의 방법으로 분석비교하였다. 그 결과 Bombina orientalis 의 혈청단백질은 인간의 것과 마찬가지로 5개의 protein fraction으로 나누어지고 그중 fraction III 단백지링 가장 많은 함량을 구성하며 peak 가 가장 높다. Cacopoides borealis 와 Bufo bufo asiaticus 의 혈청단백질은 4개의 protein fraction 으로 나누어지는데 Cacopoides boreealis 에서는 fraction IV protein이 Bufo bufo asiaticus 에서는 fraction I protein 이 가장 많은 함량을 구성하고 있다. Rana nigromaculata nigromacuata 와 Rana rugosa 는 graph 상에 나타난 peak로 보면 상호유사하나 protein fraction 수는 차이가 있다. 그리고 albumin은 전 함량 per centage의 약 반을 차지하고 있다. 즉 종간의 거리가 멀수록 protein fraction 의 차이가 percentage 함량에 있어서 명백하여짐을 암시하여준다.

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Isolation, purification and characterization of phytohemagglutinating proteins from Korean natural products

  • Chung, See-Ryun;Jeune-Chung, Kyung-Hee;Kim, Kyong-Ae
    • Archives of Pharmacal Research
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    • 제3권1호
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    • pp.31-36
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    • 1980
  • Seeds or beans of 55 plants belonging to 31 families were screened by using several different types of red blood cells to find new lectins. In this paper, white kidney been (phaseolus vulgaris C.) was chosen to study biochemical properties of hemagglutinating proteins(lectins). An anion exchanger, DEAE Sephadex A-50, and polyacrylamide disc gel electrophoresis were main techniques used. From three main fractions eluted by stepwise NaCl gradient in 25mM Tris-HCI buffer on DEAE Sephadex column, principal lectin was identified.

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인삼단백질분획에 대한 SDS-폴리 아크릴아미드 전기영동 (SDS-polyacrylamide Gel Electrophoresis on Partially Purified Ginseng Proteins)

  • 김춘미
    • 약학회지
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    • 제27권4호
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    • pp.315-320
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    • 1983
  • Ginseng proteins have been extracted and partially purified by the methods of ammonium sulfate fractionation, heat inactivation and Sephadex G-75 column chromatography. The final three fractions obtained (GI, GII and GIII) were subjected to paper chromatography and SDS-polyacrylamide gel electrophoresis. Molecular weights of polypeptide chains from each fraction were est-mated by the standard line obtained from the plot of electrophoretic mobilities against the logarithm of molecular weights of standard proteins. Results are as follows: 1) GI showed three protein spots and four polypeptides of which M.W. were 63,000, 60,000, 56,000, 51,000 and 34,200. 2) GII showed four protein spots and five polypeptides with their M.W. of 64,600, 56,000, 45,400, 35,800, end 25,200, 3) GIII showed three protein spots and four polypeptides with their M.W. of 66,000, 63,000, 56,000 and 22,000.

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Investigation of Enantiomer Separation Using Chiral Crown Ethers as Chiral Selectors

  • Lee, Wonjae
    • 통합자연과학논문집
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    • 제9권1호
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    • pp.28-34
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    • 2016
  • A number of chiral selectors have been developed and applied for enantiomer separation of a variety of chiral compounds. Among these chiral selectors are chiral crown ethers, a class of synthetic host polyether molecules that bind protonated chiral primary amines with high selectivity and affinity. In this paper, two important chiral crown ethers as chiral selectors of bis-(1,1'-binaphthyl)-22-crown-6 and (18-crown-6)-2,3,11,12-tetracarboxylic acid (18-C-6-TA) are focused. They have been widely used to resolve the enantiomers of chiral compounds containing a primary amino moiety using chiral stationary phases (CSPs) or chiral selectors by high-performance liquid chromatography (HPLC), capillary electrophoresis (CE) and so on in chirotechnology. Also, it was described that the commercially available covalent type HPLC CSPs derived from (+)- and (-)-18-C-6-TA have been developed and successfully applied for the resolution of various primary amino compounds including amino acids.