• Preventive Nutrition and Food Science
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• 제2권3호
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• pp.259-262
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• 1997

The microstructures of soybean milk curds, prepared by different coagulation methods, were observed by the scaning electron microscope. Th curd coagulated by theaddition of bacerial soybean mil clotting enzyme showed little textural changes and gave smoother gel than those prepared either by lactic acid fermentation using Streptococcus thermophilus or by the addition of CaSO$_4$. The curds obtained by lactic acid fermentation and by the addition of inorganic salt exhibited three dimensional network structure which indicated harder gel than that prepared by soybean mil clotting enzyme.

• 한국식품과학회지
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• 제2권2호
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• pp.43-48
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• 1970

When of the synthetic peptides were subjected hydrolysis with Mucor-rennin which crystalline milk-clotting enzyme from Mucor pusillus, the peptides of Z-L-Glu-L- Phe-OH, Z-L-Phe-L-Tyr-OH, Z-L-Phe-L-Leu-OH, Z-L-Tyr-L-Leu and Z-L-Glu-L-Phe-OH, were found to be hydrolysis.

• Current Research on Agriculture and Life Sciences
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• 제6권
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• pp.157-162
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• 1988

활성화시킨 Succinylaminopropyl glass beads에 glutaraldehyde을 사용하여 고정화시킨 Mucor spp L42 응유효소를 치즈 커드 형성과정에 이용하고져 고정화 효소의 안정성, 재이용성, 반응의 조건, 반응조의 형태등에 대하여 탈지유(pH 5.6, $8^{\circ}C$)를 사용하여 반응시킨후 $30^{\circ}C$ 항온수조내에서 커드의 형성 상태를 조사하였던바 다음과 같은 결과를 얻었다. 1) 고정화 Mucor spp L42 응유효소를 0.2M phosphate buffer(pH 4.6)에 0.06% sodium azide을 첨가한 액에 침지한 상태로 $5^{\circ}C$ 이하에서 보존할 경우 3개월 후에도 활력의 80%가 유지되었다. 2) 고정화 Mucor spp L42 응유효소를 탈지유(pH 5.6, $8^{\circ}C$)로 반응시켰을때 반응 초기에는 고정화 효소의 활력이 급격히 감소하였고, 이것은 bead에 결합되는 질소화합물과 효소의 활력간에 관계가 있는 것으로 나타났다. 3) 고정화 Mucor spp L42 응유효소에 bead와 탈지유의 접촉시간을 60 sec/ml로 하여 탈지유(pH 5.6, $8^{\circ}C$)로 연속적으로 반응시켰을때 6시간 이후에도 bead의 활력의 70%가 유지할 수 있었다. 4) Fluidized bed와 shaking fluidized bed을 사용하는 것이 충진반응조 보다 탈지유의 반응속도가 높았다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제18권1호
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• pp.76-80
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• 1990

두유응고 효소생산균으로 분리, 보고한 균주 중 생산능이 우수한 Bacillus licheniformis 192균주의 두유응고 효소생산을 위한 최적조건을 검토하였다. 최적배지 조성은 potato starch 1.5, 두유 2.0, 대두박 추출액 10 및 KH2PO4 0.6(pH6.1)였으며 35-4$0^{\circ}C$에서 3일간 배양하였을 때 가장 높은 효소활성을 나타내었다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제1권2호
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• pp.99-104
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• 1973

A study on the active center of the acid protease from Penicillium sp. was conducted, and also the milk clotting activity of acid prorease was measured. 1. PCMB failed to influence the proteolytic activity of acid protease, indicating that a reactive sulfhydryl group is not required for the enzymatic activity. 2. $\varepsilon$-amino caproic acid did not show any inhibitory effect on tile proteolytic activity of acid protease. 3. Also 2, 4-dinitro phenol did not show any inhibitory effect on the enzyme activity. 4. Acid protease from Penicillium sp. showed a strong milk clotting activity in the presence of Ca ion. 5. This enzyme had a strong proteolytic activity on various substrate, such as casein, denatured hemoglobin, ovalbumin, denatured bovine muscle protein, denatured percine muscle protein and denatured chicken muscle protein.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제6권3호
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• pp.109-113
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• 1978

