• Applied Biological Chemistry
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• 제6권
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• pp.107-117
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• 1965

(1) 콩고오지 제조중(製造中) 생성(生成)되는 저급(低級) peptde의 종류(種類)를 구명(究明)하는 동시(同時)에 겸(兼)하여 Aspergillus soya protease의 작용(作用) specificity를 구명(究明)하기 위(爲)하여 콩고오지 제조중(製造中) 생성(生成)되는 저급(低級) peptide의 N-terminal 및 C-terminal을 동정(同定)하고 dipeptide 및 tripeptide에 대(對)하여서는 amino acid sequence를 결정(決定)하여 다음과 같은 결과(結果)를 얻었다. Gly, Glu. Ala. Ser. Glu. Ser. Ala. Val (Cys, Glu, Ser, Ala, Arg, Try, Leu or Ileu) Asp. Phe (His, Arg, Cys, Asp, Ser, Ala, Leu or Ileu) Glu. Ala (Cys, Gly, Met) Glu. Ala (Asp, Glu,) Gly. Met (Asp, Glu, Ala, Tyr, Leu or Ileu, Lys,) Gly. Leu or Ileu (His, Asp, Glu, Gly, Ser, Lys, Thr, Phe,) Cys. Gly (Asp, Tyr,) Glu. Pro (Asp, Glu, Ser, Gly, Thr, Ala, Val, Leu or Ileu) Try. Ser (Gly, Glu, Arg, Ala, Met, Leu or Ileu,) Asp. Met (Asp, Glu, Ala, Try, Pro, Leu or Ileu,) His Thr (Ser, Gly, Tyr, Pro, Leu or Ileu,) Glu. Gly (Asp, Ala, Ser, Glu,) Leu or Ileu (2) Aspergillus soya protease의 작용(作用) specificity는 비교적(比較的) 광범위(廣範圍)하며 carboxyl기(基)를 가진 amino acid가 acidic amino acid일 때 잘 작용(作用)하는 것으로 보인다.

• Biomolecules & Therapeutics
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• 제2권2호
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• pp.155-160
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• 1994

Human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) protease is essential for the replication of the virus and it is therefore an attractive target for antiviral drugs of HIV-1. Several dipeptide isosteres containing 2-isoxazoline or $\alpha$-hydroxy ketomethylene have been synthesized and their inhibitory effects on the HIV-1 protease examined. The enzymatically active HIV-1 protease was purified to homogeniety from E. coli transformed with a recombinant plasmid (pMAL-pro) containing the entire gene encoding the protease. The purified protease had the substrate specificity with Km value of 9.8$\mu$M when an undecapeptide His-Lys-Ala-Arg-Val-Leu-(p-nitro)Phe-Glu-Ala-Nle-Ser-amide was used as a substrate, and the products from the substrate after specific cleavage by HIV-1 protease were analyzed by HPLC. The synthetic compounds containing dipeptide isosteres showed specific inhibitory effects while a dipeptide isostere containing an isoxazoline ring inhibited the HIV-1 protease competitively with Ki value of 500 $\mu$M. Even if the inhibition effects of HIV-1 protease were not very high, these novel dipeptide isosteres can be used as key structural moieties for developing specific inhibitors of HIV-1 protease.

• BMB Reports
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• 제33권6호
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• pp.531-536
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• 2000

Tropomyosin (TM) is an important actin binding protein involved in regulation of muscle contraction. Unacetylated striated tropomyosin failed to bind to actin whereas unacetylated smooth tropomyosin bound well to actin. It has been demonstrated that high actin affinity of unacetylated ${\alpha}-tropomyosin$ was ascribed to the carboxyl terminal amino acid residues. In order to define the role of the carboxyl terminal residues of tropomyosin molecule on actin binding, two mutant tropomyosins were constructed. TM11 is identical to the striated tropomyosin except that the carboxyl terminal last three amino acids was replaced with $^{282}NNM^{284}$ whereas in TM14 $^{276}HA^{277}$ was substituted with smooth specific $^{276}QT^{277}$. TM11 and TM14 were overproduced in Escherichia coli and analyzed for actin affinity. The apparent binding constants (Kapp) of unacetylated tropomyosins were $2.2{\times}10^6M^{-1}$ for sm9, $1.03{\times}10^6M^{-1}$ for TM14, $0.19{\times}10^6M^{-1}$ for TM11, $>0.1{\times}10^6M^{-1}$ for striated, respectively. This result indicated that higher actin affinity of the unacetylated smooth tropomyosin was primarily attributed to the presence of QT residues in the smooth sequence. In case of the Ala-Ser (AS) dipeptide extension of the amino terminus of tropomyosin, Kapp were $21.1{\times}10^6M^{-1}$ for AS-sm9, $8.0{\times}10^6M^{-1}$ for AS-11, $4.7{\times}10^6M^{-1}$ for AS-14, $3.8{\times}10^6M^{-1}$ for AS-striated. AS-TM11 showed considerably higher actin affinity than AS-TM14, implying that interaction of Ala-Ser of the amino terminus with the carboxyl terminal residues. Since Kapp of AS-TM11 was significantly lower than that of AS-sm9, the presence of QT might be required for restoration of high actin affinity of the smooth ${\alpha}-tropomyosin$. These results suggested that the carboxyl terminal amino acid residues Glutamine275-Threonine276 are important for actin affinity of the recombinant smooth ${\alpha}-tropomyosin$, particularly of unacetylated smooth ${\alpha}-tropomyosin$.

