• 생명과학회지
• /
• 제8권5호
• /
• pp.589-597
• /
• 1998

본 연구는 우리나라의 수산가공율의 증가에 따라 부수적으로 증가되고 있는 수산부산물 내지는 폐기물을 효율적으로 이용하려는 연구의 일환으로서 어류의 비늘에 대한 성분을 분석하고 아울러 해산어와 담수어 유래의 비늘 사이에 서식환경에 따른 함유성분의 차이가 있는지에 관하여 검토하였다. 해산어와 담수어의 두 어종간에 있어서 함유하고 있는 성분의 차이는 거의 없이 대부분 일치하였으나 함량의 차이는 다소 다르게 나타났다. 숭어비늘의 일반성분 함량은 회분과 단백질이 거의 50%로 같은 비율로 분포하고 있는데 반하여 잉어비늘에서는 회분이 약 20% 그리고 단백질이 약 80%로서 단백질의 함량이 회분보다 약 4배 가량 높았다. 비늘에서 추출한 단백질은 그 아미노산 조성 및 전기영동패턴에 의해 콜라겐으로 확인되었으며, 또한 비늘 콜라겐의 $\alpha$1 a 및 $\alpha$2 사슬의 전기이동패턴은 대조구로 사용된 소껍질의 Type I 콜라겐의 그것들과 거의 똑같은 것으로 보아 비늘 콜라겐도 Type I으로 추측되었다. 그리고 숭어비늘의 경우에는 함유하고 있는 대부분의 단백질이 콜라겐인데 비하여 잉어비늘은 전체 단백질 중 약 53%만을 차지하고 있었다. 비늘로부터 추출한 조회분에 대한 원소분석 및 X-ray 회절분석에서는 그 주성분 hydroxyapatite로 확인되었으며, 시료간의 차이는 전혀 없이 거의 완전하게 일치하였다.

• 한국작물학회:학술대회논문집
• /
• 한국작물학회 2017년도 9th Asian Crop Science Association conference
• /
• pp.124-124
• /
• 2017

Cadmium (Cd) is of particular concern because of its widespread occurrence and high toxicity and may cause serious morpho-physiological and molecular abnormalities in in plants. The present study was performed to explore Cd-induced morpho-physiological alterations and their potentiality associated mechanisms in Sorghum bicolor leaves at the protein level. Ten-day-old sorghum seedlings were exposed to different concentrations (0, 100, and $150{\mu}M$) of $CdCl_2$, and different morpho-physiological responses were recorded. The effects of Cd exposure on protein expression patterns in S. bicolor were investigated using two-dimensional gel electrophoresis (2-DE) in samples derived from the leaves of both control and Cd-treated seedlings. The observed morphological changes revealed that the plants treated with Cd displayed dramatically altered shoot lengths, fresh weights, and relative water content. In addition, the concentration of Cd was markedly increased by treatment with Cd, and the amount of Cd taken up by the shoots was significantly and directly correlated with the applied level of Cd. Using the 2-DE method, a total of 33 differentially expressed protein spots were analyzed using MALDI-TOF/TOF MS. Of these, treatment with Cd resulted in significant increases in 15 proteins and decreases in 18 proteins. Significant changes were absorbed in the levels of proteins known to be involved in carbohydrate metabolism, transcriptional regulation, translation and stress responses. Proteomic results revealed that Cd stress had an inhibitory effect on carbon fixation, ATP production and the regulation of protein synthesis. In addition, the up-regulation of glutathione S-transferase and cytochrome P450 may play a significant role in Cd-related toxicity and stress responses. Our study provides insights into the integrated molecular mechanisms involved in response to Cd and the effects of Cd on the growth and physiological characteristics of sorghum seedlings. The upregulation of these stress-related genes may be candidates for further research and use in genetic manipulation of sorghum tolerance to Cd stress.

