Highly active, stable, and magnetically separable immobilized enzymes were developed using carboxymethyl cellulose (CMC) and diethylaminoethyl cellulose DEAE-C; hereafter designated "DEAE" as supporting materials. Iron oxide nanoparticles penetrated the micropores of the supporting materials, rendering them magnetically separable. Lipase (LP) was immobilized on the surface of the supporting materials by using cross-linked enzyme aggregation (CLEA) by glutaraldehyde. The activity of enzyme aggregates coated on DEAE was approximately 2 times higher than that of enzyme aggregates coated on CMC. This is explained by the fact that enzyme aggregates with amine residues are more efficient than those with carboxyl residues. After a 96-h enantioselective ibuprofen esterification reaction, 6% ibuprofen propyl ester was produced from the racemic mixture of ibuprofen by using DEAE-LP, and 2.8% using CMC-LP.
Magnetically separable immobilized trypsin was developed and their biocatalytic activity was evaluated for the different immobilization media. The activity, recyclability, pH effect, and stability of immobilized enzymes were evaluated for the different supporting media. The biocatalytic activity of immobilized trypsin was highest with magnetically separable polyaniline (PAMP), and Vm and Km of PAMP were 0.169 mM/min and 0.263 mM respectively. With increasedpH, the biocatalytic activity increased for all supporting materials used. Immobilized enzymes were recycled and recycle activities were over 90% of their original activity after ten times reuse. The operational stabilities of enzymes were greatly improved with enzyme immobilization.
Five different polymer nanofibers, namely, polyaniline nanofiber (PANI), magnetically separable polyaniline nanofiber (PAMP), magnetically separable DEAE cellulose fiber (DEAE), magnetically separable CM cellulose fiber (CM), and polystyrene nanofiber (PSNF), have been used for the immobilization of lactase (E.C. 3.2.1.23). Except for CM and PSNF, three polymers showed great properties. The catalytic activities (kcat) of the free, PANI, PAMP, and magnetic DEAE-cellulose were determined to be 4.0, 2.05, 0.59, and 0.042 mM/min·mg protein, respectively. The lactase immobilized on DEAE, PANI, and PAMP showed improved stability and recyclability. PANI- and PAMP-lactase showed only a 0-3% decrease in activity after 3 months of vigorous shaking conditions (200 rpm) and at room temperature (25℃). PANI-, PAMP-, and DEAE-lactase showed a high percentage of conversion (100%, 47%, and 12%) after a 1 h lactose hydrolysis reaction. The residual activities of PANI-, PAMP-, and DEAE-lactase after 10 times of recycling were 98%, 96%, and 97%, respectively.
Magnetically separable enzyme-coated nanofibers were developed for the hydrolysis of starch. Stability of ${\alpha}-amylase-coated$ nanofiber was greatly improved and its residual activity was maintained over 92.7% after 32 days incubation at room temperature and under shaking conditions (200 rpm). The recovery of enzyme was high and enzyme activity after 10 recycle was 95.2% of its original activity. Developed enzyme-coated nanofibers were used for the hydrolysis of starch. When 0.5 mg of magnetically separable enzyme nanofibers was used, 40 g/l of starch (2 ml) was completely degraded within 40 min. The continuous enzyme reactor was developed and used for starch hydrolysis and 76% of starch (30 g/l) was hydrolyzed with 1 hr residence time.
The magnetically separable polyaniline nanofiber enzymes were developed for the recycle of enzyme and enhanced enzyme stability. The stability of enzyme was maintained over 90% for 8 days under room temperature and vigorous shaking conditions (200 rpm). The residual activity of immobilized enzyme was over 60% after 8 days incubation at $55^{\circ}C$. Glucose was produced from various polysaccharides, agarose, curdlan, cellulose, and sea weed, using magnetically separable immobilized enzyme. Glucose production rate with curdlan was 1.2 g/(l h) and showed high decomposition rate due to high mass transfer. After 10 times recycle, the residual activity of immobilized enzyme was over 75%. 1 g/L of glucose was produced with 5 mg of immobilized enzymes.
In this study, we developed simple process for ethanol concentration. We developed magnetically separable polyanilline nanofiber (PAMP) for selective ethanol adsorption. PAMP can adsorbed 80% of ethanol in the solution. After adsorption, the ethanol was recovered with simple magnetic separation and centrifugation process. After 10 times recycle of PAMP, the ethanol adsorption maintained 92% of its initial adsorption capacity. Using ethanol concentration process, the ethanol concentration increased up to 197.6 g/L from 46 g/L which was 4.3 folds increase.
In this study, we synthesized mesoporous carbon (Carbonized Ni-FDU-15) containing nanoporous structures and magnetic nanoparticles. Carbonized Ni-FDU-15 was synthesized via evaporation-induced self-assembly (EISA) and direct carbonization by using a triblock copolymer (F127) as a structure-directing agent, a resol precursor as a carbon-pore wall forming material, and nickel (II) nitrate as a metal ion source. The mesoporous carbon has a well-ordered two-dimensional hexagonal structure. Meanwhile, nickel (Ni) metal and nickel oxide (NiO) were produced in the magnetic nanoparticles in the pore wall. The size of the nanoparticles was about 37 nm. The surface area, pore size and pore volume of Carbonized Ni-FDU-15 were $558m^2g^{-1}$, $22.5{\AA}$ and $0.5cm^3g^{-1}$, respectively. Carbonized Ni-FDU-15 was found to move in the direction of magnetic force when magnetic force was externally applied. The magnetic nanoparticle-bearing mesoporous carbons are expected to have high applicability in a wide variety of applications such as adsorption/separation, magnetic storage media, ferrofluid, magnetic resonance imaging (MRI) and drug targeting, etc.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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