Lee, Hyun Ji;Park, Sung Hwan;Yoon, In Seong;Lee, Gyoon-Woo;Kim, Yong Jung;Kim, Jin-Soo;Heu, Min Soo
Fisheries and Aquatic Sciences
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v.19
no.3
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pp.12.1-12.8
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2016
Roe is the term used to describe fish eggs (oocytes) gathered in skeins and is one of the most valuable food products from fishery sources. Thus, means of processing are required to convert the underutilized yellowfin tuna roes (YTR) into more marketable and acceptable forms as protein concentrate. Roe protein concentrates (RPCs) were prepared by cooking condition (boil-dried concentrate, BDC and steam-dried concentrate, SDC, respectively) and un-cooking condition (freeze-dried concentrate, FDC) from yellowfin tuna roe. The yield of RPCs was in the range from 22.2 to 25.3 g/100 g of roe. RPCs contained protein (72.3-77.3 %), moisture (4.3-5.6 %), lipid (10.6-11.3 %) and ash (4.3-5.7 %) as the major constituents. The prominent amino acids of RPCs were aspartic acid, 8.7-9.2, glutamic acid, 13.1-13.2, and leucine, 8.5-8.6 g/100 g of protein. Major differences were not observed in each of the amino acid. K, S, Na, and P as minerals were the major elements in RPCs. No difference noted in sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis protein band (15-100 K) possibly representing partial hydrolysis of myosin. Therefore, RPCs from YTR could be use potential protein ingredient for human food and animal feeds.
This study was carried out to investigate the effects of different protein and fat levels on the growth and on immune response in rats. In experiment 1, Sprague-Dawly male rats were fed diets containing 6%, 15%, or 30% casein with 2 levels of fat(2% and 30%) at each protein level. In experiment 2 and 3, rats were devided into 8 diet groups ; 4 different sources of proteins(casein, meat protein, fish protein, and gluten) were used at 15% level of the diet with 2% or 30% of dietary fat. The results show as follows 1) The rats in 6% casein group showed lower body weight gain and organ weight than those in 15% and 30% casein groups. There was no significant difference between 15% and 30% casein groups. In experiment 2, the gluten diet group showed the lowest growth rate and epididymal fat pad weight among 4 different dietary protein groups regardless the level of dietary fat. 2) There was no significant difference in immune response according to the sources and levels of dietary protein. However, the rats fed high fat diet showed the lower plaque-forming cell response than those fed low fat diet regardless dietary protein.
To confirm the food quality and storage stability of commercial Korean kamaboko, we experimented with the composition and textural properties using various surimis and kamaboko products. We also investigated changes in protein digestibility and lipid oxidation of vacuum packed products under chilled storage at $4{\pm}1^{\circ}C$. Among the fish meatbased surimi, vegetable mixed surimi had the lowest protein content (23.73 %), as compared to other surimi (51.9-73.6%). Siginificant (P<0.05) differences in protein, lipid content and degree of fat oxidation were noted between the fried kamaboko products of three companies. Adhesiveness, springiness, cohesiveness, gumminess, chewiness and resilience were similar in all samples, but there were notable differences in hardness and fractuability between samples. In vitro protein digestibility and trypsin indigestible substrate (TIS) were not inversely proportional in fried kamaboko products. The protein digestibility (80.30%) of steamed vegetable mixed fried kamaboko was lower than that of other fried samples (84.9-86.2%). Computed protein efficiency ratio (C-PER) of companies A and C's fried kamaboko was 2.6 but company B's was 1.9. There was no noticeable change in thiobarbituric acid reactive substances (TBARs) or protein digestibility for any of the vacuum packed fried kamaboko during 30 days of chilled storage.
In order to improve functional properties, enzymatic hydrolysis of FPC (fish protein concentration) was achieved in ultrafiltration membrane reactor (MWCO 5,000). First, insoluble FPC was hydrolyzed by pepsin in batch reactor to decrease the fouling in ultrafiltration membrane reactor, and second hydrolysis was achieved by pronase E in ultrafiltration membrane reactor The optimum operating conditions in batch reactor using pepsin were at temperature 45$^{\circ}C$, pH 2.0 and the ratio of substrate to pepsin, 150 (w/w) After operating for 5hrs under optimum conditions, 89% of total amount of initial FPC was hydrolyzed. The rate constants, $K_{m}$ and V$_{max}$, were 1.25% and 0.89 mg/$m\ell$/min, respectively, and substrate inhibition was occured above 1.5%. The ultrafiltration membrane reactor was operated with recycling rate of 474 $m\ell$/min and transmembrane pressure of 15 psi. The permeate flux was increased by temperature, transmembrane pressure, but the permeate flux was fixed by pH. The optimum ratio of substrate to pronase E was 200(w/w) and the productivity of ultrafiltration membarane reactor was 702 mg/mg -enzyme, that of batch reactor was 51mg/mg-enzyme. Molecular weight distributions tot first and second hydrolysates were from 2,500 Da to 20,000 Da and from 700 Da to 10,000 Da, respectivelyly.
