• 생명과학회지
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• 제7권4호
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• pp.336-341
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• 1997

This study was conducted to investigate the effects of carcass grade on the hardness, myofibrillar fragmentations index, protein extractability and Mg-ATPase activity of myofibril and actomyosin obtained from 1, 2, 3 and D carcass grade)subgrade) in Korean native cow. Proximate component, hardness, chewiness, myofibril fragmentation index, protein extractability and Mg-ATPase activity if myofibril or actomyosin were not significantly different between 1st and 2nd carcass grade loin. The hardness and chewiness of 2nd carcass grade loin's were significantly lower than 3th grade loin's, but the myofibril fragmentation index, sarcoplasmic protein extractability and Mg-ATPase activity of myofibril were higher. The myofibrillar protein extractability and Mg-ATPase activity of actomyosin obtained from 3th carcase grade loin's were significantly higher than D grade loin's, but the hardness, chewiness and stroma protein extractability were lower. In conclusion, the degree of toughness in Korean native cow's loin was not significantly different between 1st and 2nd grade, but 3rd and D carcass grade were significantly higher, regardless of before and after aging.

• Fisheries and Aquatic Sciences
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• 제17권3호
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• pp.291-298
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• 2014

We investigate the effects of cryoprotectant mixtures on the quality of sand lance surimi (SLS) during storage at $-30^{\circ}C$. We monitored freeze-induced denaturation of myofibrillar protein in SLS and examined the texture profile of SLS gel. Freeze-induced denaturation was assessed by evaluating SLS $Ca^{+2}$-ATPase activity. SLS gels prepared with sorbitol or sucrose and a mixture of both as cryoprotectant. Higher concentrations of cryoprotectants resulted in significantly higher residual SLS $Ca^{+2}$-ATPase activity at the same storage time (P < 0.05). Residual $Ca^{2+}$-ATPase activity of SLS prepared with sorbitol was higher than that of sucrose when cryoprotectant concentration and storage period were same. A blend of sorbitol and sucrose resulted in a stronger cryoprptective effect of SLS myofibrillar protein than did sorbitol or sucrose alone. The presence of a phosphate compound in SOP (3% sorbitol + 0.2% phosphate compound) resulted in higher SLS $Ca^{2+}$-ATPase activity than that of did 5% sorbitol. The hardness, brittleness, and elasticity values and a folding test of the SLS gels were significantly affected by cryoprotectant concentrations and the storage time. Preference scores and acceptance for texture in a sensory evaluation of the SLS gels increased with increasing sorbitol or sucrose concentration.

• 한국식품영양과학회지
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• 제26권4호
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• pp.647-653
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• 1997

도축 후 2일간 냉장한 한우(♀, 380kg)와 홀스타인(♀, 490kg)의 안심부위를 이용하여 단기숙성용은 함기포장하여 14일간, 장기 숙성용은 진공포장하여 28일 동안 3$^{\circ}C$에서 냉장숙성하면서 경시적으로 전단력가, 근원섬유의 Mg-ATPase활성, 근원섬유의 소편화도, 근원섬유의 소편화율, 그리고 30,000 dalton(30KD)성분의 출현정도에 대하여 경시적으로 실험하여 숙성도 지표로 적당한 지를 검토하였다. 우육안심을 함기포장하여 3$^{\circ}C$에서 14일간 숙성할 때의 숙성도 지표로 적합한 물리화학적 성질로서는 전단력가(r=-0.893)>근원섬유 소편화율(r= 0.863)〉30KD성분의 출현(r=0.853)>근원섬유 소편화도 (r=0.814)>근원섬유 Mg-ATPase활성 (r=0.804)의 순으로 유효하였다. 그리고 진공포장하여 28일간 숙성할 때는 근원섬유 소편화율(r=0.880)〉30KD성분의 출현(r=0.836)의 순이었다. 함기포장육의 경우 숙성도 지표들간의 상관관계는 근원섬유의 소편화율이 전단력가, Mg-ATPase활성, 근원섬유 소편화도, 30KD성분의 출현과 상관관계가 있었으며 진공포장육은 근원섬유 소편화율이 30KD성분의 출현과 상관관계가 있었다

• 한국식품영양과학회지
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• 제21권6호
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• pp.712-718
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• 1992

산 강직근과 알카리 강직근의 사후 자장중 물리, 화학적 변화를 비교 검토하였다. 근섬유의 소편화도는 산강직근이 알카리 강직근에 비하여 저장 3일째부터 월등히 높았다. $Mg^{2+}$-ATPase 활성은 알카리 강직근이 저장 전기간 동안 산 강직근 보다 높았으며, 산 강직근은 저장 1일째, 알카리 강직근은 저장 3일째에 가장 높았다. $Ca^{2+}$-ATPase 활성에 있어서 산 강직근과 알카리 강직근 모두 전 저장기간 동안 약간 증가하는 경향이었으나 산 강직근은 알카리 강직근 보다 전기간 동안 활성도가 낮았다. Actomyosin의 용해성이나 myofibril의 전기영동상은 강직 형태에 따른 유의한 차이가 없었다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제18권1호
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• pp.123-130
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• 1989

