The goal of this study was to use gelatin to modify the surface of fibroin microspheres to enhance their biofunctionality for tissue engineering and regenerative medicine applications. Three different methods were used for the modification: coating, incorporation, and covalent bonding. Wound-healing assays demonstrated that gelatin modification of fibroin microspheres enhances 3T3 and HDF cell migration. Although the level of gelatin coverage varied depending on the method used, there was no significant difference between the modified microspheres. The gelatin-modified microspheres also increased the migration velocity of individual 3T3 cells. The results suggest that gelatin modification of fibroin microspheres is a promising approach for developing functional biomaterials with enhanced biological properties. Further optimization of gelatin modification is necessary to maximize the biofunctionality of fibroin microspheres.
Chemical modification of gelatin-based macroporous microcanier beads was achieved by increasing the charge density through incorporation of (diethylamino)ethylchloride-hydrochloride (DEAE:CI-HCI) or lysine, and this significantly improved the attachment and growth of HepG2 cells. When microcarriers were modified by the addition of 2% lysine, positive charge density was 0.95 meq/g-caniers. In case of modification of microcarriers with DEAE:CI-HCI, positive charge density was 0.6 meq/g-caniers. An increase in charge density of the microcaniers to improve cell attachment has facilitated the growth of the cells on macroporous gelatin microcaniers. Also, final HepG2 cell concentration cultivated on modified beads with DEAE:CI-HCI was increased up to $10^7$ cells/ml. This was 2-3 times higher than that obtained with unmodified macroporous gelatin microcarriers.
To effectively utilize fish skin gelatin as a material for quality improvement in surimi gel from fish with a red muscle, conger eel skin gelatin was modified with succinic anhydride, and funtional properties such as emulsifying activity and emulsifying stability were determined. The degree of chemical modification incresed up to 0.3 g of succinic anhydride/g of gelatin, above this adding ratio a nearly constant value was reached. The maximum amount of modification was about 90%. The emulsifying activity and emulsifying stability of gelatin gradually increased up to 89.8% of succinylation extent, little changed above of succinylation extent. The other functional properties as solubility, water holding capacity, foam expansion and foam stability were improved following succinylation with 0.3 g of succinic anhydride/g of gelatin. Amino acid composition of succinylated gelatin was similar to that of unmodified gelatin. Heavy metal contents such as cadmium, lead, copper and zinc of succinylated gelatin were lower than those of unmodified gelatin.
In the preparation of hydroxyapatite(HAp)/gelatin(GEL) nanocomposite, GEL matrix was modified by the introduction of chondroitin sulfate(ChS) to obtain a strongly organized composite body. The formation reaction of the HAp/GEL-ChS nanocomposite was then investigated via XRD, DT/TGA, FT-IR, TEM and SEM. The organic-inorganic interaction between HAp nanocrystallites and GEL molecules was confirmed from DT/TGA and FT-IR. According to the DT/TGA results, the exothermal temperature zone between 300 and $550^{\circ}C$ showed an additional peak temperature that indicated the decomposition of the combined organics of the GEL and ChS. From the FT-IR analysis, calcium phosphate(Ca-P) was covalently bound with the GEL macromolecules modified by ChS. From TEM and ED, the matrix of the GEL-ChS molecules was mineralized by HAp nanocrystallites and the dense dried nanocomposite body was confirmed from SEM micrographs.
In the preparation of a hydroxyapatite [HAp]/gelatin [GEL] nanocomposite, the GEL matrix in aqueous solution of $H_3PO_4$ was modified by the introduction of aspartic acid [Asp], asparagine [Asn], and glycine [Gly]. The addition of Asp, Asn and Gly greatly affected the slurry formation of HAp/GEL nanocomposite and the resulting dry body showed variations in toughness with the addition of the different amino acids. The introduction of Asn into HAp/GEL nanocomposite was effective for producing the organic-inorganic interaction between HAp and GEL, and caused the increase of toughness. The formation reaction of the modified HAP/GEL nanocomposites was investigated by using XRD and FT-IR. The organic-organic interaction between the GEL matrix and the additives of Asp, Asn and Gly was confirmed from FT-IR analysis, and the organic-inorganic interaction between HAp nanocrystallites and the modified GEL matrix was also discussed, using FT-IR spectra patterns. Nanocrystallites of HAp were covalently bound with the GEL macromolecules and differently influenced by the modification species of Asp, Asn, and Gly.
