We investigated the effect of polarity of polyimide(PI) film in amorphous (a) - twisted nematic (TN) - liquid crystal display(LCD) for response time and viewing angle. We found that the domain size of a-TN-LCD on PI film with high polarity is smaller then medium polarity. It is considered that the electro-optical characteristics are strongly dependent on this domain in a-TN-LCD. We observed the response time of a-TN-LCD on PI film with high polarity is slow as comparing to PI film with medium polarity. We suggest that the response time of a-TN-LCD is attributed surface effect between the LCs and the substrates.
Taq DNA polymerase from Thermus aquaticus has been shown to be very useful in a polymerase chain reaction. Taq DNA polymerase has a domain at the amino terminus (residues 1 to 290) that has 5'-3' exonuclease activity and a domain at the C-terminus that catalyzes the polymerase reaction. Taq DNA polymerase is classified into the Pol I family, which is represented by E. coli DNA polymerase I. The alignment of amino acid sequences for the 5'-3' exonuclease domains of the Pol I family DNA polymerases shows ten highly conserved carboxylic amino acids. Crystallographic studies suggested that six of the carboxylic amino acids are clustered within a 7 $\AA$ radius by chelating three metal ions in the active site. Those six carboxylic residues are mutagenized to alanines in order to better understand their function. All six carboxylic residues, Asp l8, Glu1l7, Asp1l9, Asp120, Asp142, and Aspl44, are crucial for catalysis of 5'-3' exonuclease.
Taq DNA polymerase exhibits a sizable drawback compared to the other thermophilic DNA polymerases in that it demonstrates lower proof-reading activity due to the deficiency of 3'-5'exonuclease activity. A study was undertaken to improve the 3'-5' exonuclease activity in the PCR of Taq DNA polymerase. The three-dimensional structural alignment of the polymerase and 3'-5' exonuclease domains from the pol I family DNA polymerases explains why Taq DNA polymerase has just a background level of 3'-5'exonuclease activity. A comparison indicated that the two polymerase domains are very similar in primary and tertiary conformations, even though Taq DNA polymerase carries a much shorter 3'-5'exonuclease domain than that of E. coli DNA polymerase I. Those two polymerase domains were interchanged between Taq DNA polymerase and E. coli DNA polymerase I. The 3'-5' exonuclease domain from E. coli DNA polymerase I was separated and pasted into the polymerase domain of Taq DNA polymerase I, which resulted in a functional fusion-Stoffel fragment. The 3'-5'exonuclease activity of the fusion-Stoffel fragment increased up to 48% of the value of the Klenow fragment, while that of Taq DNA polymerase remained at 6.0% of the Klenow fragment.
EH의 catalytic nucleophile residue, His-Asp로 구성된 charge relay system, oxyanion hole 등의 EH 관련 conserved domain의 아미노산 공통 서열을 참고로 하여 G. westfalica megaplasmid로부터 putative EH를 선별할 수 있었다. Bioinformatics를 기반으로 스크리닝한 G. westfalica에 의한 라세믹 styrene oxide 기질에 대한 입체선택성 가수분해 반응에 있어 중요 반응 parameter들인, pH 및 온도 등이 초기 가수분해반응속도에 미치는 영향을 분석하고, 최적 회분식 반응조건을 결정하였다. 최적 반응조건인 pH 7, 반응 온도 $30^{\circ}C$, 생촉매량 40 mg의 조건에서 약 5시간 20분간 반응을 통해 20 mM 라세믹 기질로부터 광학순도 $100\%$ ee인 (S)-styrene oxide를 $36.5\%$의 수율로 얻을 수 있었다.