방어로부터 추출한 근원섬유 현탁액을 $0^{\circ}C$(빙장), $-3.5^{\circ}C$(PF저장), $-20^{\circ}C$(동결저장)에 저장하면서 Ca-과 Mg-ATPase활성을 측정하여 근육단백질의 변성을 조사하였으며 일부는 생선을 각 온도에 일정기간 저장한 후 근원섬유를 추출하여 단백질 변성정도를 비교한 결과 추출한 근원섬유를 저장하였을 때 빙장 및 PF저장한 시료의 ATPase활성은 비슷한 수준이었으나 동결 저장한 시료에서는 현저히 낮았다. 생선을 각 온도에 1주일간 저장한 후 추출한 근원섬유의 소활성은 근원섬유를 미리 추출하여 같은 기간동안 저장한 경우에 비하여 빙장과 PF저장에서는 1.2-1.8배, 동결저장에서는 2.5-3배 정도 높은 수준을 유지하고 있었다. 근원섬유를 각 온도에 저장하였을 때의 변성속도는 Ca-의 경우가 Mg-ATPase에 비 해 2-3배 빨랐으나 생선으로 저장한 경우에는 Ca-과 Mg-ATPase간에 큰 차이를 나타내지 않았다.

• 한국식품과학회지
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• 제25권2호
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• pp.185-190
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• 1993

담수산 틸라피아를 하루 $5%_{\circ}$씩 해수농도를 높여 1주일에 걸쳐 $32%_{\circ}$ 해수에 순화시켜, 이때를 기준(0주)으로하여 1주일 간격으로 염세포의 발달, 근육의 물성 및 미량원소의 변화와 더불어 근원심유의 ATPase 활성 및 열안정성에 대한 변화를 알아보았다. 아가미의 염세포는 해수순화와 더불어 점진적으로 갯수가 늘어나고 크기가 커져 순화 3주째에 발달이 완료되었다. 근육의 절단 및 압착강도도 해수순화에 따라 현저히 증가하여 근육의 물성변화를 보였으며, 일부 미량원소 (Mg, Na, K)도 뚜렷한 측적을 나타내었다. 근원섬유 ATPase 활성은 해수순화와 더불어 담수산의 것에 비해 유의차를 보이며 증가하였다. 근육중의 미량원소의 증가와도 관련이 있을 것으로 보이는 근원섬유 ATPase 활성증가는 결국 근육중의 ATP 분해를 촉진하여 근수축을 신속히 유도, 근육의 탄력을 증대시킴으로써 식감이 개선되는 것으로 추측되었다. 한편, 근원섬유의 열안정성은 해수순화에 의해 현저히 저하되었다.

• 한국식품영양학회지
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• 제10권4호
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• pp.468-474
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• 1997

쇠고기의 사태, 갈비 및 등심부위를 8$^{\circ}C$에 저장하면서 육질의 변화를 검토하기 위해 전단력가, 근원섬유의 소편화, actomyosin의 추출성 및 ATPase 활성을 측정하였다. 사태 및 등심부위의 전단력가는 저장 6일째 현저하게 낮아졌고, 갈비부위는 저장기간 동안 현저한 차이가 없었다. 저장초기 부위별 전단력가는 갈비, 등심 및 사태부위의 순으로 현저한 차이가 있었으나 저장기간이 경과하면서 갈비 및 등심부위는 비슷하였다. 근원 섬유 소편화도의 경우 사태부위는 저장 6일째 현저한 증가를 보였지만 갈비와 등심부위는 저장기간동안 계속 증가하였다. 근원섬유의 소편화율도 소편화도와 비슷한 양상이었으며, 갈비와 등심부위는 사태부위와 다른 변화를 보였다. Actomyosin의 추출성은 저장초기 갈비, 등심 및 사태부위의 순으로 높게 나타났으며 3일째 모든 부위가 증가하다가 등심부위는 저장 6일째 감소하였다. Acomyosin의 Mg2+-ATPase 활성의 경우, 사태부위는 저장 3일째 증가하다가 6일째 저장 0일의 수준으로 회복되었고, 갈비 및 등심부위는 비슷한 변화를 나타내었지만 0일째는 등심부위가 갈비부위보다 높게 나타났다. 그리고 사태부위의 Ca2+-ATPase 활성도 저장 3일째 증가하다가 6일째 감소하였으며, 갈비부위는 저장 중 변화가 없었고, 등심부위는 저장기간 동안 완만하게 감소하였다.

