• 제목/요약/키워드: GRPG

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소형 복합재료 프로펠러를 위한 복합재료 몰드 평가 (Evaluation of Composite Mold for Small Composite Propeller)

  • 팜탄누트;염영진
    • 대한기계학회논문집A
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    • 제37권2호
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    • pp.279-285
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    • 2013
  • 소형 복합재료 프로펠러를 제작하기 위한 기존의 알루미늄 몰드를 복합재료 몰드로 대체하기 위한 타당성 연구를 수행하였다. 소형 알루미늄 프로펠러의 세 날개는 복합재료 몰드를 만들기 위해 플러그로서 사용되었다. GRPG 복합재료 몰드와 프로펠러는 실내온도에서 압축과 진공법을 이용하여 불포화된 폴리에스테르 수지, Epovia 겔코트, 우븐과 매트 유리 섬유 등으로 만들어졌다. 표면의 경도와 거칠기, 압축과 흡입 몰드에 의한 강도와 변형은 실험에 의해 결정되었다. 결과는 ISO 484/2 규격과 몇몇의 알루미늄 합금과 비교되었다. 결과로부터 몰드의 변형은 날개 두께에 관한 공차를 만족하는 것을 알 수 있었다. GRPG 복합재료 몰드의 몇 가지 특징은 알루미늄 합금 몰드보다 좋았으며(표면의 매끈함, 중량, 작동 능력과 비용), 다른 몇 가지 특징들은 비슷하였다(분리 능력과 라이프 사이클). 결과적으로 복합재료 몰드는 소형 복합재료 선박 프로펠러를 만들기에 적합한 것을 알 수 있었다.

Grp78/BiP과 Grp94의 생화학적 분석 (Biochemical Characterization of Glucose-Regulated Proteins, Grp94 and Grp78/BiP)

  • 강호성;김정락
    • 한국동물학회지
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    • 제38권2호
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    • pp.167-176
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    • 1995
  • Glucose-regulated proteins (grp's), srp94 3nd grp78/BiP, are a group of stress proteins which are highly synthesized in cells exposed to a variety of stressful agents including tunicamycin 3nd Ca2+ ionophore. Grp78/BiP is hon to function as a molecular chaperone which regulates the folding and assembly of secretory or membrane proteins, but the biological function of grp941 remains to be elucidated. In this study, we have examined the intracellular distribution of grV's and the function of srp94. Grp's are resident in the endoplasmic reticulum (ERI 3nd a specific sequence (Lys-Asp-Glu-Leu) at their C-terminus is known to be responsible for their retention within the ER. However, it has been unclear whether upon disturbance of cellular Caa+ homeostasis by the Ca2+ ionophore, grp94 is retained within the ER or secreted into the medium. In this study, we showed that in the presence of C3a+ ionophore, grp94 and gif78/BiP are present in the cells, mainly within the ER. We have also investigated whether grp94 might function as a molecular chaperone. Here we showed that in the immunoglobulin (Ig)-secreting hvbridom3 cells, grp94 transientlY interacts with fully glycosylated Is heavy chain, suggesting that grpg94 may be involved in facilitating the folding and assembly of Ig heavy chains.

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