본 논문에서는 치과용 의료시스템(Dental PACS)에서 필요한 시계열 분석(Subtraction Radiography) 방법에 기반 하여 기존의 연구에서 갖지 못했던 영상정렬의 자동화 방안과 미세변화 검출 방안을 제안한다. 제안된 방법은 기존의 단일 템플릿 방식의 문제점을 해결하기 위해 인공치아 및 자연치아의 기하학적 형태 정보를 이용하여 각 치아에 대한 관심영역을 획득하고 획득된 관심영역을 기준으로 지식 기반(knowlege-based)의 다중 템플릿(multi-template) 방식의 정합을 통해 치아 주위에서 발생되는 미세변화를 빠르고 정확하게 검출할 수 있다. 실험결과 제안된 방법은 신속하고 정확하게 치아 주위의 미세변화에 대한 검출이 가능하였고, 보다 객관적이고 정량적인 결과를 제시할 수 있음을 보여주었다.
International Journal of Industrial Entomology and Biomaterials
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제19권1호
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pp.199-204
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2009
The newly cloned Bacillus thuringiensis cry1-5 gene showed high activity to both Plutella xylostella and Spodoptera exigua, while cry1Ac only showed high activity against P. xylostella but low to S. exigua. Through the alignment of amino acid sequences between Cry1Ac and Cry1-5, we found 12 different residues in domain I (6 residues) and domain II (6 residues). In this study, the modified cry1Ac gene, which is constructed according to a crop-preferring codon usage, was used as a template to construct mutant B. thuringiensis cry1Ac genes based on cry1-5 gene through multi site-directed mutagenesis. Total 63 various mutant cry genes were obtained at 12 positions randomly. Among them, ten mutant cry genes, whose domain I was totally converted and domain II was randomly, were selected to express in baculovirus expression system as a polyhedrin fusion form. The recombinant proteins were 95 kDa in size and were stably activated as 65 kDa by trypsin. The expressed mutant Cry proteins were applied to bioassays against P. xylostella and S. exigua. All mutants showed high insecticidal activity both to P. xylostella and S. exigua similar to cry1-5. These results suggest that these mutant cry genes might be expected of desirable cry genes for introduction to transgenic crops.
최근 워드 임베딩이 딥러닝 기반 자연어 처리를 다루는 다양한 업무에서 우수한 성능을 나타내면서, 단어, 문장, 그리고 문서 임베딩의 고도화 및 활용에 대한 연구가 활발하게 이루어지고 있다. 예를 들어 교차 언어 전이는 서로 다른 언어 간의 의미적 교환을 가능하게 하는 분야로, 임베딩 모델의 발전과 동시에 성장하고 있다. 또한 핵심 기술인 벡터 정렬(Vector Alignment)은 임베딩 기반 다양한 분석에 적용될 수 있다는 기대에 힘입어 학계의 관심이 더욱 높아지고 있다. 특히 벡터 정렬은 최근 수요가 높아지고 있는 분야간 매핑, 즉 대용량의 범용 문서로 학습된 사전학습 언어모델의 공간에 R&D, 의료, 법률 등 전문 분야의 어휘를 매핑하거나 이들 전문 분야간의 어휘를 매핑하기 위한 실마리를 제공할 수 있을 것으로 기대된다. 하지만 학계에서 주로 연구되어 온 선형 기반 벡터 정렬은 기본적으로 통계적 선형성을 가정하기 때문에, 본질적으로 상이한 형태의 벡터 공간을 기하학적으로 유사한 것으로 간주하는 가정으로 인해 정렬 과정에서 필연적인 왜곡을 야기한다는 한계를 갖는다. 본 연구에서는 이러한 한계를 극복하기 위해 데이터의 비선형성을 효과적으로 학습하는 딥러닝 기반 벡터 정렬 방법론을 제안한다. 제안 방법론은 서로 다른 공간에서 벡터로 표현된 전문어 임베딩을 범용어 임베딩 공간에 정렬하는 스킵연결 오토인코더와 회귀 모델의 순차별 학습으로 구성되며, 학습된 두 모델의 추론을 통해 전문 어휘를 범용어 공간에 정렬할 수 있다. 제안 방법론의 성능을 검증하기 위해 2011년부터 2020년까지 수행된 국가 R&D 과제 중 '보건의료' 분야의 문서 총 77,578건에 대한 실험을 수행한 결과, 제안 방법론이 기존의 선형 벡터 정렬에 비해 코사인 유사도 측면에서 우수한 성능을 나타냄을 확인하였다.