• 대한수의학회지
• /
• 제29권4호
• /
• pp.445-455
• /
• 1989

The proteins of the ruminant erythrocyte membranes were analysed by polyacrylamide gel electrophoresis in sodium dodecyl sulfate, and their relations to the slow erythrocyte sedimentation rate(ESR) of the ruminants were investigated by treating the erythrocytes with proteinases such as trypsin, chymotrypsin and pronase, and glycosidases such as neuraminidase and galactosidase. Protein content in the erythrocyte membrane was $2.85{\pm}0.28$ in human, $3.60{\pm}0.41$ in Korean cattle, $3.71{\pm}0.36$ in Holstein, $4.13{\pm}0.83$ in Korean native goat and $3.94{\pm}0.56mg/ml$ in sheep, showing higher in ruminant animals than in human(p<0.01). Although the general protein profiles of the ruminant erythrocyte membranes were almost similar to that of human, all the ruminant erythrocyte membranes showed one additional protein band, called band-Q in the previous report on proteins of bovine erythrocyte membrane, which migrated electrophoretically to the mid position between band-2 and band-3 in human erythrocyte membranes. The glycoprotein profiles of ruminant erythrocyte membranes revealed by periodic acid Schiff(PAS) stain showed a marked difference from that of human. The PAS-1(glycophorin) and PAS-2(sialoglycogrotein) present in human erythrocyte membranes were almost absent from the ruminant animals. Instead, a strong PAS-positive band near the origin of the electrophorograms, which was named as PAS-B in the previous report on proteins of bovine erythrocyte membranes, was shown in the ruminant animals except sheep. In addition, the erythrocyte membranes of Korean native goat and sheep showed a moderate PAS-negative band near the tracking dye of the electrophorograms, which was named as PAS-G in this study. In the erythrocyte treated with the enzymes, the migration of each protein fracture of erythrocyte membranes in response to each enzyme was diverse according to different species or breed of ruminant animals. Among others, band-Q present in ruminants was slightly or moderately decreased by trypsin-, chymotrypsin-, and pronase- treatments of the erythrocytes, but not only in sheep. It was particularly noticeable that PAS-B, a fraction of glycoprotein, present in ruminants except sheep, was better digested by proteinases than by glycosidases, showing remarkable increase(p<0.01) of the ESR in accord with complete digestion(disappearance) of the PAS-B band by pronase, trypsin or chymotrypsin treatment of erythrocytes. In sheep, there was almost no any response to the various enzymes in general protein and glycoprotein profiles of the erythrocyte membranes except PAS-G, which was markedly decreased by pronase treatment of the erythrocytes. Nevertheless, the ESRs were accelerated in erythrocytes treated with pronase, trypsin, chymotrypsin and neuraminidase. Erythrocyte osmotic fragility was increased in erythrocytes treated with only pronase among five enzymes in all the human and ruminant animals used in this study.

• 한국식품영양과학회지
• /
• 제31권4호
• /
• pp.621-628
• /
• 2002

청 매실을 수확한 후 LDPE 필름 포장재에 넣어 상온에서 일정 기간 보관할 때 포장재의 두께가 청매실의 조직 연화에 미치는 영향을 조사하기 위하여, 20, 30, 40$\mu\textrm{m}$두께의 포장재에 청매실 500 g씩을 각각 넣고 8일간 보존하면서 경도의 변화 및 무기성분과 펙틴질 성분의 함량 변화를 정기적으로 측정하여 무포장구의 경우와 비교하였고, 세포벽의 미세구조의 변화를 주사전자현미경으로 관찰하였다. 저장 중 매실의 연화와 관련된 경도와 펙 틴질의 감소 및 가용성펙틴 중 Ca 함량의 감소는 서로 밀접한 관계가 있음을 알 수 있었고, LDPE 30 포장재에 저장된 시료가 8일 동안 무포장구나 다른 포장재에 저장된 시료에 비 해 각종 펙틴질 성분 및 무기 성분의 변화와 그에 따르는 경도 변화가 가장 적었고 가용성 펙틴의 분자량 분포도 초기 상태와 가장 유사하였으며 주사전자현미경에 의하여 관찰된 외 형적인 상태도 LDPE 30 포장재에 저장된 시료가 저장전의 상태를 가장 잘 유지함을 확인할 수 있었다.

• 한국재료학회지
• /
• 제9권8호
• /
• pp.804-809
• /
• 1999

테오스(TEOS)를 출발물질로 사용하여 건조조절제(DCCA;Dying Control Chemical Additives)를 첨가하지 않고, 솔-젤 법을 이용하여 Si(001) 단결정 기판 위에 실리카 박막을 제조하였다. 박막은 스핀 코팅 방법으로 테오스 =1 몰, 염산=0.05몰의 조건하에 메탄올, 증류수의 첨가량을 변화시키면서 젤화 완료시간, 박막의 두께, 균열 발생 여부, 박막의 결정성 등을 조사하였다. 그 결과 솔의 제화 완료시간은 메탄올 첨가량이 8몰일 때 가장 긴 640시간이었다. 코팅된 박막의 두께는 메탄올 첨가량이 많아질수록 감소하였다. 소결은 승온 속도$0.6^{\circ}C$/min으로 $500^{\circ}C$에서 1시간 행하였으며, 메탄올 첨가량이 0.8몰, 2몰일 때는 표면에서 균열이 발생하여 worm-like grain 구조를 가졌고, 메탄올 4몰인 경우에는 국부적으로 균열이 발생하였으나, 메탄올 양이 8몰 이상에서는 균열이 발생하지 않았다. 즉, 솔-젤 공정에서 균열 방지를 위해 첨가되는 건조조절제(DMF)를 첨가하지 않고도 용매인 메탄올과 증류수 혼합비를 조절, 표면장력을 제어함으로써 균열없는 박막을 제조하였다.

