• 한국균학회지
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• 제17권4호
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• pp.177-183
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• 1989

1. 느타리버섯 중의 미토콘드리아는 설탕농도 44% 층에서 분리 정제되었다. 2. 파장 변화에 따른 mitochondrial ATP synthase의 활성도는 480nm의 빛이 조사될 때 가장 크게 증가되었다. 3. 최적 파장 480nm의 빛 조사 시간 변화에 따른 활성도는 15분 동안 조사하였을 때 가장 크게 증가하였다. 4. 위의 최적 빛 조사 조건에서 이 효소의 최적 pH는 7.5, 최적 온도는 $56^{\circ}C$였다. 5. 최적 광 조건에서 얻은 이 효소는 $Fe^{3+}$, $Fe^{2+}$ 그리고 $K^{+}$ 이온에 의하여 활성화 되었으나, $Na^{+}$ 이온에 의해서는 억제되었다.

• 한국균학회지
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• 제17권2호
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• pp.99-104
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• 1989

1. 최적광조사 조건, 470 nm에서 15초 동안 빛을 조사한 미토콘드리아성 ATP synthase는 1mmole DCPI에 의하여 그 활성이 85% 증가되었다. 2. 1mmole DNP, $10\;{\mu}mole$ HHQNO 및 $100\;{\mu}g/ml$의 oligomycin은 이 효소의 활성을 각각 61, 41% 및 12% 억제시켰다. 3. 최적 조건의 빛에 의한 $Fe^{3+}$ 및 $Fe^{2+}$ 이온의 유입효과에서, 5mmole $Fe^{3+}$ 및 0.5mmole $Fe^{2+}$ 이온에 의하여 이 효소 활성이 각각 14% 및 12% 증가되었다. 4. 광증감제인 phenazine methosulfate의 존재하에서 470nm의 빛을 조사한 후의 효소의 활성도가 크게 증가되는 것으로 보아, 미토콘드리아성 ATP synthase내에 미지의 흡광물질이 존재함을 추정할 수 있었다.

• 한국균학회지
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• 제19권1호
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• pp.32-40
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• 1991

느타리버섯을 사용하여, 빛이 버섯의 체내 대사에 영향을 미치는지, 영향을 미친다면 어떤 영역의 빛이 작용하는 지를 연구하였다. 이들 결과를 비교 검토하기 위해 재배 지역이 다른 느타리버섯 중의 mitochondria를 설탕 밀도 단계 기울기 원심분리법에 의하여 설탕 농도 44%층에서 분리 정제하여 실험한 결과 다음과 같은 결론을 얻었다. 1. 파장 변화에 따른 mitochondrial ATP synthase의 활성도는 490nm에서 가장 크게 활성화되었다. 2. 최적 파장 490nm에서 빛 조사 시간 변화에 따른 ATP synthase의 활성도는 15초 동안 조사하였을 때 가장 활성화 되었다. 3. 최적 조건에서 ATP synthase는 phenazine methosulfate(PMS)에 의해 224% 활성화 되었으며, 2,6-dichlorophenol indophenol(DCPIP)에 의하여 168% 활성화 되었다. 한편, oligomycin에 의해서는 90% 효소 활성이 억제 되었으며, 2,4-dinitrophenol(DNP)에 의해서 75%, 2-heptyl-4-hydroxyquinoline-N-oxide(HQNO)에 의해 15% 효소활성이 억제되었다. 4. 최적 조건에서 ATP synthase는 $Mn^{2+}$에 의해 73%의 효소 활성 억제를 보였고, $Ca^{2+}$에 의해 35%, $Co^{2+}$에 의해 14%의 효소 활성 억제를 보였다. 5. 최적조건에서 ATP synthase는 $CN^{-}$과 $SO_{4}\;^{2-}$에 의하여 각각 80%, 46% 효소활성이 억제되었고, $NO_{3}\;^{-}$과 $CO_{3}\;^{2-}$에 의해서는 28%의 효소 활성 억제를 보였다. 이상과 같은 결과를 통해 버섯의 종류에 관계없이 청색광 영역의 빛에 의해 활성화 된다는 것과 그 광수용체도 유사한 형태일 것이라 예측할 수 있다.

• 한국균학회지
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• 제17권3호
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• pp.161-168
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• 1989

표고버섯(L. edodes) 중의 mitochondria는 설탕밀도단계기울기법에 따라 분리정제 하였다. 앞서 보고한 바와 같이, 각 파장별 빛조사(400-700nm)에 따른 mitochondrial ATPase와 ATP synthase의 활성도는 680nm와 470nm에서 각각 활성화되었다. 본 연구에서, 400nm 이하의 파장별 빛조사에 따른 mitochondrial ATPase 및 ATP synthase의 활성도는 380nm와 330nm에서 각각 활성화되었으며, 330nm 및 350에서 각각 억제되었다. FAD의 존재하에서, mitochondrial ATP synthase는 활성화 파장 및 억제 파장의 조사에 의하여 활성도가 각각 증가된 반면, mitochondrial ATPase의 활성도는 감소되었다. 그러나, NADH의 존재하에서, 이들 파장의 조사에 의한 효소의 활성도는 변화가 없었다. 또한, 두 효소는 각각의 활성화 파장 및 억제 파장이 조사됨에 따라 $FADH_2$를 FAD로 산화시키는 spectrum을 보였다. 이로써, 이 두 효소는 빛 조사에 의하여 생체내의 산화 환원반응의 산화제로 작용하였으며, 특히 mitochondrial ATP synthase의 활성화에 따른 광유발물질은 mitochondria 중에 존재하는 flavin 또는 flavoprotein으로 추정된다.

