• 한국식품영양학회지
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• 제8권3호
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• pp.192-198
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• 1995

Cheese milk를 기질로 하여 pronase 등 protease와 palanatase ML 등 lipase를 이용하여 EMC를 제조하였다. Cheese milk 가수분해에 관여하는 각 protease의 반응 조건을 살펴본 결과, pronase-3$0^{\circ}C$, pH 7.0, PANCREATIO-4$0^{\circ}C$, pH 8.0, pacific protease-3$0^{\circ}C$, pH 7.0과 Asp. Sp. 기원 protease-5$0^{\circ}C$, pH 8.0에서 최대의 활성을 보였으며, lipase의 반응 조건은 pancreatic lipase-5$0^{\circ}C$, pH 8.0, palatase ML-5$0^{\circ}C$, pH 7.0과 Candida cylindracea 기원 lipase-4$0^{\circ}C$, pH 6.0 이었다. 최적 반응 조건에서 가수분해를 행한 결과 반응 시간이 증가할수록 유리아미노산의 양과 유리지방산의 양이 증가하는 경향을 보였다. Pacific protease와 pronase에 의해 가수분해시 0.67mg/ml과 0.74 mg/ml의 유리 아미노산을 생성하였으며, 유리 아미노산 중 glutamic acid와 leucine이 가장 많은 함량을 보였다. Candida cylidracea 기원 lipase를 이용하여 가수분해시 가장 많은 유리 지방산 생성량을 보였다. 각 EMC의 지방산 조성을 살펴본 결과 butyric acid, palmitic acid, stearic acid와 oleic acid의 함량이 보였다. Pancreatin에 의해 가수분해 후 각 lipase를 사용하여 제조한 EMC의 관능검사 결과, pancreatic lipase를 이용한 EMC가 가장 쓴맛이 강하였고, palatase에 의한 EMC는 가장 바람직한 cheese 향기를 가지고 있다.

• 한국식품과학회지
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• 제22권5호
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• pp.590-595
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• 1990

미강으로부터 추출한 단백질과 부분 정제한 단백 분해효소에 미강 지질을 산패시킨 과산화지질 및 이들의 분해산물을 반응시킨 model system에서 아미노산과 효소활성의 변화를 살펴보았다. Protein isolate의 아미노산 조성은 반응 후 현저히 파괴되었으며, 특히 염용성 protein isolate의 경우 90% 이상의 파괴가 관찰되었다. 아미노산 중 aspartic acid, cystine, glutamic acid, histidine, methionine, phynylalanine, 그리고 valine 등은 현저히 감소되었다. Protease 활성의 감소는 formaldehyde와의 반응에서 가장 크게 나타났으며, formic acid, 미강의 과산화지방질, 그리고 미강 산화지질의 hydroperoxide의 순으로 영향을 받았다. 미강 protease 활성 저해에 미치는 영향은 과산화 지방질의 2차 생성물의 영향이 1차 생성물의 영향보다 현저하였다.

• 한국식품과학회지
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• 제13권3호
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• pp.241-246
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• 1981

소화효소제(消化酵素劑) 생산(生産)에 이용(利用)하기 위하여 공기(空器)중(中)에서 내산성(耐酸性) protease 및 amylase 생산능(生産能)이 강(强)한 균주(菌株)를 분리(分離), 선정(選定)하고 선정균(選定菌)의 균학적(菌學的) 성질(性質)을 검토(檢討)하였다. 아울러 생성효소(生成酵素)의 내산성(耐酸性)(반응(反應) pH와 효소활성(酵素活性)과의 관계(關係)과 효소(酵素) 생산조건(生産條件)을 검토(檢討)하였다. 1. 선정균주(選定菌株)는 내산성(耐酸性) protease 및 amylase를 강(强)하게 생산(生産)하는 균주(菌株)로서 Raper와 Fennel의 manual에 의(依)하여 Aspergillus niger로 동정(同定)되었다. 2. 선정균(選定菌)의 protease는 pH 2.0에서 최대활성(最大活性)을 나타냈으며, ${\alpha}-amylase$는 $pH4{\sim}5$, glucoamylase는 $pH3{\sim}5$에서 최대활성(最大活性)을 나타냈다. 3. 밀기울 배지(培地)에 배양시(培養時) protease(pH 2.5에서의 활성)생산(生産)의 최적조건(最適條件)은 $30^{\circ}C$, $2{\sim}3$일간(日間)이며 , ${\alpha}-amylase$ 및 glucoamylase(pH3.0 에서의 활성(活性))의 경우는 $30^{\circ}C$, 3일간(日間)이었다. 4. 밀기을배지(培地)에 옥수수전분을 2% 첨가(添加)한 경우 내산성(耐酸性) protease 및 glucoamylase의 생성(生成)이 약(約) 20%씩 증가(增加)되었다. 5. 밀기울배지(培地)에 황산암모늄 0.3%를 첨가(添加)한 경우 내산성(耐酸性) protease 및 glucoamylase의 생성(生成)이 증가(增加)되었으며, 특(特)히 내산성(耐酸性) protease의 생성(生成)에 효과적(效果的)이었다.

