• Journal of Plant Biology
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• 제21권1_4호
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• pp.39-44
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• 1978

Acid phosphatase activities were analyzed in $\mu\textrm{g}$ tissue samples from an angiosperm parasite (Cuscuta cephalanthi) and its host plant (Hedera helix) by a fluorometric microtechnique. The apex and the coiling portion of the parasite axis exhibited greater enzyme activies than other portions of the hypha. Acid phosphatase activity in the haustorium was 2-3 times that in the hyphal axis. The vascular bundles of the normal host exhibited the greatest enzyme activity. The acid phosphatase activity in the host infected by the parasite decreased to the activity level of the haustorium.

• KSBB Journal
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• 제7권4호
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• pp.302-307
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• 1992

protein phosphatase 2A는 bovine brain homogenate의 세포질 fraction에서 얻어졌다. 기질로서 인산화된 histione H1을 이용하여 측정한 phosphatase 의 활성은 dipalmitoyIphophatidylcholine(DPPC) 혹은 phosphatidylserine/DPPC의 혼합물로 구성된 liposome의 존재하에서 저해되었다. Protein phosphatase 2A의 lipid membrane에의 결합은 다중층 지질막의 혼합물 계에서 liposome 의 양이 증가함에 따라서 상등액 중의 phosphatase의 활성이 감소하는 것으로 확인할 수 있었다. 또한 [$^{125}I$]protein phosphatase 2A가 liposome과 동시에 용출되는 것으로도 확인되었다. 그러나 liposome에 대한 protein phosphatase의 친화력은 높지 않았다. 한편, okadaic acid와 liposome은 협동으로 phosphatase의 활성을 감소시켰다. 이것은 okadaic acid가 lipid membrane이나 membrane에 결함한 phosphatase에는 결합하지 않는다는 것을 의미한다. 그러므로 lipid membrane에 의한 protein phosphatase 2A의 활성 저해 효과는 phosphatase 2A와 lipid membrane과의 결합에 의한 것이라고 설명될 수있다.

• 대한의생명과학회지
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• 제5권1호
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• pp.119-129
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• 1999

호르텐스극구흡충 성충 (adult worm)을 재료로 하여 acid phosphatase (Acp)와 alkaline phosphatase (Alp)의 조직 세포에 대한 분포 및 동위효소의 특성을 규명하기 위하여 Gomori lead nitrate 및 Gomori calcium방법 그리고 전기영동법 등을 시행하였다. 조직 내의 Acp및 Alp의 분포는 충체의 소장 (intestine)과 난황선 (vitellaria)그리고 인두 (pharynx)에서 강한 반응을 나타냈다. 동위효소 유형은 Acp에서 179.5 및 209.4 kDa 두 개의 분획이 분리되었고, Alp는 145.9, 207.5 및 220.8 kDa의 세 개의 분획이 분리되었다. 열에 대한 안정도는 Alp가 9$0^{\circ}C$에서 12초경과 후에 완전히 불활성화 되었으며, Alp의 최적 온도 및 pH는 4$0^{\circ}C$와 pH 9이었고 Acp의 치적 pH는 5였다. 그리고 Acp및 Alp의 최대 활성도 (unit)는 Acp가 71 범위였고, Alp는 189의 범위에 있었다. 이상에서와 같이 호르텐스극구흡충은 phosphatase가 소화관과 난황선에서 주로 분포하고 있었으며 숙주 체내에서 소화관을 중심으로 대사가 활발하게 이루어지고 있음을 알 수 있었다.

• Parasites, Hosts and Diseases
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• 제31권2호
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• pp.165-168
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• 1993

서울주걱흡충의 냉동절편에서 효소조직화학법을 이용하여 조직융해구(trlbocytic organ)와 맹장에 acid phosphatase, non-specific esterase 활성도가 있음을 알 수 있었다. 이 두 기관이 표피 이외에 중요한 흡수기관일 것이다. 이 흡충의 우리말 이름을, 이미 회원들에 의해 제안된 "쥐주걱흉충"은 쥐만 적절한 숙주로 생각할 수 있으므로 발견 장소가 학명에 포함된 것을 감안하여 "서울주걱흡충"이라고 고쳐 쓰고 싶다. 준말로 쓸 때는 "서울흡충"이 나을 것이다.

• 한국육종학회지
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• 제42권5호
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• pp.455-462
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• 2010

Purple acid phosphatase is important for phosphorus remobilization in plants, but its role in plant adaptation to low phosphorus availability is not known. The cDNA encoding O. sativa purple acid phosphatase (OsPAP1) has 1008 bp with an open reading frame of 335 amino acid residues. The amino acid sequence of OsPAP1 cDNA shows of 50-51% identity with other plant purple acid phosphatases. OsPAP1 was expressed in rice plants and in cell cultures in the absence of phosphate ($P_i$). The expression was organ-specific with the strongest expression in $P_i$-deprived roots. Functional expression of the OsPAP1 gene in the transgenic Arabidopsis line was confirmed by northern and western blot analysis. OsPAP1 overexpression lines had higher phosphatase activity than wild-type. Overexpression of OsPAP1 in Arabidopsis plants resulted in increased Pi accumulation under Pi sufficient condition. These results show that the OsPAP1 gene represents more efficient $P_i$ uptake and can be used to develop new transgenic dicotyledonous plants.

