The time correlation functions of concentration fluctuations due to the random forces near the steady state are evaluated for a general two-component nonlinear chemical system by solving the corresponding two dimensional Fokker-Planck equation. The approximate method of solving the Fokker-Planck equation is based on the eigenfunction expansion and the corresponding eigenvalues for both the linear and nonlinear Fokker-Planck operators are obtained near the steady state. The general results are applied to the Lotka model near the oscillatory marginal steady state and the comparison is made between linear and nonlinear cases.
According to kinetic mechanisms, liquid phase polymerization and solid phase polymerization are different in acrylonitrile (AN) polymerization, and so the relationship between the contribution ratio and molecular weight distribution (MWD) was obtained through theoretic analysis. The precipitation homopolymerization of AN was carried out in a mixture solution of dimethyl sulfoxide (DMSO) and water at $50{\sim}65^{\circ}C$ using ${\alpha}$,${\alpha}^{\prime}$-azobisisobutyronitrile as an initiator. The contribution ratio decreased and approached 0; the MWD also decreased and approached 2 with the increase of the $H_2O$/DMSO ratio from 10/90 to 90/10. The experimental data were found to coincide well with the theoretical equation derived from the mechanisms.
In the present study, the $SrMoO_4:Eu^{3+}$ phosphors has been synthesized through hydro-thermal co-precipitation method, and single factor and orthogonal experiment method was adopted to find optimal synthesis condition. It is interesting to note that hydro-thermal temperature is a prominent effect on the luminescent intensity of $SrMoO_4:Eu^{3+}$ red phosphor, followed by co-precipitation temperature, calcining time, and the doping amount of $Eu^{3+}$. The optimal synthesis conditions were obtained: hydro-thermal temperature is $145^{\circ}C$, co-precipitation temperature is $35^{\circ}C$, the calcining time is 2.5 h, and the doping amount of activator $Eu^{3+}$ is 25%. Subsequently, the crystalline particle size, phase composition and morphology of the synthesized phosphors were evaluated by X-ray powder diffraction (XRD) and scanning electron microscopy (SEM). The results show that these phosphors possess a scheelite-type tetragonal structure, and the particle size is about $0.2{\mu}m$. Spectroscopic investigations of the synthesized phosphors are carried out with the help of photo-luminescence excitation and emission analysis. The studies reveal that $SrMoO_4:Eu^{3+}$ phosphor efficiently convert radiation of 394 nm-592 and 616 nm for red light, and the luminescence intensity of $SrMoO_4:Eu^{3+}$ phosphors is improved. $SrMoO_4:Eu^{3+}$ phosphors may be a potential application for enhancing the efficiency of white LEDs.
Biodegradable poly[(glycine ethyl ester)-(phenylalanine ethyl ester) phosphazene](PGPP) microparticles were fabricated by electrohydrodynamic atomization to apply drug release test. Atomization parameters such as applied voltage, polymer concentration, and molecular weight were investigated to inspect their effects on the size and morphology of microparticles. The average diameter of PGPP microparticles decreased as increasing applied voltage and solution flow rate. Dichloromethane/dioxane mixture shows better results for the preparation of microparticles than single solvent owing to the different PGPP solubility in solvent. Blending PGPP polymers with proper molecular weights not only favored the production of spherical PGPP microparticles via electrohydrodynamic atomization, but also provided a way to adjust drug (rifampicin) release behavior. Drug-loaded biodegradable polyphosphazene microspheres can be fabricated via electrohydrodynamic atomization, which has potential use in biomedical applications.
