Effect of an angiotensin inhibitor (AAS; loading dose of 25, 50, $100{\mu}g/kg$ and maintenance dose of 12.5, 25,$50{\mu}g/ka/hr$) on the pharmacokinetics of propranolol (4 mg/kg i.v.) was studied in rabbits. Plasma concentrations and relative bioavailability of propranolal increased upto 127-175% by AAS coinjection. The urinary excretion of propranolol decreased by AAS. Dosage regimen of propranolol should be adjusted when it is administered with AAS.
This study was performed to determine the protein profiles using sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) and Angiotensin-I-converting enzyme(ACE) inhibitory activity (IC50) as affected by the various meat cuts, digestion times with pepsin. Hydrolysates having the protein concentration of 10 ug/mL had approximately 36∼39% ACE inhibitory activities, regardless of meat cut and digestion time. Protein concentration and ACE inhibitory activity of the diluted hydrolysate increased after 1-hr digestion. In original hydrolysates, ACE inhibitory activities of loin had higher than those of round (P<0.05). In addition, non-heated hydrolysates had higher ACE inhibitory activities than heated counterparts. When myosin B was digested by pepsin more than 1 hr, improved ACE inhibitory activities were observed as compared to the non-digested control.
This study aims to investigate the changes in the lipid composition and angiotensin-converting enzyme activity in serum of rats exposed to microwave radiation, and to examine improving effects of green tea catechin to the lipid composition. The microwave-exposed rats received the normal and one of 3 diets: catechin free (MW-0C), 0.25% catechin (MW-0.25C) or 0.5% catechin (MW-0.5C). Rats were sacrificed 6th day after microwave radiation (2.45 ㎓, 15 min). The concentration of serum triglyceridein MW-0C group was increased by 85%, compared with the normal group, but that of MW-0.25C group with 0.25% catechin supplementation was to 17% lower, compared with the MW-0C group. There was no significant difference between normal group and MW-0.5C group. Total-cholesterol and LDL-cholesterol concentrations were increased by 21.4% and 38.6%, respectively, by microwave irradiation. The concentration of HDL-cholesterol in MW-0C group was lower to 29.3%, but it was maintained at the normal level by catechin supplementation. There was no significant difference among four groups in HLD-cholesterol/LDL-cholesterol. Atherogenic index in MW-0C group was increased by 56%, compared with the normal group. Angiotensin-converting enzyme (ACE) activity in lung tissue of MW-0C group was increased by 59 %, while that of MW -0.25C and MW -0.5C group were maintained at the normal level. ACE activity of MW-0C group in serum was increased by 122.8%, compared with the normal group. Catechin supplementation group was significantly reduced, compared with the MW-0C group ACE activity. In conclusion, microwave irradiation increased the serum triglyceride and cholesterol concentrations and ACE activity which are considered as the blood pressure increasing agents. However, catechin supplementation decreased the level of triglyceride, total cholesterol, LDL cholesterol, and ACE activity, which maybe consider catechin as being agent of lowering effect for blood lipid profile for athero-genesis.
The peptides inhibiting angiotensin converting enzyme (ACE) were isolated from the hydrolysate of manila clam (Ruditapes philippinamm) proteins prepared with thermolysin. The thermolysin hydrolysate was pretreated with membrane filter (MW cut-off 10,000) to obtain the peptide fraction with ACE inhibition. The crude peptides were applied to a Sephadex LH-20 column and eluted with $30\%$ methanol. The three active fractions (A, B and C) were collected and concentrated, and then applied to a SP-Toyopearl 650S column equilibrated with distilled water and was eluted with a linear gradient of NaCl concentration (0 to 1 M). The four active fractions (A-1, A-2, B-1 and C-1) were collected and concentrated, and then applied to a SuperQ-Toyopearl 650S column equilibrated with distilled water and was eluted with a linear gradient of NaCl concentration (0 to 1 M). The maximum inhibitory activity was observed in the fraction B-1Q showed the IC_{50} values of 0.748 $\mu$g. The abundant amino acids obtained from active fraction B-1Q were leucine, isoleucine, alanine and threonine.
The administration of angiotensin type 2 receptor blockers (ARBs) during pregnancy is known to cause ARB fetopathy, including renal insufficiency. We aimed to analyze the outcomes of two patients who survived ARB fetopathy and perform an accompanying literature review. Case 1 was exposed antenatally from a gestational age of 30 weeks to valsartan because of maternal pregnancy-induced hypertension. The patient presented with oliguria immediately after birth, and renal replacement therapy was administered for 24 days. Seven years after birth, renal function was indicative of stage 2 chronic kidney disease (CKD) with impaired urinary concentration. Case 2 had a maternal history of hypertension and transient ischemic attack and was treated with olmesartan until 30 weeks of pregnancy. Renal replacement therapy was performed for 4 days since birth. After 8 years, the patient is with CKD stage 2, with intact tubular function. Recent reports suggest that ARB fetopathy might manifest as renal tubular dysgenesis and nephrogenic diabetes insipidus, in contrast to mild alterations of glomerular filtration. Tubular dysfunction may induce CKD progression and growth retardation. Patients with ARB fetopathy should be monitored until adulthood. The ARB exposure period might be a critical factor in determining the severity and manifestations of fetopathy.
