본 연구는 수중 구조물의 수명과 조류의 성장이 관계가 있다는 연구결과에 근거하여 조류의 이상증식 억제가 구조물에 영향을 미칠 수 있다는 것에 초점을 맞추었다. 따라서 본 연구는 조류의 활용을 극대화시키면서 조류로 인한 문제점을 억제할 수 있도록 조류의 생장을 억제할 수 있는 기능성 모르타르 개발을 목적으로 하였다. 조류의 생장을 억제하기 위한 방법으로 금속 ion(Hg+, Ag+, Cu2+, Au+ 등)은 조류의 생장을 억제하는 물질로 오래전부터 사용되어져왔다. 이에 착안하여 수중에 용출되었을 때 유효한 금속 ion의 상태로 장시간에 걸쳐 안정한 수용성 유리를 사용하여 조류의 생장을 억제할 수 있는 기능성 모르타르 시편을 제작하였다. 제작된 모르타르 시편은 시편의 억제 기능성을 평가하기 위해 해수와 담수에 생장하는 일반적인 조류를 배양시킬 수 있는 배지를 각각 제작한 다음 개발된 모르타르 시편을 투입한 후 일정기간이 지난 뒤 배지에 잔류하는 조류의 양을 측정함으로써 개발된 모르타르 기능성을 판단하였다. 조류의 양을 측정하기 위하여 사용된 분석은 용존 유기탄소(dissolved organic carbon)의 양과 엽록소(chlorophyll)의 양을 측정하는 두 가지 분석 결과를 이용하였으며 분석을 통해 나온 결과는 개발된 시편의 조류 억제 기능성에 대하여 정성적인 평가를 하였다. 즉, 용존 유기탄소의 양이 증가하고 엽록소의 양이 감소하면 조류에 대한 생장 억제성이 있는 것으로 판단하였다. 두 가지 분석 결과, 해수와 담수 모두 조류 생장 억제용 모르타르는 억제 기능성이 나타나고 있었다.
생활 폐기물 매립장 침출수에 의해 오염된 지하수에 포함되어 있는 유기산($C_1-C_6$ aliphatic carboxylic acids)들의 정량 분석을 위해서 짧은 분석시간 안에 무기 음이온 뿐만 아니라 유기산까지 정량이 가능한 ion-exchange chromatography를 이용하여 침출수에 용존되어 있는 유기산을 정성 정량하였고, 검출된 유기산의 특성을 평가하였다. 분석 과정에서 $Cl^$, $Br^-$ 등의 halide 이온들의 유기산에 대한 피크 간섭을 줄이기 위해서 이들을 제거하는 전처리를 시료 주입 전에 적용하였다. 음이온 분석과 동일한 분석조건에서 음이온의 간섭을 최소화 하면서 정량이 가능한 유기산들을 선별하였고, 이들 유기산 중에서 음이온의 간섭을 받지 않는 fomate, acetate, propionate, pyruvate, succinate, oxalate에 대해서 정량 분석을 실시하였다. 본 실험에 사용된 유기산의 linear dynamic range는 0.5 mg/L에서부터 20 mg/L까지로 결정하였다. 이 분석법을 쓰레기 매립지 침출수와 주변 지하수에 대해 용존된 유기산과 무기 이온의 정량에 적용하여 높은 농도의 pyruvate와 낮은 수준의 formate와 acetate가 검출되었다. 지하수의 pyruvate 농도는 $Cl^-$, $HCO_3^-$ 농도와 높은 상관성을 보이고, 매립지에서 멀어질수록 농도가 감소하여, pyruvate는 매립지 침출수로부터 유래되었다고 추정되었다.