• 한국식품과학회지
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• 제46권6호
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• pp.702-709
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• 2014

Protease 무첨가가 숙성약주의 이화학적 특성에 미치는 영향을 조사하였다. 발효온도 $20-25^{\circ}C$에서는 정상적으로 알코올 생산을 하였으나 발효온도 $10^{\circ}C$에서는 첨가구보다 21.3%, $15^{\circ}C$에서는 9.4%, $30^{\circ}C$에서는 13.2% 낮은 알코올 생산성을 보여주었다. 발효기간은 발효온도 $25^{\circ}C$를 제외하고 protease 첨가구 대비 증가하는 것으로 나타났다. 총 유기산 함량은 1.0-2.7배 증가하였으며, lactic acid와 acetic acid가 증가된 반면 pyroglutamic acid의 함량이 최대 51.1배 감소되었다. 산도와 휘발산은 증가되었고 pH는 감소되는 것으로 나타났다. 아미노산도는 protease 첨가구에 비하여 3.0-5.2배, 유리 아미노산 총량은 5.2-11.9배 낮게 나타났다. Protease 첨가구의 주요 유리 아미노산은 alanine, arginine, leucine, lysine인 반면 무첨가구는 alanine, arginine, leucine, phenylalanine 이었다. 색차는 protease 첨가구에 비해 1.2-3.0배 낮아졌다.

• 미생물학회지
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• 제20권3호
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• pp.105-112
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• 1982

The strain of Aspergillus, 6368A, producing acid protease showing high activity was isolated from soil, as a result of wide research about mold group. This strain was identified as a species of Aspergillus tubingensis by the investigation of morphological characteristics. The change of the enzyme production under the various media and culture condition was also studied. The optimum pH and stability of crude acid protease are 2.5, 2.0~4.5 and the optimum temeprature and thermal inactivation waas shown $50^{\circ}C,\;55^{\circ}C$, respectively. From the result of the study on the effects of metal ions, it was found that $MnCl_2,\;CoCl_2,\;CuCl_2,\;SrCl_2,\;and\;NiCl_2$ slightly increased the enzyme activity, on the other hand $ZnCl_2,\;CaCl_2,\;MgCl_2,\;SLS,\;and\;KMnO_4$ decreased it.

• 셀메드
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• 제4권1호
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• pp.6.1-6.12
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• 2014

Anthrax is the deadly disease for human being caused by Bacillus anthracis. Instantaneous research work on the mode of infection of the organism revealed that different proteases are involved in different steps of pathogenesis. Present study reports the in silico characterization and the detection of pathogenic proteases involved in anthrax infection through protein-protein interaction. A total of 13 acid, 9 neutral, and 1 alkaline protease of Bacillus anthracis were selected for analysing the physicochemical parameter, the protein superfamily and family search, multiple sequence alignment, phylogenetic tree construction, protein-protein interactions and motif finding. Among the 13 acid proteases, 10 were found as extracellular enzymes that interact with immune inhibitor A (InhA) and help the organism to cross the blood brain barrier during the process of infection. Multiple sequence alignment of above acid proteases revealed the position 368, 489, and 498-contained 100% conserved amino acids which could be used to deactivate the protease. Among the groups analyzed, only acid protease were found to interact with InhA, which indicated that metalloproteases of acid protease group have the capability to develop pathogenesis during B. anthracis infection. Deactivation of conserved amino acid position of germination protease can stop the sporulation and germination of B anthracis cell. The detailed interaction study of neutral and alkaline proteases could also be helpful to design the interaction network for the better understanding of anthrax disease.

• Applied Biological Chemistry
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• 제6권
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• pp.107-117
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• 1965

(1) 콩고오지 제조중(製造中) 생성(生成)되는 저급(低級) peptde의 종류(種類)를 구명(究明)하는 동시(同時)에 겸(兼)하여 Aspergillus soya protease의 작용(作用) specificity를 구명(究明)하기 위(爲)하여 콩고오지 제조중(製造中) 생성(生成)되는 저급(低級) peptide의 N-terminal 및 C-terminal을 동정(同定)하고 dipeptide 및 tripeptide에 대(對)하여서는 amino acid sequence를 결정(決定)하여 다음과 같은 결과(結果)를 얻었다. Gly, Glu. Ala. Ser. Glu. Ser. Ala. Val (Cys, Glu, Ser, Ala, Arg, Try, Leu or Ileu) Asp. Phe (His, Arg, Cys, Asp, Ser, Ala, Leu or Ileu) Glu. Ala (Cys, Gly, Met) Glu. Ala (Asp, Glu,) Gly. Met (Asp, Glu, Ala, Tyr, Leu or Ileu, Lys,) Gly. Leu or Ileu (His, Asp, Glu, Gly, Ser, Lys, Thr, Phe,) Cys. Gly (Asp, Tyr,) Glu. Pro (Asp, Glu, Ser, Gly, Thr, Ala, Val, Leu or Ileu) Try. Ser (Gly, Glu, Arg, Ala, Met, Leu or Ileu,) Asp. Met (Asp, Glu, Ala, Try, Pro, Leu or Ileu,) His Thr (Ser, Gly, Tyr, Pro, Leu or Ileu,) Glu. Gly (Asp, Ala, Ser, Glu,) Leu or Ileu (2) Aspergillus soya protease의 작용(作用) specificity는 비교적(比較的) 광범위(廣範圍)하며 carboxyl기(基)를 가진 amino acid가 acidic amino acid일 때 잘 작용(作用)하는 것으로 보인다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제13권2호
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• pp.193-204
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• 1984

