• Biomolecules & Therapeutics
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• 제12권3호
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• pp.189-193
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• 2004

Over the past several years, research efforts have been directed both at economically producing valuable substances from the wood biomass and at producing lignolytic enzymes at a lower cost. In the present study, we found that Phellinus igniarius, the basidiomycetes, secreted lignin peroxidase as a main lignolytic enzyme, which was detected maximum activity at 16th day of culture and showed 37 kDa of molecular mass in identification by activity assay and purification by anion-exchange chromatography. The Phellinus igniarius-derived lignin peroxidase hydrolyzed steam-exploded wood (Quercus mongolica) powder into small molecules showing cytotoxicity against cancer cel1s (HepG2 hepatoma, SK-N-SH neuroblastoma, B16 melanoma, MBT-2 bladder cancer). In addition, the enzyme hydrlysates of lignins (ELg) that were extracted from the steam-exploded oak showed more potent cytotoxic effects on the cancer cells than the enzyme hydrolysates of wood biomass (EWp), indicating that the cytotoxic effect of EWp may be due to the enzyme-degraded products of lignin among the lignocellulosics. Furthermore, the cytotoxic effect of ELg on Chang, normal liver cells, was much less potent than that of ELg on HepG2 and B16 cancer cells, indicating that the cytotoxic effect of ELg may be specific for cancer cells. The present results suggest that Phellinus igniarius may be a useful resource for the large-scale production of lignin peroxidase and that the lignin peroxidase may be applied for the generation of valuable biodegradation products from wood lignocellulosics for medical use.

• Journal of Microbiology
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• 제43권6호
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• pp.569-571
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• 2005

White-rot fungi have the following enzyme systems for lignin degradation: laccase, lignin peroxidase and manganese peroxidase. There are other types of peroxidases related to lignin degradation, one of which we have cloned a cDNA gene of manganese-repressed peroxidase (MrP) in Trametes versicolor isolated in South Korea. The mrp transcript level has been decreased by $1{\mu}M\;of\;Mn^{2+}$.

• 생명과학회지
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• 제12권4호
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• pp.392-398
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• 2002

Lignocellulose 분해 이용을 위해 토양 등에서 lignin분해 능력이 우수한 세균을 분리 및 동정함으로서 방향족 화합물의 이용을 위한 생물전환의 기초를 확보하고자하였다. 토양 등의 시료로부터 38주의 리그닌 분해 균주를 분리하였다. 분리된 LG2를 공시 균주로 선정하여 형태학적, 배양학적 및 생리학적 특성을 조사한 결과 Pseudomonas sp. LG2로 명명하였다. 이 균주는 리그닌을 분해 할 수 있었으며, 리그닌 함유 배지에 배양하여 배양 분해 산물을 HPLC로 분석한 결과 다수의 방향족 화합물을 생산하였다 Poylacrylamide gel활성 분석에 의해서 3종류로 구성된 peroxidase가 조사되었다.

• 미생물과산업
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• 제16권3호
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• pp.15-19
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• 1990

본 연구에서는 lignin 분해시 lignin peroxidase와 glucose oxidase의 역할을 규명하기 위하여 백색부후균의 일종인 Pleurotus ostreatus를 실험 재료로 하여 glucose oxidase와 세포의 peroxidase를 분리하여 그 특성을 규명하여 이미 분리된 타 균주의 효소와 비교 분석하고, .betha.-O-4 linkage를 지닌 이합체 모델화합물에 작용시켜 그 산물을 분석함으로서 간접적이나마 두 효소의 역할및 분해기작을 추정하여 보았다.

• Biotechnology and Bioprocess Engineering:BBE
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• 제9권4호
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• pp.256-260
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• 2004

Melanin was decolorized by lignin peroxidase from Phanerochaete chrysosporium. This decolorization reaction showed a Michaelis-Mentens type relationship between the decolorization rate and concentration of two substrates: melanin and hydrogen peroxide. Kinetic constants of the decolorization reaction were 0.1 OD$\sub$475//min ($V_{max}$) and 99.7 mg/L ($K_{m}$) for melanin and 0.08 OD$\sub$475//min ($V_{max}$) and 504.9 ${\mu}$M ($K_{m}$) for hydrogen peroxide, respectively. Depletion of hydrogen peroxide interrupted the decolorization reaction, indicating the essential requirement of hydrogen peroxide. Pulsewise feeding of hydrogen peroxide continued the decolorizing reaction catalyzed by lignin peroxidase. These results indicate that enzymatic decolorization of melanin has applications in the development of new cosmetic whitening agents.

