• 한국식품영양과학회지
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• 제17권3호
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• pp.242-248
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• 1988

Pepsin, ${\alpha}-chymotrypsin$, protease 및 papain을 이용하여 정어리육 단백질의 pepsin가수분해물로 부터 합성한 plastein과 유리 glutamic acid 및 leucine을 도입시킨 plastein의 일반성분, 수율, 아미노산조성 및 분자량을 측정하여 비교 검토한 결과 plastein의 단백질 함량은$82.0{\sim}88.2%$였으며 회분함량은 $2.7{\sim}7.6%$로 glu-papain plastein과 leu-papain plastein의 2.5% 및 1.9%보다 높았고, 지방함량은 $0.3{\sim}0.8%$범위였다. 수율은 protease plastein이 52.3%로 가장 높았고, papan plastein, pepsin plastein 및 ${\alpha}-chymotrypsin$ plastein은 각각 44.2%, 43.6%, 43.2%였으며, leu papain plastein과 glu-papain plastein은 각각 33.2% 및 29.0%였다. plastein종류에 따른 아미노산조성에는 큰 차이는 없었으며, leu-papain plastin과 glu-papain plastein의 leucine 및 glutamlc acid 함량은 각각 37.5% 및 39.3%였으나 대조구인 papain plastein에서는 이들의 함량이 7.1%, 14.4%에 불과하였다. 겔여과에 의한 가수분해물의 분자량은 1,800 및 285인 것이 주종을 이루었으나 이외에 분자량 3,600 및 830인 획분도 존재하였다. plasteln의 분자량은 ${\alpha}-chymotrypsin$ plastein이 26,000 및 9,100였으며 pepsin plastein은 23,000이 주증을 이루었고, 10,000 및 4,300도 존재하였고, protease plastein의 분자량은 18,000였다. leu-papain plastein과 glu-papain plastein은 각각 29,000 및 19,000 였으나 papain plastein 은 13,000로 가장 낮았다.

• 한국식품조리과학회지
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• 제7권1호
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• pp.15-25
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• 1991

김치 발효 중에 주로 나타나는 Lac. plantarum, Leu. mesenteroides, Ped. acidilactici, Lac. brevis 등의 젖산균들이 김치 발효에 미치는 영향을 규명하고자, 이 젖산균들을 순수배양하여 염도 2.31%의 김치즙에 접종한 후 $30^{\circ}C$, $21^{\circ}C$, $14^{\circ}C$, $7^{\circ}C$에서 발효시키면서 pH및 총산도의 변화, 휘발성 유기산과 비휘발성 유기산의 변화를 관찰하였다. Control group과 Leu. mesenteroides를 접종한 시료, 4종의 젖산균을 혼합 접종한 시효들의 발효온도에 따른 pH 및 산도 변화 경향은 서로 매우 유사하며, 특히 1$14^{\circ}C$에서 이러한 경향은 더 뚜렷하게 나타났다. Lac. plantarum이나 Ped. acidilactici 그리고 Lac. brevis를 접종한 시료들은 control group이나 Leu. mesenteroides, 4종의 젖산균을 혼합접종한 시료보다 더 느리게 pH 및 총산도가 변화하였으며 특히 $14^{\circ}C$에서는 control group과 Leu. mesenteroides 그리고 4종의 젖산균을 혼합 접종한 시료에서만이 발효가 진행되었다. 휘발성산과 비휘발성산의 변화 양상도 control group, Leu. mesenteroides를 접종한 시료, 4종의 젖산균을 혼합 접종한 시료에 있어서 서로 매우 유사하였다. 검출한 휘발성 유기산으로는 formfic, acetic acid뿐이었으며, 이들은 Leu. mesenteroides나 Lac. brevis 등에 의해 주로 생성됨을 알 수 있다. Leu. mesenteroides를 접종한 시료에서 다른 발효온도에서보다 $14^{\circ}C$에서 acetic acid의 함량이 높았다. 비휘발성 유기산은 모든 시료에서 lactic acid가 검출되었고, Leu. mesenteroides를 접종한 시료에서 $21^{\circ}C$와 $14^{\circ}C$에 citric aicd가 검출되었으며 succinic acid는 controlgroup과 Lac. brevis를 접종한 시료에서 검출되었다.