• 한국생물물리학회:학술대회논문집
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• 한국생물물리학회 1996년도 정기총회 및 학술발표회
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• pp.15-15
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• 1996

In order to investigate the conformational preferences to elicit the tastes, conformational free energy calculations using the empirical potential ECEPP/3 and the hydration shell model were carried out on the L-aspartyl dipeptide methyl esters, L-$\^$+/HAsp$\^$-/-D-Xaa-OMe, in the unhydrated state, where Xaa includes sweet (Ala, Abu, Ser, Thr, Val, and lle), bitter (Phe, Trp, and Leu), and tasteless (Tyr and Met) residues. (omitted)

• 생명과학회지
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• 제14권5호
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• pp.770-777
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• 2004

a-Tropomyosin (TM)의 아미노(N) 말단 구조의 중요성을 확인하기 위하여 N 말단에 알라닌 아미노산 잔기 하나를 첨가한 재조합 Ala-TM을 제조하였다. Ala-TM을 대장균에서 대량발현 시켜 정제한 후, N 말단이 아세틸화된 근육TM및 N말단에 알라닌-세린 잔기를 첨가한 AS-TM과 N말단이 비아세틸화된 TM등의 재조합 TM과 기능을 비교하였다. Ala-TM은 비아세틸화된 TM보다 액틴친화력이 현저히 증가했으나, 근육 및 AS-TM 보다는 약 3배정도 약하게 액틴에 결합하였다. 근육 TM, AS-TM,그리고 Ala-TM모두가 myosin 51의 농도가 낮을 때 ATPase 활성을 억제하였고 농도가 높을 때 촉진하였으나, 억제와 촉진의 정도는 서로 차이가 있었으며 비아세틸화된 TM은 억제하지 않았다. 이들 결과는 N말단 구조가 TM의 기능을 결정하는 중요한 요소임을 나타내며 TM의 온전한 기능을 위해서는 아세틸화된 N 말단이 필요하다는 것을 의미한다.

• 생명과학회지
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• 제17권2호통권82호
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• pp.204-210
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• 2007

평활근 ${\alpha}$-트로포마이오신의 높은 액틴 친화력은 아미노산 잔기 Gln276 및 Thr277에 기인한다는 이전 보고에 따라, 2 잔기 중 어느 잔기가 액틴 친화력에 더 중요한 가를 알아보기 위하여 골격근 트로포마이오신의 His 혹은 Ala 단일 잔기를 각각 Gln 혹은 Thr으로 치환한 돌연변이 트로포마이오신을 제작하여 대장균에서 대량발현 시킨 후 정제하여 액틴 결합력을 측정하였다. 비록 비아세틸화된 트로포마이오신의 경우 Gln 및 Thr 잔기가 최고 액틴친화력을 위해 모두 필요하나, 돌연변이 트로포마이신 중 Gln 잔기를 가진 돌연변이 트로포마이오신들이 다른 돌연변이 트로포마이오신들에 비하여 3에서 4배 높은 액틴친화력을 보였다. 이러한 결과는 평활근 ${\alpha}$-트로포마이오신의 높은 액틴 친화력은 Thr277 잔기보다 Gln276 잔기에 주로 기인한다는 것을 의미한다.

• 생명과학회지
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• 제19권5호
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• pp.573-580
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• 2009

화학적 변형 방식에 의한 트로포마이오신과 액틴의 상호작용을 규명하기 위하여 액틴결합에 중요한 역할을 하는 C-말단부위의 아미노산 잔기 276 또는 277을 단일 시스테인 잔기로 치환한 돌연변이 트로포마이오신을 제조하여 대장균에서 대량 발현시킨 후 액틴 결합력을 측정하였다. 잔기277을 시스테인 잔기로 치환시킨 TM24(QC) 및 TM29(HC)는 액틴 결합 성질을 잃어버렸을 뿐만 아니라 트로포닌 존재 하에서도 액틴결합력이 증가하지 않았다. 이 결과는 잔기 277이 트로포마이신 기능에 중요한 역할을 한다는 것을 제시한다. 반면 잔기 276을 시스테인 잔기로 치환한 TM22(CT) 및 TM23(CA)는 액틴과 비교적 잘 결합하였을 뿐만 아니라 트로포닌 존재 하에서 액틴결합력이 증가하였다. 따라서 TM23(CA)는 시스테인 잔기를 도입하여도 트로포마이오신의 기능을 유지하였으며 향후 화학적 변형 연구를 위한 도구로 중요하게 사용될 수 있을 것이다.

• 생명과학회지
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• 제27권11호
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• pp.1324-1330
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• 2017

최근 염분의 섭취와 관련하여 건강에 대한 우려가 늘어남에 따라, 염미대체제에 대한 소비자들의 관심이 급증하고 있으며, 세계적으로 경쟁력 있는 천연 저염제품의 개발이 필요한 실정이다. 최근 연구를 통해 식물성 및 동물성 원료 배합을 통해 가수분해물을 조제하여 최적 화합물을 얻는 것에 성공하였다. 본 연구에서는 염미성 펩타이드 분말내 arginine을 함유한 염미성 펩타이드를 규명하고 정량 하고자 하였다. L-arginine 또는 arginine을 포함한 펩타이드를 표준물질로 하여 $^{13}C$-NMR로 분석한 결과 유사한 위치에 구아니딘기 탄소가 시그널(L-arginine: 156.8 ppm, Arg-Ala: 156.4 ppm, Arg-Ser: 156.4 ppm)이 나타남을 확인하였고, 이를 통해 간편하고 신속하게 arginine 함유 펩타이드 정량분석이 가능할 것으로 기대된다.