• 제목/요약/키워드: Corynebacterium glutamicum glutamicum

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Identification of the Regulators Binding to the Upstream Region of glxR in Corynebacterium glutamicum

  • Subhadra, Bindu;Ray, Durga;Han, Jong Yun;Bae, Kwang-Hee;Lee, Jung-Kee
    • Journal of Microbiology and Biotechnology
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    • 제25권8호
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    • pp.1216-1226
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    • 2015

  • GlxR is considered as a global transcriptional regulator controlling a large number of genes having broad physiological aspects in Corynebacterium glutamicum. However, the expression profile revealing the transcriptional control of glxR has not yet been studied in detail. DNA affinity chromatography experiments revealed the binding of transcriptional regulators SucR, RamB, GlxR, and a GntR-type protein (hereafter denoted as GntR3) to the upstream region of glxR. The binding of different regulators to the glxR promoter was confirmed by EMSA experiments. The expression of glxR was analyzed in detail under various carbon sources in the wild-type and different mutant strains. The sucR and gntR3 deletion mutants showed decreased glxR promoter activities, when compared with the wild type, irrespective of the carbon sources. The promoter activity of glxR was derepressed in the ramB deletion mutant under all the tested carbon sources. These results indicate that SucR and GntR3 are acting as activators of GlxR, while RamB plays a repressor. As expected, the expression of glxR in the cyaB and glxR deletion mutants was derepressed under different media conditions, indicating that GlxR is autoregulated.

  • https://doi.org/10.4014/jmb.1502.02053 인용 PDF KSCI KPUBS HTML

Corynebacterium ammoniagenes에서 purF 유전자의 조절 및 이에 특이적인 조절 단백질의 분리 (Regulation of Corynebacterium ammoniagenes purF and Isolation of purF-Specific Regulatory Proteins)

  • 이석명;김연희;이흥식
    • 미생물학회지
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    • 제45권3호
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    • pp.233-238
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    • 2009

  • Corynebacterium ammoniagenes의 purF 유전자의 발현을 purF의 프로모터 추정 부위에 cat 유전자를 융합시킨 transcriptional fusion 플라스미드를 제작하여 분석하였다. 유전자 purF는 adenine과 guanine에 의해 20~30%의 전사 저해효과를 나타내지만, hypoxanthine에는 저해를 받지 않는 것으로 나타났다. 또한 purF의 발현은 대수기중반에 최대에 달한 후 정체기 후반부까지 일정한 것으로 나타났다. 동시에, C. glutamicum에서 사용되는 강력한 프로모터인 $P_{180}$이 Escherichia coli의 $P_{tac}$보다 C. ammoniagenes에서 모든 성장 단계에서 40~50%의 향상된 프로모터 활성을 나타내었고 대수기 후반부에 최고 활성에 달해, C. ammoniagenes의 연구에도 활용 가능함을 확인하였다. DNA-affinity purification에 의해 C. ammoniagenes의 purF 프로모터에 결합하는 단백질로서 C. glutamicum의 Crp-family transcriptional regulator (NCgl0120)와 상동성이 높은 단백질을 검출하였다. 이 단백질은 크기가 40.1 kDa으로서 PAGE에서 관찰된 단백질 크기와 일치하였다. 이에 상응하는 C. ammoniagenes의 단백질은 400개의 아미노산으로 구성되어 있고, 42 kDa의 단백질을 만들며, pI는 4.9일 것으로 추정되었다. 이는 기존에 알려져 있는 E. coli 및 Bacillus subtilis의 PurR과 각각 14.1%, 15.8%의 아미노산 상동성을 보여, PurR과는 다른 종류의 단백질일 것으로 여겨진다.

  • PDF KSCI

대사공학에 의해 개발된 코리네박테리움 글루타미컴에 의한 4-히드록시벤질 알코올 생산 (Production of 4-Hydroxybenzyl Alcohol Using Metabolically Engineered Corynebacterium glutamicum)

  • 김부연;정혜빈;이지영;페러 레니;푸완토 헨리 슈쿠르;이진호
    • 한국미생물·생명공학회지
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    • 제48권4호
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    • pp.506-514
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    • 2020

  • 4-Hydroxybenzyl alcohol (4-HB alcohol)은 두통, 경련 행동, 현기증과 같은 신경계 질환에 유익한 효과를 나타내며 천마의 주요 생리활성 성분 중의 하나이다. 대사공학을 통해 4-hydroxybenzoate (4-HBA)를 생산하는 균주로부터 4-HB alcohol을 생산하는 재조합 Corynebacterium glutamicum을 개발하였다. 먼저 4-HBA를 생산하는 APS809로부터 염색체 내 NCgl2922 유전자에 Methanocaldococcus jannaschii 유래의 aroK 유전자를 삽입한 APS963을 개발하였다. 4-HBA의 카로복실 산을 4-hydroxybenzaldehyde (4-HB aldehyde)로의 환원을 촉매하는 Nocardia iowensis 유래의 car 유전자를 염색체에서 발현하는 균주를 개발하기 위해 NCgl1112 유전자 일부 단편에 car 유전자가 삽입된 GAS177를 개발하였다. 더 높은 농도의 4-HB alcohol을 생산하기 위해 4-HB alcohol을 aldehyde로 산화를 촉매하는데 관여하는 creG 유전자를 염색체상에서 제거된 GAS255를 개발하였다. 최종적으로 chorismate를 4-HBA로 전환하는 효소의 유전자 ubiCpr을 pcaHG에 삽입된 GAS355를 개발하였으며, 80 g/l 포도당을 함유한 삼각플라스크에서 발효하여 생산성을 평가한 결과, 2.3 g/l 4-HB alcohol이 생산되었으며 부산물로 0.32 g/l 4-HBA, 0.3 g/l 4-HB aldehyde가 축적되었다.

  • https://doi.org/10.48022/mbl.2010.10008 인용 PDF KSCI

Metabolic control of aspartate-derived amono acid production in Corynebacterium alutamicum

  • Lee, Heung-Shick
    • 미생물과산업
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    • 제20권2호
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    • pp.2-8
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    • 1994

  • In this report, I will briefly explore the recent progresses in the metabolic engineering of Corynebacterium and related species, especially Corynebacterium glutamicum. I will focus mostly on the biosynthesis of aspartate family of amino acids, such as lysine and threonine. The information on the biosynthesis of other members of aspartate family of amino acids, such as methionine and isoleucine, is still very limited. Therefore, they will not be discussed here.

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