• 한국수산과학회지
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• 제31권4호
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• pp.545-552
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• 1998

생선회의 육질을 향상시키는 연구의 일환으로 어육에 있어서 전기자극에 의한 근수축의 증대원인을 밝히고자 전기자극처리가 근소포체의 특성에 미치는 영향을 살펴보았다. 넙치 근소포체의 $Ca^{2+}$-ATPase는 $50^{\circ}C$ 이상의 온도에서 실활되었으며, 전기자극시킨 경우 즉살한 것에 비하여 낮은 $Ca^{2+}$-ATPase활성을 나타내었다. 근육을 $5^{\circ}C$에 저장하였을때 시간이 길어질수록 근소포체의 $Ca^{2+}$-ATPase는 치사직후에 비하여 저하되는 경향을 보였으며, 전기자극 시간이 길어질수록 빠르게 저하되었고. 35초와 60초간 전기 자극시킨 것은 비슷한 저하속도를 나타내었다. SDS-PAGE 결과, 97kDa과 68kDa의 성분이 주된 구성단백질이었으며. 전기자극 시킨것은 즉살시킨 것에 비하여 97kDa의 성분이 감소되었고 전기자극 시간이 길어질수록 현저하였다. LSR은 $27\~32\%$ sucrose 농도에서, HSR은 $38\~45\%$의 농도에서 얻을 수 있었다. LSR의 $Ca^{2+}$-ATPase는 전기자극에 의하여 실활되었으며, HSR은 큰 영향을 받지 않았다 근원섬유의 $Mg^{2+}$-ATPase 활성은 전기자극처리에 의하여 증가되었으며 자극시간이 길어질수록 저장 중 $Mg^{2+}(+Ca^{2+}$)-ATPase 활성의 저하는 즉살한 것에 비하여 빠르게 진행되었다. $Mg^{2+}(-Ca^{2+}$)-ATPase 활성의 변화는 $Mg^{2+}(+Ca^{2+}$)-ATPase 활성과 비슷한 경향을 나타내었으며, 전기자극한 것은 저장 중 저하되었으나 즉살한 것은 치사 직후와 비교하여 큰 차이를 나타내지 않았다. 근원섬유의 $Ca^{2+}$-감수성은 즉살과 전기자극한 것 사이에 차이를 나타내지 않았으며, 저장 중에도 변화를 보이지 않았다.

• 한국가금학회지
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• 제14권2호
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• pp.137-143
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• 1987

육계육의 가승근육과 다리근육을 4$^{\circ}C$ 및 -2$0^{\circ}C$에 저장하면서 근원섬유단백질과 actomyosin을 추출하고 그 추출성, 생물활성 및 용해도를 비교한 결과는 다음과 같다. 1. Myofibril의 추출성은 가슴 및 다리근육 모두 냉장기간이 길어지면서 점차 높아지고. 동결저장기간이 경과되면서 다소 낮아졌다. Actomyosin의 추출성은 가슴 및 다리근육 모두 냉장 중에 큰 변화를 보이지 않았으며, 동결저장의 경우 저장기간이 경과하면서 점차 감소하였다. 2. Myofibril의 $Ca^{2+}$-ATPase 활성은 가슴 및 다리근육 모두 냉장 7일까지 큰 변화는 없었으며, 동결저장의 경우 2주째 가장 농은 활성을 보였고 그 이후는 감소하였다. Actomyosin의 $Ca^{2+}$-ATPase 활성은 가슴 및 다리근육 모두 냉장 중에 큰 변화를 보이지 않았으며, 동결저장의 경우 저장기간이 경과하면서 점차 감소하였다. 3 근원섬유단백질은 염농도에 따라 신선육의 경우 가슴 및 다리근육 모두 0.20M KCl, 냉장육은 가슴 및 다리근육이 각각 0.25M KCl. 0.30M KCl, 그리고 동결저장육은 가슴 및 다리근육 모두 0.30M KCl 에서 용해되었다. Actomyosin은 염농도에 따라 신선육의 경우 가슴 및 다리근육 모두 0.20M KCl에서 용go되기 시작하였고, 가슴근육은 냉장 1일에 0.25M KCl. 냉장 3. 5, 7일에 0.30M KCl, 다리근육은 냉장기간에 관계없이 모두 0.25M KCl에서 용해되기 시작하였다. 또한, 동결저장 중 가승근육은 0.30M KCl, 다리근육은 0.25M KCl에서 용해되기 시작하여 모두 0.40M KCl에서 완료되었다.

• 한국식품과학회지
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• 제20권6호
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• pp.862-867
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• 1988

한류성어류(연어, 명태)와 난류성어류(상어)의 열변성과 pH의 상관성에 있어서는 서식하는 환경온도에 관계없이 어류의 근원섬유단백질의 ATPase는 pH $6.5{\sim}8.5$ 범위에서 모두 온도에 의존하는 변성을 나타내었다. 한편 열안정성에 대한 열역학량중 D value와 변성속도 Kd value에 있어서는 상어 >연어 >명태 순으로 확실한 차이를 나타내어 어류 근원섬유단백질의 열안정성은 서식하는 어류의 환경온도와 매우 밀접한 관계가 있는것으로 나타났으며, 동물의 종류에 따라서도 차이를 나타내었다.