Escherichia coli transcription termination factor Rho catalyzes the unwinding of RNA/DNA duplex in reactions that are coupled to ATP binding and hydrolysis. We report here the kinetic mechanism of presteady state ATP binding and hydrolysis by the Rho-RNA complex. Presteady state chemical quenched-flow technique under multiple turnover condition was used to probe the kinetics of ATP binding and hydrolysis by the Rho-RNA complex. The quenched-flow presteady state kinetics of ATP hydrolysis studies show that three ATPs are bound to the Rho-RNA complex with a rate of $4.4\;{\times}\;10^5M^{-1}s^{-1}$, which are subsequently hydrolyzed at a rate of $88s^{-1}$ and released during the initiation process. Global fit of the presteady state ATP hydrolysis kinetic data suggests that a rapid-equilibrium binding of ATP to Rho-RNA complex occurs prior to the first turnover and the chemistry step is not reversible. The initial burst of three ATPs hydrolysis was proposed to be involved in the initialization step that accompanies proper complex formation of Rho-RNA. Based on these results a kinetic model for initiation process for Rho-RNA complex was proposed relating the mechanism of ATP binding and hydrolysis by Rho to the structural transitions of Rho-RNA complex to reach the steady state phase, which is implicated during translocation along the RNA.
Tumors have evolved numerous mechanisms by which they can escape from immune surveillance. One of these is to produce immunosuppressive cytokines. Transforming growth factor-${\beta}$(TGF-${\beta}$) is a pleiotropic cytokine with a crucial function in mediating immune suppression, especially in the tumor microenvironment. TGF-${\beta}$ produced by T cells has been demonstrated as an important factor for suppressing antitumor immune responses, but the role of tumor-derived TGF-${\beta}$ in this process is poorly understood. In this study, we demonstrated that knockdown of tumor-derived TGF-${\beta}$ using shRNA resulted in dramatically reduced tumor size, slowing tumor formation, prolonging survival rate of tumor-bearing mice and inhibiting metastasis. We revealed possible underlying mechanisms as reducing the number of myeloid-derived suppressor cells (MDSC) and $CD4^+Foxp3^+$ Treg cells, and consequently enhanced IFN-${\gamma}$ production by CTLs. Knockdown of tumor-derived TGF-${\beta}$ also significantly reduced the conversion of na$\ddot{i}$ve $CD4^+$ T cells into Treg cells in vitro. Finally, we found that knockdown of TGF-${\beta}$ suppressed cell migration, but did not change the proliferation and apoptosis of tumor cells in vitro. In summary, our study provided evidence that tumor-derived TGF-${\beta}$ is a critical factor for tumor progression and evasion of immune surveillance, and blocking tumor-derived TGF-${\beta}$ may serve as a potential therapeutic approach for cancer.
A commercial cyclic diphosphonate ester (TPMP) and melamine (MA) was combined and added to polyamide 6 (PA6) to prepare the fire retardant PA6. An increase of the oxygen index to 28.6 as well as an improvement of the UL-94 classification to V-0 rating was observed. Cone measurements explained the rate of heat release (RHR) decreased and TGA showed the early decomposition and high solid residue due to co-addition of TPMP and MA, suggesting the occurrence of synergistic effect of TPMP and MA on fire resistance of PA6. The morphology of the char developed during combust ion showed the appearance of thick, intumescent cells on the surface of retardant PA6, which protects the underlying material from the action of the heat flux or flame and limits the diffusion of combustible volatile products towards the flame and oxygen.
Diketoreductase (DKR) from Acinetobacter baylyi contains two tryptophan residues at positions 149 and 222. Trp-149 and Trp-222 are located along the entry path of substrate into active site and at the dimer interface of DKR, respectively. Single and double substitutions of these positions were generated to probe the roles of tryptophan residues. After replacing Trp with Ala and Phe, biochemical and biophysical characteristics of the mutants were thoroughly investigated. Enzyme activity and substrate binding affinity of W149A and W149F were remarkably decreased, suggesting that Trp-149 regulates the position of substrate at the binding site. Meanwhile, enzyme activity of W222F was increased by 1.7-fold while W222A was completely inactive. In addition to lower thermostability of Trp-222 mutants, molecular modeling of the mutants revealed that Trp-222 is vital to protein folding and dimerization of the enzyme.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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