E. tarda, a fish pathogen, can survive in seawater under relatively high salt conditions as well as in fish under physiological salt conditions. Bacterial growth under different salt concentrations may influence the expression of genes involved in bacterial structure and physiology. The growth rate of E. tarda culture in high salt (3.5% NaCl) was similar to that in low salt (1.0% NaCl, physiological salt concentration). Interestingly, the strain moved much faster in low salt conditions than in high salt conditions. Electron microscopic observation demonstrated that the bacterial cells grown in high salt had less or no flagellation. Obvious flagellation was observed in the parental strain E. tarda CK41 grown in low-salt condition. Two putative genes coding flagellin were identified in the E. tarda genome sequences. The amino acid sequence comparison of each gene revealed 93% identities. A flagellin gene was PCR amplified and cloned into a cloning vector. Using an E. coli protein expression system, a part of flagellin protein was overexpressed. Using the purified protein, an anti-flagellin antibody was raised in the rabbit. Immunoblot analyses with flagellin specific antibody demonstrated that E. tarda CK41 expressed falgellin in low salt conditions, which is consistent with the results seen in motility assay and microscopic observation. This is the first report of salt regulated flagella expression in E. tarda.
Carbonic anhydrase isozymes (CAs) are widespread zinc-containing metalloenzyme family. The enzyme catalyzes the reversible interconversion of $CO_2$ and $HCO_3$. This reaction is the main role of CA enzymes in physiological conditions. CA III, one of the CA isozymes, has been identified in many tissues. It is distinguished from the other isozymes by several characteristics, particularly by a lower specific activity and by its resistance to acetazolamide. However, the physiological function of CA III in fish is unknown. In this study, we examined the detection of CAs in the Shaggy sea raven Hemitripterus villosus, using SDS-PAGE, isoelectric focusing (IEF), and western blot analysis. We detected a significant protein band with molecular weight about 30 kDa from the tissues of H. villosus by SDS-PAGE and western blotting. A specific band of CA III with pI 7.0 was detected by IEF and western blotting in gill and muscle. The immunoreaction of anti-CA III expressed in the gill of H. villosus was much stronger than other tissues. One explanation for this result is that the fish gill is the only organ that is exposed to the external environment and that plays an important role in acid-base relevant ion transfer, the transfer of $H^+$ and/or $HCO{_3}^-$, for the maintenance of systemic pH. This is the first report on the identification of a carbonic anhydrase III-like protein from H. villosus.
Temporal changes of plasma vitellogenin (VTG), alkaline-labile protein phosphorus (ALPP), calcium (Ca), glutamate pyruvate transaminase (GPT) and hepatosomatic index (HSI) were examined in the $estradiol-17\beta$${E_2}$-administered immature rockfish, Sebastes schlegeli. Fish were intraperitoneally injected with ${E_2}$ (5 ㎎/kg B.W.) in 70% ethanol and then plasma were extracted at 0, 1, 3, 6, 9, 12 and 15 days. VTG band was detected at a molecular weight position of about 170 kDa on Day 3 in SDS-PAGE. This band became more distinct at 6 days but its was gradually thinned with time-course, and not detected at 15 days. Plasma ALPP and Ca increased suddenly at 1 day and the highest concentrations were detected at 6 days and then these concentrations decreased gradually with time-course. ALPP and Ca concentrations at 15 days after E2 administration were very similar to that before E2 administration. GPT was increased at 1 day and higher GPT was detected at 3 days. However, GPT was gradually decreased with time-course. GPT and HSI at 15 days after E2 administration were also very similar to that before E2 administration. HSI was also increased at 1 day and the highest value was detected at 3 days and then gradually decreased with time-course. These results suggest that plasma ALPP, Ca, GPT and HSI could be utilized as a biomarker of exogenous E2 exposure in coastal ecosystem, because the changes of ALPP, Ca, GPT and HSI after E2 administration are very similar to that of VTG.