• 한국수산과학회지
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• 제28권1호
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• pp.98-104
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• 1995

1989년 11월부터 1990년 1월 사이에 전남 가막만에서 채취한 양식 굴 및 이를 원료로 제조된 훈제 기름담금 통조림, 보일드 통조림에서 강한 쓴맛이 나타나 품질상 문제가 발생하였는바, 본 연구에서는 이러한 쓴맛의 원인 물질을 규명하고저 시도하였다. 이들 시료의 아세톤 추출액을 액-액 분배, 알루미나, 규산 및 ODS 등의 각종 칼럼을 이용하여 정제한 결과, 5개의 쓴맛성분을 분리하였으며, 이들은 질량분석(FAB-MS)으로 부터 분자량이 각각, OY-22 : 837, OY-23 : 851, OY-24 : 821, OY-25, OY-26 : 835 이었으며, proton NMR spectrum 및 각종 기기분석 결과, 6-7개의 아미노산으로 이루어진 환상 peptide로 추정되었다. 또한, 아미노산 분석으로부터 OY-24에서는 Val, Leu 이, OY-25에서는 Leu, Ile이, OY-26에서는 Leu, Leu이 각각 확인되었으며, 나머지는 이상 아미노산으로 생각되었다. 이들 성분들은 마우스에 대하여 급성독성은 없었으며 $(100{\mu}g/20g\;mice,\;I.p.)$, Asp. niger E. coli, Bac. subtilis 에 대하여는 항균성도 없었다$(10{\mu}g/disk).$ 현재, 각종 생리활성 및 정확한 구조를 검토 중에 있다.

• 한국수산과학회지
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• 제20권6호
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• pp.582-590
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• 1987

말쥐치육 단백질의 가수분해물로 합성한 plastein을 식품단백질원으로서 고도이용 가능성을 구명하기 위하여 그의 기능성을 FPC 및 egg albumin과 비교 검토하였으며, 아울러 SEM에 의한 plastein 형상도 관찰하였다. 용해도는 plastein이 FPC 보다 용해도가 월등히 높았고, Glu-papain plastein은 pH변화에 관계없이 용해도가 $95\%$이상으로 높았으나 Leu-papain plastein의 용해도는 매우 낮았다. 가열시간이 길어짐에 따라 FPC는 용해도가 감소하는 경향을 보였으나 Glu-papain plastein은 가열시간에 관계없이 용해도가 $81\%$이상이었다. 분산성은 Glu-papain plastein과 protease plastein이 egg albumin의 그것과 비슷하였으나 ekfms plastein은 다소 분산성이 낮았다. 보수력은 FPC가 egg albumin보다 낮았으며, 지방흡수력은 Leu-papain plastein이 1.88ml/g으로 가장 높았고, 다른 plastein은 egg albumin의 그것과 비슷하였다. 유화성은 Leu-papain plastein이 $61.2\%$로 가장 높았으나 Glu-papain plastein은 $50.7\%$로 가장 낮았다. 유화안정성도 이와 같은 경향이었다. 포말성은 Leu-papain plastein과 Glu-papain plastein이 각각 $373\%,\;360\%$로 egg albumin의 $130\%$ 보다 우수하였다. 포말안정성은 모든 plastein이 50시간 이후에 소실되어 egg albumin의 36시간에 비해 높았다. 점도는 모든 plastein이 egg albumin에 비해 낮았다. SEM을 통해 본 plastein의 형상은 처리한 효소 종류에 따라 다소 차이를 보였으며, Glu-papain plastein과 Leu-papain plastein은 다른 plastein에 비해 특이한 부드러운 형상을 나타내었다.

• 한국식품조리과학회지
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• 제7권2호
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• pp.89-95
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• 1991

