Journal of the Society of Cosmetic Scientists of Korea
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v.46
no.3
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pp.243-252
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2020
Using Fervidobacterium islandicum AW-1, polar low molecular weight keratin peptides were produced and confirmed through factors related to the skin elasticity. As a result of confirming the cytotoxicity and collagen synthesis ability according to the concentration of the polar low molecular weight keratin peptide in human fibroblasts, it was confirmed that the cytotoxicity did not appear and the collagen synthesis in human fibroblasts was increased. A mask pack containing a polar low-molecular weight keratin peptide was used, and a test product was used for 4 weeks in 22 healthy women subjects. As a result, it showed statistically significant effects on skin elasticity, skin torsion elasticity, skin color and moisture improvement. Through this test, it was confirmed that the polar low-molecular keratin peptide can be used as a cosmetic ingredient that helps improve skin elasticity.
Jae Min Hwang;Mun-Hoe Lee;Yuri Kwon;Hee-Chul Chung;Do-Un Kim;Jin-Hee Lee
Journal of Microbiology and Biotechnology
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v.34
no.2
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pp.415-424
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2024
This study reveals that low-molecular-weight collagen peptide (LMWCP) can stimulate the differentiation and the mineralization of MC3T3-E1 cells in vitro and attenuate the bone remodeling process in ovariectomized (OVX) Sprague-Dawley rats in vivo. Moreover, the assessed LMWCP increased the activity of alkaline phosphatase (ALP), synthesis of collagen, and mineralization in MC3T3-E1 cells. Additionally, mRNA levels of bone metabolism-related factors such as the collagen type I alpha 1 chain, osteocalcin (OCN), osterix, bone sialoprotein, and the Runt family-associated transcription factor 2 were increased in cells treated with 1,000 ㎍/ml of LMWCP. Furthermore, we demonstrated that critical bone morphometric parameters exhibited significant differences between the LMWCP (400 mg/kg)-receiving and vehicle-treated rat groups. Moreover, the expression of type I collagen and the activity of ALP were found to be higher in both the femur and lumbar vertebrae of OVX rats treated with LMWCP. Finally, the administration of LMWCP managed to alleviate osteogenic parameters such as the ALP activity and the levels of the bone alkaline phosphatase, the OCN, and the procollagen type 1 N-terminal propeptide in OVX rats. Thus, our findings suggest that LMWCP is a promising candidate for the development of food-based prevention strategies against osteoporosis.
Collagen, which accounts for one-third of human protein, is reduced due to human aging, and much attention is focused on making collagen into food to prevent such aging. Gel permeation chromatography with Reflective Index (RI) detection (GPC/RI) was chosen as the most suitable instrument to confirm molecular weight distribution, and we explored the use of this technique for analysis of collagen peptide molecular sizes and distributions. Data reliability was verified by matrix-assisted laser desorption/ionization coupled to time-of-flight (MALDI-TOF) mass spectrometric analysis. The data were considered meaningful for comparative analysis of molecular weight distribution patterns.
This study examined whether the oral administration of low-molecular-weight collagen peptide (LMCP) containing 3% Gly-Pro-Hyp with >15% tripeptide (Gly-X-Y) content could ameliorate osteoarthritis (OA) progression using a rabbit anterior cruciate ligament transection (ACLT) model of induced OA and chondrocytes isolated from a patient with OA. Oral LMCP administration (100 or 200 mg/kg/day) for 12 weeks ameliorated cartilage damage and reduced the loss of proteoglycan compared to the findings in the ACLT control group, resulting in dose-dependent (p < 0.05) improvements of the OARSI score in hematoxylin & eosin (H&E) and Safranin O staining. In micro-computed tomography analysis, LMCP also significantly (p < 0.05) suppressed the deterioration of the microstructure in tibial subchondral bone during OA progression. The elevation of IL-1β and IL-6 concentrations in synovial fluid following OA induction was dose-dependently (p < 0.05) reduced by LMCP treatment. Furthermore, immunohistochemistry illustrated that LMCP significantly (p < 0.05) upregulated type II collagen and downregulated matrix metalloproteinase-13 in cartilage tissue. Consistent with the in vivo results, LMCP significantly (p < 0.05) increased the mRNA expression of COL2A1 and ACAN in chondrocytes isolated from a patient with OA regardless of the conditions for IL-1β induction. These findings suggest that LMCP has potential as a therapeutic treatment for OA that stimulates cartilage regeneration.
Kim, In Su;Choi, Sun Young;Kim, Byung Gyu;Kim, Jeong Kee;Kim, Eun Joo;Kim, Beom Joon;Kim, Myeung Nam
Journal of the Society of Cosmetic Scientists of Korea
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v.38
no.4
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pp.321-326
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2012
Recent studies have revealed that collagen peptide plays a protective role on skin by improving the activity of antioxidants and acts as an inducer of skin regeneration. To evaluate the efficacy of low molecular weight collagen peptide for skin recovery after non-ablative 1550 nm fractional photothermolysis laser. 10 volunteers were randomly divided into two groups. Both control and experimental groups received fractional photothermolysis treatment. In the experimental group, 5 subjects received oral collagen peptide 1,000 mg/day for 8 weeks. Before and after the treatment, we measured elastic recovery of skin, transepidermal water loss (TEWL) and erythema index (EI) for each patients. The evaluation of clinical results showed that elastic recovery of skin is higher in the experimental group than the control group (p < 0.05). TEWL have no significancy between two groups and erythema rapidly disappeared in the experimental group. On the quartile grading scale, the mean patient satisfaction 4 weeks after the fractional photothermolysis treatment was 2.0 in experimental group and 1.2 in control group. The low molecular weight collagen peptide appears to be an effective conservative therapy for skin recovery after non-ablative 1550 nm fractional photothermolysis treatment.