Zymolyase 조효소로부터 분리, 정제되었고, 효모세포벽 용해 촉진물질로 밝혀진 바 있는 Arthrobacter luteus로부터 유래한 염기성 protease(AL-protease)의 효소학적 성질 및 활성 아미노산 잔기를 검색한 결과는 다음과 같다. 1. AL-pretense는 저해제 DFP 및 PMSF에 의해서 그 Protease 활성 및 용해 촉진활성이 동시에 완전히 소멸 되었으며, 그 저해 반응속도는 chymotrypsin에 대한 것에 비하여 대단히 완만하였다. 1.반응에서 AL-protease와 DFP의 결합 mole비는 1:1로 추정 되었다. 2. 정제된 AL-protease의 동결건조품 중에는 종래효모세포벽 용해반응에 관여하는 것으로 알려진 yeast phosphomannase를 비롯한 다당류 가수분해효소들의 활성은 그 어느 것도 인정되지 않았다. 3. AL-protease의 casein에 대한 최적 pH 및 최적 온도는 pH 10.5와 $65^{\circ}C$이었고, 그 활성은 pH 5${\sim}$11 사이와 $65^{\circ}C$이하에서 안정하였다. 또한, AL-Protease의 활성에 미치는 여러가지 금속이온의 영향은 인정되지 않았다. 4. [$^{32}P$]-DFP에 의하여 화학수식된 [$^{32}P$]-DIP-AL-protease에 대한 활성부위의 아미노산 잔기를 검색, 동정하기 위하여 조제용 PAG-전기영동, SDS-PAG-전기영동, Dowex 이온교환 크로마토그래피 및 고압 여지 전기영동을 실시하였고, 그 결과, AL-protease는 활성 부위에 1분자당 1 mole의 serine 잔기를 가지는 염기성 protease로 밝혀졌다.

• BMB Reports
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• 제37권5호
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• pp.574-581
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• 2004

The full-length cDNA of the lumbrokinase fraction 6 (F6) protease gene of Lumbricus rubellus was amplified using an mRNA template, sequenced and expressed in E. coli cells. The F6 protease gene consisted of pro- and mature sequences by gene sequence analysis, and the protease was translated and modified into active mature polypeptide by N-terminal amino acid sequence analysis of the F6 protease. The pro-region of F6 protease consisted of the 44 residues from methionine-1 to lysine-44, and the mature polypeptide sequence (239 amino acid residues and one stop codon; 720 bp) started from isoleucine-45 and continued to the terminal residue. F6 protease gene clones having pro-mature sequence and mature sequence produced inclusion bodies in E. coli cells. When inclusion bodies were orally administrated rats, generated thrombus weight in the rat' venous was reduced by approximately 60% versus controls. When the inclusion bodies were solubilized in pepsin and/or trypsin solutions, the solubilized enzymes showed hemolytic activity in vitro. It was concluded the F6 protease has hemolytic activity, and that it is composed of pro- and mature regions.

• 한국식품과학회지
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• 제21권1호
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• pp.92-99
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• 1989

본 연구에서는 농축대두단백으로 두유를 만들고 protease를 이용하여 대두단백질을 여러가지 정도로 가수분해한 후, 단백질이 일부 가수분해된 두유에서 L. acidophilus 또는 L. bulgaricus의 생육과 산생성을 관찰하고 제조된 대두 젖산균음료의 관능성을 조사하였다. protease 처리에 의하여 젖산균에 의한 산생성이 촉진되었는데 특히 L. acidophilus에 의한 산생성이 현저하게 촉진되었다. 그러나 pH와 생균수는 큰 변화가 없었다. 15분 가수분해 시료에서 이미 산도가 상당히 증가하였으며 그 후 3시간이 경과하여도 산도의 변화가 현저하지 않았다. 0.1% protease 처리로 대두젖산균음료의 전체적인 기호도가 다소 개선되었다. protease 처리 15분에 비단백태 질소의 함량이 상당히 증가하였고 2시간에 최대치에 도달하였다.