• 한국산학기술학회논문지
• /
• 제18권12호
• /
• pp.755-761
• /
• 2017

푸코잔틴을 함유한 원료 및 이를 유효성분으로 처방된 기능성 화장품의 품질관리를 위하여 photodiode array (PDA) 검출기를 갖춘 HPLC를 이용한 분석법을 확립하고 원료 및 제품 함량 분석에 응용하고자 본 연구를 수행하였다. 컬럼은 옥타데실화한 실리카 겔을 충진한 것을 사용하였으며 PDA의 측정파장은 499 nm로 설정하였다. 분석법을 밸리데이션하기 위하여 검량선의 직선성, 검출 및 정량 한계, 재현성, 회수율을 조사한 결과 양호한 결과를 얻었다. 검량선의 상관계수는 1.000로 0.5 ~ 100 ppm의 농도에서 직선성이 양호하였다. 또한 검출 한계는 0.1 ppm이었으며 정량 한계는 0.5 ppm이었다. 시스템의 적합성을 확인하기 위하여 피크의 재현성을 평가한 결과 피크 면적 값의 RSD (n=5) 값은 2.0%이었으며 머무름 시간의 RSD는 0.09% 이었다. 표준물질 첨가법의 실험 결과 회수율은 $101.6{\pm}0.77%$이었다. 끝으로 확립된 분석법을 원료 및 제품 분석에 적용하였다. 두 종류의 푸코잔틴 함유 원료의 푸코잔틴 함량은 각각 $49.6{\pm}3.3%$와 $1.03{\pm}0.016%$이었다. 또한 푸코잔틴이 150 ppm이 되도록 처방한 제품의 푸코잔틴의 함량은 $156.7{\pm}4.7ppm$으로 확인되었다. 위 실험결과로 볼 때 본 실험방법은 기능성 화장품에서 푸코잔틴을 정량분석하는 것에 적용될 수 있을 것으로 판단되었다.

• 한국수산과학회지
• /
• 제36권2호
• /
• pp.80-87
• /
• 2003

수산가공부산물인 갑오징어갑과 수산가공 폐수 유래 수용성 단백질의 효율적 이용을 위한 일련의 연구로 유기산 처리 갑오징어갑 칼슘제 (이하 칼슘제)를 이용한 surimi의 가공폐수로부터 고분자 수용성 단백질의 분리를 시도하였고, 아울러 분리된 고분자 수용성단백질의 특성에 대하여 살펴보았다. 총질소, pH, COD, 탁도 및 수율의 결과로 미루어 보아 surimi의 가공폐수로부터 수용성 단백질의 회수를 위한 칼슘제의 최적 처리농도는 $1.0\%$로 판단되었다. SDS-PACE의 결과 칼슘제 처리에 의해 대부분의 고분자화합물 만이 회수되었고, 저분자 화합물의 잔존으로 COD는 높아 칼슘제 처리에 의한 폐수처리 효과는 미미하여 열처리 등의 병행처리가 있어야 하리라 판단되었다. 회수 단백질의 일반성분은 수분이 $78.4\%,$ 단백질이 $14.1\%,$ 지방이 $1.0\%,$ 회분이 $5.7\%$를 나타내었고, 시판 surimi와 비교하였을 때 회분이 높았으나, 기타 성분의 경우 거의 차이가 없었다, 또한 회수 단백질의 백석도는 시판 surimi보다 높았으며, 구성아미노산의 조성도 유사하였다. 시판 surimi에 대하여 회수 단백질을 $5\%$ 대체하여 어묵을 제조한 결과 관능적으로 백색도 및 조직감에서 차이가 인지되지 않았다. 이상의 결과로 미루어 보아 칼슘제 처리에 의해 수산가 공폐수로부터 회수한 단백질의 경우 어묵의 증량제로서 사용이 가능하리라 판단되었다.