Purpose Renin is a proteolytic enzyme synthesized and secreted from epidermal(juxtaglomerular) cells in kidney. Renin acts on the renin substrate angiotensinogen to produce angiotensin I, and then angiotensin II is produced by the action of angiotensin converting enzyme. This causes the adrenal glands to boost blood pressure (vasoconstriction) and promote aldosterone secretion. While Plasma renin activity (PRA) is to test angiotensin I, the active renin concentration (ARC) is a renin test directly. They have different test methods and their own substrates. However, these two methods are sometimes interpreted as the same as a result. The purpose of this study was to evaluate the usefulness of the ARC test by comparing the results between PRA and ARC. Materials and Methods For the diversity of the experiment, 26 samples were requested to test with PRA(TFB company) and ARC(Cisbio company) to other institution. We compared and analyzed PRA(Immunotech company) and ARC(Cisbio company) tests using 28 samples from September $15^{th}$ to October $13^{th}$ in 2017. The statistical analysis method for PRA/ARC evaluated the usefulness using Microsoft Excel program by verifying a correlation analysis of Aldosterone/PRA ratio and a correlation analysis of Aldosterone/ARC ratio and conducting T-test. Results The regression equation of the PRA(Immunotech company)/ARC(Cisbio company), which was tested in the department, was y = 0.0619x + 0.4615 and the correlation coefficient was 0.73. The regression equation of the PRA(TFB company)/ARC(Cisbio company), which was tested in the other institution, was y = 0.0888x + 0.3316 and the correlation coefficient was 0.91. In addition, The regression equation of Aldosterone / PRA ratio and Aldosterone / ARC ratio was y = 0.875x - 11.688 and the correlation coefficient was 0.87. Plus T - test showed no significant difference (P>0.05). Conclusion Both tests showed a strong positive correlation, but this only represents the strength and direction of the relationship between the two tests. Furthermore, the actual results showed somewhat differences. It is presumed that the measured value was influenced by the endogenous renin group mass in the plasma, the condition of the enzyme reaction and the kind of the inhibitor. When the active renin concentration (ARC) test is performed, it is useful to distinguish between the two tests as they are complementary.
Angiotensiri-I converting enzyme(ACE) catalyst the removal of the C-terminal dipeptide from the angiotensin-I to give the angiotensin-II, a potent peptide that causes constriction of regulation of blood pressure. Recently, ACE inhibitor peptides have been isolated from enzymatic digests of food protein. The aim of this study was to identify bovine casein hydrolysates with ACE inhibitory properties in different enzymatic hydrolysis conditions. The casein were hydrolyzed neutrase, alcalase, protamax, flavourzyme, premed 192, sumizyme MP, sumizyme LP and pescalase alone and with an enzyme combination. Premed 192 produced ACE inhibitory peptides most efficiently. In order to ACE inhibitory peptide produced enzymatic hydrolysis condition were premed 192 added to casein ratio of 1:100(w/w), and incubated at 47$\^{C}$ for 12hrs. Casein hydrolysate gave 50% inhibition(IC$\_$50/ value) of ACE activity at concentration with 248ug/ml(general method) and 265ug/ml(pretreatment method) respectively.
This study was researched to purify and characterize variety bioactive material acethylmannan from Aloe vera. Purified acethylmannan was mannose (67%), acetyl group (23%) and the rest glucose, galactose that consisting of long chain polydispered ${\beta}-1,4$ linked mannan polymers. The sugar and acetyl group in molecular were linked molar ration one third. $IC_{50}$ value (i.e that concentration which exhibits 50% more enzyme inhibition than control) on angiotensin converting enzyme were 0.58 mM. This compound were found to be a competitive inhibition of Angiotensin Converting Enzyme with apparent Ki values of 0.068 mM.
Kim, Bum-Keun;Park, Kee-Jai;Lim, Jeong-Ho;Jeong, Jin-Woong
Food Science and Biotechnology
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제18권6호
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pp.1476-1480
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2009
Antioxidant activities of mulberry leaf extracted with different concentrations of EtOH were investigated. Total phenolic content and electron donating abilities of extract from 70% EtOH were the highest. Extracts obtained from EtOH-water mixture were shown to be significantly higher superoxide dismutase (SOD)-like activities than other treatment (p<0.05). Angiotensin-converting enzyme (ACE) inhibition was the greatest at 50% EtOH concentration (p<0.05). The extracts from 30-70% EtOH exhibited higher ferric reducing ability of plasma (FRAP) value than rest of the concentration (p<0.05). In case of nitrite scavenging activity, much higher scavenging activities were observed when the extraction was performed with EtOH or EtOH-water mixture (p<0.05). The results indicate that concentration of EtOH as extraction solvents can affect the antioxidant activity of mulberry leaf, which may provide useful information on the optimal solvent conditions for the extraction.
KR-31125 (2-butyl-5-dimethoxymethyl-6-phenyl-7-methyl-3-[[2'-(1H-tetrazol-5-yl)biphenyl-4-yl]methyl]-3H-imidazo[4,5-b]pyridine) is a potent inhibitor of angiotensin II type 1 ($AT_1$) receptors in human recombinant $AT_1$ receptors and rabbit aorta. These in vitro studies revealed that KR-31125 inhibited specific [$^{125}I$] [$Sar^1$, $Ile^8$]-angiotensin II binding to human recombinant $AT_1$ receptors in a concentration dependent manner with an $IC_{50}$ value of $19.72{\pm}2.65$ nM. However, no interaction with $AT_2$ receptors was detected as displayed by the competition binding of [$^{125}I$] CGP 42112A to human recombinant $AT_2$ receptor. The binding action was also confirmed as a competitive mode that was identical to the previously studied compound, losartan. In addition, KR-31125 caused a nonparallel shift to the right in the concentration response curves to angiotensin II with a 30-80% decrease in the maximum contractile responses ($pK_B$: 7.63). Compared to the previous studies with losartan that showed a parallel right shift in the maximum contractile responses to AII ($pA_2$: 7.59), KR-31125 presented a different mode of action with a similar potency to losartan. These results demonstrate that KR-31125 is a highly potent and $AT_1$ selective angiotensin II receptor antagonist that can be applied to the fields of new diagnostic and research tools with upcoming in vivo study results.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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