• 한국미생물·생명공학회지
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• 제30권2호
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• pp.123-128
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• 2002

토양으로 부터 xylan 분해능이 우수한 Bacillus sp. AMX-4를 분리하고 동정하였는데 분리균의 화학조성은 B. subtilis와 유사성을 보였다. 분리균이 생산하는 xylanase는 50℃와 pH 6에서 최대활성을 보였다. 배지의 부가 탄소원을 첨가하여 Bacillus sp. AMX-4을 배양한 결과 xylose를 첨가한 배지에서 xylanase 생산성이 가장 증가하는 것으로 나타났으며, xylose를 1.5％(w/v)가 되도록 첨가하였을 때 배양상등액의 xylanase 활성이 29.2 U/ml로 약 16배 정도 생산성이 증가하였다. Xylose를 첨가한 배지와 첨가하지 않은 배지에서 Bacillus sp. AMX-4를 배양하여 균의 성장과 효소 생산성을 비교한 결과 xylose를 첨가한 배지에서 효소 생산뿐만 아니라 분리균의 최대 성장정도도 증가한 것으로 보아 xylose는 균의 성장과 xylanase 생합성을 동시에 유도하는 것으로 판단된다. 또한 xylanase는 균의 성장과 연계되어 생산되는 것으로 확인되었다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제19권12호
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• pp.1514-1519
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• 2009

A gene encoding the xylanase of Bacillus subtilis AMX-4 isolated from soil was cloned into Escherichia coli and the gene product was purified from the cell-free extract of the recombinant strain. The gene, designated xylA, consisted of 639 nucleotides encoding a polypeptide of 213 residues. The deduced amino acid sequence was highly homologous to those of xylanases belonging to glycosyl hydrolase family 11. The molecular mass of the purified xylanase was 23 kDa as estimated by SDS-PAGE. The enzyme had a pH optimum of 6.0-7.0 and a temperature optimum of $50-55^{\circ}C$. Xylanase activity was significantly inhibited by 5 mM $Cu^{2+}$ and 5 mM $Mn^{2+}$, and noticeably enhanced by 5 mM $Fe^{2+}$. The enzyme was active on xylans including arabinoxylan, birchwood xylan, and oat spelt xylan, but it did not exhibit activity toward carboxymethylcellulose or p-nitrophenyl-$\beta$-xylopyranoside. The predominant products resulting from xylan and xylooligosaccharide hydrolysis were xylobiose and xylotriose. The enzyme could hydrolyze xylooligosaccharides larger than xylotriose.