• 한국균학회지
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• 제17권2호
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• pp.91-98
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• 1989

1. 표고버섯 중의 미토콘드리아는 설탕 농도 구배 원심분리법에 의하여 설탕 농도 44% 층에서 분리 정제되었다. 2. 파장 변화에 따른 미토콘드리아성 ATP synthase의 활성도는 470 nm의 빛이 조사될 때 효소의 활성도가 가장 크게 증가되었다. 3. 최적 파장 470 nm의 및 조사의 시간변화에 따른 효소의 활성도는 15초 동안 및을 조사하였을 때 가장 크게 활성화되었다. 4. 위의 최적 및 조사 조건에서 이 효소의 최적 pH는 7.5, 최적 온도는 $54^{\circ}C$이었다. 5. 최적 및 조사 조건에서 이 효소는 $Fe^{3+}$, $Fe^{2+}$ 및 ${SO_4}^{2-}$ 이온에 의하여 활성화되었으나, 반면 $Co^{2+}$, $Mn^{2+}$, $Ca^{2+}$, $Na^+$, ${CO_3}^{2-}$ 및 $CN^-$ 이온에 의하여 그 활성이 억제되었다. 6. $K^+$ 및 ${No_3}^{-}$ 이온은 이 효소의 활성도에 영향을 주지 않았다.

• 한국균학회지
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• 제21권3호
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• pp.165-171
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• 1993

표고버섯 중의 광감응성 mitochondrial ATP synthase는 0.1 mM $Fe^{2+}$ 단독 이온에 의하여 그 활성이 대조구에 비해 102%, 증가되었으며, 반면 $Fe^{3+}$ 및 $Mg^{2+}$ 이온은 효소의 활성을 억제시켰다. 0.5 mM $Mg^{2+}$ 존재하에서 0.1 mM $Fe^{2+}$ 이온에 의한 이 효소의 활성은 32% 증가되었으며 0.5 mM $Mg^{2+}$ 존재하에서 $Fe^{3+}$ 이온효과는 단독 $Fe^{3+}$ 이온의 효과와 유사한 경향으로 효소의 활성을 저해하였다. 0.5 mM $Mg^{2+}$과 0.1 mM, 0.5 mM 및 1.0 mM $Fe^{3+}$ 이온의 공존하에서$Fe^{2+}$ 이온에 의한 효소의 활성은 모두 억제되었으며, 특히 0.5 mM $Mg^{2+}$과 0.1 mM $Fe^{3+}$ 이온의 공존하에서 5.0 mM $Fe^{2+}$ 이온에 의하여 53%의 억제현상을 나타내었다. 따라서 표고버섯 중의 광감응성 mitochondrial ATP synthase의 활성은 $Fe^{2+}$ 이온에 의하여 특이적으로 크게 증가되며, 이 효소에 대한 $Fe^{2+}$ 이온의 활성화 효과가 $Mg^{2+}$ 이온에 의하여 크게 영항을 받지 않으나, $Fe^{3+}$ 이온의 공존하에서는 억제됨을 알았다. 활성화 금속이온인 $Fe^{2+}$ 존재하에서 이 효소의 최적 pH는 7.6이며, 최적 온도는 $63^{\circ}C$이었다. 또한 이 효소는 금속 chelating agent인 EDTA에 의하여 효소의 활성이 상실됨으로써 metalloenzyme의 가능성을 제시하였다.

• The Plant Pathology Journal
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• 제30권1호
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• pp.58-67
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• 2014

The multifunctional triple gene block protein 1 (TGB1) of the Potexvirus Alternanthera mosaic virus (AltMV) has been reported to have silencing suppressor, cell-to-cell movement, and helicase functions. Yeast two hybrid screening using an Arabidopsis thaliana cDNA library with TGB1 as bait, and co-purification with TGB1 inclusion bodies identified several host proteins which interact with AltMV TGB1. Host protein interactions with TGB1 were confirmed by biomolecular fluorescence complementation, which showed positive TGB1 interaction with mitochondrial ATP synthase delta' chain subunit (ATP synthase delta'), light harvesting chlorophyll-protein complex I subunit A4 (LHCA4), chlorophyll a/b binding protein 1 (LHB1B2), chloroplast-localized IscA-like protein (ATCPISCA), and chloroplast ${\beta}$-ATPase. However, chloroplast ${\beta}$-ATPase interacts only with $TGB1_{L88}$, and not with weak silencing suppressor $TGB1_{L88}$. This selective interaction indicates that chloroplast ${\beta}$-ATPase is not required for AltMV movement and replication; however, TRV silencing of chloroplast ${\beta}$-ATPase in Nicotiana benthamiana induced severe tissue necrosis when plants were infected by AltMV $TGB1_{L88}$ but not AltMV $TGB1_{L88}$, suggesting that ${\beta}$-ATPase selectively responded to $TGB1_{L88}$ to induce defense responses.