• Interdisciplinary Bio Central
• /
• 제1권1호
• /
• pp.3.1-3.6
• /
• 2009

Introduction: GTPases known as translation factor play a vital role as ribosomal subunit assembly chaperone. The bacterial Obg proteins ($Spo{\underline{0B}}$-associated ${\underline{G}}TP$-binding protein) belong to the subfamily of P-loop GTPase proteins and now it is considered as one of the new target for antibacterial drug. The majority of bacterial Obgs have been commonly found to be associated with ribosome, implying that these proteins may play a fundamental role in ribosome assembly or maturation. In addition, one of the experimental evidences suggested that Bacillus subtilis Obg (BsObg) protein binds to the L13 ribosomal protein (BsL13) which is known to be one of the early assembly proteins of the 50S ribosomal subunit in Escherichia coli. In order to investigate binding mode between the BsObg and the BsL13, protein-protein docking simulation was carried out after generating 3D structure of the BsL13 structure using homology modeling method. Materials and Methods: Homology model structure of BsL13 was generated using the EcL13 crystal structure as a template. Protein-protein docking of BsObg protein with ribosomal protein BsL13 was performed by DOT, a macro-molecular docking software, in order to predict a reasonable binding mode. The solvated energy minimization calculation of the docked conformation was carried out to refine the structure. Results and Discussion: The possible binding conformation of BsL13 along with activated Obg fold in BsObg was predicted by computational docking study. The final structure is obtained from the solvated energy minimization. From the analysis, three important H-bond interactions between the Obg fold and the L13 were detected: Obg:Tyr27-L13:Glu32, Obg:Asn76-L13:Glu139, and Obg:Ala136-L13:Glu142. The interaction between the BsObg and BsL13 structures were also analyzed by electrostatic potential calculations to examine the interface surfaces. From the results, the key residues for hydrogen bonding and hydrophobic interaction between the two proteins were predicted. Conclusion and Prospects: In this study, we have focused on the binding mode of the BsObg protein with the ribosomal BsL13 protein. The interaction between the activated Obg and target protein was investigated with protein-protein docking calculations. The binding pattern can be further used as a base for structure-based drug design to find a novel antibacterial drug.

• 청정기술
• /
• 제28권1호
• /
• pp.24-31
• /
• 2022

오늘날 다양한 용도로 사용하고 있는 석유계 플라스틱은 지구 환경 및 생태계에 큰 위협을 주는 존재로서 이를 대체하기 위한 방안을 찾기 위해 범세계적으로 각 분야에서 많은 노력이 가해지고 있다. 이런 관점에서 본 연구에서는 생분해성 특성을 지닌 해양 바이오매스 유래 알지네이트에 석유계 기반의 폴리비닐알콜(Poly vinyl alcohol; PVA)을 10 wt% 혼합하여 알지네이트 기반 폴리비닐알콜 블렌드 필름(alginate-based PVA blend films)을 수용액상으로부터 캐스팅하여 제조하였다. 가교제로는 글루타르알데히드가 사용되었으며, 필름에 항균성을 부여하고자 캐슈넛껍질액으로부터 추출된 알킬 페놀계 바이오오일인 카다놀(cardanol) 성분을 0.1 ~ 2.0 wt% 범위로 첨가하였다. 이렇게 제조된 블렌드 필름의 특성을 알아보기 위하여 푸리에변환 적외선 분광법(FTIR), 열중량분석(TGA), 인장강도, 팽윤도 및 항균성 등을 측정하였다. FTIR과 열중량분석, 인장강도 결과들은 주성분인 알지네이트에 PVA가 하나의 매트릭스 상을 이루며 잘 분산되어 있음을 보여주었고, 특히, 단일 성분일 때 약점으로 알려진 알지네이트의 취성(brittle)과 PVA의 약한 열적 내구성이 블렌드를 이루면서 PVA와 알지네이트 기능기들의 가교 및 수소결합으로 인하여 열적, 기계적인 물성들이 향상됨을 보였다. 카다놀 성분의 첨가는 황색포도상구균과 대장균에 대한 항균성을 크게 향상시켜 60 min 접촉시간에서 황색포도상구균의 사멸율은 98% 이상이고, 대장균의 경우 약 70%의 우수한 향균 성능을 나타냈다. 알지네이트-PVA 블렌드에 대한 최적 항균성은 카다놀이 0.1 ~ 0.5 wt% 범위이었다. 이상의 결과들을 볼 때, 카다놀을 함유한 알지네이트-PVA 블렌드 필름은 식품 포장제 및 여러 항균소재로서 응용할 수 있을 것으로 판단된다.