김치발효 중에 주로 나타나는 Lac. plantarum, Leu. mesenteoides, Ped. acidilactici, Lac. brevis 등의 젖산균들이 김치발효에 미치는 영향을 규명하고자, 이 젖산균들을 순수 배양하여 염도 2.31%의 김치즙에 접종한 후 $30^{\circ}C$, $21^{\circ}C$, $7^{\circ}C$에서 발효시키면서 알코올 당의 변화 및 생균수의 변화를 관찰하고 관능검사를 하였다. Ethyl alcohol은 control group과 Leu. mesenteoides를 접종한 시료, 4종의 젖산균을 혼합 접종한 시료에서 검출되었으며 특히 $14^{\circ}C$에서 더 많은 양이 검출되었다. 당은 발효가 진행됨에 따라 감소하였고, 감소 정도는 pH 및 총산도의 변화와 잘 일치하였다. 총 생균수는 발효초기에는 증가하다가 서서히 감소하는 경향을 보였으며 control group과 Leu. mesenteroides에 있어서 김치가 적당히 익은 정도의 pH및 산도를 보이는 시기와 최고의 균수에 도달하는 시기가 일치하였다. 관능검사 결과 모든 온도에서 Control group이 냄새와 맛이 가장 좋았고 그 다음 4종의 젖산균을 혼합접종한 시료 Leu. mesentenoides를 접종한 시료의 순으로 나타났으며, 온도에 있어서는 $14^{\circ}C$에서 맛과 냄새가 좋았다.

• Advances in Energy Research
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• 제3권2호
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• pp.125-131
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• 2015

Prompt neutron lifetime calculations have been performed for the NIRR-1 reactor HEU and LEU cores using the 1/v insertion and the Adjoint flux weighing methods. Results of calculations obtained for the HEU and LEU cores are respectively $57.3{\pm}0.8$ and $47.5{\pm}0.7$ for the 1/v insertion and $56.9{\pm}0.3$ and $46.3{\pm}0.5$ for the Adjoint flux. There is a good agreement seen between the two methods for both cores. The prompt neutron lifetime was observed to be shorter in the LEU than for the HEU as expected. However, the Adjoint flux weighing method seemed to be the easiest method in calculating the prompt neutron lifetime for NIRR-1.

• Fisheries and Aquatic Sciences
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• 제18권2호
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• pp.131-135
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• 2015

Two new bitter-tasting cyclic peptides comprising six amino acids, namely gamakamide C and D, were isolated from cultured oysters Crassostrea gigas. Dimethylaminoazobenzene sulfonyl-amino acid analysis detected Val and Leu in gamakamide C and Ile and Leu in gamakamide D. The molecular formula of gamakamide C was determined as $C_{43}H_{60}N_{7}O_8S$ by high-resolution fast atom bombardment mass spectroscopy (HR FAB-MS) ($[M+H]^+m/z822.4200{\Delta}-2.4mmu$), and that of gamakamide D was determined as $C_{43}H_{62}N_7O_8S$ by HR FAB-MS ($[M+H]^+m/z836.4379{\Delta}-2.0mmu$). Comparison of amino acid analyses and fragment ions by MS/MS among gamakamide C, D, and E (known), the structures of gamakamide C and D were confirmed $as-{\small{L}}-Val-{\small{L}}-Met(SO)-{\small{L}}-NMe-Phe-{\small{L}}-Leu-{\small{D}}-Lys-{\small{L}}-Phe-$ and $-{\small{L}}-Ile-{\small{L}}-Met(SO)-{\small{L}}-NMe-Phe-{\small{L}}-Leu-{\small{D}}-Lys-{\small{L}}-Phe-$, respectively.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제31권4호
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• pp.874-880
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• 2010

A series of 13- and 14-membered cyclic enkephalin analogs based on the moderately $\mu$ selective prototype compound Tyr-C[D-$A_2bu$-Gly-Phe-Leu] 8a were synthesized to investigate the structure-activity relationship. The modifications of sequence were mainly focused on two positions 3 and 5, critical for the selective recognition for $\mu$ and $\delta$ opioid receptors. The substitution of hydrophobic $Leu^5$ with hydrophilic $Asp^5$ derivatives led to Tyr-C[D-$A_2bu$-Gly-Phe-Asp(N-Me)] 7 and Tyr-C[D-Glu-Phe-gPhe-rAsp(O-Me)] 5, the peptides with a large affinity losses at both $\mu$ and $\delta$ receptors. The substitution of $Phe^3$ with $Gly^3$ led to Tyr-C[D-Glu-Gly-gPhe-rLeu] 3 and Tyr-C[D-Glu-Gly-gPhe-D-rLeu] 4, the peptides with large affinity losses at $\mu$ receptors, indicating the critical role of phenyl ring of $Phe^3$ for $\mu$ receptor affinities. One atom reduction of the ring size from 14-membered analogs Tyr-C[D-Glu-Phe-gPhe-(L and D)-rLeu] 6a, 6b to 13-membered analogs Tyr-C[D-Asp-Phe-gPhe-(L and D)-rLeu] 1, 2 reduced the affinity at both $\mu$ and $\delta$ receptors, but increased the potency in the nociceptive assay, indicating the ring constrain is attributed to high nociceptive potency of the analogs. For the influence of D- or L-chirality of $Leu^5$ on the receptor selectivity, regardless of chirality and ring size, all cyclic diastereomers displayed marked $\mu$ selectivity with low potencies at the $\delta$ receptor. The retro-inverso analogs display similar or more active at $\mu$ receptor, but less active at $\delta$ receptor than the parent analogs.