• KSBB Journal
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• 제32권2호
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• pp.96-102
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• 2017

The lignocellulose that is a major component of spent coffee ground was degraded and saccharified. To implement the spent coffee, after several pre-treatments, inoculation of Phanerochaete chrysosporium and solid-state fermentation were conducted. The optimal temperature of the enzymes (lignin peroxidase, manganese peroxidase, xylanase, laccase, and cellulase) for degradation of lignocellulose by P. chrysosporium was found. We also measured the maximum activity of enzymes (lignin peroxidase 0.15 IU/mL, manganese peroxidase 0.90 IU/mL, laccase 0.11 IU/mL, cellulase 5.87 IU/mL, carboxymethyl cellulase 9.52 IU/mL, xylanase 1.16 IU/mL) used for the process. As a result, 4.73 mg/mL of reduced sugar was obtained and 61.02% of lignin was degraded by solid state fermentation of P. chrysosporium on spent coffee ground.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제6권6호
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• pp.420-424
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• 1996

Effects of exogenous veratryl alcohol addition on the growth of basidiomycete Phanerochaete chrysosporium ME-446 and the induction of lignin peroxidase activity were investigated in this study. The organism was grown in ligninolytic (low-nitrogen) culture conditions in which extracellular enzymes are produced. Analyses showed that a statistically significant decrease of cell growth was associated with the veratryl alcohol addition. The effect of veratryl alcohol addition on LiP activity was nearly instantaneous and this effect diminished with culture aging. The extent of this effect was different depending on the time of addition, which led to a speculation that there might be some other effector species which played a role in regulation of lignin peroxidase activity.

• 한국생물공학회:학술대회논문집
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• 한국생물공학회 2002년도 생물공학의 동향 (X)
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• pp.473-476
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• 2002

A lignin degradation bacteria, symbiotic bacteria was isolated from the gut of Sympetrum depressiusculum and tested for its lignin degrading activity using lignin model compounds and related aromatic compounds. The strain was identified as Serratia marcescens HY-5 based on the 165 rDNA, cellular fatty acid composition, biochemical and physiological characteristics. S. marcescens showed 40-50% lignin degrading activity in the media that contained vaillin, guaiacol and dealkaline lignin. S. marcescens showed three ligninase activities [Jaccase, lignin peroxidase(LiP) and Manganase peroxidase(MnP)]. Addition of dealkaline lignin to the basal media increased about 6fold of laccase activity. Vanillic acid or vanillin increase 1.3fold of MnP activity and p-coumaric acid increased 12fold of LiP activity which added to the basal medium.

• 미생물학회지
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• 제42권1호
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• pp.34-39
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• 2006

목재부후균은 리그닌 분해효소로 lignin peroxidase (LIP), Mn-peroxidase (MNP) 및 laccase를 생성하는데 균류에 따라 위의 효소중 하나 혹은 둘 이상의 효소를 분비하거나 전혀 생성하지 않는 균도 있다. 본 실험은 이러한 목재 부후균의 효소생성 양상과 몇 종의 염료화합물 탈색과의 상관관계를 조사하고자 하였다. 조사한 23종 36균주 중 MNP 생성균은 30균주였으며 LIP 혹은 laccase 생성균은 각각 11균주와 12균주였다. 또한 같은 종에서도 효소활성은 다양한 양상을 보여 주었다. 리그닌 분해효소 활성과 비교하여 염료 탈색 정도는 세 효소가 모두 분비되는 백색 부후균의 경우 염료 탈색율이 상대적으로 우수하였고 균주에 따라 차이가 있으나 MNP 활성만을 갖는 균주의 경우, poly R-478 polymeric dye 및 anthron-type dye 인 remazol brilliant blue R염료는 효소 활성도와 다소 유연관계를 보였으며 methylene blue, bromophenol blue및 congo red 염료는 위의 효소들과는 직접적인 관련이 없는 것으로 판단되었으며, 오히려 균사의 생장과 비례하여 탈색율을 나타냈다. LIP, MNP 및 laccase 효소활성이 거의 검출되지 않은 갈색 부후균에서는 bromophenol blue를 제외하고는 염료의 탈색이 10%미만 혹은 전혀 탈색이 되지 앓았다.

• 미생물학회지
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• 제36권3호
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• pp.228-235
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• 2000

지금까지의 Phanerochaete chrysosporium을 이용한 Lignin Peroxidase(LiP) 의 생산은 최적화 되지 못한 배양 조건으로 인해 매우 낮은 활성만을 얻을수 있었으며. 그 배양조건 또한 100% 산소의 주입을 요하는 일반적으로는 재현하기 어려운 조건이었다. 본 연구에서는 Phanerochaete chrysosporium PSBL-1 균줄르 이용, 다양한 배양조건의 변화를 통해 LiP의 과량생산과 그에 따른 isozyme 조성의 변화를 확인하고자 하였다. 최종적으로 $Mn^{2+}$를 제거한 배지에 질소 원인 diammonium을 48mM 로 첨가하고, 안정제로서 veratryI alcohol을 2 mM로 첨가하여, sponge에 의한 고착배양을 실시한 결과 1,800 units/l의 LiP가 생산되었다. 이러한 활성의 증가는 기존에 보고된 PSBL-1 균주의 LiP 최대 생산량인 700units/l와 비교 , 약 2.57배의 생산량 증대를 나타낸다. 생산된 LiP isozyme 분석결과 $Mn^{2+}$(2.73 mM)와 diammonium(48 mM)을 첨가하였을 경우 H1 isozyme의 과량 생산이 확인되었다. 생산된 LiP(0.4 units)를 이용하여 각각의 아조계 염료(acid yellow 9, congo red, orange II; each 50$\mu$M)에 대한 탈생능을 확인한 결과, 2분 이내에 이들 염료에 대한 탈색이 이루어지는 것을 확인할 수 있었고 분해 산물이 축적되는 것을 확인할 수 있었다.