• 자연과학논문집
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• 제14권2호
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• pp.55-65
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• 2004

지렁이(Earthworm, Lumbricus terrestris)로부터 thiol-specific antioxidant activity(TSA)를 나타내는 향산화 단백을 분리정제 하였다. 이 향산화 단백은 환원제로 thiol성분에 의해 유지되는 비효소적 금속 촉매 산화계 (MCO, $Fe^{3+}$, DTT 또는 2-mercatoethanol ; Thiol- MCO system)에 의하여 Glutamine Synthetase의 불활성을 억제하지만 아스코르브산과 같은 nonthiol 환원제를 가진 효소적 금속 촉매 산화계 (MCO, $Fe^{3+}$, ascorbate ; nonthiol- MCO system)에서는 Glutamine Synthetase의 불활성을 방어하지 못하였다. 정제된 지렁이 TSA 단백질은 SAS-PAGE에 의해 51-kDa임을 밝혔고, 기존에 알려진 TSA protein과 분자량이 다른 TSA Family로써 활성 산소종에 의한 산화적 손상을 방어하는 향산화 효소로써의 중요한 생화학적 역할을 수행함을 제시하였다.

• Korean Chemical Engineering Research
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• 제46권6호
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• pp.1148-1152
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• 2008

용융탄산염산화(MCO; Molten Carbonate Oxidation)는 염소유기화합물을 분해할 때 거의 대부분의 염소성분을 염내에 포집하여 다이옥신류 발생을 미연에 방지할 수 있기 때문에 염소유기화합물 처리를 위한 유망한 대체기술 중 하나로 고려되고 있다. 본 연구에서는 2단 용융탄산염산화시스템에서 염소유기화합물($C_6H_5Cl$, $C_2HCl_3$ and $CCl_4$)과 PCBs 함유 절연유의 분해에 관한 연구를 수행하였다. 용융탄산염산화반응기의 온도는 염소유기화합물 분해에 큰 영향을 미치는 것으로 확인되었다. 1차 용융탄산염산화반응기에서 염소유기화합물의 분해는 효과적이었다. 그러나 CO가 현저하게 높은 농도로 배출되었다. 이러한 CO 배출농도는 1차 반응기의 온도와 산화용 공기 주입량을 증가시킴에 따라 크게 감소되었다. 2단 용융탄산염산화시스템에서 HCl 배출농도는 모든 조건에서 7 ppm 이하였으며 염내 염소성분의 포집효율은 99.95-99.99%였다. 절연유내 PCBs는 $900^{\circ}C$ 이상의 온도에서 효과적으로 분해되었으며 PCBs의 총 분해효율은 99.9999% 이상이었다.

• 센서학회지
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• 제7권5호
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• pp.319-326
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• 1998

연속 기체흐름계에서 감지막으로 $Na_2CO_3$와 $MCO_3$ ($M=Cs_2,K_2,Li_2,Ca$)를 입힌 $Na^+$ 이온 전해질 센서가 $CO_2$ 가스를 감지할 때 anode반응을 도출하였다. 흔히 사용되는 전기화학 센서에 대해 일반적으로 알려진 전체 전극반응인 $MCO_3=MO+CO_2$ 반응은 위의 $Na^+$이온 전해질 센서에는 적합한 반응이 아니었다. 따라서 anode 반응은 전체cell 내의 ionic balance를 유지하기 위해 전해질과 감지막 계면에 이온교환반응을 첨가시킴으로써 도출할 수 있었으며 anode반응은 $Na_2CO_3$ 및 감지막의 금속($M^{++}$) 이온이 포함된 산화물이 참가하는 반응임을 알 수 있었다. 이와 같이 도출된 전극반응으로부터 구한 EMF와 일시 기체흐름계에서의 출력 EMF와의 차이를 아울러 검토하였다. 이러한 출력에서의 차이는 $CO_2$와 $O_2$의 분압과 분위기가스와 전극물질과의 비가역반응에 기인됨을 알았다.

• 대한의생명과학회지
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• 제4권1호
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• pp.1-9
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• 1998

효모의 티올특이성 항산화단백과 아미노산 서열상 상동성을 보이는 50종류의 단백은 새로운 항산화 단백군을 형성하며 또한 병원성 미생물에도 널리 분포하고 있으나 이들 단백의 생화학적 및 생리적인 기능은 거의 알려져 있지 않은 실정이다. 본 연구는 병원성 미생물의 티올특이성 항산화단백의 기능에 관한 연구로서 Saccharomyces cerevisiae의 TSA 및 Salmonella typhimurium alkcyl hydroperoxide reductase의 AhpC subunit와 상동성을 나타내는 Corynebacterium diphtheriae의 DirA 유전자를 PCR 방법으로 클로닝하고 대장균에 발현시킨 후 정제하여 항산화 특성을 조사하였다. 정제된 DirA는 티올을 함유하는 금속촉매 산화계인 DTT/Fe$^{3+}$를 선택적으로 억제하였으며 티오레독신 의존성 과산화물 분해활성을 나타내었다. DTT/Fe$^{3+}$ 금속촉매 산화계에 의한 효소의 불활성화를 50% 억제 하는 DirA의 농도는 0.12 mg/ml로 효모 TSA 항산화활성의 약1/4 수준이었으며, 효모의 티 오레 독신계와 반응시켰을때 과산화물 분해활성은 0.02 unit/mg로서 효모 TSA의 티오레독신 의존성 과산화물 분해활성의 1/20수준이었다. 정제된 단백질을 이용하여 항체를 제조하였으며 이항체를 이용하여 Corynebacterium diphtheriae에서 발현됨을 확인하였다. 이러한 결과를 통하여 Corynebacterium diphtheriae의 병원성은 숙주세포의 방어기전인 백혈구에 의하여 생성되는 과산화수소 또는 다른 활성산소종을 제거하는 DirA작용과 연관이 있는 것으로 사료된다.