We investigated the surface modification method for the preparation of organic-inorganic hybrid composite thin film. Gelatin obtained from the decomposition of collagen was allowed to adsorb in a polystyrene tissue culture dish for 2 h to from layers of gelatin. Supersaturated ionic solution of calcium and phosphorus was injected on the gelatin adsorbed layer to form calcium phosphate thin film. During the initial period of incubation, nucleates were formed. With increase of the incubation time, CaP (calcium phosphate) thin film grew on the surface of the culture dish. The gelatin/CaP thin film displayed the highly porous three-dimensional surface structure. Attenuated, total reflectance Fourier transform, infra-red spectroscopy (ATR-FTIR) was used to analyze the chemical properties of CaP film. The analysis demonstrated that the CaP film formed at initial period of treatment appeared to be amorphous. With increase of incubation time, the crystallinity of the film was slightly increased, but the presence of the peaks for the low crystalline CaP confirmed that the CaP thin film prepared in this study was poorly crystallized.
Kim, Jin-Soo;Cho, Soon-Yeong;Ko, Shin-Hyo;Ha, Jin-Hwan;Shin, Sung-Jae;Lee, Eung-Ho
Applied Biological Chemistry
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v.36
no.6
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pp.440-448
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1993
To utilize effectively fish skin wasted from fish processing, a dover sole skin gelatin was prepared by alkaline extraction method and the physico-chemical properties were examined. Conditions for the suitable pretreatment, extraction and decolorization for gelatin preparation from dover sole skin are as follows: the skin is limed with 1.0% calcium hydroxide solution at $5^{\circ}C$ for 4 days, washed thoroughly for 2 days with tap water, extracted with 5 volumes of water $(pH\;5.0{\sim}7.0)$ to dehydrated skin for 3 hours at $50^{\circ}C$, and then bleached with 3% activated carbon. Though dover sole skin gelatin was prepared under above conditions, physico-chemical property values such the melting point and gelling point of that were lower than those of yellowfin sole skin gelatin as well as the commercial pork skin gelatin. Therefore, the purified dover sole skin gelatin requires a suitable modification operation for better quality gelatin manufacture.
Kim, Jin-Soo;Kim, Jeong-Gyun;Cho, Soon-Yeong;Kang, Kyung-Soo;Ha, Jin-Hwan;Lee, Eung-Ho
Korean Journal of Food Science and Technology
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v.25
no.6
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pp.716-723
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1993
To utilize effectively fish skin wasted from fish processing, a yellowfin sole skin gelatin was prepared by alkaline extraction method and the physico-chemical properties were examined. Conditions for the suitable extraction and decolorization for gelatin preparation from yellowfin sole skin are as follows: the skin is limed with 1.5% calcium hydroxide solution at $5^{\circ}C$ for 5 days, washed throughly with tap water, extracted with 6 volumes of water ($pH5.0{\sim}7.0$) to dehydrated skin for 3 hours at $50^{\circ}C$, and then bleached with 3% activated carbon. Though yellowfin sole skin gelatin was prepared under above condition, the physico-chemical property values such the melting point and gelling point of that were lower than those of pork skin gelatin. Therefore, the purified yellowfin sole skin gelatin requires a suitable modification operation for more a good quality gelatin manufacture.
To prepare edible skin gelatin of conger eel such as material fur quality improvement of surimi gel, the defatted skin was limed with 1% calcium hydroxide at $5^{\circ}C$ for 2 days, washed thoroughly with tap water, extracted with 8 volumes of distilled water to dehydrated skin for 2 hours at $50^{\circ}C$. The gelatin extract was centrifuged, filtered and then passed through anion(Amberlite 200C) and cation (Amberlite IR 900) resins. The purified gelatin solution was evaporated and dried by hot-air blast$(40^{\circ}C)$. The gelatin prepared by above condition had the highest quality as revealed by physical property values i.e. 240.5 g in gel strength, $28.0^{\circ}C$ in melting point and $28.0^{\circ}C$ in gelling point. Funtional property values were 56.8% in solubility, 1.8 ml/g in oil binding capacity, 55.0% in emulsifying capacity and 48.5% in emulsifying stability. jelly strength and senso교 evaluation of surimi gel from fish with red muscle were not improved by addition of emulsifying curd from conger eel skin gelatin as emulsifier. Therefore, the conger eel skin gelatin requires a suitable modification of functional group and improvement of processing operation to utilize as a material for quality Improvement of surimi gel.
A number of surface modification techniques using immobilization of biofunctional molecules of Titanium (Ti) for dental implants as well as surface properties of Ti and Ti alloys have been developed. The method using passive surface oxide film on titanium takes advantage of the fact that the surface film on Ti consists mainly of amorphous or low-crystalline and nonstoichiometric $TiO_2$. In another method, the reconstruction of passive films, calcium phosphate naturally forms on Ti and its alloys, which is characteristic of Ti. A third method uses the surface active hydroxyl group. The oxide surface immediately reacts with water molecules and hydroxyl groups are formed. The hydroxyl groups dissociate in aqueous solutions and show acidic and basic properties. Several additional methods are also possible, including surface modification techniques, immobilization of poly(ethylene glycol), and immobilization of biomolecules such as bone morphogenetic protein, peptide, collagen, hydrogel, and gelatin.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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