• 한국자기학회지
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• 제14권3호
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• pp.94-98
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• 2004

MgCCo$_3$에서 Mg와 Co로 이루어진 (001)표면(MgCo-Term) 또는 C와 Co로 이루어진 (001표면(CCo-term)의 전자구조와 자성을 FLAPW 에너지띠 방법을 이용하여 이론적으로 계산하였다. MgCo-Term의 경우 표면에서 Co원자의 자기모멘트는 1.00$\mu$$_{B}$로서 가운데층에 비하여 많이 증가하였고 표면 바로 밑층에서는 가운데층과 비슷한 값을 보였다. CCo-Term의 경우 Co원자의 자기모멘트는 표면에서 뿐만 아니라 표면 바로 밑층에서도 증가하여 각각 0.75와 0.80$\mu$$_{B}$의 값을 나타내고 있다. C와 Mg원자는 두 경우 모두 Co원자와 반대방향으로 스핀분극되었다. 계산된 상태밀도로부터 이러한 표면에서의 자기모멘트의 증가는 Co-3d 띠의 국소화에 의함을 알 수 있었고 여기서 Co-3d와 C-2p 사이의 띠 혼성이 중요한 역할을 하였다.

• Journal of the Korean Wood Science and Technology
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• 제38권3호
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• pp.213-222
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• 2010

본 연구에서는 리그닌 전구물질 생합성에 관여하는 CCoAOMT (Caffeoyl-CoA-O-methyltransferase)유전자의 발현을 분자생물학적으로 억제시킨 상태와 정상적인 상태에서 생장한 현사시나무를 대상으로 홀로셀룰로 오스, 리그닌과 단당류 조성에 관한 정량 분석을 각각 실시하였다. 그리고 각각의 목질바이오매스로부터 MWL (milled wood lignin)을 추출하여 메톡실기정량, DFRC, Py-GC/MS, GPC, $^{13}C$ NMR 분석 등 리그닌의 화학 구조적 특성을 비교하였다. 정상재와 형질전환체의 홀로셀룰로오스 함량은 각각 81.6%와 82.3%로 큰 차이는 없었지만, 리그닌 함량은 각각 21.7%와 18.3%로 형질전환체가 약 3.4% 정도 낮았다. 정상재와 형질전환체의 구성 단당류 분석결과, 글루코오스는 각각 511.0 mg/g와 584.8 mg/g, 그리고 자일로오스는 각각 217.8 mg/g와 187.5 mg/g로 나타나 CCoAOMT 발현억제는 단당류 조성에 영향을 미치는 것으로 분석되었다. 각 시 료로부터 단리한 리그닌(MWL)의 메톡실기 정량에 따르면 CCoAOMT 발현을 억제한 시료에서 약 7% 정도의 메톡실기가 감소하는 것으로 나타났고, 이는 $^{13}C$-NMR 분석과 Py-GC/MS 분석을 통하여 확인할 수 있었다. 또한 Py-GC/MS 분석에 의하면 정상재와 형질전환체 리그닌의 G/S 비율이 각각 0.59와 0.44로 나타난점으로 미루어 CCoAOMT 발현 억제는 리그닌 생합성 과정에서 G unit 생합성보다 S unit 생합성에 더 많은 영향을 미치는 것으로 예측할 수 있다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제43권3호
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• pp.374-380
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• 2014

본 연구에서는 야관문 추출물의 마우스 대식세포에 대한 항염증 활성과 창상유발 동물실험 모델을 통한 창상치유 효과를 조사하였다. RAW264.7 세포에서 야관문 추출물은 0.2 mg/mL 이하 농도에서 세포생존에 영향을 주지 않았으며, 염증반응이 활성화된 대식세포에 대해 농도 의존적으로 유의적인 NO 생성 감소를 나타내었다. 창상유발 동물실험 모델에서 야관문 추출물을 함유한 화장품 조성물의 창상치유효과에 대해 육안적으로 관찰한 결과, SCO군과 CCO군보다 야관문 추출물을 함유한 SSP군에서 약 20~30% 빠른 상처면적 감소 효과를 나타내었으며, 반흔 크기 역시 약 12% 작게 형성되었다. 또한 SSP군 조직의 외피와 진피 재생회복속도가 빨라진 것을 Masson's trichrome 염색을 통해 확인할 수 있었으며, VEGF 및 TGF-${\beta}1$ 유전자 발현이 SCO군과 비교 시 각각 감소 및 증가하였다. 이러한 결과는 야관문 추출물이 항염증 및 교원질 생성 유도를 통한 조직재생 활성에 기여하여 창상치유 속도를 가속화하고 반흔 면적을 감소시킬 수 있는 피부 창상치유와 관련한 코스메슈티컬 소재로써 산업적 활용이 가능함을 보여준다.

• 미생물학회지
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• 제30권4호
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• pp.239-245
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• 1992

한국 재래식 간장의 독특한 맛을 생성하는 B. licheniformis SSA3-2M1 의 배양액으로부터 proteinase 를 정제한 결과 2 종의 proteinase 의 역가를 확인할 수 있었다. Proteinase I 의 역가는 II 보다 두배가량 되며 최적 pH 가 7-11.5 이었다. Proteinase I 의 역가는 II 보다 두배가량 되며 최적 pH 가 7-11.5 이었다. Proteinase II 의 최적 pH 는7-9 이며 proteinase II 는 I 보다 pH3-5 부근의 상성에서 더 안정하고 활성이 강하였다. Proteinase I 과 II 의 최적온도는 각각 50.deg.C 였으며, proteinase II 의 온도안정성은 30-45 .deg.C 온도범위에서 proteinase I 보다 더 안정하였다. Proteinase I 은 45.deg.C 에서 60% 가 실현되었으며 protein II 는 45.deg.C 에서 5% 가량 실활되었다. 염에 대한 영향은 proteinase I 이 염의 농도 25-35% 범위에서 proteinase I 보다 효소활성이 높은 것으로 나타났다. Proteinase 치는 casein 을 기질로 사용하였을 경우, proteinase I 은 6.89 mg/ml, proteinase II 는 9 mg/ml 의 $K_{m}$ 치를 나타내었다. 이결과는 proteinase I 이 II 보다 기질에 대한 친화력이 높은 것으로 나타났다. 각종 금속이온의 농도 1 mM 에서는 Pb($CH_{3}$CCO)$_{2}$ 는 효소 활성을 증가시켰고 $ZnSO_{4}$, $7H_{2}$O, $K_{2}$$SO_{4}$, $HgSO_{4}$ 등은 저하시켰으며, 5 mM 이상에서는 $HgSO_{4}$ 와 $ZnSO_{4}$ 가 다른 염에 비해서 특히 효소활성을 많이 저히하였다. Proteinase I 과 II 는 대두 단백을 가수분해하여 peptide 와 아미노산을 생성하였으머 peptide 를 다시 아미노산으로 분해하였다. Proteinase I 과 II 는 한국재래식 간장의 중요 맛성분인 아미노산을 생성하는 주효소로 밝혀졌다.