경기도 일대의 가금류 공장부근 토양로부터 keratinolytic protease 생산성이 우수한 균주 KP-364를 선별하여 본 효소를 정제하고 일반적인 특성을 조사하였다. 본 효소는 ulkafiltration, ammonium sulfate fiactionation, DEAE-cellulose ion-exchange chromatography, Sephadex G-150 gel filtration 등을 통하여 정제되었으며 회수율은 25.2%이었다 SDS-PAGE와 gel filtration으로. 단일성과 분자량을 추정한 결과 전기영동 상에 단일 band를 나타내었으며 분자량은 약 36,000 dalton이였으며 1개의 subunit로_구성되어 있었다. 효소반응의 최적조건을 검토한 결과 최적 pH는 6.5, pH 3.0에서 10.0까지 90%이상의 활성을 나타냈으며 반응 최적 온도는 $37^{\circ}C$이였고 $60^{\circ}C$에서 1시간동안 80%이상의 활성을 유지하였다. 정제된 효소의 활성은$ FeSo_4$, KCI, $Li_2$$SO_4$를 첨가하였을 때 증가하였으며 $Ag_2$$SO_4$, $CuCl_2$, $HgCl_2$에 의해 저해되었다. 또한 EDTA, EGTA에 의해 저해되는 것으로 보아 metalloprotease의 일종이라고 판단되며 $Li^{ +}$를 cofactor로 함유하고 있는 것으로 조사되었다.
The ability of electronic packages and assemblies to resist solder joint failure is becoming a growing concern. This paper reports on a study of high speed shear energy of Sn-4.0wt%Ag-0.5wt%Cu (SAC405) solder with different electroless Ni-P thickness, with $HNO_3$ vapor's status, and with various pre-conditions. A high speed shear testing of solder joints was conducted to find a relationship between the thickness of Ni-P deposit and the brittle fracture in electroless Ni-P deposit/SAC405 solder interconnection. A focused ion beam (FIB) was used to polish the cross sections to reveal details of the microstructure of the fractured pad surface with and without $HNO_3$ vapor treatment. A scanning electron microscopy (SEM) and an energy dispersive x-ray analysis (EDS) confirmed that there were three intermetallic compound (IMC) layers at the SAC405 solder joint interface: $(Ni,Cu)_3Sn_4$ layer, $(Ni,Cu)_2SnP$ layer, and $(Ni,Sn)_3P$ layer. The high speed shear energy of SAC405 solder joint with $3{\mu}m$ Ni-P deposit was found to be lower in pre-condition level#2, compared to that of $6{\mu}m$ Ni-P deposit. Results of focused ion beam and energy dispersive x-ray analysis of the fractured pad surfaces support the suggestion that the brittle fracture of $3{\mu}m$ Ni-P deposit is the result of Ni corrosion in the pre-condition level#2 and the $HNO_3$ vapor treatment.
Choi Yong Un;Kang Ji Hee;Lee Myung Suk;Lee Won Jae
Fisheries and Aquatic Sciences
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제6권1호
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pp.7-12
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2003
Chitinase and chitobiase produced by Aeromonas sp. J-5003 were purified and characterized. The chitinase was purified to 19.4 folds by gel chromatography and ion-exchange chromatography with the overall yield of $2.2\%$ and the specific activity of 93.1 unit/mg. The purified enzyme showed a single band on SDS-PAGE with MW 54kDa. The optimum pH and temperature of the purified chitinase were 7.0 and $37^{\circ}C$, respectively, and this enzyme stable in the range of pH 6.0 to 10.0 below $37^{\circ}C$. $Mg^{2+},\;Ca^{2+}\;and\;Na^+$ slightly stimulated the chitinase activity. However, $Hg^{2+}\;and\;Fe^{3+}$ inhibited chitinase activity. The chitobiase was purified by Sephacryl HR-l00 gel chromatography and DEAE-Sephadex A-50 ion-exchange chromatography with 33.5 purification folds and $4.3\%$ yield. The purified enzyme showed a single band with MW 63 kDa. The optimum pH and temperature of the purified chitobiase were 7.0 and $37^{\circ}C$, respectively. And this enzyme was stable in the range of pH 6.0 to 9.0 and at the temperature below $37^{\circ}C$. The enzyme activity was increased by $Mn^{2+}$, but it was inhibited by $Ag^+$.