• 한국토양비료학회지
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• 제49권1호
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• pp.44-52
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• 2016

Plants response to phosphate starvation include the changes of activity of some enzymes, such as phosphatases, fructose-1,6-bisphosphatase, sucrose-phosphate synthase and nitrate reductase. In this study, to determine the effects of phosphate starvation on the change of activities of acid and alkaline phosphatase, fructose-1,6-bisphosphatase, sucrose-phosphate synthase, and nitrate reductase were studied in melon seedlings (Cucumis melo L.). The content of the protein and chlorophyll tended to relatively reduced in melon seedlings subjected to phosphate starvation. Acid phosphatase activity in first and second leaves of melon seedlings was relatively higher than that of third and fourth leaves of seedlings in 14 days after phosphate starvation treatment, respectively. Active native-PAGE band patterns of acid phosphatase in melon leaves showed similar to activities of acid phosphatase, whereas alkaline phosphatase activity was different from the change in the activity of acid phosphatase. Inorganic phosphate content in melon seedlings leaves was constant. The changes of Fructose-1,6-bisphosphatase and sucrose phosphate synthase activities showed similar patterns in melon seedlings leaves, and between these enzymes activities and phosphate nutrition negatively related. Fructose-1,6- bisphosphatase and sucrose phosphate synthase activities showed significant difference in second and fourth leaves, but nitrate reductase showed significant difference in first and second leaves in 14days after phosphate starvation treatment. We concluded that phosphate nutrition could affect the distribution of phosphate, carbon and nitrogen in melon seedlings.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제25권9호
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• pp.1303-1304
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• 2004

• 한국식품영양과학회지
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• 제23권3호
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• pp.490-495
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• 1994

Acid phosphatase (EC3.1.3.2) from carrots was partially purified by ammonium sulfate fractionation (30%-80%), Sephacryl S-200 gel filtration, cm-Sepharose CL-6B and DEAE -Sephacel ion exchange chromatography. The optimum ph and temperature of acid phosphatase from carrots were pH 5.5 and 55$^{\circ}C$, respectively. The enzyme was most stable at ph 6.0 and relatively unstable below pH 4.0 . The activation energy of the enayme was determined to be 10.6kcal/mole. The enzyme utilized p-nitrophenyl phosphate as a substrate among tested possible substrates, whereas it hydrolyzed 5' -IMP and 5'-GMP poorly. The Michaelis -Menten constant(Km) of the enzyme with p-nitrophenyl phosphate as a substrate was identified as 0.55mM. Amongtested metal ions and inhibitors, Al+++ Zn++, Cu++ , fluoride, metavanadate and molybdate ions inhibited the enzyme activity drastically.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제32권11호
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• pp.4103-4105
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• 2011

• Applied Microscopy
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• 제3권1호
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• pp.1-16
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• 1973

이질아메바와 치은아메바의 Gomori 뱀에 의한 acid phosphatase 활성의 분포상태를 조사하기 위하여 광학현미경과 전자현미경으로서 비교 관찰한 바 그 결과를 요약하면 다음과 같다. 1) Acid phosphatase 활성부위를 광학 현미경으로서 관찰한 바 이질아메바와 치은아메바간에 각별한 차이가 없으며, 세포막에서는 약한 양성반응을 보였고 세포질 내부의 구조물에서는 강한 반응을 나타냈다. 2) 전자현미경 소견으로는 이질아메바의 세포막상에는 전반적으로 약한 양성 반응이 나타났으며 세포막 소돌기에 해당하는 부위에 강한 양성반응이 관찰되었다. 치은아메바에 있어서는 세포막은 대체로 음성이었으나 세포막의 국한된 부분에서 강한 반응을 나타내는 것도 있었다. 3) 세포질내부의 acid phosphatase 활성분포는 이질아메바에 있어서는 lysosome양 구조물, 형질내망 식포등에 강한 양성반응이 나타났으며 식포에서는 각종 단계의 반응이 관찰되었다. 치은아메바에 있어서도 이질아메바에서 관찰된 반응이 거이 나타났으며 특히 식포내용물은 강한 양성반응이나 그 막은 음성인 것이 현저하게 관찰되었다. 4) 핵내의 acid phosphatase 활성은 이질아메바에는 대조군에 비해 차이가 없었으나 치은 아메바에서는 핵질내에서 과립상 양성 침착물이 관찰되었다.