• 한국식생활문화학회지
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• 제18권2호
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• pp.96-104
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• 2003

양념에 Leu. mesenteroides, Lac. plantarum의 젖산균과 멸치액젓 첨가가 김치 양념의 대장균군 제어, 숙성촉진여부 및 관능적 특성에 미치는 영향을 조사하였다. Leu. mesenteroides과 젓갈을 첨가한 경우 초기 숙성이 촉진되나 후기 산패는 완만하였으며 Lac. plantarum의 첨가시에는 초기 숙성에는 큰 차이가 없고 후기 산패가 현저하게 진행되었다. 대장균군은 산도 0.80% 이상에서 사별되었는데 Leu. mesenteroides의 경우가 숙성이 촉진되어 보다 신속히 사멸시켰다. 총균수와 젖산균수는 초기에 starter 첨가구는 $10^6\;CFU/mL$ 정도인데 반해서 starter를 첨가하지 않은 처리구에서 총균수는 $10^6\;CFU/mL$, 젖산균수가 $10^4\;CFU/mL$ 이었고 숙성 후에는 첨가군이 높은 수준을 유지하였다. 하지만 대체적으로 스타터의 첨가가 숙성 및 대장균에 크게 영향을 주지 못하는 경향으로 동일하게 나왔다. 관능적 특성에서는 Leu. mesenteroides 첨가구가 Lac. plantarum의 경우보다 우수하였다. 한편, 시판 겉절이 김치는 산도가 $0.09{\sim}0.18%$, $pH\;5.46{\sim}5.89$, 총균수 $2.2{\times}10^6{\sim}3.1{\times}10^7\;CFU/ml$, 젖산균수 $2.1{\times}10^4{\sim}6.6{\times}10^5\;CFU/ml$, 대장균군수 $1.8{\times}10^4{\sim}7.1{\times}10^5\;CFU/ml$, 염분 $1.89%{\sim}2.51%$으로 스타터 첨가 겉절이에 비해 pH와 염도를 제외한 품질 특성에서 전반적으로 낮은 값을 나타냈다.

• BMB Reports
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• 제34권2호
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• pp.109-113
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• 2001

The Serratia marcescens metalloprotease inhibitor (SmaPI) is a proteinase inhibitor toward Serratia marcescens metalloprotease (SMP). The three-dimensional structure of SmaPI was calculated by computer modeling using the structure complex between SMP and the Erwinia chrysanthemi inhibitor as a template. Based on this model structure, the substitution of the amino acid residues, Ala4, Leu-5, Pro-6, and Thr-7, were located at the hinge region of the N-terminal segment by site-directed mutagenesis. Although the A4R and T7A mutant SmaPIs showed a nearly full inhibitory activity, the inhibitory activity of SmaPI decreased significantly when the Leu-5 was converted to Ala, Gly, Ile, or Val. Surprisingly, the L5I and L5V mutant SmaPIs showed less inhibitory activities than the L5A mutant. From these results, we suggested that the orientations and positions of respective aliphatic groups in the side-chain of position 5 mainly affected the inhibitory activity of SmaPI. The overall side-chain hydrophobicity was only slightly affected. The side-chain of the Leu-5 residue contributed approximately 0.79 kcal/mol out of 8.44 kcal/mol to the binding of SmaPI with SMP The inhibitory activities of P6A and F6G were also severely decreased. The Pro-6 may have a critical role in maintaining the strict conformation of the N-terminal portion that may be important in the inhibitory activity of SmaPI. In conclusion, Leu-5 and Pro-6 have crucial roles in the inhibitory function of SmaPI toward SMP.