• BMB Reports
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• 제28권3호
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• pp.249-253
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• 1995

The nonenzymatic glycation of copper, zinc-superoxide dismutase (Cu,Zn-SOD) led to inactivation and fragmentation of the enzyme. The glycated Cu,zn-SOD was isolated by boronate affinity chromatography. The formation of 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine (8-OH-dG) in calf thymus DNA and the generation of strand breaks in pBhiescript plasmid DNA by a metal-catalyzed oxidation (MCO) system composed of $Fe^{3+}$, $O_2$, and glutathione (GSH) as an electron donor was enhanced more effectively by the glycated CU,Zn-SOD than by the nonglycated enzyme. The capacity of glycated Cu,Zn-SOD to enhance damage to DNA was inhibited by diethylenetriaminepentaacetic acid (DETAPAC), azide, mannitol, and catalase. These results indicated that incubation of glycated CU,Zn-SOD with GSH-MCO may result in a release of $Cu^{2+}$ from the enzyme. The released $Cu^{2+}$ then likely participated in a Fenton-type reaction to produce hydroxyl radicals, which may cause the enhancement of DNA damage.

• 자연과학논문집
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• 제14권1호
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• pp.7-24
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• 2004

Thiol peroxidase인 E.coli AhpC의 아미노산 서열을 database를 이용해 분석하여, TPx와 상동성이 있는 새로운 형태의 Thiol peroxidase를 찾아내었다. 그 중 병원성을 갖는 박테리아인 Haemophilus Influenzae에서 존재하는 TPx와 유사하고, GRX와 함께 fusion 되어있는 새로운 형태의 단백질의 유전자를 클로닝하여 E.coli에서 과발현시켜 분리정제 하였다. 정제된 TPx-GRX는 환원제로 thiol 성분을 갖는 MCO system(Fe, DTT, Oxygen)에 의하여 Glutamine Synthetase(GS)의 불활성화를 방어하는 티올 특이적 향산화활성을 갖고, peroxides를 제거하는 peroxidase 활성을 갖는 것을 밝혔다. 이 결과들로부터 TPx-GRX는 새로운 형태의 Thiol perosidase임을 알 수 있었다. 더 나아가서 이 결과들은 TPx-GRX가 병원성 박테리아에서 oxidative stress를 막는 생리적으로 중요한 역할을 할 것이라는 것을 시사한다.

• 자연과학논문집
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• 제14권2호
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• pp.67-82
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• 2004

고염에서 자라는 원시 박테리아인 Halococcus agglomeratus에서 Thiol-specific antioxidant 활성을 보이는 분자량이 22-kDa인 향산화 단백질을 순수 분리 정제하여 향산화 활성의 특성을 조사하였다. 그 결과 진핵 세포의 Thiol-specific antioxidant protein (TSA of TPx)과 유사한 활성을 갖는 것을 확인 할 수 있었다. 정제된 Thiol-specific antioxidant protein 은 환원제로 thiol 성분을 갖는 비효소적 금속 촉매 산화계( $Fe^{3+}$, $O^2$, DTT 또는 2-mercatoethanol : thiol- MCO system)에 의하여 Glutamine Synthetase (GS)의 불활성화를 방어하고 Ascorbate 같은 nonthiol 성환원제를 갖는 금속 촉매 산화계 ( $Fe^{3+}$, $O^2$, Ascorbatenol: nonthiol- MCO system)에 의해서는 GS의 불활성화를 방어하지 못하였다. 이것은 환원형 thiol성분이 항산화 단백질의 항산화 활성에 전자 공여체로 요구되어 지기 때문이라고 판단된다. 이 단백질은 다른 TPx와는 다르게 100%의 활성을 나타내려면 NaCl의 농도가 500mM이상이 되어야 한다. 이상의 결과는 원시 박테리아에도 TPx가 존재하여 활성 산소종을 제거하는 생화학적 역할을 수행함을 시사하고 있다.

• BMB Reports
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• 제33권6호
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• pp.514-518
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• 2000

Two open reading frames of Haemophilus influenzae, HI0572 and HI0751, showing homology to a yeast thioredoxin peroxidase II (TPx II) and an E. coli thiol peroxidase $P_{20}$, respectively, were cloned and expressed in E. coli, and then the proteins were subsequently purified and characterized. HI0751 protein showed the thioredoxin (Trx)-dependent peroxidase activity, whereas HI0572 protein showed glutathione-dependent peroxidase. The HI0572 is the first peroxiredoxin with glutathione peroxidase activity rather than thioredoxin peroxidase. Purified HI0572 and HI0751 proteins protected specifically the inactivation of glutamine synthetase by metal catalyzed oxidation (MCO) systems composed of $Fe^{3+}$, $O_2$ and mercaptans such as dithiothreitol, ${\beta}-mercaptoethanol$ and glutathione (GSH). Unlike the HI0751 protein, the HI0572 protein was more effective in protecting glutamine synthetase from inactivation by the $GSH/Fe^{3+}/O_2$ system. It seems that these unique properties of the HI0572 protein are due to the structure containing a glutaredoxin domain at it's C-terminal in addition to a peroxiredoxin domain.