MALDI-TOF-MS technique was applied to obtain structural and compositional information of synthetic polyamides, Nylon6 and Nylon66. Mass spectra of both the original and the hydrolyzed polyamide samples were analyzed using the self calibration method as well as the internal calibration method with the standard materials of known masses. The MALDI-TOF mass spectra of Nylon6 samples showed the presence of protonated, sodiated, and potassiated ions that were assigned to cyclic and NH2/COOH terminated linear oligomers. From the MALDI-TOF mass spectra of Nylon66 samples, the potassiated linear oligomers with three different end groups are identified as well as the cyclic oligomers, i.e., NH2/COOH terminated oligomers, NH2/NH2 terminated oligomers, and COOH/COOH terminated oligomers. Full characterization of the molecular species and end groups present in the polyamide samples has been achieved, and also the changes in mass spectral patterns after the hydrolysis of the samples are presented.
Various microorganisms play important roles in food fermentation, food spoilage, and agriculture. In this study, the biotype of 54 yeast and bacterial strains having high potential for utilization in food and agriculture, including Candida spp., Lactobacillus spp., and Acetobacter spp., were characterized by matrix-assisted laser desorption/ionization time-of flight mass spectrometry (MALDI-TOF MS). This characterization using a fast and robust method provides much-needed information on the selected microorganisms and will facilitate effective usage of these strains in various applications. Importantly, the unique protein profile of each microbial species obtained from this study was used to create a database of fingerprints from these species. The database was validated using microbial strains of the same species by comparing the mass spectra with the created database through pattern matching. The created reference database provides crucial information and is useful for further utilization of a large number of valuable microorganisms relevant to food and agriculture.
Rapid and reliable identification of microorganisms is important to maintain food quality and to control safety. MALDI-TOF MS-based identification methods are relatively fast and simple compared to other conventional methods including gram staining and biochemical characterization. A colony on subcultured media can be directly prepared on the analysis plate without further complex treatments. In this study, we confirmed the applicability of MALDI-TOF MS-based identification of foodborne pathogens such as Salmonella Enteritidis/Typhimurium, Staphylococcus aureus, Vibrio parahaemolyticus, Clostridium perfringens, Listeria monocytogenes, Yersinia enterocolitica, Bacillus cereus, Campylobacter jejuni, Campylobacter coli, and Cronobacter sakazakii on the Korea Food Standard Codex. MALDI-TOF MS data of the pathogenic reference strains were incorporated into a commercial MicroID (ASTA Inc.) database. Other pathogenic reference strains and seven isolates from various food samples were correctly identified to the species level by using the MicroID database. In conclusion, MALDI-TOF MS is comparable with commercial biochemical identification.
Structural analyses of oligosaccharide-malononitrile derivatives were conducted by matrix-assisted laser desorption/ionization post-source decay (MALDI-PSD) analysis in positive ion mode. The malononitrile derivatives of oligosaccharides, which were developed for highly sensitive detection of multi-component oligosaccharides by negative ion electrospray ionization mass spectrometry (ESI MS), were detected by positive-ion MALDI with the detection limit of 2 pmol level from the crude derivatization sample. The used matrix affected drastically the analytical results of oligosaccharide-malononitrile derivative by matrix-assisted laser desoprtion/ionization mass spectrometry (MALDI MS). The malononitrile derivatization of oligosaccharide also affect the patterns of MALDI-PSD spectra and give much more structural information than the free oligosaccharide.
Background: Red ginseng polysaccharides (RGPs) have been acknowledged for their outstanding immunomodulation and anti-tumor activities. However, their studies are still limited by the complexity of their structural features, the absence of purification and enrichment methods, and the rarity of the analytical instruments that apply to the analysis of such macromolecules. Thus, this study is an attempt to establish a new mass spectrometry (MS)-based analysis procedure for RGPs. Methods: Saponin pre-excluded powder of RG (RG-SPEP, 10 mg) was treated with 200 µL of distilled water and centrifuged for 5 h at 1000 rpm and 85 ℃. Ethanol-based precipitation and centrifugation were applied to obtain RGPs from the heated extracts. Further, endo-carbohydrase treatments were performed to produce specific saccharide fragments. Solid-phase extraction (SPE) processes were implemented to purify and enrich the enzyme-treated RGPs, while matrix-assisted laser desorption/ionization time-of-flight/time-of-flight (MALDI-TOF/TOF) MS was employed for the partial structural analysis of the obtained RGPs. Results: Utilizing cellulase, porous graphitized carbon (PGC), hydrophilic interaction chromatography (HILIC), and MALDI-TOF/TOF MS, the neutral and acidic RGPs were qualitatively analyzed. Hexn and Hexn-18 (cellulose analogs) were determined to be novel neutral RGPs. Additionally, the [Unknown + Hexn] species were also determined as new acidic RGPs. Furthermore, HexAn (H) was determined as another form of the acidic RGPs. Conclusion: Compared to the previous methods of analysis, these unprecedented applications of HILIC-SPE and MALDI-TOF/TOF MS to analyze RGPs proved to be fairly effective for fractionating and detecting neutral and acidic components. This new procedure exhibits great potential as a specific tool for searching and determining various polysaccharides in many herbal medicines.