• 한국식품과학회지
• /
• 제25권5호
• /
• pp.546-551
• /
• 1993

제분방법별(Pin mill, Colloid mill, Micro mill, Jet mill)로 제조한 쌀가루의 특성과 쌀 수제비 제조후 식미에 미치는 영향을 조사하였다. 지방, 회분, 단백질은 제분 방법에 따라 큰 차이를 보이지 않았다. 제분방법별 쌀 가루의 청값, 열수가용성 아밀로오스 함량, 그리고 전분 손상도는 Jet mill, Micro mill, Colloid mill, Pin mill의 순으로 높았음을 나타내었다. 수분흡수지수, 수분용해지수 및 보수력을 측정한 결과 전분손상도가 증가함에 따라 전체적으로 증가하였다. 또한 시료농도 15%의 겔을 형성하였을 때 Pin mill의 경우 강도에 있어서 가장 높음을 보여주었다. 아밀로그램을 이용한 호화개시온도와 최고점도는 입자가 미세하여 짐에 따라 점차 낮아지는 경향을 보였으며 Differential Scanning Colorimetry 측정에 의한 측정값도 아밀로그램에서와 동일한 양상을 나타내어 호화흡열의 면적에서 산출한 호화엔탈피$({\Delta}H)$가 Jet mill의 경우 0.83 kcal로 가장 낮았다. 즉 전분의 손상도가 증가함에 따라 호화엔탈피는 감소하였다. 쌀수제비 제조실험 결과는 Jet mill이 관능검사 결과 가장 우수한 것으로 판명되었고 반죽상태도 양호함을 보여주었다.

• 한국식품조리과학회지
• /
• 제3권1호
• /
• pp.31-36
• /
• 1987

동부 묵 제조용 조전분과 정제전분의 이화학적 특성을 조사하였다. 물결합 능력은 조전분 135.1%, 정제전분 86.0%이었고, 온도, 온도증가에 따른 팽화력 및 용해도 변화양상은 조전분과 전제전분 모두 $60^{\circ}C$에서 증가하기 시작하여 $70^{\circ}C$부터 급격한 증가를 나타내었다. 시료 현탁액(0.2%)의 광투과도는 모두 $65^{\circ}C$에서 증가하기 시작하여 68~$80^{\circ}C$ 범위에서 두 단계의 급격한 증가를 보였고, Brabender amylograph에 의한 호화 양상 조사결과 조전분과 정제전분 모두 호화정점을 나타내었고 냉각점도가 높았다. 조전분과 정제전분의 blue number는 각각 0.369, 0.376이었고, alkali number는 각각 7.77, 7.34이었으며, ferricyanide number는 각각 3.60, 2.10이었다. Amylose함량은 33.7%이었고, amylose 분자량은 23590, 중합도는 146이었으며, amylopection의 분자도는 포도당 100개당 3.4, 한 가지당 포도당 분자수는 29개이었다.

• Applied Biological Chemistry
• /
• 제42권2호
• /
• pp.140-146
• /
• 1999

청각(1.2 kg)을 0.8% 염산 수용액(24 l)으로 추출한 추출물을 메탄올 환류, 에탄올 침전 및 투석하여 활성이 약 2배 증가된 조다당(CF-1)으로부터 2종의 항응고활성 다당류를 정제하였다. 정제는 CF-1의 DEAE-Toyopearl이온교환 크로마토그래피와 Sephadex G-75, Sephadex G-100, Sepharose CL-6B 겔여과 크로마토그래피, HPLC 등을 이용하였다. 최종 정제 다당류획분인 CF-1-VIa-1과 CF-1-VIIa-1는 분자량이 각각 80,000과 40,000 Da 이었으며, 주구성당으로서 arabinose와 galactose가 약 2:1의 몰비율로 풍부하게 함유되어 있었고, 구성당 잔기에 $12{\sim}13%$의 유황을 함유하는 함황성 다당류들이었다. CF-1-VIa-1와 CF-1-VIIa-1의 항응고활성을 $2.5\;{\mu}g/mL$의 농도에서 비교하였을 때 APTT활성은 대조군에 비하여 각각 262초, 250초이었고 TT활성은 각각 130초, 70초이었으며, 분자량이 큰 CF-1-VIa-1이 다소 높은 항응고활성을 보였다. CF-1-VIa-1와 CF-1-VIIa-1의 desulfation과 sulfation을 통한 항응고활성을 비교한 결과 desulfation시 항응고활성이 각각 약 80%와 50%로 감소하였으나 sulfation시에는 약 30%와 20%로 그 활성이 증가하였다. 두 다당류는 헤파린과 달리 농도 의존적으로 불용성 피브린의 형성을 억제하므로써 antithrombin III 비의존적 트롬빈 저해활성을 나타내었으며, 칼슘이온의 킬레이트에 의한 혈액응고 저해효과는 나타내지 않았다.