The full-length cDNA of grass carp (Ctenopharyngodon idellus) and silver carp (Hypophthalmichthys molitrix) uncoupling protein 2 (UCP2) was obtained from liver. The grass carp UCP2 cDNA was determined to be 1152 bp in length with an open reading frame that encodes 310 amino acids. Five introns (Intron 3, 4, 5, 6 and 7) in the translated region, and partial sequence of Intron 2 in the untranslated region of grass carp UCP2 gene were also obtained. Gene structure comparison between grass carp and mammalian (human and mouse) UCP2 gene shows that, the UCP2 gene structure of grass carp is much similar to that of human and mouse. Partial UCP2 cDNA sequences of bighead carp (Aristichthys nobilis) and mud carp (Cirrhinus molitorella), were further determined. Together with the common carp (Cyprinus carpio) UCP2 sequence from GenBank (AJ243486), multiple alignment result shows that the nucleotide and amino acid sequences of the UCP2 gene, were highly conserved among the five major Chinese carps that belong to four subfamilies. Using beta-actin as control, the ratio UCP2/beta-actin mRNA (%) was determined to be $149.4{\pm}15.6$ (common carp), $127.4{\pm}22.1$ (mud carp), $96.7{\pm}12.7$ (silver carp), $94.1{\pm}26.8$ (bighead carp) and $63.7{\pm}16.2$ (grass carp). The relative liver UCP2 expression of the five major Chinese carps, shows a close relationship with their food habit: benthos and detrituseating fish (common carp and mud carp) > planktivorious fish (silver carp and bighead carp) > herbivorious fish (grass carp). We suggest that liver UCP2 might be important for Chinese carps to detoxify cyanotoxins and bacteria in debris and plankton food.
Yoon, In Seong;Kim, Hyeung Jun;Kang, Sang In;Kim, Do Youb;Lee, Chang Young;Jeong, U-Cheol;Kim, Jin-Soo;Heu, Min Soo
Korean Journal of Fisheries and Aquatic Sciences
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v.53
no.3
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pp.403-416
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2020
The purpose of this study was to evaluate the food functional properties and in vitro bioactivity of vacuum freeze-dried fish roe concentrates (FRCs) prepared from Alaska pollock Theragra chalcogramma (AP), bastard halibut Paralichthys olivaceus (BH) and skipjack tuna Katsuwonus pelamis (ST). All three species showed better buffering capacity on the alkaline side (pH 10-12) than on the acidic side. The water-holding capacities of the FRCs were 3.5, 8.5 and 4.2 g/g protein for AP, BH and ST, respectively, and were significantly higher than that of commercial egg white. The protein solubilities of the FRCs were 42.5% (AP), 50.0% (BH) and 13.9% (ST). The foaming capacities of the FRCs were not significantly different among the species (128.0% for AP, 128.3% for BH, and 143.3% for ST; P>0.05), and their foam stability was maintained at 53.0-74.2% for 60 minutes. The oil-in-water emulsifying activity indexes of AP and BH (19.5 and 20.2 ㎡/g protein, respectively) were significantly superior to that of ST (P<0.05). The 2,2-diphenyl-1-picrylhydrazyl and 2,2'-azino-bis-3-ethylbenzothia-zoline-6-sulfonic acid radical-scavenging activities (IC50, mg/mL) of the FRCs were in the ranges of 1.05-3.26 and 0.13-0.18 mg/mL, respectively, and the angiotensin I converting enzyme inhibitory activity was in the range of 0.97-1.89 mg/mL.
In order to effectively utilize marine processing by-product such as fish scale, chemical compositions for the scale were analyzed. The selected fishes were gray mullet, Mugil cephalus, living in the sea and carp, Cyprinus carpio in the fresh water, having a lot of scales among the fishes living in seawater and fresh water. And we also investigated the difference in the chemical compositions between gray mullet and carp, depending on both living circumstances. The major components of the scales were found to be crude ash and crude protein which were each about 49% for gray mullet and which were about 20% and 79% for carp, respectively, on the basis of dried scales. The proteins extracted from both scales proved to be collagen through amino acid compositions and SDS polyacrylamide gel electrophoretic patterm. Also this scale collagen was assumed to by Type I collagen because the migration rate of $\alpha$1 and $\alpha$2 subunit of the collagen were almost the same those as calf skin Type I collagen. Most of proteins from gray mullet was collagen, however, the collagen content in proteins from carp was estimated to be only about 53%, on the basis of the ratio of hydroxyproline to protein. The crude ashes of both scales identified to be hydroxyapatite through element compositions and X-ray diffraction analysis. In conclusion, both fishes in different living circumstances were almost similar to in the chemical compositions but chemical contents for crude ash and crude protein.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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