Acetyl xylan esterase was produced by E. coli HB101 harboring a recombinant plasmid pKMG6 which contained the estI gene of Bacillus stearothermophilus. The maximum production was observed when the E. coli strain was grown at 37$\circC for 12 hours in the medium containing 0.5% acetyl xylan, 1.0% tryptons, 1.0% sodium chloride, and 0.5% yeast extract. The esterase produced was purified to homogeneity using a combination of ammonium sulfate fractionation, DEAE Sepharose CL-6B ion exchange chromatography and Sephacryl S-200 gel filtration. The native enzyme had an apparent molecular mass of 60 kd and was composed of two identical subunits of 29 kd. The N-terminal amino acid sequence of the polypeptide was Ala-X-Leu-Gln- Ile-Gln-Phe-X-X-Gln. The acetyl esterase displayed a pH optimum of 6.5 and a temperature opti- mum of 45$\circC. The heavy metal ions such as Ag$^{++}$, Hg$^{++}$ and Cu$^{++}$ inhibited nearly completely the activity of the esterase, and no specific metal ion was found to be required for the enzyme activity. The enzyme readily cleaved MAS, $\beta$-D-glucose pentaacetate, $\alpha$-naphthyl acetate, $\rho$-nitrophenyl acetate as well as acetyl xylan, but had no activity on $\rho$-nitrophenyl propionate, $\beta$-nitrophenyl butyrate or $\beta$-nitrophenyl valerate. The Km and Vmax values for MAS were 2.87 mM and 11.55 $\mu$mole/min, respectively. Synergistic behavior was demonstrated with a combination of xylanase and esterase from B. stearothermophilus in hydrolyzing acetyl xylan.
We report the modifications in the electronic structureof ZnO thin films induced by swift heavy ion (SHI) irradiated ZnO thin films by using near edge X-ray absorption fine structure (NEXAFS) spectroscopy at O K-edge was performed at BL10D XAS-KIST beamline at Pohang Accelerator Lab (PAL). ZnO films of 250 nm thickness oriented in [200] plane deposited by RF magnetron sputtering using equal $Ar:O_2$ atmosphere and air annealed at $500^{\circ}C$ for 6 hours for stability were irradiated with 120 MeV Au and 100 MeV O beams separately with different doses ranging from $1{\times}10^{11}$ to $5{\times}10^{12}$ ions/$cm^2$. High Resolution X-ray diffraction and NEXAFS analysis indicates significant changes in the electronic structure and the SHI effect is different for Ag and O-beams. The NEXAFS measurements provide direct evidence of O 2p and Zn 3d orbital hybridization. The NEXAFS results will be presented in detail.
제올라이트 함유 폴리에틸렌 필름의 최대응력, 파단신율 및 인열강도를 측정한 결과 전반적으로 금속이온으로 치환한 제올라이트 필름에 비해 계면활성제로 치환한 제올라이트를 함유한 필름의 물성이 순수 LDPE필름의 물성에 비해 큰 감소 없이 일정하게 유지되는 사실을 확인하였다. 한편 선도유지기능 실험 결과 일부의 양이온성(Al 및 Ag) 또는 계면활성제로 개질된 제올라이트 필름들이 시험된 과채류에 대하여 일반 LDPE 포장용 필름보다 우수한 선도유지기능을 보여주었으며, 개질 되지 않은 제올라이트 필름도 비교적 우수한 선도유지기능을 보여주었다. 반면에 일부의 금속이온 예를 들어 Mg, Ca, Ce 등의 이온으로 개질된 필름들은 선도유지 효과가 상대적으로 뚜렷하지는 않았다.