The moss Physcomitrella patens has two life cycles, filamentous protonema and leafy gametophore. A modified from of suppression subtractive hybridization (SSH), mirror orientation selection (MOS), was applied to screen genes differentially expressed in the P. patens protonema. Using reverse Northern blot analysis, differentially expressed clones were identified. The identified genes were involved mainly in metal binding and detoxification. One of these genes was an AP2 (APETALA2) domain-containing protein (PpACP1), which was highly up-regulated in the protonema. Alignment with other AP2/EREBPs (Ethylene Responsive Element Binding Proteins) revealed significant sequence homology of the deduced amino acid sequence in the AP2/EREBP DNA binding domain. Northern analysis under various stress conditions showed that PpACP1 was induced by ethephon, cadmium, copper, ABA, IAA, and cold. In addition, it was highly expressed in suspension-cultured protonema. We suggest that PpACP1 is involved in responses to metals, and that suspension culture enhance the expression of genes responding to metals.
Angiotensin-converting enzyme (ACE) is primarily responsible for human hypertension. Current ACE drugs show serious cough and angiodema health problems due to the un-specific activity of the drug to ACE protein. The availability of ACE crystal structure (1UZF) provided the plausible biological orientation of inhibitors to ACE active site (C-domain). Three-dimensional quantitative structure-activity relationship (3D-QSAR) models have been constructed using the comparative molecula. field analysis (CoMFA) and comparative molecular similarity indices analysis (CoMSIA) for a series of 28 ACE inhibitors. Alignment for CoMFA obtained by docking ligands to 1UZF protein using FlexX program showed better statistical model as compared to superposition of corresponding atoms. The statistical parameters indicate reasonable models for both CoMFA (q$^2$ = 0.530, r$^2$ = 0.998) and CoMSIA (q$^2$= 0.518, r$^2$ = 0.990). The 3D-QSAR analyses provide valuable information for the design of ACE inhibitors with potent activity towards C-domain of ACE. The group substitutions involving the phenyl ring and carbon chain at the propionyl and sulfonyl moieties of captopril are essential for specific activity to ACE.
The gene encoding Aquifex pyrophilus (Apy) DNA polymerase was cloned and sequenced. The Apy DNA polymerase gene consists of 1,725 bp coding for a protein with 574 amino acid residues. The deduced amino acid sequence of Apy DNA. polymerase showed a high sequence homology to Escherichia coli DNA polymerase I-like DNA polymerases. It was deduced by amino acid sequence alignment that Apy DNA polymerase, like the Klenow fragment, has only the two domains, the $3'{\rightarrow}5'$ exonuclease domain and the $5'{\rightarrow}3'$ polymerase domain, containing the characteristic motifs. The Apy DNA polymerase gene was expressed under the control of T7lac promoter on the expression vector pET-22b(+) in E. coli. The expressed enzyme was purified by heat treatment, and Cibacron blue 3GA and $UNO^{TM}$ Q column chromatographies. The optimum pH of the purified enzyme was 7.5, and the optimal concentrations of KCl and $Mg^{2+}$ were 20 mM and 3 mM, respectively. Apy DNA polymerase contained a double strand-dependent $3'{\rightarrow}5'$ proofreading exonuclease activity, but lacked any detectable $5'{\rightarrow}3'$ exonuclease activity, which is consistent with its amino acid sequence. The somewhat lower thermostability of Apy DNA polymerase than the growth temperature of A. pyrophilus was analyzed by the comparison of amino acid composition and pressure effect.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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