효소에 의한 우유의 응고과정은 효소적인 단계와 비효소적인 단계의 두 가지로 구성되어 있다는 사실이 확인되었다. 효소적인 단계가 끝나는 점을 시험관속에서 반응을 시킨 다음 그 시험관을 5도의 경사까지 기울었을 때 우유가 시험관 벽을 타고 흐를수 있는 거리를 가지고 측정하였다. 효소적인 단계에 소요되는 반응시간을 측정하므로서 응유효소의 역가를 평가하는 새로운 방법이 제시되었다.

• Journal of Animal Science and Technology
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• 제44권6호
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• pp.801-808
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• 2002

상업적 단백질 분해 효소에 0.02% $CaCl_2$를 첨가하여 응유 활성화를 시킨 탈지유에 대한 분해 작용의 결과를 요약하면 다음과 같다. 다양한 효소별 가수분해 시간에 따른 가수분해도는 미생물 유래 효소와 trypsin은 pepsin과 papain W-40보다 높은 분해도를 나타냈다. 12% TCA 용액에 가용성인 NPN의 양은 trypsin이 가장 높은 분해도를 나타내었고 rennet과 pepsin이 가장 낮은 분해도를 보였다. 전기영동에 있어서 trypsin과 protease S는 $\alpha$- lactalbumin을 분해하였고 papain w-40은 $\beta$- lactoglobulin을 미약하게 분해하였으며 neutrase 1.5는 90분 이후부터 $\alpha$-lactalbumin과 $\beta$-lactoglobulin을 분해하였다. Rennet과 비교한 전기영동상에서는 rennet에 의해 분해 되지 않은 ${\alpha}_s$- casein과 $\beta$-casein을 trypsin과 protease S가 다량 분해하였고 $\kappa$-casein은 rennet에 비해 papain W-40이 상당 수준의 분해상을 나타내었다. 이상의 결과 가수분해도 및 NPN 양은 trypsin, neutrase 1.5 및 protease S가 다른 효소에 비해 높게 나타났으며, 전기영동상에서는 pepsin과 neutrase 1.5가 rennet과 유사한 경향을 나타내었다.

• 한국식품과학회지
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• 제3권1호
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• pp.6-14
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• 1971

Mucor pusillus var. Lindt가 생산하는 Mucor rennet와 Crystalline Mucor rennin에 대한 응유효소로서의 일반적 성질을 Hansen's calf rennet 및 Mucor rennet와 비교하여 검토한 결과 $63^{\circ}C$에서 30분 가열한 후 $CaCl_2$를 0.01M 첨가한 우유에 대하여 $30^{\circ}C$에 측정된 응유력은 HR: MR: CMR=1:2.43:12.09된다는 것을 알 수 있었으며 건조 curd의 최대 수율이 비슷하였고 산도증가에 따른 curd 수율의 감소, 산도증가에 따른 응유활성의 강화, $CaCl_2$ 첨가량의 증가에 따른 응유활성의 증가, 등의 제 성질이 유사하였다. 응유온도에서는 HR이 $45^{\circ}C$ 정도에서 응유활성이 가장 높았고 MR과 CMR의 경우에는 $30^{\circ}C$부터$50^{\circ}C$사이에서 온도상승과 더불어 응유활성이 증가되었다. 치즈착색에 사용한 치자추출활색소는 착색이 잘되며 식용황색 5호와 비교할 때 이보다 색상이 좋은 결과를 보였다. 그러나 과량을 가하게 되면 치즈에서 치자냄새가 풍기므로 우유 10kg에 대하여 치자 3g이하에서 추출한 색소로 착색하는 것이 이상적이라는 것을 알수 있었다. 또한 CMR을 이용하여 Gouda형 치즈를 제조한 결과 HR, MR을 사용하여 제조한 대조 치즈에 비하여 curd의 수율이 비슷하였고 치자추출액에 의해 착색하지 않은 경우에도 착색한 경우와 차이가 없는 것으로 보아 curd 생산에 치자추출액이 영향을 미치지 않는 것을 알 수 있었고 숙성도는 MR Cheese, CMR Cheese, UMR Cheese가 HR Cheese 보다 높았으며 맛과 냄새에 있어서는 HR Cheese와 완전히 일치하지는 않지만 소비자의 미각으로 구별하기 어려운 정도로 비슷하였다. 이와 같이 Crystalline Mucor renin에 의해서 제조할 수 있는 방법이 확립되므로 송아지 Rennet를 이용했을 때보다 염가의 치즈생산이 가능함은 물론 Mucor rennet를 이용했을 때 때로는 응유효소에 오염된 미생물들로 인하여 치즈에서 쓴 맛이 나는 경우가 있었는 데 이러한 문제가 해결됨을 알 수 있었다.

• Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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• 제14권10호
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• pp.1470-1476
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• 2001

Kou Woan Lao is an oriental-style dairy product, which is coagulated by milk-clotting enzyme from the culture filtrate of lao-chao. The product appears smooth, sweet, slightly wine flavour, and the flavour differs from yogurt. The aim of this study was to search for the optimum model to shorten the period of manufacture, and to improve the quality of Kou Woan Lao. A response surface design was used for studying the effects of addition of carrageenan, locust bean gum, and culture filtrate from lao-chao on the curd firmness, viscosity, and syneresis. Results indicated that the best rheological property, preservative quality and acceptability of Kou Woan Lao could be obtained by the combination of 0.22% carrageenan, 0.21 % locust bean gum and 12% culture filtrate from lao-chao. The curd firmness, viscosity and syneresis of resultant product were 29.3 g, 21,347.7 cps, and 8.92%, respectively and the microstructure of the curd revealed a relatively complete three-dimensional spider web-like structure.

• 동아시아식생활학회지
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• 제7권3호
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• pp.289-300
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• 1997

생후 2주일 되는 강아지의 위에서 카이모신을 추출하고 이온교환 크로마토그래피로 정제하였다. 카이모신 아미노산 서열의 반은 아미노산 서열 분석법으로, 또 프로카이모신의 전아미노산 서열은 프로카이모신 cDNA의 염기서열로부터 결정하였다. 강아지 프로카이모신의 아미노산 서열은 송아지와는 79%, 돼지 펩신노진 A와는 54%의 상동성을 보였다. 프로펩티드의 크기와 활성효소의 N-말단 아미노산 잔기의 위치는 다른 프로카이모신과 같았다. 강아지 카이모신의 pH 3.2에서 단백질 분해활성의 최대 값은 돼지 펩신의 pH 2에서 값의 3-4% 밖에 되지 않았으나, 웅유활성은 송아지보다 훨씬 높았다. 강아지의 위 추출물에 대한 pH 5.2에서의 한천 젤 전기이동으로 프로카이모신과 카이모신에는 두 가지의 현저한 유전적 변이형이 존재함을 확인하였다. 두 변이형은 아미노산 조성, N-말단 서열, 그리고 효소성질에서 차이가 없었다. 송아지와 강아지 카이모신의 기질결합에 관여하는 아미노산 잔기는 다음과 같이 서로 달랐다(돼지 펩신의 서열번호로 표시함) : Ser12 Thr (S$_4$), Leu30 Val (S$_1$/S$_3$), His 74 Gln (S'$_2$), Val111 Ile (S$_1$/S$_3$), Lys220 Met (S$_4$). 강아지 카이모신의 단백질 분해활성이 낮은 것은 송아지의 Asp 303이 강아지에서는 Val303으로 바뀐 때문이라고 생각된다.