촉진수송은 기존의 고분자 막에서는 힘든, 투과도와 선택도를 동시에 향상시킬 수 있는 기술 중 한 가지이다. 촉진수송 분리막을 이용한 올레핀/파라핀 분리는 기존의 증류공정을 대체할 수 있는 기술로써 많은 관심을 받아왔다. 본 연구에서는 테트라플루오로붕산은/질산알루미늄의 혼합염이 포함된 고분자 블렌드 기반의 촉진수송 올레핀 분리막을 제조하였다. 자유 라디칼중합법을 이용하여 폴리다이메틸실록세인-g-폴리옥시에틸렌 메타크릴레이트 가지형 공중합체를 합성하였다. 또한, 폴리다이메틸실록세인-g-폴리옥시에틸렌 메타크릴레이트 매질에 폴리에틸렌옥사이드를 다양한 비율로 혼합하였다. 폴리에틸렌옥사이드를 폴리다이메틸실록세인-g-폴리옥시에틸렌 메타크릴레이트 가지형 공중합체 질량 대비 70%를 혼합하였을 때, 혼합기체 선택도 및 투과도는 5.6 및 10.05 GPU에 도달하였다. 이와 같은 복합막의 올레핀 분리 성능이 향상된 이유는, 분리막에 첨가된 은이온이 올레핀 기체분자의 선택적인 촉진 수송을 하였고, 또한 고투과성의 고분자 블렌드가 사용되었기 때문이다. 또한 은이온의 은나노입자로의 환원을 억제시키는 질산알루미늄의 첨가로 인해 복합막의 장시간 안정도를 향상시킬 수 있었다.
Protease생산(生産)을 위한 Asp. oryzae의 배양조건(培養條件), 생산효소(生産酵素)의 정제(精製) 및 정제효소(精製酵素)의 육연화(肉軟化)에 관한 효과(效果)에 대(對)하여 연구 하였다. Asp. oryzae가 생산(生産)하는 proteolytic enzyme이 육연화(肉軟化)에 미치는 영향(影響)을 조사한 결과(結果)는 다음과 같다. 1. Asp. oryzae를 밀기울에 고체배양(固體培養)한 결과(結果) 최적조건(最適條件)은 배양일수(培養日數) 3일, 산수량(散水量) 130%, pH 6.5와 탄소원(炭素原)으로는 glucose 2%, 질소원으로는 urea 0.03%, mineral salts로 $MgSO_4$ 0.1%가 가장 좋았다. 2. Asp. oryzae 고정(固定)배양액으로부터 효소(酵素)를 추출(抽出)하고 그 추출액으로부터 유안염석(硫安鹽析) 및 Sephadex G-75 columm chromatography에 의하여 정제(精製)하였다. 3. 정제(精製)된 enzyme은 산성(酸性)에서는 hemoglobin, 중성(中性), alkali성(性)에서는 casein를 기질(基質)로 사용한 결과 작용최적(作用最適) pH가 3.0, 6.6, $8.4{\sim}8.5$, $10{\sim}10.5$이었으며 pH의 안정성(安定性)범위는 $pH\;6{\sim}10$이었다. 4. 최적온도(最適溫度)는 $50^{\circ}C$ 이었으나 안정성(安定性)은 $40^{\circ}C$ 까지였다. 5. Metal ion 및 EDTA에 미치는 영향은 protease는 Ag ion에 저해 되었다. 또 ion 농도가 낮아짐에 따라 금속 ion에 의한 조해(阻害)는 감소되었다. EDTA에 의하여서도 조해(阻害)되었다. 6. Chicken과 bovine으로부터 myofibril과 actomyosin을 추출(抽出) 정제(精製)하여 attack시킨 결과(結果) 근원섬유단백질(筋原纖維蛋白質)의 MgATPase활성(活性) 및 Ca-ATPase활성(活性)은 현저하게 변화(變化)하였다. 따라서 본(本) 효소(酵素)는 연육소(軟肉素)로서 이용(利用)할 수 있음을 알았다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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