In this study, we measured the complex efficiency of a physiologically active antibody, a chelator and radiosiotopes using the ESI-TOF/Ms system for develop good radiopharmaceuticals. For a precise measurement, TLC is a low accuracy method. Loading of same amount of sample is difficult for each test, and work to quantify accurately the results obtained through TLC cannot be afforded compared to the use of other analytical instruments. The method of analysis using a mass spectrometer is capable of a mass analysis of proteins for quantitative analysis. The conjugates of the chelator (CHX-A- DTPA) and the antibody (IgG) were separated through MWCO, and were analyzed using ESI-TOF and MALDI-TOF mass spectrometry. The analysis using MALDI-TOF is roughly divided into measurements on mass spectrometry. When conjugating a small molecular weight of CHX-A-DTPA and a large molecular weight of IgG, distinguishing the peak of the conjugate and the peak of IgG was difficult. However, an ESI-TOF mass spectrometer system is capable of an analysis of mass by decentralizing the IgG. It is utilized as a technique for measuring the metabolic processes during conjugation and the stability evaluation of radiopharmaceuticals. When establishing this technique, the accuracy of the overall radiophar-maceutical analysis is expected to be able to be improved.
Kim, Min-Su;Lee, Bo-Rahm;Yoon, Hyo-Jin;Kim, Byung-Gee;Lee, Yoon-Sik;Kim, Yong-Kweon
Proceedings of the KIEE Conference
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2008.07a
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pp.1466-1467
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2008
We describe here a novel micro total analysis system for the purification and identification of the affinity-captured proteins. Also we demonstrated the mass analysis of the Carcinoembrionic antigen (CEA) and Alpha femtoprotein which were chosen as the target cancer marker. For MALDI-TOF analyses, the proteins should to be separated from a protein mixture and be concentrated when needed. This procedure usually takes a long time even before protease-digested samples are to be obtained from them. Here, we describe integrated and efficient micro chip for protein purification and digestion for MALDI-TOF analyses. At first, disease protein is purified by passing the micro chamber from a protein mixture or human whole serum and released from the micro affinity beads by thermal heating. Purified protein is then transfer to the hole for trypsin digestion. The final sample is analyzed by MALDI-TOF. All the processes could be finished successfully within one hour, which renders MALDI-TOF analyses of a target protein quite simple.
The unique Br signature was utilized for C-terminal amino acid sequencing of model peptides. C-terminal carboxyl group was selectively derivatized in peptides, containing side chain carboxyl group, using 1-ethyl-3-[3-dimethylaminopropyl]carbodiimide hydrochloride (EDC) and Br was introduced using 4-bromophenylhydrazine hydrochloride (BPH) in a one pot reaction. Matrix-assisted laser desorption/ionization (MALDI) time-of-flight (TOF) tandem mass spectra were obtained carrying the Br signature in the y-series ions. The Br signature facilitated C-terminal sequencing and discrimination of C-terminal carboxyl groups in the free acid and amide forms.
Journal of the Society of Cosmetic Scientists of Korea
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v.25
no.3
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pp.1-21
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1999
화장품, 의료용, 가정용품 및 공업용제품에까지 광범위한 용도로 사용량이 많은 중요한 비이온 계면활성제의 종류 중에서 polyoxyethylene(POE) 부가형 계면활성제의 경우 그 부가몰수에 따라 특성이 달라지고 용도가 다르게 사용된다. 이때 부가된 분자들의 분자량이 크고 분포를 이루는 혼합물이기 때문에 분석이 매우 어렵다. 따라서 MALDI-TOF/MS 방법을 이용하여 이들의 분자량과 그 분포를 측정함으로써 쉽고 빠르게 측정할 수 있는 새로운 방법을 개발하고자 하였다. 이 논문에서는 화장품에 주로 사용되는 비이온 계면활성제를 선택하여 MALDI-TOF/AfS를 측정하여 스펙트럼으로부터 분자량 분포와 POE부가정도를 측정할 수 있었다. 그리고 이 조건을 적용하여 시중에 판매되는 제품에서 추출된 비이온 계면활성제의 MALDI-TOF/MS 스펙트럼으로부터 분자량 분포와 POE 부가 정도를 확인 할 수 있었다.
Journal of the Korea Academia-Industrial cooperation Society
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v.8
no.5
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pp.1273-1278
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2007
In living system, various types of metal chelated protein show their intrinsic biological activities. In order to investigate the chelation reaction between protein and metal, zinc chelated peptide was systhesized by the peptide, hydrolyzed protein, with zinc. And simple analytical method fot the chelation reaction was developed using MALDI-TOF mass spectrometry.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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