• 공업화학
• /
• 제26권3호
• /
• pp.377-380
• /
• 2015

본 연구에서는 p-diiodobenzene (PDIB)으로부터 p-phenylenediamine (PPD) 합성 후 생성되는 부산물인 $NH_4I$를 PDIB 합성의 원료로 재활용하기 위하여 $I_2$ 회수 공정의 최적화에 관한 연구를 진행하였다. 양이온교환수지를 사용하여 $NH_4I$ 시약 용액으로부터 $I_2$ 회수에 관한 연구를 진행하였고 양이온교환수지의 파과곡선을 통해 파과점 및 관류교환용량을 조사하였다. 회수되는 요오드의 수율 및 순도 향상을 위해 $NH_4I$의 공급용액 및 산화제($H_2O_2$)의 농도 변화, 상온과 저온 건조공정 그리고 산화시간에 따른 순도와 수율을 측정하여 $NH_4I$ 용액으로부터 요오드를 회수하는 공정의 최적조건을 확립하였다. 또한 산화공정 후 발생하는 여액을 재사용하는 과정을 도입하여 실험한 결과 수율 94.96%, 순도 96.65%의 $I_2$를 회수할 수 있었다.

• Korean Chemical Engineering Research
• /
• 제53권1호
• /
• pp.53-56
• /
• 2015

초임계 암모니아 분위기와 CuI 촉매 하에서 p-Diiodobenzene(PDIB)를 아민화 반응시켜 p-Phenylenediamine(PPD)를 합성하는 방법을 연구하였다. 본 연구에서는 여러 가지 공정변수들이 PPD 생성 수율에 미치는 영향을 알아보기 위하여 반응 온도, 암모니아 초기 주입 양에 따른 반응 압력, 촉매의 유무 및 촉매 주입량, 반응 시간 등을 변화시키면서 이에 따른 PPD 수율 변화를 GC 분석을 통하여 조사하였다. 그 결과, 무촉매 반응 시에는 PPD가 전혀 생성되지 않음을 알 수 있었으며, 반응온도, 반응 압력, 촉매 주입량 및 반응시간이 증가함에 따라 PPD 생성 수율이 증가하는 것을 확인할 수 있었다 단, 반응온도의 경우 $250^{\circ}C$ 이상에서는 열분해에 의해 PPD가 감소하여 $200^{\circ}C$가 최적의 온도임을 알 수 있었다. 또한, FT-IR과 $^1H$-NMR 분석을 통하여 아민기의 결합 특성과 PPD의 구조를 확인하였다.

• Korean Chemical Engineering Research
• /
• 제54권3호
• /
• pp.425-430
• /
• 2016

액체 암모니아와 p-diiodobenzene (PDIB)을 반응물로, Cu계 화합물을 촉매로 사용하는Aromatic amination을 이용하여 p-phenylenediamine (PPD)을 합성하였다. 촉매의 종류와 양, 환원제의 종류, 암모니아의 양, 반응 온도가 생성물의 분포에 미치는 영향을 조사하였다. Cu(I) 화합물과 Cu 분말은 촉매로서 작용한 반면 Cu(II) 화합물은 촉매로서 작용하지 않았다. 촉매의 양이 증가할수록 반응속도는 빨라지지만 부반응물인 aniline의 생성량도 증가하였다. Aniline 생성량은 또한 사용한 암모니아의 양이 증가할수록 감소하였다. 촉매 사용량을 줄이기 위해 환원제인 ascorbic acid, hydrazine, dihydroxyfumaric acid를 조촉매로 사용하면 반응속도가 크게 향상되었으나 부반응물인 aniline의 생성량 또한 증가하였다. 사용한 조촉매 중에서는 ascorbic acid와 dihydroxyfumaric acid를 사용하였을 경우가 hydrazine을 사용하였을 경우보다 반응속도가 빨랐고, dihydroxyfumaric acid를 사용하였을 경우 가장 적은 양의 aniline이 생성되었다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
• /
• 제27권12호
• /
• pp.2156-2164
• /
• 2017

Tumor necrosis factor-related apoptosis-inducing ligand (TRAIL) is considered as an antitumor agent owing to its ability to induce apoptosis of cancer cells without imparting toxicity toward most normal cells. TRAIL is produced in poor yield because of its insoluble expression in the cytoplasm of E. coli. In this study, we achieved soluble expression of TRAIL by fusing maltose-binding protein (MBP), b'a' domain of protein disulfide isomerase (PDIb'a'), or protein disulfide isomerase at the N-terminus of TRAIL. The TRAIL was purified using subsequent immobilized metal affinity chromatography and amylose-binding chromatography, with the tag removal using tobacco etch virus protease. Approximately 4.5 mg of pure TRAIL was produced from 125 ml flask culture with a purification yield of 71.6%. The endotoxin level of the final product was $0.4EU/{\mu}g$, as measured by the Limulus amebocyte lysate endotoxin assay. The purified TRAIL was validated and shown to cause apoptosis of HeLa cells with an $EC_{50}$ and Hill coefficient of $0.6{{\pm}}0.03nM$ and $2.41{\pm}0.15$, respectively. The high level of apoptosis in HeLa cells following administration of purified TRAIL indicates the significance and novelty of this method for producing high-grade and high-yield TRAIL.