Je, Hyun Jeong;Han, Yoo Kyung;Lee, Hyeon Gyu;Bae, In Young
Journal of Applied Biological Chemistry
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v.62
no.1
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pp.101-107
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2019
The objectives of this study were to evaluate the anti-aging effects and investigate the effect of simulated gastrointestinal (GI) digestion on the anti-aging properties and intestinal permeation of the potential fish collagen hydrolysates (FCH). Therefore, procollagen synthesis, matrix metalloproteinase-1 (MMP-1) production, and Caco-2 cell permeability were analyzed before and after in vitro digestion for FCHs, low-molecular weight fractions (<1 kDa), and high molecular weight fractions (>1 kDa). After being subjected to GI digestion, the level of MMP-1 inhibition was maintained, although the procollagen production was significantly (>20%) lower with all samples. Also, the digested FCHs and their <1 kDa fraction yielded 9.1 and 13.8% increased peptide transport, respectively, compared to undigested samples. Based on the effective intestinal permeation and high digestive enzyme stability, the <1 kDa fraction of FCHs is a potential bioactive material suitable for anti-aging applications in the food and cosmetics industries.
Journal of the Korean Applied Science and Technology
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v.30
no.3
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pp.560-566
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2013
In this research we extracted water-soluble collagen peptide from flatfish skin and compared it with commercially available collagen peptide extracted from Tilapia scale currently placed on the market in the aspect of physiochemical property. The physical property and nutritional components of FSCP appeared almost similarly to those of TSCP, and also in calorie, FSCP marking 3.82 Kcal showed no differences from TSCP marking 3.84 Kcal. As for forming amino acids, in aspartic acid, serine, histidine, tyrosine, methionine, FSCP had higher content than TSCP, but in OH-proline, proline and alanine FSCP had lower content than TSCP. Especially the content of essential amino acids of FSCP marked 22.74% with a higher content compared with 13.64% of TSCP. In the distribution of molecular weight FSCP with 1,000 Da showed comparatively low compared with TSCP, and in emulsion property and stability FSCP and TSCP showed similar excellent trend.
Because collagen is inherently piezoelectric, research is being actively conducted to utilize it to harvest energy. In this study, a collagen solution was prepared using edible low-molecular-weight peptide collagen powder, and collagen films were fabricated using a dip coating method. The collagen films prepared by dip coating showed a smooth surface without defects such as pinholes or cracks. Dehydrothermal treatment of the collagen films was performed to induce a stable molecular structure through cross-linking. The collagen film subjected to dehydrothermal treatment at 110 ℃ for 24 h showed a thickness reduction rate of 19 %. Analysis of the collagen films showed that the crystallinity of the collagen film improved by about 7.9 % after dehydrothermal treatment. A collagen film-based piezoelectric nanogenerator showed output characteristics of approximately 13.7 V and 1.4 ㎂ in a pressure test of 120 N. The generator showed a maximum power density of about 2.91 mW/m2 and an output voltage of about 8~19 V during various human body movements such as finger tapping. The collagen film-based piezoelectric generator showed improved output performance with improved crystallinity and piezoelectricity after dehydrothermal treatment.
Kim, Han-Soo;Seong, Jong-Hwan;Lee, Young-Guen;Xie, Cheng-Liang;Choi, Woo-Seok;Kim, Su-Ha;Yoon, Ho-Dong
Food Science and Preservation
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v.16
no.6
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pp.938-945
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2009
The objective of this study was to investigate the effects of ingestion of low-molecular-weight collagen peptides on lipid composition, blood glucose level, and enzyme activities in the serum of hyperlipidemic rats fed experimental diets for 5 weeks. Concentrations of total cholesterol, low-density lipoprotein (LDL)-cholesterol, free cholesterol, triglyceride (TG), phospholipid (PL), and blood glucose, the atherosclerotic index, and the cholesteryl ester ratio were higher in serum of the hyperlipidemic group (CW group), and the cholesterol-plus-collagen peptides extract group (CCP group) than in the control group (BG group basal diet plus water). However, the concentrations of total cholesterol, LDL-cholesterol, free cholesterol, TG, PL, and blood glucose, the atherosclerotic index, and the cholesteryl ester ratio in serum were lower in the CCP group than in the CW group. By contrast, the ratio of HDL-cholesterol to total cholesterol and the absolute HDL-cholesterol level in the CCP group were higher than in the CW group. The activities of alkaline phosphatase (ALP) and aminotransferases (AST, ALT) in serum were lower in the CCP group than in the hyperlipidemic CW group. The results indicate that an extract of low-molecular-weight collagen peptides effectively inhibited increases in lipid elevation, blood glucose level, and enzyme activities, in the serum of hyperlipidemic rats.
In this research, the collagen peptide powder from flatfish skin (FSCP) was prepared and compared with commercial collagen peptide powder from tilapia scale (TSCP) in the aspect of physiochemical property. The physical property and nutritional components of FSCP appeared almost similarly to those of TSCP, and also in calorie. No differences in calorie between FSCP and TSCP. Amino acid contents of FSCP for example, aspartic acid, serine, histidine, tyrosine and methionine were higher than those of TSCP. In contrast, the hydroxyproline, proline, alanine contents in FSCP were lower than those in TSCP. Especially, the content of essential amino acid of FSCP, which was 22.74%, was higher than that of TSCP evaluated as 13.64%. In the distribution of molecular weight, FSCP was 1000 Da, which showed a comparatively low distribution compared with TSCP, and in emulsion property and stability both FSCP and TSCP showed an excellent trend.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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